Prinzipien des Stoffwechsels Flashcards
Was sind Enzyme? Wozu dienen sie?
Im Körper übernehmen Enzyme die Aufgaben von Katalysatoren, sie werden daher auch Biokatalysatoren genannt. Enzyme sind in der Regel Proteine.
So können bei Körpertemperatur ohne Erhöhung der Temperatur Reaktionen stattfinden, indem durch die Enzyme die Aktivierungsenergie gesenkt wird.
Erkläre die gängige Funktionsweise von Enzymen.
Die Funktionsweise ist meist so, dass die Edukte (Substrate genannt) sich besser aneinanderlagern können und so besser „miteinander kollidieren“ können, sich chemische Bindungen also verändern.
Man sagt auch, dass Enzyme den „Übergangszustand“ stabilisieren, also den Zustand, bei dem der Übergang zwischen Edukte und Produkt stattfindet. Es bildet sich ein „Enzym-Substrat-Komplex“.
Das Enzym bindet die Substrate im sogenannten „aktiven Zentrum“ nach dem „Schlüssel-Schloss-Prinzip“, das Substrat passt also wie ein Schlüssel in das Enzym, welches das Schloss darstellt. Enzym und Substrat können sich auch bei Annäherung ein wenig in ihrer Form verändern, man spricht dann von „induced fit“ (induced = hervorgerufen).
Den Übergangszustand kann man auch am Beispiel eines Stockes erklären, bei dem der energiereichste Zustand das Biegen kurz vor dem Zerbrechen ist. In zwei Teilen hätte er hier einen energieärmeren Zustand als in einem Teil. Ihn so stark zu biegen, dass er bricht, benötigt aber viel Aktivierungsenergie, das Biegen ist der energiereiche Übergangszustand. Dieser wird vom Enzym stabilisiert. Man benötigt weniger Aktivierungsenergie, um ihn zu zerbrechen.
Nenne 6 Eigenschaften von Enzymen.
(1) Sie sind substratspezifisch, d.h. können nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip meist nur ein bestimmtes Substrat verarbeiten.
(2) Sie sind wirkungsspezifisch, d.h. können aus einem Substrat nur ein bestimmtes Produkt erzeugen.
(3) Ihre Wirkung beruht auf der Stabilisierung des Übergangszustandes.
(4) Da sie Katalysatoren sind, werden sie selbst bei der Reaktion nicht verbraucht und verschieben das Gleichgewicht nicht, sie beschleunigen Hinreaktion und Rückreaktion gleich und sorgen für eine schnellere Einstellung des Gleichgewichts.
(5) Bestandteile von Enzymen, die keine Proteine sind, werden als Cofaktoren bezeichnet. Dies können z.B. Eisen oder Magnesium sein.
(6) Enzyme haben ein pH- und Temperaturoptimum.
Welche Formen der Enzymhemmung können unterschieden werden?
Bei der Enzymhemmung unterscheidet man grob kompetitive und nichtkompetitive Hemmung. Unabhängig von kompetitiv und nichtkompetitiv kann man die Hemmung noch in reversibel und irreversibel einteilen.
Welche zwei Formen der Enzymhemmung können unterschieden werden?
Bei der Enzymhemmung unterscheidet man grob kompetitive und nichtkompetitive Hemmung.
Wie läuft eine kompetitive Enzymhemmung ab? Wie beeinflusst die Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit?
Der Hemmstoff setzt sich selbst ins aktive Zentrum des Enzyms und konkurriert so mit dem Substrat. Die Reaktionsgeschwindigkeit (Produktbildung pro Zeit) wird so verringert.
Würde man die Substratkonzentration extrem erhöhen, wäre viel mehr Substrat als Hemmstoff vorhanden und die Reaktionsgeschwindigkeit kann wieder steigen. Wenn alle Enzyme mit Substrat besetzt sind, kann auch die weitere Zugabe von Substrat die Reaktionsgeschwindigkeit nicht weiter erhöhen. Die Maximalgeschwindigkeit der Reaktion (bei unendlich viel Substrat) bleibt gleich, egal ob mit oder ohne Hemmstoff. Mit Hemmstoff benötigt man für die Maximalgeschwindigkeit nur höhere Substratkonzentrationen.
Wie läuft eine nicht-kompetitive Enzymhemmung ab? Wie beeinflusst die Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit?
Hier setzt der Hemmstoff an anderer Stelle am Enzym an und verändert so die Form, es kommt zu einer sogenannten „Konformationsänderung“. Man spricht auch von „allosterischer Hemmung“ (allos = anderer, steros = Ort / Form ), der Hemmstoff setzt am allosterischen Zentrum an. Dadurch kann das Substrat nur erschwert binden.
Da Substrat und Hemmstoff hier nicht konkurrieren, kann der Hemmstoff durch mehr Substrat nicht verdrängt werden. Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit wird also verlangsamt, und kann durch Zugabe von mehr Substrat nicht auf die gleiche Geschwindigkeit gebracht werden wie ohne Inhibitor.
Was geschieht bei reversibler und nicht-reversibler Enzym-Hemmung?
Bei der irreversiblen Hemmung binden die Hemmstoffe dauerhaft an das Enzym. Das Enzym muss also für eine normale Funktion neu gebildet werden.
Bei der reversiblen Hemmung sitzt der Hemmstoff nur „locker“ dran und kann sich wieder lösen.
Welche Form der Enzym-Hemmung nutzt der Körper primär? Welche Form wird häufig in Medikamenten genutzt?
Der Körper selbst reguliert Enzyme meistens, indem er sie reversibel allosterisch hemmt.
Viele Medikamente wirken als kompetitive Hemmstoffe. Hier ahmt man also das Substrat nach, um das Enzym zu hemmen.
Regulationsprinzipien: definiere die Endprodukthemmung.
Häufig wird aus einem Stoff über mehrere Zwischenprodukte ein Endprodukt katalysiert. Bei der Endprodukthemmung, auch Feedback-Inhibition, hemmt das Endprodukt das erste Enzym der Reaktionsreihe, meist über nichtkompetitive Hemmung.
Diese Reaktionsreihe wird Genwirkkette genannt, weil mehrere Gene, von denen jedes ein Enzym herstellt, an der Synthese des Endprodukts beteiligt sind.
Regulationsprinzipien: definiere die Enzymsteuerung.
Enzyme können „an- und abgeschaltet“ werden, indem andere Enzyme an sie Phosphatgruppen dranhängen oder entfernen. Weil Phosphatgruppen als Anionen der Phosphorsäure negativ geladen sind, verändern sie intramolekulare Wechselwirkungen und damit die räumliche Struktur von Enzymen (die ja Proteine sind), wenn sie drangehängt werden.
Durch die Veränderung können Enzyme an- oder abgeschaltet werden. Bei manchen führt die Phosphorylierung (also das Dranhängen von Phosphat) zum Einschalten, bei anderen zum Abschalten.
Wie werden Enzyme genannt die Phosphatgruppen an andere Enzyme anhängen? Wie werden Enzyme genannt die Phosphatgruppen entfernen?
Enzyme, die Phosphatgruppen anhängen werden als Kinasen bezeichnet, Enzyme die Phosphatgruppen entfernen als Phosphatasen.
Erkläre das Operonmodell am Beispiel von Laktose.
Das Operonmodell ist ein einfaches Modell zur Genregulation bei Prokaryoten. Laktase ist ein Enzym, das den Zucker Laktose spalten kann. Es ist daher für das Bakterium nur sinnvoll, Laktase zu bilden, wenn überhaupt Laktose vorhanden ist.
Es gibt am DNA-Strang ein Regulator-Gen, welches für den sogenannten Repressor kodiert. Auf dem Regulatorgen sind also die Informationen, durch die durch Transkription und Translation das Repressorprotein hergestellt wird. Das Repressorprotein setzt sich an den Operator (Teil des Operons) und blockiert an dieser Stelle die RNA-Polymerase. Dadurch kann das Gen für Laktase von der RNA-Polymerase nicht abgelesen werden, es findet keine Transkription statt und somit auch keine Herstellung von Laktase. Das ist der Zustand, wenn keine Laktose in der Zelle vorhanden ist.
Der Promotor ist die Region, die den Startpunkt der Transkription durch die RNA-Polymerase markiert. Von dort würde die RNA-Polymerase nach rechts zum Laktase-Gen laufen, wird hier aber durch den Repressor blockiert, der sich an die Stelle setzt.
Wenn in der Zelle Laktose vorhanden ist, ergibt es plötzlich Sinn, das Gen für Laktase zu transkribieren, um Laktase zu bilden. Laktose selbst setzt sich an den Repressor und ändert seine Form so, dass er inaktiv wird, er kann das Gen für Laktase nicht mehr blockieren.
Das Gen wird transkribiert und die mRNA die bei der Transkription entsteht dann zur Translation genutzt, bei der die Laktase hergestellt wird.
Der Repressor kann in seinem „Normalzustand“ aktiv oder inaktiv sein, hier ist er aktiv. Er wird erst bei Vorhandensein eines Substrats inaktiv, das Gen kann abgelesen werden. Man spricht daher auch von Substratinduktion, weil das Substrat erst das Ablesen der Gene möglich macht. Es kann aber auch sein, dass ein Gen so reguliert wird, dass der Repressor von dem Gen im „Normalzustand“ inaktiv ist, das Gen also ständig abgelesen wird und erst bei Anwesenheit einer bestimmten Substanz aktiv wird und dann die Transkription stoppt.
Was sind “Silencer” was “Enhancer”?
DNA-Abschnitte, die nach Binden eines Transkriptionsfaktors die Aktivität eines Gens herabsetzen, werden als „Silencer“ bezeichnet.
Wenn sie die Aktivität des Gens (also die Transkriptionsrate) erhöhen, werden sie als „Enhancer“ bezeichnet.
Was ist ATP? Wie setzt es sich zusammen und wie wird es genutzt?
Adenosintriphosphat (ATP) ist der universelle Energieträger in Zellen. Energie aus der Nahrung wird in Form von ATP gespeichert und dann für alle energiebenötigenden Prozesse in Zellen verwendet.
ATP besteht aus der Base Adenin, dem Zucker Ribose und drei miteinander verbundenen Phosphatgruppen (Reste der Phosphorsäure).
Bei der Spaltung von ATP zu ADP (Adenosindiphosphat) und Phosphat wird sehr viel Energie frei, die dann für die energiebenötigenden Prozesse genutzt werden kann. Dies liegt daran, dass die Bindungen zwischen den Phosphatgruppen instabil sind, der energetisch günstigere Zustand daher eine Spaltung ist.
