P1) métabolisme des protéines à l'exercice

Question 1

Est ce que les protéines est une grande source d’ATP lors de l’exercice ?

Answer 1

Non, les 2 principaux sont les lipides et les glucides mais le métabolisme protéique sera tout de même modifié.

Question 2

Quelle quantité de protéines a un humain de 70kg ?

Answer 2

12kg environ , 6/7 kg dans les muscles

200/250 g sont catalysés chaque jour =
-150/200g sont re-captés pour former de nouvelles protéines
-50/60g sont oxydés

Un sédentaire devra donc avoir un apport protéiques de 0,8g/kg/j environ afin de subvenir a nos besoins

Cette consommation devra être encore plus importante chez le sportif qui fait de l’endurance du au métabolisme protéique.
Les althètes de force devront égalmement consommé plus de protéines car ils doivent avoir un bilan protéiques positif.

Question 3

Quels sont les différents rôles des protéines ?

Answer 3

• La formation de la structure tissulaire
• La composition des enzymes
• La protection immunitaire (anticorps)
• La formation des hormones polypeptidiques (insuline, glucagon,…)
• Le maintien de l’homéostasie liquidienne (albumine plasmatique)
• L’équilibre acido-basique par leur participation aux systèmes tampons
• Le transport de l’oxygène (hémoglobine et myoglobine)

Question 4

Quel est le principal composant des protéines ?

Answer 4

Les acides aminés

Question 5

qu’est ce qu’une liaison peptidique ?

Answer 5

C’est une liaison formé entre deux acides aminés, entre un groupe amine (NH3) et carboxyles (COOH)

Question 6

Qu’est ce que les acides aminés essentiels et quelles sont les 3 principaux ?

Answer 6

Se sont des AA que l’on ne peut pas synthétiser, qu’on doit apporter de notre alimentation.
Les 3 essentiels :
- Valine
- Leucine
- Isoleucine
AA ramifiés (BCAA)
Se sont les AA les + importants pour l’exercice physique

Question 7

Qu’est ce que les acides aminés non-essentiels ?

Answer 7

Se sont les AA que l’on peut synthétiser.

Question 8

Comment vont être synthétisé nos protéines ?

Answer 8

Via la transcription d’un gène.
Cette transcription peut être modulé par l’exercice physique permettant de synthétiser plus une protéines qu’une autre.
La traduction est également régulé par l’exercice physique et la nutrition.

Question 9

Qu’est ce qu’une protéines chaperonnes ?

Answer 9

Il existe une série de protéines chaperonnes qui vont jouer un rôle dans le repliement et le déplacement des protéines nouvellement synthétisées.
exemple :
HSP70
L’exercice va permettre l’augmentation de cette protéines.

Question 10

Que ce passe t-il au niveau du sarcomère lors d’un exercice excentrique inhbituelles ?

Answer 10

il y aura une destruction (distrophine disparait–> augmentation du nombre d’AA) puis une reconstruction du filament fin, pendant cette phase de reconstruction on va former des HSP qui va faire que la destructuration sera moindre lors du même exercice.

= adaptation à l’entraînement.

Question 11

Balance protéique musculaire lors d’un exercice d’ultra-endurance ?

Answer 11

balance protéique nette = synthèse - dégradation
- exercice , muscluation = dégradation protéique = catabolisme
- récupération = synthèse protéique = anabolisme si bonne réalimentation.

Question 12

Que permet la dégradation protéique ?

Answer 12

La dégradation protéique dans le muscle permet d’emmener des AA dans le foie participant à la gluconéogénèse et donc l’augmentation de la glycémie
Ce processus ce mets en place lorsque les réserves énergétique sont mise à mal (ultra-trail ou exercice de musculation)

Question 13

Quelles sont les 4 système de dégradation protéiques ?

Answer 13

• Système ubiquitine-protéasome
• Caspases : elles induisent la mort cellulaire (apoptose) programmée.
• Système calcium-dépendant
• Système autophagie-lysosome : la cellule va s’auto-détruire

Question 14

En quoi consiste le sytème ubiquitine-protéasome ?

Answer 14

l’ubiquitine est une protéine « marqueur » qui se lie à la protéine à dégrader sous forme de chaine d’ubiquitine. Les protéines vont alors entrer dans le protéasome, un système cylindre protéique, capable de dégrader ces protéines en acides aminés.

Question 15

Quel système intervient dans la déstructuration lors d’exercice excentrique ?

Answer 15

Système lié au calcium.

Lors de l’exercice excentrique (position allongé du muscle) on va étiré nos canaux calciques –> entré de calcium qui va venir activer les CALPAïNES.

Les CALPAïNES vont dégrader les protéines qui constituent le filament (actine, myosine, tropomyosine) en fragments de protéines (polypeptides) .
Ces fragments vont ensuite être dégrader par le système ubiquitine-protéasome.

Question 16

Quelles sont les 3 types d’autophagie ?

Answer 16

-Autophagie médiée par une chaperonne (HSP)

-Microautophagie : le lysosome fait une invagination et dégrade la protéine directement

-Macroautophagie : formation d’un phagosome (structure à double membrane) qui peut véritablement emprisonner les protéines et d’autres structures. Il va fusionner avec le lysosome pour former l’autophagolysosome.

Question 17

Les différentes étpes de la macroautophagie :

Answer 17

1) Initiation : régulé par ULK
2) Elongation
3) Fermeture
4) Fusion
5) Maturation
6) Dégradation

• LC3 : protéine qui apparait au niveau de la membrane de l’autophagosome et donne donc une idée de la
  présence de l’autophagosome
• Série d’ATG : protéines qui vont intervenir dans la formation de cet autophagosome

Question 18

Quel protéines activée par l’insuline joue un rôle majeur dans l’autophagie (dégradation protéique) ?

Answer 18

La PKB (Akt) est une protéine activée par l’insuline. Si elle baisse l’autophagie est activée.
Au contraire si insuline active PKB alors pas d’autophagie.

Question 19

Dans quelle situation mise à part l’exercice d’endurance intense et la musculation dégradons-nous des protéines ?

Answer 19

en cas de jeûne prolongé :
Glycémie chûte –> insuline chute –> PKB chute –> autophagie –> AA vers le foie pour gluconéogénèse.

Question 20

Trop peu d’autophagie est-il délétère ?

Answer 20

Si on mesure la section transversale des muscles, on voit qu’elle a tendance à diminuer. Les animaux développent également moins de force.

Il y a toujours un phénomène d’homéostasie : il ne faut ni trop d’autophagie (fonte musculaire) ni trop peu d’autophagie (pas de renouvellement des structures). Il existe un taux d’autophagie qui est optima

Question 21

L’autophagie joue t-elle un rôle dans la captation du glucose lors de l’exercice ?

Answer 21

Oui, car l’autophagie permet de recrée du glucose augmentant ainsi la glycémie, et l’insuline permettant la captation du glucose exogène.

Exemple : expérience ultra-trailers 24h sur tapis roulant

Au cours de l’exercice la performance diminue et l’exercice a un effet anorexigène.
Mais malgré cela ils sont capables de maintenir une glycémie constante grâce notamment à l’autophagie des protéines.

Question 22

Par qui est modulé la dégradation protéique ?

Answer 22

Insuline :
- active DP ou autophagie quand diminue via l’inhibition de AKT (PKB) qui désactive mTOR (inhibiteur de l’autophagie)
+ déphophorylation de FoxO3 (activation autopahgie)
- désactive DP quand augmente, favorise donc la synthèse protéique.

AMPK = senteur de l’état énergétique de la cellule donc quand on pas beaucoup d’ATP inhibe synthèse protéique et active autophagie.

Question 23

Donc la régulation lors d’un ultra-trail se passe comment ?

Answer 23

Diminution insuline :
-> diminution Akt
-> DiminutionMTOR
-> ActivationFoxO →Activation de l’autophagie

Augmentation d’AMPK
-> DiminutionMTOR
→Activation de l’autophagie

Question 24

Quelles autre structure présente dans les cellule est dégrader pendant l’exercice et synthétiser après l’exercice augmentant la capacité oxydative (adaptation à l’entraînement)

Answer 24

les mitochondrie

Chez les sportifs, on a montré que s’ils répètent des exercices de haute intensité sans faire de séance plus light entre ceux-ci, ils perdent de la capacité oxydative car ils n’ont pas le temps de refaire la biogenèse mitochondriale entre les mitophagies

Question 25

différence apoptose/nécrose

Answer 25

apoptose est une mort cellulaire programmé différent de la nécrose qui est accidentelle.

Question 26

Une dérégulation de l’apoptose peut entraîner quoi comme maladie ?

Answer 26

L’arthrite rhumatoïde ou la maladie
d’Alzheimer

Question 27

quand le sujet est désentraîné par le biais de quelle substance l’apoptose est activé

Answer 27

Par l’augmentation de la CASPASE –> augmentation de l’apoptose –> fonte musculaire.

Question 28

Quels acides aminé le foie peut-il oxyder ? et le muscle ?

Answer 28

Foie : tous
Muscle : 6
-Leucine (BCAA)
-Isoleucine (BCAA)
-Valine (BCAA-
-Glutamate
-Aspartate
-Asparagine

BCAA = Acide aminé ramifié essentiels

Question 29

Oxydation leucine dans le muscle

Answer 29

la leucine + alpha-cétoglutarate –> glutamate + l’alpha-CIC. Le groupement amine va ainsi passer de la leucine au glutamate.
Glutamate –> glutamine puis excréter
Alpha CIC –> Acétyl CoA –> Cycle de krebs

Question 30

Oxydation isoleucine dans le muscle

Answer 30

identique que leucine sauf qu’on a l’alpha CMV au lieu de l’ alpha CIC

Question 31

Oxydation valine dans le muscle

Answer 31

Identique que leucine, sauf qu’on alpha CIV à la place de alpha CIC
et qu’ici l’alpha CIV va donner du SuccinylCoA 4C au lieu de l’acétylCoA

Question 32

Oxydation Asparagine dans le muscle

Answer 32

Donne de l’aspartate et de l’oxaloacétate –> cycle de krebs.

Question 33

Quelles sont les sources de glutamine produit dans le muscle ?

Answer 33

• Exercice de haute intensité : augmentation la glutamine par la transformation de l’AMP→IMP dans le cycle des purines
• Exercices de longues durée : à cause des formations des céto-acides à partir de l’oxydation des acide aminés

Question 34

Où va la glutamine après avoir été produite dans le msucle ?

Answer 34

Direction le foie ou le rein pour la gluconéogénèse.

Question 35

Qu’observe t-on au niveau de la concentration plasmatique en AA sur des exercices à long terme ?

Answer 35

Que la concentration en AA dans le sang à tendance à diminuer et ceux malgré la production de glutamine et d’alanine.

Alors pq ?

Car le foie va vite les capture pour la gluconéogénèse afin de maintenir une glycémie stable.

Question 36

Métabolisme splanchnique des acides aminé en observation la différence de concentrations artério-veineuse.

Answer 36

captation : le foie va capter l’alanine pour la gluconéogénèse

libération : le foie va libérer les BCAA pour qu’ensuite le muscle les captes comme substrat énergétique.

Question 37

A quoi est perméable la membrane d’un muscle lors d’un exercice excentrique ?

Answer 37

AA, PCK , Myosine , Troponine

Question 38

Qu’est ce que le bilan azoté ?

Answer 38

c’est la différence entre la qtité d’azote ingérée et la qtité d’azone rejetée.

Question 39

Le bilan azoté d’un haltérophile doit-il être positif ou négatif ?

Answer 39

Positif car il doit ingérer plus de protéines qu’il ne consomme pour favoriser l’hypertrophie.

Question 40

Le bilan azoté d’un coureur d’endurance doit-il être positif ou négatif ?

Answer 40

Il va être nul

Question 41

Avoir un bilan azoté négatif un jour est il néfaste chez le sportif ?

Answer 41

Chez le sportif : avoir un bilan azoté négatif un jour n’est pas un problème car la récupération peut se faire le lendemain. Cela est plus problématique chez des athlètes qui n’ont pas le temps de récupérer entre les efforts (ex : Tour de France) car les athlètes vont alors perdre de la masse musculaire et donc diminuer leur performance.

Question 42

Quelle produit de la dégradation des urines permet de voir si un sport permet des contractions excentrique ?

Answer 42

la 3-méthylhistidine, elle a tendance à augmenter lors d’effort excentrique.
Pour voir ça concentration on fait le rapport de 3-méthylhistidine sur la créatinine car on sait que la créatinine donne une idée de l’état de concentration/dilution des urines et est assez constante.

On voit qu’à l’exercice, cette concentration augmente partout de manière significative sauf au niveau de l’ergocycle car c’est le seul exercice qui fait appel à des contractions concentriques.