Enzimas Flashcards
Que es una enzima?
Biopolimeros que catalizan reacciones químicas y hacen posible la vida
Son proteínas extremadamente especializadas con alto poder catalitico
Ribozimas
Energía de activación
Energía mínima para que se produzca una reacción química
Velocidad de reacción
10 ^6 -101^2
Las enzimas pueden realizar 2 reacciones exponiéndom los enlaces peptidocos a
Reacciones ácidas y básicas
Reacción que cataliza la lisozima
Hidrolisis
Reacción enzima sustrato
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción pero NO la Keq
La velocidad NO depende de los cambios de energía
La velocidad de reacción SI depende de la energía de activación
Ureasa
Cataliza la hidrolisis de la urea y del agua
Arginasa
Cataliza la hidrolisis del aa Arginina
ADN polimerasa
Cataliza la síntesis del DNA
Oxidoreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción
Transferasas
Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales
Hidrolasas
Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención del agua
Liasas
Catalizan la división no hidrolítica de enlaces covalentes mediante la eliminación de átomos
Isomerasas
Cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula
Ligasas
Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a hidrolisis de ATP
Que determina la especificidad de una reacción enzimatica
Enzimas
Aa NO esenciales
No intervienen en el proceso catalitico
Si los aa no esenciales se eliminan de la Cadena la enzima
No pierde la actividad enzimatica
Aa estructurales
Mantienen la estructura tridimensional
Qué pasa si los aa estructurales se alteran .?
cambian la posición del grupo activo
aa de unión o fijación
Enlaces débiles con el sustrato para acercarlo a la enzima
Cual es el factor que limita la velocidad de reacción?
La concentración del sustrato
La reacción está limitada por
Las concentraciones de la enzima y sustrato
A mayor sustrato
Mayor velocidad
Como es posible mantener velocidades metabólicas elevadas ?
Complejo multi enzimático
Cofactor
Molécula necesaria para la actividad de muchas enzimas
(Estabilidad a las reacciones)
Ej de cofactores
Iones metálicos
Moléculas orgánicas
Zimogenos
Precursores inactivos
No cataliza
Que necesita un zimogeno para activarse
Cambio bioquímico en su estructura para formar un centro activo
Regulación positiva
Glucosa activa el 10%
Una molécula x mas la glucosa activan el 100%
Regulación negativa
Con la glucosa está 100% activa
Con una molécula x se convierte n 10% activa
Donde se lleva a cabo la catalisis
En el sitio activo
Estado de transición
Necesita que el sustrato se aproxime y oriente dentro del sitio activo
Fases de la reacción enzimatica
Catalisis
Estado de transición
Liberación del producto
Quien propone el modelo de llave y cerradura
Emil Fisher 1890
Modelo llave y cerradura
el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias
Propone la variante del modelo de llave y cerradura
Daniel Koshland
(Modelo de acoplamiento inducido)
Modelo de acoplamiento inducido
Cuando se unen se modifica su estructura para que se ajuste su unión
Cinética enzimatica en que se expresan
Moles de producto
V Max
Número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo
Factores que regulan la actividad enzimatica
Temperatura
PH
Concentración de sustrato
Constante d velocidad
Temperatura óptima de las enzimas
40º
T de las bacterias termófilas
70-90º
Temperatura
Cada enzima tiene una t óptima en la cual su velocidad de reacción es máxima si aumenta mucho la enzima se desnaturaliza
PH
Cada enzima tiene valores de pH efectivos entre ambos hay un pH óptimo
Concentración de sustrato
Al aumentar el sustrato la velocidad aumenta por que se facilita el encuentro de estas con la enzima hasta alcanzar la Vmax y se mantiene constante
Cuando se alcanza la v max
Cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato
Constante de velocidad km
Ke tan rápido se produce una reacción
Km elevada
Reacción rápida
Km baja
Reacción lenta
Fases de la cinética enzimatica
Primer orden
Orden 0
Cinética mixta
Primer orden
BAJO sustrato, velocidad proporcional a la concentración del sustrato
Orden cero
ALTO sustrato, velocidad constante e independiente de la concentración de sustrato
Cinética mixta
Concentraciones de sustrato intermedias
V deja de ser lineal
Reacción de 2 orden cero
La concentración de producto depende de la concentración de 2 sustratos
Cinética Michaelis Menten
La enzima se combina de manera reversible con el sustrato para formar el complejo ES Qué genera el producto de forma irreversible dejando libre a la enzima
El complejo ES es medible ?
No
La concentración del S o P y la concentración total de la enzima es medible?
Si
Ecuación de michaelis menten
Describe en la que la velocidad de reacción varía respecto a la concentración de sustrato
Km pequeña
ALTA afinidad de la enzima por su sustrato
Baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima
Km elevada
BAJA afinidad de la E por el S
Mayor concentración del S para saturar la mitad de la enzima disponible
A mayor Km la afinidad
es baja
A menor Km la afinidad
AUMENTA
Inhibidor
Sustancia que disminuye la acción catalitica
Puede ser reversible o irreversible
Inhibición reversible
Enlaces no covalentes
Competitiva y no competitiva
Inhibición competitiva
Se compite por el sitio activo
Sustrato vs inhibidor
Unión del sustrato bloqueada
Km aumenta
Inhibición no competitiva
El sustrato se une después del inhibidor
Km igual con o sin inhibidor
Inhibición irreversible
Enlaces covalentes
PLOMO
