Les protéines

Question 1

Quelles sont les 4 parties de l’acide aminé?

Answer 1

Fonction carboxylique (COOH)
Fonction amine primaire (NH2)
Radical R variable
Carbone alpha

Question 2

Quelle est la composition du radical des acides aminés aliphatiques?

Answer 2

R constitué de C&H

Question 3

Quelle est la composition du radical des acides aminés alcools?

Answer 3

R avec fonction alcool (OH)

Question 4

Quelle est la composition du radical des acides aminés soufrés?

Answer 4

R contenant un soufre

Question 5

Quelle est la composition du radical des acides aminés acides?

Answer 5

R contient un COO- et est chargé négativement

Question 6

Quelle est la composition du radical des acides aminés amides?

Answer 6

R est constitué de NH2 ou NH

Question 7

Quelle est la composition du radical des acides aminés aromatiques?

Answer 7

R est cyclique

Question 8

Quelle est la composition du radical des acides aminés hétérocycliques?

Answer 8

R particulier (proline)

Question 9

Quels sont les 8 acides aminés essentiels? Pourquoi dit-on qu’ils sont essentiels?

Answer 9

• Leucine
• Théronine
• Lysine
• Triptophane
• Phenylanine
• Valine
• Méthionine
• Isoleucine

Ils sont essentiels car le corps est incapable des les synthétiser. Ils doivent venir de l’alimentation.

Question 10

Quel acide aminé est considéré comme essentiel chez l’enfant?

Answer 10

L’histidine

Question 11

Définir la stéréoisomérie des acides aminés.

Answer 11

Les acides aminés ont un carbone alpha asymétriques. Ce sont donc des molécules chirales (inégales) qui peuvent être de forme L ou D.
Dans la nature, les acides aminés prennent la forme L.

Question 12

Les acides aminés sont-ils solubles? Si oui, pourquoi?

Answer 12

Les acides aminés sont solubles en solution aqueuse malgré que plusieurs d’entre eux soient hydrophobes. Leur solubilité est dû au fait qu’ils sont ionisés au pH physiologique.

Question 13

À quoi sert la fluorescence des acides aminés?

Answer 13

Les acides aminés présentent un absorption importante à une longueur d’onde inférieure à 230 nm. Cette propriété est utilisée afin de doser les protéines par spectrophotométrie.

Question 14

Définir l’ionisation des acides aminés.

Answer 14

Indépendamment du radical, tous les acides aminés possèdent deux fonctions ionisables au pH physiologique: COOH et NH2.

Question 15

De quel facteur dépend l’ionisation des acides aminés?

Answer 15

Du pH.
Milieu acide: NH2 s’ionise et devient le cation NH3+
Milieu basique: COOH s’ionise pour devenir l’anion COO-.

Question 16

Qu’est-ce que le pHi?

Answer 16

pH pour lequel les deux dissociations s’effectuent. On a donc un ion dipolaire de charge nette, le zwitterion.

Question 17

Par quel type de liaisons sont reliés les acides aminés pour former les chaines polypeptidiques?

Answer 17

Les liaisons peptidiques.

Sont obtenues suite à la condensation de la fonction COOH et de la fonction NH2 entre deux acides aminés.

Question 18

Quels sont les différents types de liaisons présentes dans les protéines?

Answer 18

• Interactions ioniques
• Ponts hydrogènes
• Ponts disulfures
• Interactions hydrophobes
• Liaisons de Van der Waals.

Question 19

Comment se caractérise la structure primaire des protéines?

Answer 19

Enchaînement linéaire d’acides aminés.

Question 20

Comment se caractérise la structure secondaire des protéines?

Answer 20

Organisation spatiale des acides aminés par des liaisons faibles (H) et non-covalentes.
La structure est dû à la rotation des atomes de la chaîne peptidique les uns par rapport aux autres.

Question 21

Comment se caractérise la structure tertiaire des protéines?

Answer 21

Organisation spatiale des structures secondaires par des liaisons non-covalentes et covalentes (ponts disulfures). Résultat de différents types de liaisons entre des acides aminés de la même chaîne peptidique, mais non voisins dans la structure primaire.

Question 22

Comment se caractérise la structure quaternaire des protéines?

Answer 22

Association de plusieurs polypeptides en multimères.

Question 23

Quelles sont les deux formes possibles de la structure secondaire?

Answer 23

Hélice alpha: cylindre rigide maintenu par les ponts H des liaisons peptidiques.
Feuillet beta: structure en feuillet constitué de portions de chaîne repliées les unes à côté des autres.

Question 24

Quel est un exemple pour illustrer l’importance des ponts disulfures.

Answer 24

L’insuline ne serait pas fonctionnelle sans que ses deux chaînes ne soient reliées par des ponts disulfures entre les bons cystéines.

Question 25

Donner un exemple de structure quaternaire de protéine?

Answer 25

L’hémoglobine qui composée de 4 chaînes polypeptidiques.

Question 26

Quels sont les deux types de protéines?

Answer 26

Fibreuses et globulaires?

Question 27

Décrire les protéines fibreuses. Donner des exemples.

Answer 27

Principal matériau de construction chez les vertébrés. Elles sont linéaires, insolubles dans l’eau et très stables.
Ex: collagène, kératine et élastine

Question 28

Décrire les protéines globulaires. Donner des exemples.

Answer 28

Sphériques et hautement solubles. Elles jouent un rôle important dans le métabolisme.
Ex.: enzymes, transporteur d’O2 et de lipides, hormones, récepteurs de la membrane, etc.