Métabolisme composés azotés Flashcards
Vrai ou faux? L’azote dans l’air est chimiquement inerte et très stable.
Faux. L’azote est chimiquement inerte mais très instable.
Quel est la variation d’énergie de l’azote (N2) converti en ammoniac (NH3)?
-33 kJ/mol
Quel enzyme est propre à certaines bactéries qui catalyse la séquence complète des réactions au cours desquelles la réduction de diazote N2 conduit à la formation d’ammoniac NH3?
La nitrogénase.
Nommez les deux composants de la nitrogénase.
1- Dinitrogénase réductase
2- Dinitrogénase
Quel énoncé est vrai. La nitrogénase est sensible à ... A) l'ATP B) la ferredoxine C) Oxygène D) Azote
C) L’oxygène dénature la nitrogénase. Donc, milieu ANAÉROBIQUE
Vrai ou faux. La fixation de l’azote nécessite beaucoup d’ATP.
Vrai. > de 16 ATP
Vrai ou faux. La nitrogénase nécessite un agent réducteur fort.
Vrai. Comme la ferredoxine ou flavodoxine.
Quelles sont les différentes étapes du cycle de l’azote de l’azote jusqu’à l’ADN?
1- Fixation
2- Organification
Quelle est l’étape qui oxyde les nitrites en nitrates?
Nitrification.
Quelle étape du cycle de l’azote inclut le convertissement des dêchets des organismes en ammoniac?
Ammonification.
Quel est la source la plus importante d’azote pour les plantes?
Le nitrate.
Quelles sont les deux enzymes qui participent à la réduction des nitrates et des nitrites respectivement?
Nitrite : Enzyme nitrite réductase catalyse le transfert des e- entre le NAD(P)H et le nitrite.
Nitrate : Enzyme nitrate réductase catalyse le transfert des e- entre le NAD(P)H et le nitrate.
Les enzymes nitrite/nitrate réducase sont présentes auprès de quels organismes (2)?
1- Les bactéries
2- Les plantes
Comment se nomme le cofacteur qui est essentiel aux plantes et bactéries?
Le molybdenum (molybdène)
Trouvez le bon ordre pour les processus suivants :
1-Nitrification
2-Dénitrification
3-Fixation
A) 1,2,3 B) 2,3,1 C) 3,1,2
C)
Trouver le faux. La fixation de l’azote par la nitrogénase implique: A) Conditions anaérobiques B) Molybdène C) Production d'énergie D) Production d'ammoniac
C)
L’ammoniac du sol est converti d’abord en :
A) Urée
B) Nitrite
C) Nitrate
B)
L’ammoniac peut être organifié via la formation de plusieurs composés biologiques dont deux très importants. Lesquels?
1- Glutamate (glutamate synthase)
2- Glutamine (glutamine synthéthase)
Une fois la glutamate, la glutamine, l'asparagine et le \_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_ ensemble, ils pourront participer à la synthèse de nombreux autres composés organiques donc les acides aminées (\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_\_) et les produits dérivés, les purines, les pyrimidines, les sucres et les lipides aminés. A) Carboxyl-phosphate, aminosynthéthase B) Carboxyl-phophate, aminotransférase C) Carbamoyl-phosphate, aminosynthétase D) Carbamoyl-phosphate, aminohydrogénase E) Carbamoyl-phophate, aminotransférase
E)
Quels sont les 5 réactions qui permettent d’organifier l’ammoniac?
1- Glutamate déshydrogénase (tous les organismes)
2- Glutamate synthase (chez procaryotes et planteS)
3- Glutamine synthétase (tous les organismes)
4+- Asparagine synthétase (voie secondaire)
5- Cabamoyl-phosphate synthétase (tous les organismes)
Quels sont les caractéristiques importantes de la réaction avec glutamate déshydrogénase pour l’organification de l’azote (3)?
1- alpha-cétoglutarate + NH3 ↔ glutamate
2- Réaction réversible
3- Bactéries et plantes : Vers la droite (synthèse)
Animaux : Vers la gauche (formation ammoniac pour l’élimination et récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée).
Quels sont les caractéristiques importantes de la réaction avec glutamine synthétase pour l’organification de l’azote (5)?
1- glutamate + NH3 ↔ glutamine
2- Réaction irréversible
3- Réservoir d’azote amide (purines et pyrimidines)
4- Dans certains mammifères, la réaction sert à la neutralisation des ions NH3 toxiques (astrocytes).
5- Transport de l’ammoniac vers les reins par glutaminase.
Quels sont les caractéristiques importantes de la réaction avecglutamate synthase pour l’organification de l’azote (5)?
1- Glutamine + alpha cétoglutarate → 2 glutamates
2- NADPH + H+ en NADP+
Quelle est la différence entre une synthase et une synthéthase?
Une synthétase a besoin d’énergie (ex : ATP) pour pouvoir effectuer la réaction.
Quels sont les trois mécanismes du contrôle de l’activité de la glutamine synthétase chez E.coli?
1- Inhibition allostérique des produits de la réaction (9 différents)
2- Modification covalente par adénylation (addition d’AMP)
3- Par contrôle de l’expression de l’enzyme.
Combien de sous-unités a la glutamine synthétase de E.coli?
12 sous-unités, comprenant chacune son site catalytique et des sites de liaisons allostériques distincts.
Quels sont les inhibiteurs allostériques du contrôle de la glutamine synthétase (9)?
1- Tryptophane 2- Histidine 3- Glucosamine-6-phosphate 4- Carbamoyl-phosphate 5- CTP 6- AMP 7- Alanine 8- Glycine 9- Glucosinate
En quoi consiste la modification covalente pour le contrôle de la glutamine synthétase?
L’activité de la GS est finement régulée par une adénylyltransférase ou ATase. L’adénylation rend la GS inactive.
La source d’azote pour la synthèse des purines est :
A) Glutamine
B) Ribose
C) Glucose
A)
Indiquez le faux. La glutamate déshydrogénase :
A) Synthétise le glutamate à partir de l’alphacétoglutarate et NH3
B) Synthétise la glutamine à partie de l’alphacétoglutarate et NH3
C) Converti le glutamate en alphacétoglutarate et NH3
B)
La glutamine synthétase est contrôlé par tous ces métabolites sauf : A) Alanine B) CTP C) Glutamate D) Glycine E) Glucosamine 6-P F) Tryptophane
C)
Que permettent les réactions de transamination (2)?
1- Elles permettent de redistribuer les groupements NH2 (surtout du glutamate et de l’alanine) pour synthétiser les différents acides aminés à partir des acides alpha-cétoniques correspondants.
2- Utilisées en catabolisme pour récupérer ces acides alpha-cétoniques et obtenir de l’énergie.
Combien existe-il d’acides cétoniques pour le transamination ?
18 (excepté lysine et thréonine).
Qu’est-ce que la transamination?
Une réaction chimique réversible qui consiste en l’échange d’une fonction amine primaire entre un acide α-aminé et un α-cétoacide. Cette réaction est catalysée par une enzyme, la transaminase.
Associez les bons réactifs caractérisants des réactions de transamination. W↔X et Y↔Z A) Pyruvate B) Acide aminé C) Alpha-ketoglutarate D) Alanine E) Alpha-ceto-acide F) Oxalacetate G) Aspartate H) Glutamate
W: A,C et F.
X: D, G et H.
Y: B.
Z: E.
Quel est l’équation de transamination à savoir?
Glutamate (acide aminé) + Pyruvate (alpha-cétoacide) ↔ Alpha-Ketoglutarate (alpha-cétoacide) + Alanine (acide aminé)
Par quels intermédiaires les acides aminés sont synthétisés (3)?
1- Glycolyse
2- Cycle de Krebs
3- Voie de pentoses
D’où provient le groupement amino des acides aminés (2)?
1- Glutamate
2- Glutamine
Vrai ou faux? Les humains peuvent synthétiser les 20 acides aminés.
Faux. Seulement quelques uns d’entre eux.
Quels des acides aminés sont essentiels (10)?
1- Arginine 2- Methionine 3- Leucine 4- Valine 5- Lysine 6- Isoleucine 7- Phénylalanine 8- Tryptophane 9- Histidine 10- Thréonine
TRUC : Ah! Mets le dans la valise il fait trop d’histoires.
Pourquoi l’arginine est considérée comme essentiel?
Pour des raisons qui ne sont pas directement reliées à une absence de synthèse.
Elle est synthétisée par les cellules de mammifères mais à un taux insuffisant pour rencontrer les besoins de l’organisme et l’arginine qui est ainsi synthétisée est en majorité clivée pour former de l’urée.
Quelle est la différence entre un acide aminé dit essentiel et celui qui est dit non essentiel?
Acide aminé essentiel est un acide aminé que l’humain ne peut pas synthétiser, contrairement à l’acide aminé non essentiel.
Quelle est la réaction de la biosynthèse d’aspartate (biosynthèse d’acides aminés non essentiels)?
Glutamate + Oxaloacetate ↔ Aspartate + 2-Oxoglutarate
*Par enzyme AST (Aspartate transaminase)
