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Biologia - Flashcardz > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

1
Q

Qual a definição bioquímica das proteínas?

A

Polímeros formados pela união de aminoácidos

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Q

Quais os monômeros necessários para formar uma proteína?

A

Aminoácidos

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3
Q

Qual a composição bioquímica básica dos aminoácidos?

A

Moléculas orgânicas formadas por um carbono quiral com 4 ligantes diferentes dentre eles:
> Hidrogênio
> Amina
> Ácido carboxílico
> Radical variável > aquele que determina o tipo de aminoácido em questão.

## Footnote

Exceção: No aminoácido glicina, o carbono central não é quiral, contendo dois hidrogênios como ligantes.

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4
Q

Quais as funções orgânicas sempre presentes em um aminoácido?

A

Funções amina e ácido carboxílico

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5
Q

Qual a importância do radical variável (R) ligado ao carbono quiral dos aminoácidos?

A

A variação desse radical determina o tipo de aminoácido

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6
Q

Como é chamada a ligação covalente que une dois aminoácidos?

A

Ligação peptídica

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7
Q

Como é formada quimicamente uma ligação peptídica?

A

Sempre ocorre pela união da amina de um aminoácido com o ácido carboxílico de outro, por meio de uma reação orgânica de desidratação formando uma função amida.

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8
Q

O que é uma ligação peptídica?

A

Ligação covalente que une dois aminoácidos em sequência. Formada por meio da união da amina de um aminoácido com o ácido carboxílico de outro.

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9
Q

Como são classificados os aminoácidos com base na produção pelo nosso organismo?

A

Essenciais: não são produzidos pelo nosso organismo, sendo obtidos pela alimentação.
Não essenciais: sintetizados pelo nosso organismo.

TODOS os aminoácidos são importantes, seja essencial ou não essencial.

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10
Q

Quais são as principais funções dos aminoácidos?

A

> Necessários para produção de proteínas.
Podem ser convertidos em glicose ou componentes do Ciclo de Krebs.
Podem atuar como neurotransmissores.
Necessários para produção de neurotransmissores.
Necessários para produção de hormônios tireoidianos.
Alguns atuam no Ciclo de Uréia.

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11
Q

Qual o principal aminoácido convertido em glicose no processo de gliconeogênese?

A

Alanina

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12
Q

Como são classificados os aminoácidos com relação ao metabolismo energético?

A

> Cetogênicos: aminoácidos que podem ser convertidos em AcetilCoA.
Glicogênicos: aminoácidos que podem ser convertidos em componentes do Ciclo de Krebs ou glicose.

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13
Q

Qual aminoácido atua diretamente como neurotransmissor neuronal?

A

Glutamato

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14
Q

Qual o aminoácido necessário para produção de setonotina?

A

Triptofano

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15
Q

Qual o aminoácido necessário para produção de dopamina, noradrenalina e adrenalina?

A

Tirosina

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16
Q

Qual o aminoácido essencial na composição dos hormônios tireoidianos T3 e T4?

A

Tirosina

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17
Q

Qual o fator determinante na estrutura e forma final de uma proteína?

A

A sequência de aminoácidos que apresentada na sua composição.

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18
Q

Quais aminoácidos participam do Ciclo da Uréia?

A

Arginina, Ornitina e citrulina

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19
Q

Onde ocorre o Ciclo da Uréia em nosso organismo?

A

No fígado

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20
Q

Qual a importância do Ciclo da Uréia para nosso organismo?

A

Converter as moléculas de amônia (altamente tóxica) em uréia (menos tóxica).

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21
Q

Quais as principais reações metabólicas do nosso organismo que originam amônia?

A

> Metabolização dos aminoácidos por meio da reação de desaminação.
Metabolização das bases nitrogenadas.

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22
Q

Qual a principal reação ocorrida na metabolização dos aminoácidos para formar glicose ou componentes do Ciclo de Krebs?

A

Desaminação

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23
Q

No que consiste a reação de desaminação?

A

Remoção da função amina de aminoácidos que serão utilizados para formar glicose ou componentes do Ciclo de Krebs, gerando amônia como produto.

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24
Q

Quais as principais funções das proteínas em nosso organismo?

A

Estrutural, composição hormonal, defesa/imunidade, contrátil, gerar propriedades mecânicas dos tecidos, sustentação celular, catalisar reações, fonte de energia (aminoácidos), coagulação e transporte nas membranas.

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25
Q

Quais as principais funções das proteínas em nosso organismo?

A

Estrutural, composição hormonal, defesa/imunidade, contrátil, gerar propriedades mecânicas dos tecidos, sustentação celular, catalisar reações, fonte de energia (aminoácidos), coagulação e transporte nas membranas.

26
Q

Quais são os hormônios de natureza protéica?

A

> Rataria! Gravem por exclusão que é mais fácil!
Hormônios esteroides (lipídicos): testosterona, estrógenos, progesterona, cortisol, aldosterola e calcitriol.
O resto dos hormônios são todos de natureza protéica.
Ex: insulina, GH, glucagon, calcitonina, paratormônio, etc.

27
Q

Qual a principal proteína relacionada com a função de proteção e imunidade?

A

Imunoglobulinas (anticorpos)

28
Q

Quais as principais proteínas relacionadas com a capacidade de contração e relaxamento celular?

A

Actina e miosina

29
Q

Quais as principais proteínas que influenciam nas propriedades mecânicas dos tecidos corposais?

A

Fibra elástica > elasticidade
Colágeno > flexibilidade e resistência à tensão

30
Q

Qual proteína reveste a nossa epiderme com função protetora e impermeabilizante?

A

Queratina (filamento intermediário)

31
Q

Como se classifica uma proteína com função de catalisar uma reação química?

A

Enzima

32
Q

O que significa catálise?

A

Efeito de acelerar uma reação química por meio de um catalisador.

33
Q

Quais as proteínas responsáveis pela sustentação e formato das células eucariontes?

A

> Proteínas componentes do citoesqueleto.
Microtúbulos
Actina
Filamentos intermediários (queratina)

34
Q

Quais as principais proteínas do plasma sanguíneo relacionadas com o processo de coagulação?

A

Protrombina e fibrinogênio.

35
Q

Quais as proteínas relacionadas com os transportes de solutos nas membranas celulares?

A

> Proteínas integrais de membrana.
Bombas de íons (transporte ativo).
Proteína canal (difusão facilitada).

36
Q

Como são classificadas as proteínas com relação a sua estrutura espacial?

A

> Primária
> Secundária
> Terciária
> Quaternária

37
Q

O que significa uma estrutura primária de uma proteína?

A

É representada pela sequência linear de aminoácidos, unidos por ligações peptídicas, determinante no tipo e na forma final da proteína.

## Footnote

Toda proteína recém produzida se apresenta inicialmente com estrutura primária.

38
Q

Qual a importância da estrutura primária de uma proteína?

A

> É a sequência linear de aminoácidos que constituem a proteína em si.
A sequência linear de aminoácidos irá determinar a forma tridimensional final da proteína, bem como sua função.

39
Q

Qual estrutura espacial das proteínas determina sua forma final?

A

> A estrutura primária.
É a sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas que determina como a proteína irá apresentar sua forma tridimensional final.
E consequentemente sua função.

40
Q

O que significa uma estrutura secundária de uma proteína?

A

> Representa os primeiros arranjos tridimensionais das cadeias protéicas primárias.
> Podendo formar å-hélices ou folhas ß-pregueadas.

41
Q

O que significa uma estrutura terciária de uma proteína?

A

> É a proteína na sua forma tridimensional complexa.
Não existe um formato padrão, cada proteína tem sua estrutura terciária própria.
É originada da evolução das estruturas secunárias.
É nesse estágio que as proteínas podem exercer suas funções.

42
Q

O que significa uma estrutura quaternária de uma proteína?

A

É formada pela associação de uma ou mais proteínas terciárias.
Nem todas as proteínas são quaternárias.

43
Q

A partir de qual tipo de estrutura espacial as proteínas passam a apresentar suas funções biológicas?

A

A partir da estrutura terciária.

Lembrem sempre que a forma final depende da estrutura primária.

44
Q

Qual a importância da forma espacial final de uma proteína?

A

Quando uma proteína atinge sua forma espacial final (terciária ou quaternária) ela passa a apresentar sua função.
JAMAIS esqueçam! A forma de uma proteína influencia na eficácia da sua função.

45
Q

Qual a relação entre a forma de uma proteína e sua função?

A

A forma final de uma proteína significa maior eficácia na sua função.
Qualquer deformação na forma final provocará prejuízo funcional.

46
Q

Como uma proteína consegue manter sua forma espacial final estável?

A

Por meio das interações intramoleculares.
Ligações que a proteína forma com a sua própria cadeia, buscando manter sua forma final estável.

47
Q

Quais as principais interações intramoleculares de uma proteína?

A

Ligações de hidrogênio.
Ligações (ponte) bissulfeto.
Interações iônicas.
Interações hidrofóbicas (Van der Waals)

48
Q

O que ocorre quando as interações intramoleculares de uma proteína são desfeitas?

A

Ela sofre uma deformação da sua forma espacial ideal, gerando prejuízo na sua função.
Processo conhecido como desnaturação.

49
Q

O que significa a desnaturação de uma proteína?

A

Alteração da sua forma espacial ideal, por meio da eliminação das interações intramoleculares, gerando perda da sua função.

50
Q

Quais os principais fatores que influenciam na desnaturação de uma proteína?

A

A temperatura e o pH

51
Q

Quais os principais fatores que influenciam na desnaturação de uma proteína?

A

A temperatura e o pH

52
Q

O que significa a temperatura ótima de uma proteína?

A

Representa o valor de temperatura em que a proteína apresenta sua forma espacial ideal.
E consequentemente eficácia máxima da sua função.

53
Q

Como a variação da temperatura pode desnaturar uma proteína?

A

O aumento da temperatura (a partir da temperatura ótima) de um meio onde uma proteína se encontra, provoca quebra das interações intramoleculares, gerando deformação e desnaturação da proteína.
RATARIA! A redução da temperatura a partir do ponto ótimo NÃO desnatura a proteína!

54
Q

Uma proteína pode ser desnaturada com qualquer variação de temperatura?

A

Não! Para quebrar as interações intramoleculares é preciso fornecer calor para as ligações, o que só ocorre com o aumento da temperatura!
Redução da temperatura ótima de uma proteína não provoca desnaturação.

55
Q

Uma proteína pode ser desnaturada com qualquer variação de temperatura?

A

Não! Para quebrar as interações intramoleculares é preciso fornecer calor para as ligações, o que só ocorre com o aumento da temperatura!
Redução da temperatura ótima de uma proteína não provoca desnaturação.

56
Q

O que significa o pH ótimo de uma proteína?

A

Representa o valor do pH do meio em que a proteína se encontra onde ela apresenta sua forma espacial ideal.
E eficácia máxima da sua função.

57
Q

Como a variação do pH provoca desnaturação de uma proteína?

A

A partir do pH ótimo, qualquer variação de pH, seja alcalinizando ou acidificando, irá provocar redução das interações intramoleculares e como consequência a desnaturação.

58
Q

Qual a interação intramolecular de uma proteína com maior força de ligação?

A

Ligações bissulfeto, por serem ligações covalentes.

59
Q

Proteínas mais resistentes ao processo de desnaturação apresentam maior quantidade de qual interação intramolecular?

A

Ligações bissulfeto.

60
Q

A desnaturação completa de uma proteína faz com que ela passe a apresentar qual estrutura espacial?

A

Primária

61
Q

O que significa o processo de renaturação?

A

Ocorre quando uma proteína desnaturada é colocada novamente em pH ótimo e temperatura ótima, reconstituindo sua forma espacial ideal e sua função.

62
Q

Qual a principal característica de uma proteína que influencia na especificidade de sua função?

A

A forma espacial final.
Cada proteína possui uma forma final própria determinada pela sua sequência de aminoácidos, gerando especificidade da sua função.

Biologia - Flashcardz (8 decks)

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