Membrane plasmique Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que la membrane plasmique

A

une frontière barrière continue séparant le milieu intracellulaire du milieu extracellulaire

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2
Q

Milieu intra et extra cellulaire

A

milieux très différents :
intra = K+
extra = Na+

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3
Q

Que fait la compartimentation ?

A

elle augmente la concentration des substances et favorise les réactions cellulaires chimiques

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4
Q

Perméabilité de la membrane plasmique

A
  • imperméable aux molécules hydrosolubles
  • perméable aux molécules hydrophobes
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Q

Exemple de molécule hydrosolubles

A

protéines, ions, hormones

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6
Q

Exemple de molécules hydrophobe

A

éthanol, stéroïdes, anesthésiques généraux (ex.pentobarbital)

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7
Q

Définition lipophile

A

hydrophobe

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8
Q

Synonyme hydrosoluble

A

hydrophile

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9
Q

Quels sont les principaux rôles de la membrane plasmique ?

A
  • adhérence avec les cellules voisines et la MEC
  • communication intercellulaire pour la transduction de signaux
  • transport de matériel avec ou sans mouvement membranaire
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10
Q

Exemple de transport sans mouvement membranaire

A

les petites molécules par les perméases

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11
Q

Exemple de transport avec mouvement membranaire

A

endocytose et exocytose

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12
Q

De quoi est composée la membrane plasmique ?

A

lipides et protéines
=> 50% du poids sec chacun

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13
Q

Quelles molécules sont en supériorité numérique ? Pourquoi ?

A

les lipides car leur poids (700Da) est nettement inférieur à celui des protéines (10kDa)

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14
Q

Glucides et membrane plasmique

A

présents en faible quantité (5%) mais TOUJOURS associés, jamais libres

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15
Q

A quoi sont associés les glucides ?

A
  • protéines (=glycoprotéines, protéoglycanes)
  • lipides (=glycolipides)
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16
Q

Où sont situés les glucides ?

A

sur le versant extracellulaire
= glycocalyx

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17
Q

De quoi est composé la membrane des globules rouges ?

A
  • 52% de protéines
  • 40% de lipides
  • 8% de glucides
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18
Q

De quoi est composé une gaine de myéline ?

A

40% de protéines

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19
Q

Comment évolue la composition chimique de la membrane ?

A

elle varie selon les types de cellules

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20
Q

Types principaux de lipides membranaires

A
  • phospholipides
  • cholestérol
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21
Q

Composition des phospholipides

A

un groupement phosphate (-) estérifié par un groupement hydrophile de charge variable

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22
Q

Types de phospholipides

A
  • glycérophospholipides
  • sphingophospholipides
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23
Q

Glycérophospholipides

A

glycérol éstérifiés par deux 2 acides gras

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24
Q

Sphingophospholipides

A

sphingosine amidifié par un acide gras

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25
Q

Qu’est-ce que la sphingosine ?

A

un alcool aminé comportant une chaîne aliphatique
=> corps chimique organique acyclique

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26
Q

Qu’est-ce qu’un phospholipide ?

A

une molécule amphiphiles

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27
Q

Définition amphiphile

A

molécule comportant une tête polaire hydrophile (tournée vers l’extérieur de la membrane) et une queue polaire hydrophobe (tournée vers l’intérieur)

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28
Q

Quelle est la proportion du cholestérol dans la membrane plasmique ?

A

1/4 du poids sec des lipides

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29
Q

Qu’est-ce que le cholestérol

A

un lipide cyclique avec un seul groupe hydroxyle (OH) hydrophile (=tourné vers l’extérieur)

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30
Q

Comment sont répartis les phospholipides et le cholestérol dans la membrane ?

A

leur répartition est plutot égale
=> autant de molécules de phospholipides que de molécules de cholestérol

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30
Q

Composition des glycérophospholipides

A

2 acides gras + glycérol + phosphate + groupement hydrophile

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31
Q

Définition acide phosphatidique

A

2 acide gras + glycérol + phosphate

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32
Q

Types de glycérophospholipides

A
  • phosphatidyl-éthanolamine (PE) neutre
  • phosphatidyl-choline (PC) neutre
  • phosphatidyl-sérine (PS) négatif
  • phosphatidyl-inositol (PI) négative et minoritaire
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33
Q

composition glycérophospholipide

A

acide phosphatidique + groupement hydrophile

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34
Q

Composition sphingophospholipides

A

1 acide gras + sphingosine + groupe hydrophile

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35
Q

Définition sphingomyéline

A

sphingophospholipide fait d’un acide gras, d’une sphingosine, d’un phosphate et d’une choline

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36
Q

Composition glycosphingolipides

A

1 acide gras + une sphingosine + un ou plusieurs oses
/!/ pas de phosphate

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37
Q

Types de glycosphingolipides

A
  • galactocérébroside (neutre)
  • ganglioside GM1 (négatif car NANA)
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38
Q

Composition galactocérébroside

A

acide gras + sphingosine + galactose

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39
Q

Composition ganglioside GM1

A

acide gras + sphingosine + différents oses

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40
Q

Définition céramide

A

acide gras + sphingosine

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41
Q

Types de sphingolipides

A
  • sphingophospholipides
  • glycosphingolipides
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42
Q

Qu’est-ce qu’un sphingophospholipide ?

A

une sphingosine estérifiée par une tête de phosphatidyl-choline

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43
Q

Qu’est-ce qu’un glycosphingolipide ?

A

des oses liés par une liaison osidique à une sphingosine

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44
Q

De que type de glycolipides la membrane plasmique est-elle majoritairement constituée ?

A

des glycosphingolipides GSL neutres ou négatifs

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45
Q

Glycosphingolipides GSL neutres exemple

A

galactocérébroside de la gaine de myéline

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46
Q

D’où vient la charge négative des gangliosides

A

leurs oligosaccharides contiennent un ou plusieurs résidus de NANA

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47
Q

Gangliosides définition

A

glycosphingolipides GSL négatifs

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48
Q

Qu’est-ce que du NANA

A

acide nacétyl-neuraminique
=> acide sialique

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49
Q

Où les gangliosides sont-ils les plus abondants ?

A

dans la membrane plasmique des neurones
> 5 à 10% de la masse des lipides

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50
Q

Qu’est-ce que le ganglioside GM1 ?

A
  • un récepteur de la toxine du choléra (=vibrion)
  • il fait partie des cellules épithéliales intestinales
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51
Q

Comment s’organisent les lipides en milieu aqueux ?

A

en bicouches fermées

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52
Q

Qu’est-ce qui permet aux lipides membranaires de créer une bicouche ?

A

leur caractère amphiphile grâce aux interactions hydrophobes et non covalentes entre les queues

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53
Q

Définition micelle

A

lipides seuls
= pas de coeur aqueux

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54
Q

Définition lipoprotéines

A

association de lipides et de protéines

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55
Q

A quoi servent les lipoprotéines ?

A

à transporter et distribuer les lipides dans la cellule

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56
Q

De quoi est constituée la tête polaire hydrophile des lipides ?

A

choline, éthanolamine, sérine, inositol, phosphate, glycérol, sucres

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57
Q

De quoi est constituée la queue apolaire des lipides

A

de chaînes grasses

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58
Q

Quel est l’intérêt d’une vésicule ?

A

elle est énergétiquement favorable

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59
Q

Qu’est-ce qui rend le lipide énergétiquement défavorable ?

A

sa surface plane et sa double couche phospholipidique exposé à l’eau

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60
Q

Qu’est-ce qui rend la vésicule énergétiquement favorable ?

A

sa structure soudé, formé par une double couche phospholipidique

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61
Q

Définition osmiophobe

A

qui n’aime pas le tétroxyde d’osmium OsO4
=> clair

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62
Q

Définition osmiophile

A

qui aime le tétroxyde d’osmium OsO4
=> sombre

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63
Q

De quoi est formé la membrane ?

A

un feuillet médian osmiophobe entouré de deux feuillet osmiophiles

64
Q

Epaisseur de la membrane plasmique en ME

A

7,5nm
- 3nm pour les hémimembranes
- 1,5nm entre chaque

65
Q

Comment est la bicouche lipidique ?

A

asymétrique et fluide bidimensionnel

66
Q

Qu’est-ce qui entraine l’asymétrie de la bicouche lipidique ?

A

la composition différente des deux hémimembranes

67
Q

De quoi est composé le feuillet externe ?

A
  • phosphatidyl-choline (PC)
  • sphingomyéline
  • glycolipides
68
Q

Où se trouvent les sucres ?

A

toujours sur la face externe de la membrane

69
Q

De quoi est composé le feuillet interne/cytosolique

A
  • phoshatidyl-sérine (PS)
  • phosphatidyl-éthanolamine (PE)
70
Q

Comment est réparti le cholestérol sur les feuillets ?

A

également réparti sur les deux feuillets

71
Q

Dans quoi intervient le phosphatidyl-inositol (PI) ?

A
  • les ancres glycosyl-PI (GPI) sur la face externe
  • le PI-diphosphate (PIP2) sur la face interne
72
Q

Comment se fait la transduction du signal par action de la phopholipase-C ?

A

grâce à deux seconds messagers :
- l’IP3 (=inositol triphosphate)
- DAG (=diacyglycérol)

73
Q

Où sont synthétisés les lipides ?

A

dans le REL

74
Q

Par quoi est engendré l’asymétrie des couches ?

A

par des protéines d’échanges des phospholipides
=> lipoprotéines intracellulaires

75
Q

Quels sont les mouvements des phospholipides dans la bicouche ?

A
  • diffusion latérale (dans le plan, rapide, dans l’hémi-feuillet)
  • rotation sur lui même (fréquente)
  • flip-flop d’un feuillet à l’autre (lent, très rare)
76
Q

Avec quoi la fluidité de la bicouche peut-elle être étudiée ?

A

des liposomes

77
Q

Qu’explique le flip-flop ?

A
  • la distribution asymétrique des lipides
  • les fonctions discriminatives des deux feuillets, y compris sur les protéines
78
Q

Que nécessitent le flip-flop ?

A
  • de l’énergie
  • des protéines spécialisées (flippases)
79
Q

Dans quelles cellules les flip-flop sont les plus fréquents ?

A

les cellules cancéreuses

80
Q

Quels facteurs influencent la fluidité de la bicouche ?

A
  • la température
  • la nature des phospholipides
  • la quantité de cholestérol
81
Q

Comment la température influence la fluidité de la bicouche ?

A

la fluidité augmente lorsque la température augmente (à composition constante)

82
Q

Comment la nature des phospholipides influence la fluidité de la bicouche ?

A

les acides gars insaturés augmentent la fluidité de la bicouche
> les instaurations forment un coude qui gène l’empilement

83
Q

Comment la quantité de cholestérol influence la fluidité de la bicouche ?

A

le cholésterol diminue la fluidité et la perméabilité de la membrane aux petites molécules hydrosolubles
> à cause de son noyau polycyclique stérol, plan et rigide

84
Q

Dans quelle condition le cholestérol est-il fluidifiant ?

A

à basse température

85
Q

Dans quel cas la chaîne carbonée contient-elle un coude ?

A

lorsque la double liaison C=C est de configuration cis (=H du même côté)

86
Q

Comment est la configuration des acides gras insaturés des membranes plasmiques ?

A

configuration cis
> insaturations qui forment un coude et augmentent la fluidité de la membrane

87
Q

Modèle de la mosaïque fluide

A

la membrane lipidique est assimilée à un fluide bidimensionnel dans lequel les lipides diffusent librement
=> mosaïque plane, fluide de lipides et de protéines

88
Q

Qu’existe-t-il au niveau de la membrane, en opposition avec le modèle mosaïque

A

une régionalisation

(contrairement au modèle de la mosaïque qui prédit une distribution au hasard)

89
Q

Définition radeaux

A

microdomaines très denses séparés par des zones lipidiques plus fluides

90
Q

Par quoi les rafts sont-il désorganisés ?

A

par le métyl-β-cyclodextrine qui lie le cholestérol

91
Q

Comment se regroupent les lipides dans les rafts ?

A

par affinités dans les zones enrichies en cholestérol, sphingolipides et glycolipides

92
Q

A quoi servent les rafts ?

A

ils servent de plateforme pour la fixation des protéines membranaires,

ex. celles ancrées par ancre GPI (face externe, rôle dans la communication intercellulaire)

93
Q

Exemples d’acides gras saturés

A
  • Acide caprique (C10:0)
  • Acide laurique (C12/0)
  • Acide myristique (C14:0)
  • Acide palmitique (C16:0)
  • Acide stéarique (C18:0)
  • Acide arachidique (C20:0)
94
Q

Exemple d’acides gras monoinsaturés ?

A
  • Acide oléique (C18:1)
95
Q

Exemples d’acides gras polyinsaturés ?

A
  • Acide linoléique (C18:2)
  • Acide linolénique (C18:3)
  • Acide arachidonique (C20:4)
96
Q

Quels acides sont essentiels à la composition des phospholipides membranaires ?

A
  • Acide linoléique (C18:2)
  • Acide linolénique (C18:3)
97
Q

A quoi sont associées les protéines membranaires ?

A

à la bicouche lipidique

98
Q

Quels sont les rôles des protéines membranaires ?

A
  • transport
  • catalyse de l’ATP
  • relais avec le cytosquelette
99
Q

De quoi dépend la position des protéines ?

A
  • de leur possibilité d’interaction avec la bicouche lipidique
  • elles sont réparties symétriquement
  • elles sont variées ++ selon le type cellulaire
100
Q

Quelle est la proportion des protéines membranaires dans le génome ?

A

elles représentent 30% des protéines codées par le génome

101
Q

Classes de protéines membranaires

A
  • protéines intrinsèques
  • protéines extrinsèques
    => différenciées selon les méthodes d’isolement
102
Q

Caractéristiques des protéines intrinsèques (=intégrales, insérées)

A
  • en contact direct avec la bicouche lipidique par interaction hydrophobe
  • nécessaire de dispersée la bicouche avec des détergents pour l’isoler
103
Q

Quelles sont les fonctions principales des protéines membranaires ?

A
  • échange sélectif de la matière
  • adhérence à la MEC et aux cellules adjacentes
  • connexion au cytosquelette
  • réception des signaux extracellulaire
  • transduction du signal par des molécules effectrices (prot G)
  • support des activités enzymatiques
104
Q

Exemple d’échange sélectif de matière fait par les protéines membranaires

A
  • transports membranaires
  • canaux ioniques
  • protéines impliquées dans l’endo et exocytose
105
Q

Exemple d’adhérence aux cellules voisines par les protéines membranaires

A
  • intégrines
  • cadhérines
  • desmosomes
106
Q

Exemple de connexion au cytosquelette par les protéines membranaires

A
  • vinculine
  • membrane plasmique
107
Q

Exemple de réception des signaux extracellulaires faite par les protéines membranaires

A

facteurs de croissance (Epidermal Growth Factor)

108
Q

Exemple de support d’activités enzymatiques fait par les protéines membranaires

A
  • protéines kinase C
  • succinate-co-Qréductase
    => métabolisme de la mitochondrie
109
Q

Ancrage des protéines intrinsèques dans la membrane plasmique

A

=> ancrage hydrophobe direct :
- par la protéine
- par un lipide

110
Q

Ancrage hydrophobe par la protéine (intrinsèque)

A
  • la protéine possède un ou plusieurs domaines hydrophobes capables d’interagir directement avec les lipides de la bicouche
  • le passage transmembranaire peut être unique ou multiple
  • traversent toute la membrane
111
Q

Ancrage hydrophobe par un lipide (intrinsèque)

A
  • attachement cavalent d’un élément lipidique à la protéine
  • unique portion lipidique
112
Q

Comment les domaines hydrophobes des protéines interagissent-ils avec les lipides de la bicouche ?

A

par interaction hydrophobe faible (=non covalente)

113
Q

Protéines transmembranaires intrinsèques

A
  • traversent toute la membrane
  • zones transmembranaires hydrophobes
  • zones émergentes (deux faces de la membrane) hydrophiles
  • une seule orientation
  • une ou plusieurs hélices α
114
Q

Hélice(s) α

A
  • 20 à 25 acides aminés hydrophobes
  • une seule hélice = passage/traversée unique
  • plusieurs hélices = passage/traversée multiples
115
Q

De quoi peut être faite la portion transmembranaire (protéines intrinsèques)

A
  • hélices α amphiphiles (=canaux ioniques)
  • série de brins β (=porines de la membrane externe des bactéries et des mitochondries avec une structure en tonneau)
116
Q

Quels acides aminés sont présents sur le groupe latéral hydrophobe d’une hélice α

A
  • V = Valine
  • I = Isoleucine
  • L = Leucine
  • F = Phénilalanine
  • M = Méthionine
  • Y = Thyrosine
  • W = Tryptophane
117
Q

Composition d’une hélice α

A
  • groupe latéral hydrophobe (= acides aminés)
  • liaison hydrogène hydrophiles
  • phospholipides périphériques
118
Q

Que peut-on déterminer en connaissant la séquence d’acides aminés d’une hélice α ?

A
  • quelles parties de la chaine polypeptidique traversent la membrane plasmique
    (ex. glycophorine spécifique de la membrane des globules rouges)
119
Q

Combien d’acides aminés comptent la protéine totale ?

A

131

120
Q

Canaux ioniques

A
  • protéines intrinsèques
  • hélices α transmembranaires amphiphiles
  • acides aminés hydrophiles au centre
  • acides aminés hydrophobes en périphérie du CANAL
121
Q

Protéines intrinsèques non hélices α transmembranaires

A
  • larges pores transmembranaires formées par plusieurs feuillets β (ex.membrane externe des mitochondries ou bactéries)
  • protéines en épingle à cheveux sur la face cytosolique de la membrane cellulaire
    (ex. cavéoline recouvrant des vésicules d’endocytose)
122
Q

Comment peut-on visualiser les protéines transmembranaires ?

A

=> microscopie électronique après cryofracture :
- étudier l’intérieur des membranes
- localiser et quantifier les complexes protéiques
- démontre l’existence des protéines transmembranaires

123
Q

Principe de la cryofracture

A
  • congélation à l’azote liquide (-196°C)
  • fracture à l’aide d’un couteau
  • ombrage à la platine
124
Q

Protéines intrinsèques à ancrage lipidique

A

=> s’ancrent à la face cytoplasmique par 3 types de groupes lipidiques :
- Myristyl
- Palmityl
- Prényl

=> s’ancrent à la face extracellulaire par un glycolipide :
- le GPI = Glycosyl-phosphatidylinositol

125
Q

Myristyl

A

acide gras en C14 fixé en N-terminal de la protéine

126
Q

Palmityl

A

acide gras en C16 fixé en intrachaîne protéique

127
Q

Prényl

A

fixé en C-terminal
(ex. protéines oncogènes Ras)

128
Q

GPI

A
  • protéine reliée de façon covalente par un pont de sucre à un Pi et qui s’ancre dans la bicouche
  • protéine dépendante de la membrane plasmique (=intrinsèque)
129
Q

Caractéristiques des protéines extrinsèques (=périphériques, superficielles)

A
  • PAS de contact direct avec les lipides de la bicouche
  • en interaction avec les protéines intrinsèques (=solvant de force ionique) par des liaisons NON covalentes
  • extraction possible par simple modification de la force ionique (=sans détruire la bicouche lipidique)
  • face extra et intracellulaire
130
Q

Protéines périphériques sur le versant extracellulaire

A

glycoprotéines à fonctions diverses :
- marqueurs de surface
- récepteurs pour les ligands

131
Q

Protéines périphériques sur la face cytosolique

A

protéines non glycosylées :
- association de la membrane avec le cytosquelette (cortex cellulaire de microfilaments d’actine)
- spectrine des globules rouges
- dystrophine des fibres musculaires (myopathie de Duchenne)
- protéines de revêtement de certaines vésicules d’endocytose (ex. clathrine pour l’endocytose)

132
Q

Cortex cellulaire des globules rouges

A

Face cyrosolique :
- spectrine
- MF actine
- protéines de liaisons
+ protéines transmembranaires

133
Q

Glycoprotéines

A
  • jamais intracytoplasmique
  • glycoprotéines intracellulaires tournées vers la lumière
134
Q

Mobilité des protéines membranaires

A
  • modèle de la mosaïque fluide
  • protéines moins mobiles que les lipides (différence de poids)
  • 2 sortes de mouvements : diffusions latérale et rotation (pas de flip-flop)
135
Q

Mobilité latérale des protéines membranaires

A

limitée par :
- des interactions avec le cytosquelette
- matrice extracellulaire
- protéines de surface des cellules voisines
- jonctions serrées avec des cellules épithéliales

136
Q

Définition pôle membranaire

A

région spécialisée en composition et en fonction protéique (hétérogénéité dans le plan)

137
Q

Que permet l’épithélium intestinal ?

A

le confinement des protéines
=> les jonctions serrées entraînent l’apparition de 2 pôles/domaines :
- apical
- basolatéral

138
Q

De quoi dépend la composition moléculaire de la membrane plasmique ?

A

de la région de la cellule

139
Q

Répartition des protéines

A
  • asymétrique : l’hémimembrane interne est en contact avec le cytoplasme, l’hémimembrane externe est en contact avec le milieu extracellulaire
140
Q

Que trouve-t-on sur le côté externe de la membrane plasmique ?

A

glycoprotéines en contact avec d’autres cellules ou la MEC
( toutes les protéines du versant extracellulaire ne sont pas glycolysées)

141
Q

Que trouve-t-on sur le côté interne de la membrane plasmique ?

A

des protéines non glycolyses en contact avec le cytosquelette

142
Q

Que trouve-t-on entre les résidus cystéine

A

des ponts disulfure
=> versant extracellulaire
=> donne une rigidité à la cellule

143
Q

Sucres de la membrane plasmique

A
  • faible quantité (5% du poids sec)
  • mis en évidence avec les lectines
  • toujours versant extracellulaire (=asymétrie membrane plasmique)
  • toujours liés à des protéines ou des lipides
144
Q

Où les sucres sont-ils ajoutés aux protéines et aux lipides

A

dans l’appareil de Golgi

145
Q

Composition glycoprotéine

A
  • chaîne oligosaccharidique (courte) ramifiée (souvent) et terminée par un acide sialique
  • liée a des acides aminés : asparagine, sérine, thréonine
146
Q

Dans quel cas la glycoprotéine est-elle liée à l’asparagine ?

A

dans le cas d’une N-glycolysation
(ex. AA basique avec -NH2)

147
Q

Dans quel cas la glycoprotéine est-elle liée à la sérine ?

A

dans toutes les protéines

148
Q

Dans quel cas la glycoprotéine est-elle liée à la thréonine ?

A

faible quantité
- dans le cas d’une O-glycolisation
(ex. AA hydroxylés avec -O)

149
Q

Caractéristiques des protéoglycanes

A
  • résidus sucrés très abondants (90% de la molécule)
  • très longuse chaînes polysaccharidiques liées de façon covalente à un axe protéique (O-glycolisation) faites de glycosaminoglycanes, non ramifiées et sans acide salique
150
Q

Où se trouvent les protéoglycanes ?

A
  • souvent dans la MEC
  • parfois dans le corps protéique transmembranaire
  • parfois attachées à la membrane plasmique par un GPI
151
Q

Description des glycolipides

A

dérivés de la sphingosine et des molécules amphiphiles
- ex. galactocérébroside et ganglioside
- ex. GM1 : récepteur de la toxine cholérique

152
Q

Définition glycocalyx

A

enveloppe glucidique formée par les résidus glucidiques du versant extracellulaire de la membrane plasmique

153
Q

Caractéristiques glycocalyx

A
  • partie la plus externe de la membrane
  • épaisseur varie selon le type cellulaire (importante pour l’entérocyte)
  • le revêtement distinctif est caractéristique d’un type cellulaire
  • son intégrité est nécessaire pour l’activité de la cellule
154
Q

Rôles glycocalyx

A
  • protection de la membrane (chimique + mécanique)
  • lubrification de la surface cellulaire
  • piégeage des cations et de diverses molécules
  • interaction avec les autres cellules
  • interaction avec les pathogènes
155
Q

Comment le glycocalyx piège-t-il les cations/molécules ?

A

grâce à la charge négative de la surface cellulaire due à l’acide sialique

156
Q

Exemples d’interaction du glycocalyx avec d’autres cellules

A

l’attachement des leucocytes aux cellules endothéliales met en jeu (chez les deux partenaires) des protéines trasnmembranaires (=sélectines) et des résidus sucrés du glycocalyx :
- sélectine E de la cellule endothéliale et des sucres du leucocyte
- sélectine L du leucocyte et des sucres de la cellule endothéliale

157
Q

Définition diapédèse

A

capacité du lymphocyte à rejoindre la zone inflammée

158
Q

Dans quel cas la taille du glycocalyx est-elle la plus importante ?

A

dans les cancers