Les enzymes Flashcards
01.01: C’est quoi une protéine ?
- polymère de a.a relié par liaison peptides
- structure en 3 dimensions importantes (parfois quaternaire pour certains enzymes)
-se replient sur elle-même
01.02: Expliquer les 4 niveau de structure d’une protéine.
primaire: chaine linéaire de a.a bout-à-bout
secondaire: soit en élite soit en feuillet
tertiaire: structure 3D
quaternaire: 2 à 30 chaines peptiques
01-02: Décrire structure tridimensionnelle
-dépend de séquence des a.a
-dépend du milieu où la protéine baigne (malléable selon température, pH)
-dicte son rôle et son fonctionnement
-se dénature quand température trop élevé ou pH trop basique/acide
02-01: C’est quoi une enzyme?
-protéine
-chez les organisme vivants
-avec pouvoir catalytique
-métabolise substrat en produit
-ne se détruit pas après une réaction
-se dénature si température élevé ou pH trop basique/acide
-très spécifique
- se lient spécifiquement aux substrat pour accélérer la vitesse de réaction
-peuvent être controlé/inhibé
-servent à digestion des aliments
-utilisé par médecin pour découvrir problème
02-02: Expliquer mécanisme d’action d’un biocatalyseur:
-fait liaison spécifique avec substrat
-abaisse énergie activation (donc on peut le faire dans notre organisme)
-accélère vitesse de réaction
02.03: distinguez enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme:
-enzyme simple: uniquement des a.a
-holoenzyme= apoenzyme (partie protéique inactif sans cofacteur) + cofacteur (ion métallique ou coenzyme)
Les coenzymes sont souvent des dérivés des vitamines B (ex: NAD+/NADP+ dérivé de niacine, FAD/FMN dérivé de riboflavine)
02.04: Effet de la concentration de substrat sur la vitesse initiale d’une réaction enzymatique si quantité d’enzyme reste constante?
plus on met de substrat plus la réaction va se faire rapidement jusqu’à temps qu’on atteigne la vitesse maximale
02.05: que signifie la Vmax d’une réaction enzymatique ?
Quand tous les molécules d’enzymes sont saturées de substrat
02.06: Quels sont les effets de la variation de la concentration d’enzyme sur la vitesse initiale quand concentration de substrat est très élevé (saturante)?
Plus il y a d’enzymes plus la Vmax va augmenter (directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)
02.07: Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme ?
- quand trop acide ou alcalin (7,35-7,45 est pH normal) , nos enzymes se dégrade et ainsi la vitesse max diminue
-même chose pour température, car ça dénature nos enzymes quand c’est trop chaud et ça les rend rigide quand c’est trop froid (température normale=37-37,5).
03.01: Nom des mécanisme qui augmente/diminue la synthèse d’enzymes ?
- augmente: induction
- diminue: répression
c’est quelque chose de progressif dans le temps (semaine, mois, année) ex: le foie qui s’habitue à métaboliser plus d’alcool si on est alcoolique comme les Urubus
03.02:Tous les enzymes enzymes sont soumis à induction/répression ?
NON, certaines enzymes dites constitutives ont une synthèse constante et leur activité n’est dépendant que de la présence de substrat ou non
03.03: nommez les deux mécanismes de contrôlent de l’efficacité catalytique des enzymes:
- allostérie:
- modification covalente:
Sont très rapide à comparé d’induction et répression
03.03: expliquer l’allostérie:
molécule allostérique sont des substances qui s’emboitent è l’enzyme sur les sites allostériques positif ou négatif. Les sites positifs rendent 1 site catalytique actif et les sites négatifs rendent 1 site catalytique inactif. Plusieurs sites allostérique sur une enzyme. Réaction très rapide qui réduit ou augmente l’activité de l’enzyme. Activité est plus ou moins active selon la concentration du modulateur. C’est réversible
03.03: expliquer la modification covalente
mécanisme de toute ou rien.
On attache un groupement qui déforme la structure pour couper totalement l’activité. Si on enlève le groupement ajouté l’enzyme reprend son activité. Donc, c’est réversible
03.03: Savoir utiliser les abréviation d’un tableau (voir diapo 40 du power point sur les enzymes)
MC+= modification covalente qui rend actif l’enzyme
MC-= modification covalente qui rend inactif l’enzyme
IND= induction
REP=répression
Les enzymes sont-elle tous susceptibles au mécanisme de contrôle (allostérie et MC)
NON, souvent c’est seulement les premières enzymes d’une chaine de réaction qui sont controlé. Ces enzymes sont appelé enzyme de contrôle.
03.04: à quoi servent les enzymes de contrôle ?
Ils permet la limitation de l’activité d’une voie métabolique et ils sont généralement irréversibles
03-05: permis les mécanismes de contrôle de l’activité enzymatique lesquels une adaptation rapide et lesquels une adaptation à long terme ?
Rapide: allostérie et modification covalente
Long terme: induction et répression
04.01: C’est quoi un inhibiteur compétitif et c’est quoi son effet sur la vitesse maximale de la réaction ?
- Une substance qui fait compétition au substrat pour se lier au site actif. Celui-ci est délogable
- Vmax inchangé (si grande quantité de substrat, car substrat va reprendre sa place)
-ex: médicaments
04.02: c’est quoi un inhibiteur non compétitif et quel est son effet sur la Vmax de la réaction ?
- se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer
-agis soit sur site actif (inhibiteur spécialisé) ou sur l’enzyme en général pour affecter site actif
-Vmax diminue, car nombre d’enzymes actives diminuent
-ex: les médicaments, les insecticides, les herbicides, des agents polluants (CO ou métaux lours)
05.01et 05.02: Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement ?
- dans le duodénum
-contient enzyme digestives (pour les protéines, les glucides et les lipides)
-contient bicarbonate (pour rendre plus basique le pH, car ça vient juste de sortir de l’estomac)
05.02: Quels sont les enzymes pancréatiques pour la digestion des protéines ?
-trypsinogène qui se transforme en TRYPSINE dans intestin pour défaire protéine alimentaire en peptides
-les proenzymes protéolytique qui se transforme en ENZYMES PROTÉOLYTIQUES (chymotrypsine, élastase, carboxypeptidase A et B) dans la lumière intestinale pour défaire les peptides en a.a
05.02: Quel est l’enzymes pancréatique pour la digestion des glucides ?
-AMYLASE qui transforme amidon en dextrine, maltotriose et en maltose
Quels sont les enzymes pancréatiques pour la digestion des lipides?
-LIPASE qui transforme triacylglycéroles en acide gras et en monocylglycéroles
FIN de la digestion de slipides, sont absorbé comme ça
05.03: Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ?
Sont sous forme de proenzymes inactives (trypsinogène, chymotrypsinogène, poélastase, procarboxypeptidase)
C’est pour protéger le pancréas de l’autogestion
05.04: Où et comment les proenzymes pancréatiques sont-elles activés ?
Dans le duodénum et en lui enlevant une partie avec entéropeptidase ou tyrosine pour la rendre active (irréversible)
05.05: Comparer pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique à celui de la pepsine:
- Trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase ont besoin de pH optimal de 7,5 à 8,5
- élastase à besoin pH optimal de 10
-pepsine à pH optimal de 1à2
-On tulisise bicarbonate pour réduire l’acidité des substances qui sortent de l’estomac
05.06: À part l’amylase, nommez les deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides:
saccharase
lactase
05.07: Où le saccharase et le lactase onset synthétisées et où ils agissent ?
-Synthétisées dans entérocytes
-agissent sur la face externe de la membrane cytoplasmique recouvrant les microvillosités (dans la lumière intestinale)
05.07-05.08: Nommer les réaction que le saccharase et le lactase font ainsi que les substrat/produits qu’ils utilisent ?
-Maltose/maltotriose sont transformé en glucose par l’activité maltasique de la saccharase
-dextrines transformé en maltose/maltotrisoe par activité isomaltasique de la saccharase
-saccharose transformé en glucose+fructose par activité saccharasique de la sacchrase
-lactose transformé en glucose+galactose par la lactase
06.01: définissez les termes suivant: sang, plasma et sérum
sang= sang totale (plasma+sérum)
plasma= portion du sang sans cellule sanguine, contient protéine de la coagulation sous forme inactive
sérum= fraction du liquide qui contient figurine et cellules sanguines
06.02: Pourquoi on exprime résultats d’enzymes en U/L quand on fait des examens laboratoires ?
Car c’est une concentration donc on doit la mettre en L et U= quantité d’enzyme transformant une micromole de substrat par minute
06.03: Que signifie les valeur de références quand on fait des examens de laboratoire ?
Valeurs qu’on se réfère pour interpréter un résultats par rapport à des individus normaux ou à un risque donné
06.03: Problématique de la valeur de référence par rapport a des normaux ?
Il y a des faux-négatifs et des faux-positifs
06.03: Type de test qui se fait par rapport a des valeurs de référence selon un risque donné ?
Le cholestérol, où on utilise son seuil épidémiologique
06.04: Pourquoi la lipases et l’amylases sont-elles si élevées chez certaines individus ?
Car quand certaines cellules meurent, ils libèrent leur contenu. Donc si les lipases et les amylases sont élevé, ça POURRAIT être une inflammation ou une nécrose dans le pancréas.
06.05: Défénir quels sont les causes de d’autre résultat d’enzyme élevé :
-AST/ALT: atteinte hépatocellulaire
-GGT: choléstase, consommation d’alcool chronique
-ALP: cholestase, atteinte osseuse
