Enzimas Flashcards

1
Q

O que são enzimas?

A

São proteínas específicas com a função de catalisar reações químicas.
São proteínas catalisadoras de reações.

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2
Q

O que significa catalisar?

A

É o processo de acelerar reações químicas por meio de um catalisador (enzimas).

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3
Q

Como as enzimas catalisam reações?

A

Elas facilitam o choque dos reagentes na posição correta, reduzindo a energia de ativação da reação e aumentando sua velocidade.

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4
Q

O que significa energia de ativação de uma reação?

A

Representa a energia necessária para que os reagentes reajam e se transformem nos produtos da reação.

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5
Q

Qual a influência de uma enzima sobre a energia de ativação de uma reação?

A

As enzimas reduzem a energia de ativação, tornando mais “fácil” a transformação dos reagentes em produtos, acelerando assim a reação como um todo.

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6
Q

Uma enzima pode catalisar diversas reações químicas diferentes?

A

Não. As enzimas possuem alta especificidade com seus substratos, catalisando geralmente um tipo único de reação.

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7
Q

O que significa o termo substrato de uma enzima?

A

Representam os reagentes de uma reação, que se ligarão com uma enzima para ter sua reação catalisada.

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8
Q

Qual propriedade das enzimas gera sua alta especificidade com seus substratos?

A

A sua forma espacial única, produzindo o formato perfeito para que a enzima se ligue aos substratos e catalise a reação.

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9
Q

Qual o termo clássico referente à alta especificidade de uma enzima com seus substratos?

A

Mecanismo chave-fechadura.

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10
Q

O que significa afinidade enzimática?

A

Representa a facilidade que uma enzima possui em se ligar com seus substratos por meio de seu sítio ativo (sítio de ligação).

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11
Q

O que significa sítio ativo de uma enzima?

A

Representa o local específico de uma enzima em que ela se liga aos seus substratos.

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12
Q

Qual a relação entre a forma espacial de uma enzima e sua função?

A

A forma final (ótima) de uma enzima representa sua maior eficácia em se ligar com seus substratos e catalisar a reação.
Atenção! As enzimas são proteínas, logo, a forma tem relação direta com sua função.

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13
Q

O que significa estrutura espacial ótima de uma enzima?

A

Representa a forma ideal de uma enzima, apresentando sua maior afinidade aos seus subtratos e maior eficácia em catalisar sua reação.

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14
Q

O que significa atividade enzimática?

A

Representa a eficácia de uma enzima em se ligar com seus substratos e catalisar a reação.

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15
Q

Qual a relação entre a atividade enzimática e a velocidade da reação catalisada por ela?

A

São parâmetros diretamente proporcionais.
Quanto menor a atividade enzimática, menor será a velocidade da reação.
O contrário é verdadeiro.

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16
Q

Quais os principais fatores que influenciam na forma espacial, e consequentemente na função de uma enzima?

A

Temperatura, pH, cofatores, coenzimas e inibidores alostéricos (não competitivos).

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17
Q

O que significa pH ótimo de uma enzima?

A

Representa o valor de pH específico em que a enzima apresenta sua forma ótima e maior eficácia na função.
Cada enzima possui seu próprio pH ótimo.

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18
Q

O que significa a temperatura ótima de uma enzima?

A

Representa o valor de temperatura específico em que a enzima apresenta sua forma ótima e maior eficácia na sua função.
Cada enzima possui sua própria temperatura ótima.

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19
Q

Como se denomina o processo de deformação de uma enzima a partir da sua forma ideal?

A

Desnaturação enzimática

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20
Q

Qual a relação entre o processo de desnaturação e a função de uma enzima?

A

Quanto maior for a desnaturação (deformação) de uma enzima, maior será seu prejuízo funcional.

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21
Q

Qual a consequência bioquímica do processo de desnaturação enzimática?

A

A desnaturação provoca deformação da enzima, reduzindo sua afinidade com seus substratos, tornando mais difícil a ligação com os mesmos e diminuindo a velocidade da reação (catálise).

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22
Q

Como a variação do pH influencia na atividade de uma enzima?

A

A partir do pH ótimo (ideal) de uma enzima, quanto maior for a variação do pH (alcalinizando ou acidificando), maior será sua desnaturação e o prejuízo na função.

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23
Q

Como a variação da temperatura influencia na atividade de uma enzima?

A

A partir da temperatura ótima da enzima:
A elevação da temperatura pode provocar desnaturação e prejuízo da função.
A redução da temperatura pode reduzir a velocidade da reação, porém não por meio de desnaturação, mas sim por redução da cinética molecular.

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24
Q

A partir da temperatura ótima de uma enzima, reduções de temperatura provocam desnaturação?

A

Não! Para provocar desnaturação por meio da variação de temperatura, é precido quebrar as interações intramoleculares da enzima (e das proteínas) com o fornecimento de calor, isso só ocorre com a elevação da temperatura do meio.

25
A partir da temperatura ótima de uma enzima, reduções da temperatura do meio podem provocar redução da velocidade da reação catalisada?
SIM! A redução da temperatura gera menor agitação das moléculas do meio (cinética molecular), incluindo as enzimas e seus substratos. Consequentemente, se torna mais difícil a enzima se chocar com seus subtratos reduzindo a velocidade da reação catalisada.
26
Como se denomina a estrutura formada quando a enzima se liga com seus subtratos no sítio ativo?
Complexo enzima-subtrato OU complexo ativado.
27
As enzimas são consumidas pelas reações que elas catalisam?
Não! Apenas os reagentes são consumidos, as enzimas nunca.
28
O que são os cofatores enzimáticos?
São moléculas inorgânicas (sais minerais) que ativam as enzimas ao se ligarem nelas. Ex: Cálcio > cofator de enzimas da coagulação
29
O que é uma coenzima e qual sua função?
São moléculas orgânicas que ativam enzimas ao se ligarem nelas. Ex: vitaminas.
30
Qual a diferença entre cofator e coenzima?
. Cofator > molécula inorgânica (sais minerais). . Coenzima > molécula orgânica (vitaminas). . Ambos possuem a função de ativar enzimas ao se ligarem nelas.
31
Toda enzima precisa de cofator ou coenzima para ser ativada?
Não, nem todas as enzimas necessitam.
32
As coenzimas e cofatores se ligam no sítio ativo das enzimas?
Não! Quem se liga ao sítio ativo das enzimas são seus substratos. Cofatores e coenzimas se ligam em sítios moduladores positivos, ou seja, ativadores da enzima.
33
Qual o nome do local da enzima onde os cofatores e coenzimas podem se ligar?
Sítio modulador.
34
Como se denomina uma enzima que ainda não está ligada com seu cofator ou coenzima?
Apoenzima. Nesse estado a enzima se encontra inativa.
35
Como se denomina a estrutura formada após a ligação da enzima com seu cofator ou coenzima?
Holoenzima. Nesse estado a enzima se encontra ativa.
36
O que é o sítio modulador de uma enzima?
Representa o local onde outras moléculas podem se ligar na enzima, podendo ativar ou inibir sua função.
37
O que significa modular uma enzima?
Significa controlar/moldar, influenciando na sua função.
38
Quais tipos de modulação uma enzima pode sofrer?
Modulação negativa > inativando a enzima. Modulação positiva > ativando a enzima.
39
Quais são os principais moduladores positivos de uma enzima?
Cofatores e coenzimas.
40
Qual o principal modulador negativo de uma enzima?
Inibidor alostérico ou não competitivo.
41
Quais os principais fatores que influenciam diretamente na atividade de uma enzima?
pH, temperatura, moduladores positivos (cofatores e coenzimas) e moduladores negativos (inibidores alostéricos OU não competitivos).
42
Diferentes enzimas podem ter o mesmo substrato?
Sim, ocasionalmente isso pode ocorrer. Ex: a glicose pode ser substratos de duas enzimas do nosso corpo, a glicoquinase e a hexoquinase.
43
Qual a relação entre diferentes afinidades de enzimas com o mesmo substrato?
A enzima que apresentar maior afinidade ao substrato possui maior facilidade em se ligar com ele. A enzima que apresentar menor afinidade ao substrato possui maior dificuldade em se ligar com ele.
44
Qual a relação entre a afinidade de uma enzima ao seu substrato e velocidade da reação catalisada?
Quanto maior for a afinidade de uma enzima, a velocidade máxima da reação pode ser alcançada com menores concentrações do substrato. O contrário é verdadeiro.
45
O que significa cinética enzimática?
Representa o estudo do comportamento de uma enzima e a velocidade da reação que ela catalisa.
46
Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática e na velocidade das reações catalisadas?
temperatura, pH, cofatores, coenzimas, inibidores, tamanho do sistema da reação, concentração do substrato, concentração da enzima, afinidade enzimática e tempo da reação.
47
Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática e na velocidade das reações catalisadas?
temperatura, pH, cofatores, coenzimas, inibidores, tamanho do sistema da reação, concentração do substrato, concentração da enzima, afinidade enzimática e tempo da reação.
48
O que é avaliado quando se mede a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima?
A quantidade ou concentração de produtos formados por um certo tempo. Ex: produtos / minuto, concentração de produtos / min, etc.
49
Em termos bioquímicos, o que significa a velocidade máxima de uma reação catalisada por uma enzima?
Representa a maior formação de produtos por um certo tempo de uma reação específica, não sendo possível aumentar esse parâmetro nem mesmo com o maior fornecimento de substratos.
50
O que significa ponto de saturação enzimática?
Representa a concentração mínima de substrato para se atingir a velocidade máxima de uma reação enzimática.
51
Como a concentração de um substrato influencia na velocidade da reação catalisada por uma enzima?
* Sem substrato > sem reação. * Aumentando a concentração de substrato disponível > a velocidade da reação aumenta até a Vmáx. * Saturação enzimática > é o valor mínimo da concentração de substratos capaz de atingir a Vmáx da reação.
52
Quais são os tipos de inibição enzimática?
Inibição competitiva e inibição não competitiva (alostérica)
53
Qual o mecanismo de ação de um inibidor enzimático competitivo?
O inibidor competitivo é capaz de se ligar ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato original da reação e reduzindo a formação de produtos da catálise.
54
Os inibidores competitivos alteram a forma das enzimas?
Não! Os inibidores competitivos competem pelo sítio ativo, sem provocar alterações da forma ou inativação enzimática.
55
Os inibidores competitivos inativam enzimas?
Não, pois não alteram o formato enzimático, apenas competem com o substrato original e reduzem a formação de produtos da reação.
56
Qual o mecanismo de ação de um inibidor enzimático não competitivo?
O inibidor não competitivo (alostérico) se liga no sítio modulador enzimático, alterando a forma do sítio ativo, impedindo a ligação com o substrato original e reduzindo a velocidade da reação.
57
Os inibidores não competitivos (alostéricos) alteram a forma das enzimas?
Sim. Após os inibidores não competitivos se ligarem no sítio modulador enzimático, a enzima sofre alteração da sua forma, perdendo a capacidade de ligar o sítio ativo com o substrato e portanto, incapaz de realizar a reação.
58
Os inibidores não competitivos (alostéricos) inativam as enzimas?
Sim. Pois alteram a forma do sítio ativo enzimático, impedindo a ligação com o substrato e como consequência a reação.