Enzimas Flashcards
O que são enzimas?
São proteínas específicas com a função de catalisar reações químicas.
São proteínas catalisadoras de reações.
O que significa catalisar?
É o processo de acelerar reações químicas por meio de um catalisador (enzimas).
Como as enzimas catalisam reações?
Elas facilitam o choque dos reagentes na posição correta, reduzindo a energia de ativação da reação e aumentando sua velocidade.
O que significa energia de ativação de uma reação?
Representa a energia necessária para que os reagentes reajam e se transformem nos produtos da reação.
Qual a influência de uma enzima sobre a energia de ativação de uma reação?
As enzimas reduzem a energia de ativação, tornando mais “fácil” a transformação dos reagentes em produtos, acelerando assim a reação como um todo.
Uma enzima pode catalisar diversas reações químicas diferentes?
Não. As enzimas possuem alta especificidade com seus substratos, catalisando geralmente um tipo único de reação.
O que significa o termo substrato de uma enzima?
Representam os reagentes de uma reação, que se ligarão com uma enzima para ter sua reação catalisada.
Qual propriedade das enzimas gera sua alta especificidade com seus substratos?
A sua forma espacial única, produzindo o formato perfeito para que a enzima se ligue aos substratos e catalise a reação.
Qual o termo clássico referente à alta especificidade de uma enzima com seus substratos?
Mecanismo chave-fechadura.
O que significa afinidade enzimática?
Representa a facilidade que uma enzima possui em se ligar com seus substratos por meio de seu sítio ativo (sítio de ligação).
O que significa sítio ativo de uma enzima?
Representa o local específico de uma enzima em que ela se liga aos seus substratos.
Qual a relação entre a forma espacial de uma enzima e sua função?
A forma final (ótima) de uma enzima representa sua maior eficácia em se ligar com seus substratos e catalisar a reação.
Atenção! As enzimas são proteínas, logo, a forma tem relação direta com sua função.
O que significa estrutura espacial ótima de uma enzima?
Representa a forma ideal de uma enzima, apresentando sua maior afinidade aos seus subtratos e maior eficácia em catalisar sua reação.
O que significa atividade enzimática?
Representa a eficácia de uma enzima em se ligar com seus substratos e catalisar a reação.
Qual a relação entre a atividade enzimática e a velocidade da reação catalisada por ela?
São parâmetros diretamente proporcionais.
Quanto menor a atividade enzimática, menor será a velocidade da reação.
O contrário é verdadeiro.
Quais os principais fatores que influenciam na forma espacial, e consequentemente na função de uma enzima?
Temperatura, pH, cofatores, coenzimas e inibidores alostéricos (não competitivos).
O que significa pH ótimo de uma enzima?
Representa o valor de pH específico em que a enzima apresenta sua forma ótima e maior eficácia na função.
Cada enzima possui seu próprio pH ótimo.
O que significa a temperatura ótima de uma enzima?
Representa o valor de temperatura específico em que a enzima apresenta sua forma ótima e maior eficácia na sua função.
Cada enzima possui sua própria temperatura ótima.
Como se denomina o processo de deformação de uma enzima a partir da sua forma ideal?
Desnaturação enzimática
Qual a relação entre o processo de desnaturação e a função de uma enzima?
Quanto maior for a desnaturação (deformação) de uma enzima, maior será seu prejuízo funcional.
Qual a consequência bioquímica do processo de desnaturação enzimática?
A desnaturação provoca deformação da enzima, reduzindo sua afinidade com seus substratos, tornando mais difícil a ligação com os mesmos e diminuindo a velocidade da reação (catálise).
Como a variação do pH influencia na atividade de uma enzima?
A partir do pH ótimo (ideal) de uma enzima, quanto maior for a variação do pH (alcalinizando ou acidificando), maior será sua desnaturação e o prejuízo na função.
Como a variação da temperatura influencia na atividade de uma enzima?
A partir da temperatura ótima da enzima:
A elevação da temperatura pode provocar desnaturação e prejuízo da função.
A redução da temperatura pode reduzir a velocidade da reação, porém não por meio de desnaturação, mas sim por redução da cinética molecular.
A partir da temperatura ótima de uma enzima, reduções de temperatura provocam desnaturação?
Não! Para provocar desnaturação por meio da variação de temperatura, é precido quebrar as interações intramoleculares da enzima (e das proteínas) com o fornecimento de calor, isso só ocorre com a elevação da temperatura do meio.
A partir da temperatura ótima de uma enzima, reduções da temperatura do meio podem provocar redução da velocidade da reação catalisada?
SIM! A redução da temperatura gera menor agitação das moléculas do meio (cinética molecular), incluindo as enzimas e seus substratos. Consequentemente, se torna mais difícil a enzima se chocar com seus subtratos reduzindo a velocidade da reação catalisada.
Como se denomina a estrutura formada quando a enzima se liga com seus subtratos no sítio ativo?
Complexo enzima-subtrato OU complexo ativado.
As enzimas são consumidas pelas reações que elas catalisam?
Não! Apenas os reagentes são consumidos, as enzimas nunca.
O que são os cofatores enzimáticos?
São moléculas inorgânicas (sais minerais) que ativam as enzimas ao se ligarem nelas.
Ex: Cálcio > cofator de enzimas da coagulação
O que é uma coenzima e qual sua função?
São moléculas orgânicas que ativam enzimas ao se ligarem nelas.
Ex: vitaminas.
Qual a diferença entre cofator e coenzima?
. Cofator > molécula inorgânica (sais minerais).
. Coenzima > molécula orgânica (vitaminas).
. Ambos possuem a função de ativar enzimas ao se ligarem nelas.
Toda enzima precisa de cofator ou coenzima para ser ativada?
Não, nem todas as enzimas necessitam.
As coenzimas e cofatores se ligam no sítio ativo das enzimas?
Não! Quem se liga ao sítio ativo das enzimas são seus substratos.
Cofatores e coenzimas se ligam em sítios moduladores positivos, ou seja, ativadores da enzima.
Qual o nome do local da enzima onde os cofatores e coenzimas podem se ligar?
Sítio modulador.
Como se denomina uma enzima que ainda não está ligada com seu cofator ou coenzima?
Apoenzima.
Nesse estado a enzima se encontra inativa.
Como se denomina a estrutura formada após a ligação da enzima com seu cofator ou coenzima?
Holoenzima.
Nesse estado a enzima se encontra ativa.
O que é o sítio modulador de uma enzima?
Representa o local onde outras moléculas podem se ligar na enzima, podendo ativar ou inibir sua função.
O que significa modular uma enzima?
Significa controlar/moldar, influenciando na sua função.
Quais tipos de modulação uma enzima pode sofrer?
Modulação negativa > inativando a enzima.
Modulação positiva > ativando a enzima.
Quais são os principais moduladores positivos de uma enzima?
Cofatores e coenzimas.
Qual o principal modulador negativo de uma enzima?
Inibidor alostérico ou não competitivo.
Quais os principais fatores que influenciam diretamente na atividade de uma enzima?
pH, temperatura, moduladores positivos (cofatores e coenzimas) e moduladores negativos (inibidores alostéricos OU não competitivos).
Diferentes enzimas podem ter o mesmo substrato?
Sim, ocasionalmente isso pode ocorrer.
Ex: a glicose pode ser substratos de duas enzimas do nosso corpo, a glicoquinase e a hexoquinase.
Qual a relação entre diferentes afinidades de enzimas com o mesmo substrato?
A enzima que apresentar maior afinidade ao substrato possui maior facilidade em se ligar com ele.
A enzima que apresentar menor afinidade ao substrato possui maior dificuldade em se ligar com ele.
Qual a relação entre a afinidade de uma enzima ao seu substrato e velocidade da reação catalisada?
Quanto maior for a afinidade de uma enzima, a velocidade máxima da reação pode ser alcançada com menores concentrações do substrato. O contrário é verdadeiro.
O que significa cinética enzimática?
Representa o estudo do comportamento de uma enzima e a velocidade da reação que ela catalisa.
Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática e na velocidade das reações catalisadas?
temperatura, pH, cofatores, coenzimas, inibidores, tamanho do sistema da reação, concentração do substrato, concentração da enzima, afinidade enzimática e tempo da reação.
Quais são os principais fatores que influenciam na cinética enzimática e na velocidade das reações catalisadas?
temperatura, pH, cofatores, coenzimas, inibidores, tamanho do sistema da reação, concentração do substrato, concentração da enzima, afinidade enzimática e tempo da reação.
O que é avaliado quando se mede a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima?
A quantidade ou concentração de produtos formados por um certo tempo.
Ex: produtos / minuto, concentração de produtos / min, etc.
Em termos bioquímicos, o que significa a velocidade máxima de uma reação catalisada por uma enzima?
Representa a maior formação de produtos por um certo tempo de uma reação específica, não sendo possível aumentar esse parâmetro nem mesmo com o maior fornecimento de substratos.
O que significa ponto de saturação enzimática?
Representa a concentração mínima de substrato para se atingir a velocidade máxima de uma reação enzimática.
Como a concentração de um substrato influencia na velocidade da reação catalisada por uma enzima?
- Sem substrato > sem reação.
- Aumentando a concentração de substrato disponível > a velocidade da reação aumenta até a Vmáx.
- Saturação enzimática > é o valor mínimo da concentração de substratos capaz de atingir a Vmáx da reação.
Quais são os tipos de inibição enzimática?
Inibição competitiva e inibição não competitiva (alostérica)
Qual o mecanismo de ação de um inibidor enzimático competitivo?
O inibidor competitivo é capaz de se ligar ao sítio ativo da enzima, competindo com o substrato original da reação e reduzindo a formação de produtos da catálise.
Os inibidores competitivos alteram a forma das enzimas?
Não! Os inibidores competitivos competem pelo sítio ativo, sem provocar alterações da forma ou inativação enzimática.
Os inibidores competitivos inativam enzimas?
Não, pois não alteram o formato enzimático, apenas competem com o substrato original e reduzem a formação de produtos da reação.
Qual o mecanismo de ação de um inibidor enzimático não competitivo?
O inibidor não competitivo (alostérico) se liga no sítio modulador enzimático, alterando a forma do sítio ativo, impedindo a ligação com o substrato original e reduzindo a velocidade da reação.
Os inibidores não competitivos (alostéricos) alteram a forma das enzimas?
Sim. Após os inibidores não competitivos se ligarem no sítio modulador enzimático, a enzima sofre alteração da sua forma, perdendo a capacidade de ligar o sítio ativo com o substrato e portanto, incapaz de realizar a reação.
Os inibidores não competitivos (alostéricos) inativam as enzimas?
Sim. Pois alteram a forma do sítio ativo enzimático, impedindo a ligação com o substrato e como consequência a reação.
