Enzimas

Question 1

O que são enzimas?

Answer 1

São proteínas específicas com a função de catalisar reações químicas.
São proteínas catalisadoras de reações.

Question 2

O que significa catalisar?

Answer 2

É o processo de acelerar reações químicas por meio de um catalisador (enzimas).

Question 3

Como as enzimas catalisam reações?

Answer 3

Elas facilitam o choque dos reagentes na posição correta, reduzindo a energia de ativação da reação e aumentando sua velocidade.

Question 4

O que significa energia de ativação de uma reação?

Answer 4

Representa a energia necessária para que os reagentes reajam e se transformem nos produtos da reação.

Question 5

Qual a influência de uma enzima sobre a energia de ativação de uma reação?

Answer 5

As enzimas reduzem a energia de ativação, tornando mais “fácil” a transformação dos reagentes em produtos, acelerando assim a reação como um todo.

Question 6

Uma enzima pode catalisar diversas reações químicas diferentes?

Answer 6

Não. As enzimas possuem alta especificidade com seus substratos, catalisando geralmente um tipo único de reação.

Question 7

O que significa o termo substrato de uma enzima?

Answer 7

Representam os reagentes de uma reação, que se ligarão com uma enzima para ter sua reação catalisada.

Question 8

Qual propriedade das enzimas gera sua alta especificidade com seus substratos?

Answer 8

A sua forma espacial única, produzindo o formato perfeito para que a enzima se ligue aos substratos e catalise a reação.

Question 9

Qual o termo clássico referente à alta especificidade de uma enzima com seus substratos?

Answer 9

Mecanismo chave-fechadura.

Question 10

O que significa afinidade enzimática?

Answer 10

Representa a facilidade que uma enzima possui em se ligar com seus substratos por meio de seu sítio ativo (sítio de ligação).

Question 11

O que significa sítio ativo de uma enzima?

Answer 11

Representa o local específico de uma enzima em que ela se liga aos seus substratos.

Question 12

Qual a relação entre a forma espacial de uma enzima e sua função?

Answer 12

A forma final (ótima) de uma enzima representa sua maior eficácia em se ligar com seus substratos e catalisar a reação.
Atenção! As enzimas são proteínas, logo, a forma tem relação direta com sua função.

Question 13

O que significa estrutura espacial ótima de uma enzima?

Answer 13

Representa a forma ideal de uma enzima, apresentando sua maior afinidade aos seus subtratos e maior eficácia em catalisar sua reação.

Question 14

O que significa atividade enzimática?

Answer 14

Representa a eficácia de uma enzima em se ligar com seus substratos e catalisar a reação.

Question 15

Qual a relação entre a atividade enzimática e a velocidade da reação catalisada por ela?

Answer 15

São parâmetros diretamente proporcionais.
Quanto menor a atividade enzimática, menor será a velocidade da reação.
O contrário é verdadeiro.

Question 16

Quais os principais fatores que influenciam na forma espacial, e consequentemente na função de uma enzima?

Answer 16

Temperatura, pH, cofatores, coenzimas e inibidores alostéricos (não competitivos).

Question 17

O que significa pH ótimo de uma enzima?

Answer 17

Representa o valor de pH específico em que a enzima apresenta sua forma ótima e maior eficácia na função.
Cada enzima possui seu próprio pH ótimo.

Question 18

O que significa a temperatura ótima de uma enzima?

Answer 18

Representa o valor de temperatura específico em que a enzima apresenta sua forma ótima e maior eficácia na sua função.
Cada enzima possui sua própria temperatura ótima.

Question 19

Como se denomina o processo de deformação de uma enzima a partir da sua forma ideal?

Answer 19

Desnaturação enzimática

Question 20

Qual a relação entre o processo de desnaturação e a função de uma enzima?

Answer 20

Quanto maior for a desnaturação (deformação) de uma enzima, maior será seu prejuízo funcional.

Question 21

Qual a consequência bioquímica do processo de desnaturação enzimática?

Answer 21

A desnaturação provoca deformação da enzima, reduzindo sua afinidade com seus substratos, tornando mais difícil a ligação com os mesmos e diminuindo a velocidade da reação (catálise).

Question 22

Como a variação do pH influencia na atividade de uma enzima?

Answer 22

A partir do pH ótimo (ideal) de uma enzima, quanto maior for a variação do pH (alcalinizando ou acidificando), maior será sua desnaturação e o prejuízo na função.

Question 23

Como a variação da temperatura influencia na atividade de uma enzima?

Answer 23

A partir da temperatura ótima da enzima:
A elevação da temperatura pode provocar desnaturação e prejuízo da função.
A redução da temperatura pode reduzir a velocidade da reação, porém não por meio de desnaturação, mas sim por redução da cinética molecular.

Question 24

A partir da temperatura ótima de uma enzima, reduções de temperatura provocam desnaturação?

Answer 24

Não! Para provocar desnaturação por meio da variação de temperatura, é precido quebrar as interações intramoleculares da enzima (e das proteínas) com o fornecimento de calor, isso só ocorre com a elevação da temperatura do meio.

Question 25

A partir da temperatura ótima de uma enzima, reduções da temperatura do meio podem provocar redução da velocidade da reação catalisada?

Answer 25

SIM! A redução da temperatura gera menor agitação das moléculas do meio (cinética molecular), incluindo as enzimas e seus substratos. Consequentemente, se torna mais difícil a enzima se chocar com seus subtratos reduzindo a velocidade da reação catalisada.

Question 26

Como se denomina a estrutura formada quando a enzima se liga com seus subtratos no sítio ativo?

Answer 26

Complexo enzima-subtrato OU complexo ativado.

Question 27

As enzimas são consumidas pelas reações que elas catalisam?

Answer 27

Não! Apenas os reagentes são consumidos, as enzimas nunca.

Question 28

O que são os cofatores enzimáticos?

Answer 28

São moléculas inorgânicas (sais minerais) que ativam as enzimas ao se ligarem nelas.
Ex: Cálcio > cofator de enzimas da coagulação

Question 29

O que é uma coenzima e qual sua função?

Answer 29

São moléculas orgânicas que ativam enzimas ao se ligarem nelas.
Ex: vitaminas.

Question 30

Qual a diferença entre cofator e coenzima?

Answer 30

. Cofator > molécula inorgânica (sais minerais).
. Coenzima > molécula orgânica (vitaminas).
. Ambos possuem a função de ativar enzimas ao se ligarem nelas.

Question 31

Toda enzima precisa de cofator ou coenzima para ser ativada?

Answer 31

Não, nem todas as enzimas necessitam.

Question 32

As coenzimas e cofatores se ligam no sítio ativo das enzimas?

Answer 32

Não! Quem se liga ao sítio ativo das enzimas são seus substratos.
Cofatores e coenzimas se ligam em sítios moduladores positivos, ou seja, ativadores da enzima.

Question 33

Qual o nome do local da enzima onde os cofatores e coenzimas podem se ligar?

Answer 33

Sítio modulador.

Question 34

Como se denomina uma enzima que ainda não está ligada com seu cofator ou coenzima?

Answer 34

Apoenzima.
Nesse estado a enzima se encontra inativa.

Figura mostrando a estrutura da apoenzima, a enzima ainda sem seu cofator ou coenzima.

Question 35

Como se denomina a estrutura formada após a ligação da enzima com seu cofator ou coenzima?

Answer 35

Holoenzima.
Nesse estado a enzima se encontra ativa.

Figura mostrando a estrutura da apoenzima, a enzima ainda sem seu cofator ou coenzima.

Question 36

O que é o sítio modulador de uma enzima?

Answer 36

Representa o local onde outras moléculas podem se ligar na enzima, podendo ativar ou inibir sua função.

Question 37

O que significa modular uma enzima?

Answer 37

Significa controlar/moldar, influenciando na sua função.

Question 38

Quais tipos de modulação uma enzima pode sofrer?

Answer 38

Modulação negativa > inativando a enzima.
Modulação positiva > ativando a enzima.

Question 39

Quais são os principais moduladores positivos de uma enzima?

Answer 39

Cofatores e coenzimas.

Question 40

Qual o principal modulador negativo de uma enzima?

Answer 40

Inibidor alostérico ou não competitivo.

Question 41

Quais os principais fatores que influenciam diretamente na atividade de uma enzima?

Answer 41

pH, temperatura, moduladores positivos (cofatores e coenzimas) e moduladores negativos (inibidores alostéricos OU não competitivos).

Question 42

Diferentes enzimas podem ter o mesmo substrato?

Answer 42

Sim, ocasionalmente isso pode ocorrer.
Ex: a glicose pode ser substratos de duas enzimas do nosso corpo, a glicoquinase e a hexoquinase.

Question 43

Qual a relação entre diferentes afinidades de enzimas com o mesmo substrato?

Answer 43

A enzima que apresentar maior afinidade ao substrato possui maior facilidade em se ligar com ele.
A enzima que apresentar menor afinidade ao substrato possui maior dificuldade em se ligar com ele.

Question 44

Qual a relação entre a afinidade de uma enzima ao seu substrato e velocidade da reação catalisada?

Answer 44

Quanto maior for a afinidade de uma enzima, a velocidade máxima da reação pode ser alcançada com menores concentrações do substrato. O contrário é verdadeiro.

Question 45

O que significa cinética enzimática?

Answer 45

Representa o estudo do comportamento de uma enzima e a velocidade da reação que ela catalisa.

Question 46

Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática e na velocidade das reações catalisadas?

Answer 46

temperatura, pH, cofatores, coenzimas, inibidores, tamanho do sistema da reação, concentração do substrato, concentração da enzima, afinidade enzimática e tempo da reação.

Question 47

Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática e na velocidade das reações catalisadas?

Answer 47

temperatura, pH, cofatores, coenzimas, inibidores, tamanho do sistema da reação, concentração do substrato, concentração da enzima, afinidade enzimática e tempo da reação.

Question 48

O que é avaliado quando se mede a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima?

Answer 48

A quantidade ou concentração de produtos formados por um certo tempo.
Ex: produtos / minuto, concentração de produtos / min, etc.

Question 49

Em termos bioquímicos, o que significa a velocidade máxima de uma reação catalisada por uma enzima?

Answer 49

Representa a maior formação de produtos por um certo tempo de uma reação específica, não sendo possível aumentar esse parâmetro nem mesmo com o maior fornecimento de substratos.

Question 50

O que significa ponto de saturação enzimática?

Answer 50

Representa a concentração mínima de substrato para se atingir a velocidade máxima de uma reação enzimática.

Question 51

Como a concentração de um substrato influencia na velocidade da reação catalisada por uma enzima?

Answer 51

• Sem substrato > sem reação.
• Aumentando a concentração de substrato disponível > a velocidade da reação aumenta até a Vmáx.
• Saturação enzimática > é o valor mínimo da concentração de substratos capaz de atingir a Vmáx da reação.

Question 52

Quais são os tipos de inibição enzimática?

Answer 52

Inibição competitiva e inibição não competitiva (alostérica)

Question 53

Qual o mecanismo de ação de um inibidor enzimático competitivo?

Answer 53

O inibidor competitivo é capaz de se ligar ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato original da reação e reduzindo a formação de produtos da catálise.

Question 54

Os inibidores competitivos alteram a forma das enzimas?

Answer 54

Não! Os inibidores competitivos competem pelo sítio ativo, sem provocar alterações da forma ou inativação enzimática.

Question 55

Os inibidores competitivos inativam enzimas?

Answer 55

Não, pois não alteram o formato enzimático, apenas competem com o substrato original e reduzem a formação de produtos da reação.

Question 56

Qual o mecanismo de ação de um inibidor enzimático não competitivo?

Answer 56

O inibidor não competitivo (alostérico) se liga no sítio modulador enzimático, alterando a forma do sítio ativo, impedindo a ligação com o substrato original e reduzindo a velocidade da reação.

Question 57

Os inibidores não competitivos (alostéricos) alteram a forma das enzimas?

Answer 57

Sim. Após os inibidores não competitivos se ligarem no sítio modulador enzimático, a enzima sofre alteração da sua forma, perdendo a capacidade de ligar o sítio ativo com o substrato e portanto, incapaz de realizar a reação.

Question 58

Os inibidores não competitivos (alostéricos) inativam as enzimas?

Answer 58

Sim. Pois alteram a forma do sítio ativo enzimático, impedindo a ligação com o substrato e como consequência a reação.