Les enzymes Flashcards
01.01: C’est quoi une protéine ?
- polymère de a.a relié par liaison peptides
- structure en 3 dimensions importantes (parfois quaternaire pour certains enzymes)
-se replient sur elle-même
01.02: Expliquer les 4 niveau de structure d’une protéine.
primaire: chaine linéaire de a.a bout-à-bout
secondaire: soit en élite soit en feuillet
tertiaire: structure 3D
quaternaire: 2 à 30 chaines peptiques
01-02: Décrire structure tridimensionnelle
-dépend de séquence des a.a
-dépend du milieu où la protéine baigne (malléable selon température, pH)
-dicte son rôle et son fonctionnement
-se dénature quand température trop élevé ou pH trop basique/acide
02-01: C’est quoi une enzyme?
-protéine
-chez les organisme vivants
-avec pouvoir catalytique
-métabolise substrat en produit
-ne se détruit pas après une réaction
-se dénature si température élevé ou pH trop basique/acide
-très spécifique
- se lient spécifiquement aux substrat pour accélérer la vitesse de réaction
-peuvent être controlé/inhibé
-servent à digestion des aliments
-utilisé par médecin pour découvrir problème
02-02: Expliquer mécanisme d’action d’un biocatalyseur:
-fait liaison spécifique avec substrat
-abaisse énergie activation (donc on peut le faire dans notre organisme)
-accélère vitesse de réaction
02.03: distinguez enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme:
-enzyme simple: uniquement des a.a
-holoenzyme= apoenzyme (partie protéique inactif sans cofacteur) + cofacteur (ion métallique ou coenzyme)
Les coenzymes sont souvent des dérivés des vitamines B (ex: NAD+/NADP+ dérivé de niacine, FAD/FMN dérivé de riboflavine)
02.04: Effet de la concentration de substrat sur la vitesse initiale d’une réaction enzymatique si quantité d’enzyme reste constante?
plus on met de substrat plus la réaction va se faire rapidement jusqu’à temps qu’on atteigne la vitesse maximale
02.05: que signifie la Vmax d’une réaction enzymatique ?
Quand tous les molécules d’enzymes sont saturées de substrat
02.06: Quels sont les effets de la variation de la concentration d’enzyme sur la vitesse initiale quand concentration de substrat est très élevé (saturante)?
Plus il y a d’enzymes plus la Vmax va augmenter (directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)
02.07: Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme ?
- quand trop acide ou alcalin (7,35-7,45 est pH normal) , nos enzymes se dégrade et ainsi la vitesse max diminue
-même chose pour température, car ça dénature nos enzymes quand c’est trop chaud et ça les rend rigide quand c’est trop froid (température normale=37-37,5).
03.01: Nom des mécanisme qui augmente/diminue la synthèse d’enzymes ?
- augmente: induction
- diminue: répression
c’est quelque chose de progressif dans le temps (semaine, mois, année) ex: le foie qui s’habitue à métaboliser plus d’alcool si on est alcoolique comme les Urubus
03.02:Tous les enzymes enzymes sont soumis à induction/répression ?
NON, certaines enzymes dites constitutives ont une synthèse constante et leur activité n’est dépendant que de la présence de substrat ou non
03.03: nommez les deux mécanismes de contrôlent de l’efficacité catalytique des enzymes:
- allostérie:
- modification covalente:
Sont très rapide à comparé d’induction et répression
03.03: expliquer l’allostérie:
molécule allostérique sont des substances qui s’emboitent è l’enzyme sur les sites allostériques positif ou négatif. Les sites positifs rendent 1 site catalytique actif et les sites négatifs rendent 1 site catalytique inactif. Plusieurs sites allostérique sur une enzyme. Réaction très rapide qui réduit ou augmente l’activité de l’enzyme. Activité est plus ou moins active selon la concentration du modulateur. C’est réversible
03.03: expliquer la modification covalente
mécanisme de toute ou rien.
On attache un groupement qui déforme la structure pour couper totalement l’activité. Si on enlève le groupement ajouté l’enzyme reprend son activité. Donc, c’est réversible
