Module 8 - Protéines Flashcards

1
Q

Comment sont reliés les acides aminés entre eux ?

A

Liaison peptidique entre le groupe amine d’un aa et le groupe carboxyle d’un autre aa

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2
Q

Comment appelle-t-on une chaîne qui a plusieurs acides aminés?

A

Chaîne polypeptidique

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3
Q

Quels sont les acides aminés aliphatique non-ramifié et leur abreviation? (2)

A

Glysine (Gly) et Alanine (Ala)

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4
Q

Quels sont les aa aliphatique ramifié? (3)

A

Valine (Val), Leucine (Leu), Isoleucine (Ile)

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5
Q

Quel est la nature de la chaîne R de la Sérine et de la Thréonine?

A

Fonction hydroxyle (OH)

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6
Q

Quels sont les acides aminés avec un groupe aromatique?

A

Phénylalanine (Phe)
Tyrosine (Tyr)
Tryptophane (Trp)

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7
Q

Quels sont les aa avec une fonction carboxylique et lesquels sont des dérivés aminés ?

A

Acide aspartique (Asp)
Acide glutamique (Glu)
Asparagine (Asn) dérivés
Glutamine (Gln) dérivés

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8
Q

Quels sont les aa avec des fonctions basiques?

A

Arginine (Arg)
Lysine (Lys)
Histidine (His)

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9
Q

Quel est le point en commun de la méthionine , la cystéine et la Cystine (cys-cys)?

A

Atome de soufre

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10
Q

Quel aa est un Iminoacide ?

A

Proline (Pro)

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11
Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’un polypeptide ?

A

Sa séquence d’acides aminés

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12
Q

Quel type de structure représente les détails architectural local de la chaîne d’un polypeptide?

A

Structure secondaire

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13
Q

Donnez quelques exemples de structure secondaire d’un polypeptide

A

Hélice, plaque de feuillets Beta plissés, virages, boucles

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14
Q

Que représente la structure tertiaire d’un polypeptide?

A

Sa conformation générale dans l’espace

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15
Q

Donnez des exemples de caractéristique de structure tertiaire

A

Liaison H , liaison ionique, interactions hydrophobes, ponts disulfures, forces van der waals…

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16
Q

À quoi correspond la structure quaternaire d’un polypeptides?

A

Mode d’assemblage de plusieurs polypeptides en une structure moléculaire unique

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17
Q

Quels sont les deux classifications possibles des protéines ?

A

Selon leur forme

Selon leur fonction biologique

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18
Q

Quel classification est basé sur la solubilité des protéines ?

A

La forme des protéines

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19
Q

Quels sont les deux formes possibles de protéines avec exemple

A

Globulaires (albumines,globulines,glutélines,prolamines,histones)

Fibreuses (collagènes, élastines, kératines)

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20
Q

Quel sorte de protéine trouve-t-on le plus dans les aliments ?

A

Globulaires

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21
Q

Dans quel type d’aliment trouve-t-on les protéines fibreuses ?

A

Origine animale ou marine

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22
Q

Les protéines peuvent être classées selon leur fonction biologique , quels sont-elles?

A
Enzyme
Transporteurs
Nutriments et protéines d’entreposage
Protéines contractiles
Protéines structurales
Protéines de défense
Protéines régulatrices
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23
Q

Quels sont les matières azotés possibles , autres que les protéines?

A
Purines et pyrimidines
Nitrates
Amines
Amides
Acides aminés libres
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24
Q

Quels sont les suppléments à forte teneur en azote?

A

Urée
Biuret
Autres composants ammoniacaux

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25
Q

Les protéines corporelles servent à combler quels besoins ?

A

Entretien
Croissance
Gestation
Production

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26
Q

En quoi est-ce que les protéines corporelles répondent au besoin de croissance ?

A

Les protéines représentent le principal matériau de construction du corps , surtout les muscles

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27
Q

Quels sont les facteurs qui influencent les besoins protéiques?

A
Espèce animale
Activité productrice
Nature des aliments
Valeur nutritive
Teneur en énergie et le rapport énergie/protéine
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28
Q

Quels sont les 8 acides aminés indispensables (doit être dans la ration) ?

A

Isoleucine Leucine Lysine Methionine(CYS) Phenylalanine(TYR) Thréonine Tryptophane Valine

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29
Q

Vrai ou faux. Le concept d’acides aminés indispensables s’applique à tous les animaux?

A

Faux. Ne s’applique pas aux ruminants puisqu’ils effectuent la synthèse de tous les aa essentiels grâce à l’activité des microorganismes du rumen

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30
Q

Comment utiliser une ration de façon optimale?

A
  • avoir un apport en aa essentiels qui comble les besoins en aa des activités métaboliques
  • rendre dispo une quantité suffisante des aa dispensables
  • éviter des carences de mm que les excès
  • être synchronisée au niveau de l’absorption et de l’apport des aa aux tissus
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31
Q

Comment corriger une carence en aa ?

A

Ajouter l’aa limitant à la ration

Complémentarité

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32
Q

Comment évaluer la capacité d’une protéine alimentaire à combler les exigences protéiques?

A
  • essais de croissance

- analyse chimique des protéines corporelles

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33
Q

Que représente le CUDa?

A

La proportion des matières azotées ingérées qui n’apparaissent pas dans les fèces

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34
Q

De quel fraction azotée ne tient pas compte le CUDa?

A

Azote d’origine métabolique Nfm

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35
Q

D’où provient l’azote d’origine métabolique ?

A
  • desquamation des cellules de la paroi du tube digestif
  • sécrétions enzymatiques et biliaires
  • mucus intestinal
  • résidus de microorganismes
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36
Q

Quel calcul tient compte de l’azote métabolique?

A

CUDr

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37
Q

Pourquoi la différence entre le CUDa et le CUDr est faible chez les monogastriques?

A

Digestibilité des protéines alimentaires est élevée
Quantité de matières cellulosiques consommée est restreinte
Activité de la microflore est moindre que chez les ruminants

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38
Q

Vrai ou faux.

La différence entre le CUDr et le CUDa est faible chez les ruminants

A

FAUX. l’erreur lié à l’usage du CUDa par rapport au CUD réel peut atteindre 20%

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39
Q

Quelles sont les méthodes d’évaluation de la valeur nutritive des protéines alimentaires spécifiques aux monogastriques?

A

Coefficient d’efficacité protidique CEP
Valeur Biologique VB
Coefficiant d’utilisation pratique CUP

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40
Q

À quoi sert le CEP?

A

Mesurer la valeur nutritive globale d’une aliment protéique

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41
Q

Quel est le point négatif du calcul de CEP?

A

Ne différencie pas le gain de poids de gras et de muscle

42
Q

Qu’est-ce que mesure la valeur biologique ?

A

La proportion d’azote réellement absorbé.

43
Q

Vrai ou faux, la valeur biologique et la digestibilité sont dépendante l’une de l’autre

A

FAUX. une protéine peut être digestible mais avec une faible valeur biologique et vice versa.

44
Q

Que représente le calcul de CUP?

A

% des protéines ingérées effectivement retenus par l’animal pour la croissance des tissus

45
Q

Que représente l’azote urinaire d’origine endogène?

A

matières azotées qui proviennent de l’activité métabolique fondamentale de tous les tissus de l’organisme

46
Q

Que représente l’azote urinaire exogène?

A

matières azotées qui proviennent des protéines alimentaires consommées en excès des besoins

47
Q

Comment obtient-t-on la fraction de VB?

A

En donnant aux animaux une ration protéiprive et en dosant l’azote excrété dans l’urine.

48
Q

Quels sont les principaux enzymes dans l’estomac ? (2)

A

Pepsine

Chymosine (chez le veau)

49
Q

Quels sont les enzymes d’origine pancréatique ? (3)

A

Trypsine
Chymotrypsine
Carboxipeptidase

50
Q

Quels sont les enzymes dans le petit intestin (liés à la muqueuse intestinale)? (4)

A

Carboxipeptidase A
Carboxipeptidase B
Aminopeptidases
Dipeptidases

51
Q

Quels sont les enzymes d’origine gastrique ? (3)

A

Suc gastrique
Pepsine
Chymosine

52
Q

À quoi sert le suc gastrique?

A

Dénaturation des protéines d’origine alimentaire

53
Q

Vrai ou faux. la pepsine est autocatalytique

A

vrai

54
Q

Sur quelles liaisons agit la pepsine ?

A

Liaisons entre aa aromatiques et les aa acides

55
Q

Par quoi est activée la trypsine (enzyme pancréatique) ?

A

Entérokinase de la membrane intestinale

56
Q

Quels enzymes sont des endopeptidases?

A

Trypsine
Pepsine
Chymotrypsine

57
Q

Sur quel type aa la trypsine agit ?

A

aa basiques

58
Q

Qui active la chymotrypsine?

A

la trypsine

59
Q

Qui active la carboxypeptidase d’origine pancréatique?

A

Trypsine

60
Q

Vrai ou faux, les enzymes Carboxypeptidase, Carboxypeptidase A, Carboxypeptidase B et aminopeptidases sont des exopeptidases.

A

VRAI.

61
Q

Mettez en ordre les endroits d’absorption des produits de la digestion des protéines.
Gros intestin
Petit intestin
Caecum

A
  1. Petit intestin
  2. Caecum
  3. Gros intestin
62
Q

Quels composés sont absorbés dans le petit intestin?

A

aa libres

Dipeptides et tripeptides

63
Q

De quels façons peuvent être absorbés les aa libres dans le petit intestin ?

A

Diffusion/diffusion facilité (dépend de la concentration)
Transport actif
Transporteurs spécifiques (neutre,basique,acide)

64
Q

Par où et vers où sont transportés les aa libres après absorption dans le petit intestin?

A

Vers le foie, par la veine porte

65
Q

vrai ou faux. Les aa libres sont absorbés plus rapidement que les peptides.

A

FAUX. 60% des aa sont absorbés sous forme de peptides dans le petit intestin, l’absorption de ceux-ci se fait plus rapidement

66
Q

Comment se fait le transport des peptides dans le petit intestin?

A

Courant protonique

67
Q

Quels sont les deux voies d’absorption des aa dans le petit intestin?

A
  1. peptides attaqués par peptidase - transformés en aa libres - vers circulation sanguine
  2. peptides direct dans la circulation sanguine
68
Q

À quel endroit est absorbé l’ammoniac?

A

parois du caecum

69
Q

Quels sont les produits de la digestion dans le caecum?

A

AG volatils, peptides, ammoniac

70
Q

Que reçoit le caecum?

A

résidus protéiques alimentaires et azote d’origine métabolique(mucus, enzymes, débris cellulaire)

71
Q

Que reçoit le gros intestin?

A

Les résidus azotés provenant de la digestion du petit intestin
Les microorganismes provenant du caecum

72
Q

Qu’est-ce qui fait partie de l’azote fécal?

A
  • Protéines d’origine alimentaire non digérées
  • protéines d’origine métabolique non digérées
  • microorganismes
73
Q

Quels sont les facteurs qui influencent la digestion des protéines chez les monogastriques?

A

L’âge
La présence d’inhibiteurs des protéases (trypsine et autres facteurs antinutritionnels)
La réaction de Maillard

74
Q

Quel est le résultat de la réaction de Maillard ?

A

La trypsine ne peut plus agir sur les résidus de lysine

75
Q

De quel façon sont dégradées les protéines alimentaires dans le rumen?

A

Les protéases d’origine microbienne dégradent lles protéines en aa libres.

76
Q

Une fois les protéines dégradées dans le rumen, qu’arrive-t-il des aa libres?

A
  • utilisés pour la synthèse des protéines microbiennes

- dégradés en azote ammoniacal et en squelette carboné

77
Q

À quel endroit se trouve les protéases ?

A

Dans le rumen
-attachées aux parois cellulaires des bactéries
ou
-libre en suspension dans le liquide ruminal

78
Q

Qu’arrive-t-il des squelettes carbonés suite à la dégradation des aa libres dans le rumen?

A

-fermentés en acides gras volatils
ou
-utilisés pour la synthèse des aa d’origine microbienne

79
Q

Qu’arrive-t-il de l’ammoniac suite à la dégradation des aa libres dans le rumen?

A

-incorporé dans les aa d’origine microbienne
ou
-absorbé à travers la paroi du rumen vers la circulation sanguine

80
Q

Quels sont les résultats de l’absorption de l’ammoniac dans la circulation sanguine?

A
  • augmente le taux sanguin d’ammoniac

- transformé dans le foie en urée

81
Q

Vrai ou faux.
Certains composés azotés non protéiques peuvent être utilisés par les microbes comme source d’azote pour la synthèse de leurs propres aa et protéines.

A

vrai

82
Q

À quoi sert l’uréase microbienne?

A

Hydrolyser l’urée d’origine alimentaire ou sécrétée dans la salive en NH3 et CO2

83
Q

Nommez des composés azotés non protéiques qui peuvent être utilisés par les microbes?

A

aa libres, urée et biuret, amines, amides, acides nucléiques, sels ammoniacaux, nitrates

84
Q

Vrai ou Faux. 50% de la substance microbienne est constituée de matières azotées

A

Vrai. 80% de ces dernières sous forme de protéines

85
Q

Les microbes ont besoin de sources de substances azotées simples pour la synthèse des aa et des protéines, quelles sont ses sources?

A

Ammoniac (pas les protozoaires)
Acides aminés
Peptides

86
Q

Quels sont les facteurs qui font varier l’efficacité la synthèse microbienne d’ aa et de protéines?

A
  • pH du rumen
  • Rapidité de dégradation
  • Vitesse de croissance et évacuation des microbes
  • Synchronisation des apports d’énergie et d’azote
  • Nature de la matière organique fermentescible et des chaînes carbonées
87
Q

En quoi le recyclage de l’urée est utile ? (2 facteurs)

A
  • Une façon de conserver l’azote

- permet une meilleure captation globale de l’azote alimentaire

88
Q

D’où provient l’urée?

A

C’est l’ammoniac qui n’est pas incorporé dans des protéines microbiennes qui est transformé en urée

89
Q

Où peut aller l’urée après son recyclage ?

A
  • revenir vers le rumen dans le sang ou la salive

- Les bactéries du gros intestin peuvent l’utiliser

90
Q

Quels sont les principaux facteurs qui affectent la dégradabilité des protéines dans le rumen?

A

La structure tertiaire ( moléculaire)
Le temps de rétention dans le rumen
La solubilité
La technologie des aliments

91
Q

En quoi est-ce que la structure tertiaire des protéines affecte la dégradabilité de celle-ci?

A
  • nombre de liaisons stables diminue dégradabilité

- protéines d’origine animale sont plus résistantes à la biodégradation dans le rumen

92
Q

Vrai ou faux. Un ruminant qui mange en criss aura plus de facilité à dégrader les protéines dans son rumen

A

FAUX. la fraction de protéine qui est dégradable est plus faible chez le ruminants qui consomment beaucoup

93
Q

Vrai ou faux. Les traitements de chaleur ont un impact négatif sur la dégradabilité des protéines

A

vrai. Entraine une dénaturation, même rendre la protéine non disponible à température élevée

94
Q

Quels sont les 3 facteurs qui affecte la capacité de prédire la quantité et les classes d’aa absorbés?

A

Le rapport protéine vraie et azote non protéique
La dégradabilité de la protéine
La digestibilité, la quantité et la qualité de la protéine microbienne qui arrive à la caillette

95
Q

Vrai ou faux. Le ruminant pourrait déprendre uniquement de la synthèse microbienne

A

Vrai. mais ça ne serait pas efficace ou pratique

96
Q

Vrai ou faux. Les microbes synthétisent les acides aminés essentiels

A

vrai

97
Q

Quels sont les inconvénients de l’urée dans l’alimentation des ruminants ?

A

Elle ne contient pas d’éléments minéraux (K,P) ni d’aa soufrés, ni d’énergie

Elle est très soluble dans le liquide ruminal, rapidement convertie en NH3

98
Q

Quels sont les correctifs à apporter pour l’utilisation de l’urée dans l’alimentation des ruminants ?

A
  • taux d’inclusion d’urée à raison de 1% de la MS
  • ajouter minéraux
  • offrir source d’énergie (ex. mélasse, amidon, glucides solubles)
99
Q

Quelles sont les méthodes d’évaluation de la valeur nutritive des protéines alimentaires chez les ruminants ?

A

VB
CUD
CUP

100
Q

Quels sont les différentes réactions du métabolisme des aa?

A
Protéolyse et protéosynthèse
Transamination
Désamination
Gluconéogenèse /énergie
Synthèse de l'urée