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Bioquimica > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Que es una enzima?

A

Biopolimeros que catalizan reacciones químicas y hacen posible la vida

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Q

Son proteínas extremadamente especializadas con alto poder catalitico

A

Ribozimas

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3
Q

Energía de activación

A

Energía mínima para que se produzca una reacción química

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4
Q

Velocidad de reacción

A

10 ^6 -101^2

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5
Q

Las enzimas pueden realizar 2 reacciones exponiéndom los enlaces peptidocos a

A

Reacciones ácidas y básicas

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6
Q

Reacción que cataliza la lisozima

A

Hidrolisis

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7
Q

Reacción enzima sustrato

A

Las enzimas aumentan la velocidad de reacción pero NO la Keq
La velocidad NO depende de los cambios de energía
La velocidad de reacción SI depende de la energía de activación

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8
Q

Ureasa

A

Cataliza la hidrolisis de la urea y del agua

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9
Q

Arginasa

A

Cataliza la hidrolisis del aa Arginina

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10
Q

ADN polimerasa

A

Cataliza la síntesis del DNA

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11
Q

Oxidoreductasas

A

Catalizan reacciones de óxido-reducción

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12
Q

Transferasas

A

Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales

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13
Q

Hidrolasas

A

Catalizan la división hidrolítica de enlaces con intervención del agua

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14
Q

Liasas

A

Catalizan la división no hidrolítica de enlaces covalentes mediante la eliminación de átomos

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15
Q

Isomerasas

A

Cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula

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16
Q

Ligasas

A

Catalizan la unión de dos moléculas en reacciones acopladas a hidrolisis de ATP

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17
Q

Que determina la especificidad de una reacción enzimatica

A

Enzimas

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18
Q

Aa NO esenciales

A

No intervienen en el proceso catalitico

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19
Q

Si los aa no esenciales se eliminan de la Cadena la enzima

A

No pierde la actividad enzimatica

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20
Q

Aa estructurales

A

Mantienen la estructura tridimensional

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21
Q

Qué pasa si los aa estructurales se alteran .?

A

cambian la posición del grupo activo

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22
Q

aa de unión o fijación

A

Enlaces débiles con el sustrato para acercarlo a la enzima

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23
Q

Cual es el factor que limita la velocidad de reacción?

A

La concentración del sustrato

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24
Q

La reacción está limitada por

A

Las concentraciones de la enzima y sustrato

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25
A mayor sustrato
Mayor velocidad
26
Como es posible mantener velocidades metabólicas elevadas ?
Complejo multi enzimático
27
Cofactor
Molécula necesaria para la actividad de muchas enzimas (Estabilidad a las reacciones)
28
Ej de cofactores
Iones metálicos Moléculas orgánicas
29
Zimogenos
Precursores inactivos No cataliza
30
Que necesita un zimogeno para activarse
Cambio bioquímico en su estructura para formar un centro activo
31
Regulación positiva
Glucosa activa el 10% Una molécula x mas la glucosa activan el 100%
32
Regulación negativa
Con la glucosa está 100% activa Con una molécula x se convierte n 10% activa
33
Donde se lleva a cabo la catalisis
En el sitio activo
34
Estado de transición
Necesita que el sustrato se aproxime y oriente dentro del sitio activo
35
Fases de la reacción enzimatica
Catalisis Estado de transición Liberación del producto
36
Quien propone el modelo de llave y cerradura
Emil Fisher 1890
37
Modelo llave y cerradura
el sitio activo y el sustrato tienen estructuras complementarias
38
Propone la variante del modelo de llave y cerradura
Daniel Koshland (Modelo de acoplamiento inducido)
39
Modelo de acoplamiento inducido
Cuando se unen se modifica su estructura para que se ajuste su unión
40
Cinética enzimatica en que se expresan
Moles de producto
41
V Max
Número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo
42
Factores que regulan la actividad enzimatica
Temperatura PH Concentración de sustrato Constante d velocidad
43
Temperatura óptima de las enzimas
40º
44
T de las bacterias termófilas
70-90º
45
Temperatura
Cada enzima tiene una t óptima en la cual su velocidad de reacción es máxima si aumenta mucho la enzima se desnaturaliza
46
PH
Cada enzima tiene valores de pH efectivos entre ambos hay un pH óptimo
47
Concentración de sustrato
Al aumentar el sustrato la velocidad aumenta por que se facilita el encuentro de estas con la enzima hasta alcanzar la Vmax y se mantiene constante
48
Cuando se alcanza la v max
Cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato
49
Constante de velocidad km
Ke tan rápido se produce una reacción
50
Km elevada
Reacción rápida
51
Km baja
Reacción lenta
52
Fases de la cinética enzimatica
Primer orden Orden 0 Cinética mixta
53
Primer orden
BAJO sustrato, velocidad proporcional a la concentración del sustrato
54
Orden cero
ALTO sustrato, velocidad constante e independiente de la concentración de sustrato
55
Cinética mixta
Concentraciones de sustrato intermedias V deja de ser lineal
56
Reacción de 2 orden cero
La concentración de producto depende de la concentración de 2 sustratos
57
Cinética Michaelis Menten
La enzima se combina de manera reversible con el sustrato para formar el complejo ES Qué genera el producto de forma irreversible dejando libre a la enzima
58
El complejo ES es medible ?
No
59
La concentración del S o P y la concentración total de la enzima es medible?
Si
60
Ecuación de michaelis menten
Describe en la que la velocidad de reacción varía respecto a la concentración de sustrato
61
Km pequeña
ALTA afinidad de la enzima por su sustrato Baja concentración de sustrato para saturar la mitad de la enzima
62
Km elevada
BAJA afinidad de la E por el S Mayor concentración del S para saturar la mitad de la enzima disponible
63
A mayor Km la afinidad
es baja
64
A menor Km la afinidad
AUMENTA
65
Inhibidor
Sustancia que disminuye la acción catalitica Puede ser reversible o irreversible
66
Inhibición reversible
Enlaces no covalentes Competitiva y no competitiva
67
Inhibición competitiva
Se compite por el sitio activo Sustrato vs inhibidor Unión del sustrato bloqueada Km aumenta
68
Inhibición no competitiva
El sustrato se une después del inhibidor Km igual con o sin inhibidor
69
Inhibición irreversible
Enlaces covalentes PLOMO

Bioquimica (10 decks)

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