Problème 4 - Une drôle de compétition Flashcards
Quel est le mode de fonctionnement des enzymes?
Accélèrent les réactions chimiques sous différentes conditions physiologiques propres à chaque enzyme en diminuant le niveau d’énergie d’activation nécessaire à la réaction. Ne modifient pas l’équilibre de la réaction
Quel est l’avantage de posséder des enzymes pour l’organisme?
Permet de s’adapter rapidement aux changements de condition
Comment détermine-t-on la vitesse d’une enzyme?
Quantité de produit formé par unité de temps. La vélocité (v) d’une réaction enzymatique est définie comme le taux de conversion de substance à produit par unité de temps
V ou F? La plupart des enzymes sont à la fois spécifiques pour le type de réaction catalysée et pour la nature des substrats. Expliquer.
Vrai.
- La spécificité pour un substrat est déterminée par la taille, la structure, les charges, la polarité et l’hydrophobicité du site de liaison du substrat.
- La spécificité pour une réaction est déterminée chimiquement par l’acide aminé qui réside dans le centre catalytique de l’enzyme
Quels sont les facteurs influençant l’activité enzymatique d’une enzyme?
Température et pH
Comment la température influence-t-elle l’activité de l’enzyme?
Les enzymes ont une température optimale à laquelle leur fonction est la plus efficace, habituellement à une température constante, que ce soit la température ambiante ou la température corporelle. Généralement, l’activité enzymatique augmente avec l’augmentation de température, mais finit par décliner si celle-ci est trop haute car les protéines se dénaturent.
Comment le pH influence-t-il l’activité de l’enzyme?
Chaque enzyme possède un pH optimal, car des acides aminés ionisables participent à la réaction catalytique.
Quelles sont les 6 classes d’enzymes?
1) Oxydoréductases
2) Transférases
3) Ligases
4) Lyases (brisent et génèrent un double lien)
5) Hydrolases
6) Isomérases (changent une structure dans la molécule)
Que sont les cofacteurs?
Ions inorganiques (sous forme métallique (lien covalent) ou de coenzymes), parfois nécessaires aux enzymes pour leur activité.
Que sont les coenzymes?
Les coenzymes sont des types de cofacteurs qui se lient faiblement à l’enzyme (ex. vitamines) pour en favoriser ou en permettre l’activité
Quelle est l’appellation d’une enzyme avec un cofacteur? Et sans?
- Holoenzymes : enzymes attachées à leur coenzyme par des liens covalents ou non covalents
- Apoenzymes : enzymes sans coenzyme
Quelle substance est responsable de l’acidose métabolique?
Le formate
Quelle enzyme métabolise le méthanol et l’éthanol?
L’alcool déshydrogénase
En quoi l’alcool déshydrogénase métabolise-t-elle le méthanol?
En formaldéhyde, qui est ensuite métabolisé en formate.
Quelle substance a la plus grande affinité pour l’alcool déshydrogénase, le méthanol ou l’éthanol? Quel en est l’avantage clinique?
L’éthanol (1 : 20 environ). Donc, en utilisant l’éthanol on inhibe de façon compétitive le métabolisme du méthanol en ses métabolites toxiques. Le méthanol, lorsque non métabolisé est excrété par l’urine.
Que représente Km?
Concentration de substrat à laquelle v est à 50% de la vitesse maximale. S’exprime en unité de concentration.
V ou F? Toutes les réactions enzymatiques peuvent être comprises grâce au modèle de Michaelis-Menten.
Faux. Les enzymes ne correspondent pas tous au modèle Michealis-Menten (réactions à plusieurs substrats, plusieurs étapes, non-hyperboliques).
Quelle est l’utilité de Km?
Utile pour estimer l’affinité d’une enzyme pour son substrat (si la valeur de Km est haute, une grande concentration de substrat est nécessaire pour produire un effet; si elle est basse, même une faible concentration de substrat entraînera une réponse).
V ou F? Ki représente la [I] nécessaire pour avoir 50% des Z liées à l’inhibiteur.
Faux! Constante d’inhibition, c’est la constante de dissociation de complexe enzyme-inhibiteur (EI) : plus Ki est faible, plus la liaison de l’inhibiteur à l’enzyme est forte. Un compétiteur irréversible aurait un Ki de 0, car il n’y a pas de dissociation.
Pourquoi les courbes dérivant de l’équation de Michaelis-Menten ont-elles été créées?
Pour faciliter la lecture de Km et Vmax rendues difficiles par la simple courbe de vitesse de réaction par rapport à la concentration de substrat.
Que représente Vmax?
Vélocité maximale → conversion max. du substrat en μmole/min
Comment la courbe de Linewaever-Burk est-elle obtenue? Qu’obtient-on alors?
Obtenue en prenant la réciproque de l’équation de Michaelis-Menten. On obtient alors une ligne droite (y = mx + b), où y = 1/v, x = 1/[S], où Km/Vmax est la pente et 1/Vmax l’ordonnée à l’origine. L’abcisse à l’origine correspond à -1/Km
Quels sont les inconvénients de la courbe de Linewaever-Burk?
Une petite erreur d’expérimentation, particulièrement avec de basses concentrations de substrats, peut amener une grande erreur dans les résultats de Km et de Vmax obtenus en interprétant le graphique. De plus, les valeurs obtenues à des concentrations élevées de substrat sont toutes concentrées dans la région de l’axe 1/v.
Quelles sont les caractéristiques de la pente d’Eadie-Hofstee?
Donne une droite de v selon v/[S]
Pente = -Km
Ordonnée à l’origine = Vmax
Abscisse à l’origine = Vmax/Km
Quel est l’effet d’un inhibiteur compétitif sur Km et Vmax?
Les inhibiteurs compétitifs causent une augmentation de Km sans changer Vmax.
Quel est l’effet d’un inhibiteur non-compétitif sur Km et Vmax?
Cause une diminution de Vmax sans influencer Km (la réaction est ralentie, mais pas arrêtée.)
Quel est l’effet d’un inhibiteur irréversible sur Km et Vmax?
On ne peut plus atteindre ni un ni l’autre; ces valeurs n’existent donc plus.
Quelle est la différence dans la forme de la courbe entre les enzymes présentant une régulation allostérique vs celles qui sont régulées au même site?
La courbe des enzymes régulées de façon allostérique est sigmoïdale au lieu d’hyperbolique
Quels sont les 2 types d’effecteurs allostériques?
Homotropique: Si le substrat lui-même se lie à un autre site pour produire une réponse
Hétérotropique: Si l’effecteur allostérique est une autre molécule que le substrat
Comment appelle-t-on l’effet d’un effecteur allostérique favorisant la réaction? Et la limitant?
Coopération positive ou négative.
V ou F? Les effecteurs allostériques catalysent souvent une réaction réversible.
Faux. Les effecteurs allostériques catalysent souvent une réaction irréversible.
Par quoi les effecteurs allostériques sont-ils souvent régulés?
Ils peuvent être affectés par des inhibiteurs rétroactifs
Dans quel organe l’éthanol est-il rapidement absorbé?
Dans l’estomac
V ou F? Une importante portion de l’éthanol est éliminée lors du premier passage.
Vrai.
Pourquoi la consommation d’éthanol avec le ventre vide amène-t-elle des effets plus rapides?
Car plus d’éthanol se retrouve dans la circulation systémique si l’absorption se fait rapidement, et l’absorption gastrique est accélérée s’il n’y a pas de bol alimentaire pour accompagner l’alcool.