Les acides aminés

Question 1

037.01: Quelle est la structure générale des acides Aminés?

Answer 1

Constitué d’un carbone alpha sur lequel on retrouve un groupement aminé, un groupement carbonyle et une chaine latérale.
Les chaines latérales peuvent être hydrophobes ou hydrophile neutre ou hydrophile polaires (acides, basiques)

Question 2

037.02: Quelles sont les origines des acides aminés trouvés dans le sang ?

Answer 2

• digestion des protéines alimentaires
  -dégradation des protéines tissulaires et sanguines
  -synthèse endogène des acides aminées non essentiels

Question 3

037: Quoi servent les acides aminés outre faire des protéines ?

Answer 3

Intervient dans la synthèse de glucose pour la glycolyse (mauvais, car on gruge des protéine clé de notre système)
Les acides aminés ne peuvent pas être mis en réserve

Question 4

037.03: Comment le groupement aminé se transfert d’une molécule à une autre.

Answer 4

Grâce a la transamination:
Le groupement aminé peut provenir du glutamate pour former un acide aminé en le transférant grâce aux enzymes transférase.
Réverssiible
Ex: ALT= alanine transférase

Voir schéma diapo 6 du PP sur les acides aminés

Question 5

037.04: Décrire la synthèse de la tyrosine :

Answer 5

Provient de la phénylalanine qui est un acide aminé essentiel. C’est une réaction irréversible. Donc tyrosine n’est pas essentiel, mais phénylalanine l’est. Fait par enzyme phénylalanine hydroxylase

Question 6

037.05: Est-ce que tous les acides aminés peuvent être synthétisés par l’organisme ?

Answer 6

Non, car certains acides aminés ne sont pas synthétisable par le corps humain. On doit donc les obtenir dans l’alimentation ou en détruisant certaines de nos protéines. Elles sont dites essentiels. Il y en a 9 chez l’adulte et 10 chez l’enfant. Les autres sont synthétisable et ainsi dite non essentiels.

Question 7

038.01: La phénylcétonurie est dut à la déficience d’une enzyme. Laquelle ?

Answer 7

La phénylalanine hydroxylase.

Question 8

038.02: Dans quel tissu la phénylalanine hydroxylase est t’elle retrouvé ?

Answer 8

Dans le foie principalement

Question 9

038.03: Quel effet provoque la déficience enzymatique de la phénilalanine hydroxylase sur le métabolisme de la phénylalanine ?

Answer 9

Cela fait que la phénylalanine va s’accumuler et créer des problèmes.
C’est pour ça que les enfants avec cette déficience ont une alimentation surveillé pour ne pas trop que la phénylalanine s’accumule.

Voir schéma sur diapo 13 du PP sur les acides aminés

Question 10

038.04: Pourquoi nomme-t-on la maladie phénylcétonurie ?

Answer 10

À cause de l’augmentation dans l’urine d’une cétone contenant un groupement phényl= le phénylpyruvate.
Donc phénylalanine s’accumule et se transforme en phénylpyruvate

Question 11

038.05: Pourquoi le dépistage de la phénylcétonurie doit se faire à la première semaines suivant la naissance et pas plus tard ?

Answer 11

-Car un taux élevée de phénylalanine dans l’organisme peut causer des problèmes irréversibles au cerveau, surtout sur le cerveau en développement dans les 2-3 premières semaines. On va voir les dommages seulement 1 ans après la naissance, ça va être des déficience mentales.
-Aussi car il existe un traitement
-Ne peut pas se faire dès la naissance car l’enfant n’a pas été confronté à une diète contenant des protéine, il faut au moins deux jours de nourriture avec des protéines pour qu’on commence à voir la déficience

Question 12

038.06: Comment fait-on le dépistage de la phénylcétonurie ?

Answer 12

Se fait par le dosage de la phénylalanine et de la tyrosine dans un échantillon de sang prélevé en piquant le pied de l’enfant sur un buvard.

Question 13

038.07: Pourquoi les enfants atteint de phénylcétonurie ont les cheveux, les yeux, et le teint plus pale que le reste de leur famille ?

Answer 13

Car c’est la tyrosine qui donne la protéine de mélanine qui sert à la coloration foncé des yeux, de la peau et des cheveux. Ainsi, puisque la tyrosine provient de la phénylalanine transformé par la phénylalanine hydroxylase, cela fait que la déficience de cette enzyme empêche la production de tyrosine.
(il faut que l’enfant en produise d’une autre façon pour rester en vie)
Voir schéma diapo 18 du PP sur les acides aminés

Question 14

038.08: Quel est le nom de la maladie qui produit la déficience enzymatique des enzymes responsables de la dégradation de la tyrosine en fumarate et en acétoacétate ?

Answer 14

La tyrosinémie. Cette déficience fait que les enzymes ne fonction plus et donc que la tyrosine s’accumule. Cela peut pousser à certains cancer. Il faut ainsi surveiller la consommation de phénylalanine pour être sur de ne pas produire trop de tyrosine.
Voir schéma diapo 20 du PP sur les acides aminés

Question 15

038.09: Quelle conséquence la tyrosinémie a sur la concentration sérique de la tyrosine et la phénylalanine ?

Answer 15

Ça augmente leur concentration. Surtout celle de la tyrosine et un peu celle de la phénylalanine.

Question 16

039.01à03: Nommer 3 produits spécialisés formé à partir de la tyrosine et indiquer leur localisation et leur utilité:

Answer 16

• Produit la catécholamines (dopamines, noradrénaline et adrénaline) dans le système nerveux et les médullo-surrénales. Cela sert au neurotransmetteurs du système nerveux. (Dopamine pour SNC, Noradrénaline pour SNA et hormone médullosurrénales, adrénaline pour hormone médullosurrénale)
• Produit la mélanine dans la peau, les yeux et les cheveux. Cela sert dans les mélanocytes (cellule de l’épiderme) à absorbé les rayons UV et protéger les cellules du dermes
• Produit la thyroxine (T4) et la triiodothyronine (T3) dans la thyroïde. Cela sert aux hormones sécrétés par la glande thyroïde.

Question 17

040.01: Défénir le terme acide aminé glucoformateur:

Answer 17

Acide aminé précurseur de la néoglucogenèse. Quand l’acide aminé perd son groupement aminé lors de sa dégradation, sa partie carboné se trouve sous forme de pyruvate ou d’intermédiaire du cycle de Krebs pour potentiellement être transformé en glucose.

Question 18

040.01: Défénir le terme acide aminé cétogène

Answer 18

Précurseur de la cétogenèse. Quand l’Acide aminé perd sont groupement aminé lors de sa dégradation, sa partie carbonnée est transformé en acétyl-CoA ou en acétoacétate (qui est un corps cétonique)

Question 19

040.01: Défénir le terme acide aminé mixte:

Answer 19

Précurseur de la néoglucogenèse et de la cétogenèse. Lorsqu’il perd sont groupement aminé lors de sa dégradation, sa partie carbonée se retrouve en partie dans le pyruvate ou en intermédiaire du cycle de Krebs pour potentiellement se transformé en glucose et en partie en acétyl-CoA ou en acétoacétate pour conduire à la formation de corps cétonique.

Question 20

040.02: À quel groupe (glucoformateur, cétogène ou mixte) la phénylalanine et la tyrosine appartiennent ?

Answer 20

Les acides aminés mixtes, car leur dégradation dans le foie se termine en fumarate (qui donne le glucose, car intermédiaire cycle de Krebs donc lors de néoglucogenèse va former glucose) et en acétoacétate (corps cétonique)
Voir schéma du diapo 32 du PP sur les acides aminés

Question 21

Conseil: comprendre complètement le schéma 4.2 qui nous sera donné à l’examen !!!

Answer 21

Voir schéma 4.2 au diapo 33 du PP sur les glucides
Voici les notes que j’avais pris sur ce sujet:
Quannd on jeune:
Le glycogène sera utilisé
Ensuite on fait dégradation des tryglycérides, ça donne beaucoup acétyl-coa, soit utilisé dans cycle de krebs et va inhiber pyruvate, mais va activer sa transformation
VOIR LA VIDÉO SUR MON PORTAIL
Les acides aminés seront utilsé ensuite
Ils seront dégradé et deviendront du pyruvate, si glucagon bas, il se transformera en oxaloacétte et va remonter pour donner glucose. Ils sont glucoformateur.
Si certains deviennentn acétyl-coa ils seront cétoformateur, car les acétyl-coa vont s’accumuler en corps cétonique. Muslce et cœur en utilise beaucoup de corps cétonique, donc laisse le glucose à sang et encéphale. Quand il y a trop de corps cétonique, on fait de l’Acidose.
Dons les a.a sont soit glucoformateur ou cétoformateur.
Si on est ajunt : on fait plus de néoglucogénèse
Aussi si on est ajunt : l’acétyl-coa s’Accumule, car on en forme beaucoup et l’oxaloacéttate est bas, donc plus d’acétyl-CoA qui se fait
La béta-oxyfation fait beaucoup ATP et utilise beauoup NAD et FAD, donc cylce de krebs marhce moins rapidement, car plein de NAD et FAD sont pris par béta-oxydation. Donc le pyruvate va plus aller vers l’oxaloacétate et ainsi va avoir plus de chance de produire du glucose

Question 22

040.03: Dans quelle condition métabolique la phénylalanine et la, tyrosine montrent-ils leur appartenance au groupe des acides aminés mixtes ?

Answer 22

Ils montrent qu’ils sont cétogènes et glucoformateurs quand le rapport insuline/glucagon est bas, donc chez un individu à jeun ou chez un diabétique non traité.
Si le rapport insuline/glucagon est élevé et qu’ils sont en excès, ils sont transformés en acide gras ou dégradé dans le cycle de Krebs pour faire de l’ATP.

Fun fact: ne fait pas plus de muscle comme la croyance populaire le veut

Question 23

041.02: Où et comment les protéine alimentaires sont-elles dégradées en acides aminés ?

Answer 23

Elles sont dégradés dans le tube digestif par une série d’enzyme spécifiques pancréatique et intestinales. Enzyme protées hydrolyse les protéine en peptides. Enzyme peptides hydrolyse les peptides en acides aminés.
Acide aminés sont ensuite absorbé par l’intestin

Question 24

041.03: Quelle voies les acides aminés d’origine alimentaire empruntent-ils pour parvenir au foie ?

Answer 24

Le système porte (la veine porte)

Question 25

041.04: Puisqu’il n’y existe pas de réserve d’acides aminés, les acides aminés ingérés en plus sont donc dégradés. Quels sont les principaux tissus où a lieu cette dégradation ?

Answer 25

Le foie et les muscles (juste pour celles ingérés en surplus !!)

Question 26

041: Qu’est-ce qui est libéré quand on dégrade l’excès d’acide aminés ou qu’on fait du glucose et/ou des corps cétoniques ?

Answer 26

Il y a la perte d’un groupement chimique qui n’entre pas dans la structure du glucose ou des corps cétoniques

Question 27

041.01: Quel est le groupement libéré des acides aminés quand on les utilise et qui se retrouve dans tous les structures des acides aminés ?

Answer 27

Le groupement amine (NH2). Celui-ci donne l’ammoniac qui est très dangereux pour notre cerveau !!
Au début le groupement amine est fixé au glutamate lors de la transamination par la trasaminase de chaque acide aminé

Question 28

041.05: Lors de la dégradation des acides aminés, les groupement aminés sont retrouvés dans le glutamate et ensuite sous forme d’ammoniaque. Quels types de réactions comprend généralement ce processus?

Answer 28

La transamination (NH2 de a.a à glutamate)
et la glutamate déshydrogénase avec la désaliénation oxydative qui transforme le glutamate en alpha-cétoglutarate (NH2 de glutamate à NH3)

Voir schéma diapo 42 du PP sur les acides aminés

Question 29

041.06: Quel rôle jouent l’alpha-cétoglutarate et le glutamate dans le processus de transamination et désaliénation oxydative ?

Answer 29

• l’alpha-cétuglutarate est l’accepteur du groupement alpha-aminé provenant d’un a.a lors des réaction de transamination
• le glutamate est désaminé (désamination oxydative) pour fournir l’ammoniaque et redevenir l’alpha-cétoglutarate

Question 30

041.07: Différencre entre groupement amine et groupement amide ?

Answer 30

Amide= groupement avec N qui est trouvé chez les acides aminés libres sur les chaines lalérales.
Amine= groupement lié au carbone alpha
Voir schéma diapo 45 du PP sur les acides aminés pour le visualiser

Question 31

041.08: Comment nomme-t-on la réaction où il y a libération d’ammoniaque à partir d’une fonction amide et d’une fonction amine?

Answer 31

Amide: désamidation (enlève groupement amide de la chaine latérale)
Amine: désamination

Question 32

Question générale: L’ammoniac est-il toxique ?

Answer 32

Ammoniac libre est toxique mais quand celui-ci lié se lie à une autre molécule (groupement amine et groupement amide) il n’est plus toxique. Quand trop ammoniac libre, on fixe groupment amide sur la chaine latéral pour diminuer toxicité

Question 33

041.09: Décrire la libération de l’azote amidé dans le cas de la glutamine et de l’asparagine.

Answer 33

Glutamine fait une désamidation grâce à l’enzyme glutaminase pour libérer un NH3. (Glutamine=glutamate avec un groupement amide en plus)
Voir schéma dans diapo 47 du PP sur les acides aminés

Question 34

041.10: Avec quelles substances peut-on former de l’ammoniaque dans le foie ? (outre glutamine, asparagine et glutamate)

Answer 34

• À partir de certains produits spécialisés azotés et acides aminés
• À partir de certaines réactions impliquant les purines et les pyrimidines, les amines biogènes (adrénaline, noradrénaline et dopamine) et la dégradation des acides aminés par des voies secondaires mineures ne mettant pas en cause les transaminase

Question 35

042.01: Quelle est la principale forme d’excrétion de l’ammoniaque par l’organisme et quel est l’organe qui est responsable de sa formation ?

Answer 35

L’acide aminé et l’ammoniac arrive par la veine porte dans le FOIE. On va faire des protéine dans le foie pour lui et les autres organes en les exportant. On peut directement exporter les acides aminé au besoin. On peut faire de l’énergie avec ça et/ou de l’acide gras si vraiment trop de protéine. Après avoir répondu au besoin, on les dégrade par la transamylase ceux de trop et on les fait prendre le cycle de l’URÉE. Transformé en urée (seulement dans le foie), qui n’est pas toxique et que le foie va exporter pour s’en débarasser. Si le cycle de l’urée est débordé, trop d’ammoniac s’accumule. Elle va exporter vers d’autre tissu en périphérie pour qu’ils s’en occupe
L’urée diffuse comme elle veut partou, c’est pour ça qu’on en retrouve partout (dans cellule, dans plasma, dans liquide intracellulaire), mais pas grave car ce n’est pas toxique !!!

Aussi: Dans la lumière intestinale y’a beaucoup d’ammoniac car bactérie des intestins dégrade acide aminé.

Voir schéma diapo 50 du PP sur les acides aminés

Question 36

042.02: Nommez la voie métabolique en cause de la création de l’urée dans le foie ?

Answer 36

Le cycle de l’urée

Voir le schéma du diapo 52 du PP sur les acides aminés.
Voici les notes que j’avais prit:
Cycle de l’uréée produit de l’urée
Besoin d’ATP et de CO2 pour faire de l’urée
Aspartate apporte la deuxième molécule d’azote…
Plusieurs endroits où on peut développer maladie qui va faire tout fuckeé
Fumarate devient oxaloacétate qu’on utilise pour former aspartate pour ammner de l’azote à cycle de l’urée, donc est réutilisé.
Urée à deux molécule d’azote qu’on libère en circulation

Question 37

042.03: Quelles sont les principaux substrats du cycle de l’urée ?

Answer 37

Ion ammonium, CO2, aspartate et 3 ATP

Question 38

042.04: Quelle est le rôle de l’Aspartate dans la voie métabolique du cycle de l’urée ?

Answer 38

Apporte le deuxième atomes d’azote pour la production de l’urée (le provient provient de l’ion ammonium provenant du glutamate majoritairement)
Aspartate est généré par AST (oxaloacétate + glutamate = aspartate + alpha-cétoglutarate)

Question 39

042.05: Qu’elle organes se chargera d’éliminé l’urée ?

Answer 39

Éliminé à 75% par le rein (car foie libère urée dans le sang et le sang est filtré par le rein pour produire urine) et 25 % par l’intestin (car urée peut traverser toute les membranes selon son gradient)

Voir schéma du diapo 56 du PP sur les acides aminés

Question 40

042.06: Quel est le sort de l’urée dans chacun des tissus ?

Answer 40

Rein: urée éliminé dans urine
Intestin: urée hydrolysée par urées des bactéries de la flore intestinale pour former du NH4+ et du CO2. Le NH4+ retourne au foie pour être retransformer en urée

**l’urée diffuse facilement entre les membranes

Question 41

042.07: Pourquoi la transformation de l’ammoniaque en urée est-elle essentielle à l’organisme ?

Answer 41

car l’ammoniaque est toxique pour l’organisme, en particulier pour le cerveau !!

Question 42

042.08: Outre le cycle de l’urée, comment peut-on se débarrasser de l’amoniaque ?

Answer 42

Dans l’urine sous forme d’ions ammonium.
Voir schéma diapo 59 du PP sur les acides aminés
Note pris en cours:
Deuxième façon de se débarasser de l’ammoniac si cycle de l’urée trop surchargé. Donc on met ammoniac sur glutamate donc crée glutamine, qui sera en circulation, le rein, va la dégrader en glutamate par glutaminase, ce qui libère ammoniac, ammoniac va se coupler avec un proton (beaucoup proton dans le rein car on désadifie le sang avec le rein) le nH4 sera éléminé par l’urine par la suite. Donc c’est une autre méthode d’éléminer l’ammoniac. On l’élimine sous forme de NH4Cl pour l’éléminer.

Si on est ajunt longtemps et on dégrade beaucoup protéine, on va faire beaucoup d’ammoniac et beaucoup cycle de l’urée ou élimination par le rein. Si atteinte hépatique, on va peut être mourir, car pas de cycle de l’urée.

Question 43

043.01: Décriver les réactions métaboliques qui permettent au cerveau de se débarrasser de l’ammoniaque Ave la glutamine

Answer 43

La glutamate déshydrogénase:
alpha-glutacérate + NH4 + NADH = glutamate + NAD + H2O

La glutamine synthase:
Glutamate + ATP + NH4+ = glutamine + ADP +Pi

Par la suite la glutamine est excérét dans la circulation sanguine puis va au rein, à l’intestin et un peu au foie

Question 44

043.02: Comment le cerveau régénère-t-il l’alpha-cétoglutarate utilisé dans les mécanisme de protection contre l’ammoniaque ?

Answer 44

Par la glycolyse, pour fournir du pyruvate qui sera transformé en acétyl-CoA. L’accumulation de l’acétyl-CoA va favoriser la transformation du pyruvate en axaloacétate par la pyruvate carboxylase. L’alpha-cétoglutarate sera transformée dans le cycle de Krebs à partir de l’acétyl-CoA et de l’oxaloacétate.
Voir schéma diapo 64 du PP sur les acides aminés
Note pris en cours :
Si on emprunte oxaloacétate et alpha-céto, on doit en former ailleurs pour continuer faire de l’ATP. Donc on va accélèrer la glycolyse pour accumuler acétyl-coA pour activer la pyruvate carboxylase pour générer de l’oxaloaccétate suplémentaire pour continuer le cylce de krebs. Ainsi on peut l’emprunter sans perdre cycle de Krebs. Faut jamais que cycle de Krebs arrête.
Si trop d’ammoniac dans le cerveau, il y a une limite d’emprunt donc cylce de krebs va trop lentement pour former énergie donc fait coma et ensuite décès

Question 45

043.03: Dans ce cas, quelles sont les réactions anaplérotiques du cycle de Krebs ?

Answer 45

Les réactions de la pyruvate carboxylase (PC) et la pyruvate déshydrogénase (PDH)
Toutes les réactions qui débouchent dans le cycle de Krebs sont des r.actions anaplérotiques.
Voir schéma du diapo 64 et 65 du PP des acides aminés.

Question 46

043.04: À part le cerveau, quels autres tissus peuvent synthétiser de la glutamine et la libérer dans la circulation ?

Answer 46

Les muscles et le foie (si cycle de l’urée est débordé) de la même façon que le cerveau.

Question 47

044: Quelle est la façon la plus commune que les tissus se débarrasse de leur ammoniaque ?

Answer 47

Par la glutamine

Question 48

044: Où la glutamine est catabolisée ?

Answer 48

Dans la paroi intestinale, aux reins et possiblement au foie

Question 49

044.01: Comment est-elle dégradée dans la paroi intestinale ?

Answer 49

Par une désamidation par la glutaminase (transforme glutamine en glutamate et libère un ammoniac) et ensuite par une transamination par la transaminase-ALT (transforme glutamate en alanine et libère un ammoniac).
Ensuite alanine et ammoniac vont dans foie avec veine porte…

Question 50

044.02: Comment la glutamine est dégradée par le rein dans un organisme normal ?

Answer 50

La glutamine est emmagasiner et catabolisme si les réserves sont suffisantes.
Par une désamidation par la glutaminase (transforme glutamine en glutamate et libère un ammoniac) et ensuite par une transamination par la transaminase-ALT (transforme glutamate en alanine et libère un ammoniac).
Les ammoniacs produits sont éliminé dans l’urine.

Question 51

044.02: Comment la glutamine est dégradée par le rein dans un organisme en état d’acidose ?

Answer 51

Le rein veut produire le plus d’ammoniac possible pour se débarrasser d’ion H+ (dans les jeunes prolongé ou chez les diabétiques quand il y a production de corps cétoniques)
Par une désamidation par la glutaminase (transforme glutamine en glutamate et libère un ammoniac) et ensuite par une transamination par la transaminase-ALT (transforme glutamate en alanine et libère un ammoniac).

Question 52

044.03: Le rein se fait une réserve en glutamine pour lui permettre d’éliminer des acides en cas de besoin. Quelles sont les deux origines de cette glutamine ?

Answer 52

• Soit en captant la glutamine sanguine relâche par le cerveau, les muscles et le foie
  -Soit en synthétisant de la glutamine grâce à l’action de la glutamine synthase

Question 53

045.01: Après un repas, quelle hormone affecte le métabolisme des acides aminés au muscle? Quels sont ses effets ?

Answer 53

l’insuline. Elle favorise l’entrée des acides aminés et la synthèse protéique dans les cellules musculaires et inhibe la protéolyse.

Question 54

045.02: Indiquez les variations des taux hormonaux nécessaires à la protéolyse musculaire lors du jeûne ?

Answer 54

Il faut une diminution du rapport insuline/glucocorticoïdes

Question 55

045.03: Quels sont les deux précurseurs de la néoglucogenèse libérés en plus grande quantité par le muscle ?

Answer 55

l’alanine et la glutamine

Voir schéma diapo 78 du PP sur les lipides

Question 56

045.04: Dites comment la majorité des acides aminés provenant de la protéolyse musculaires sont transformée en glutamine ou alanine :

Answer 56

Première étape:
Transamination (pour l’alanine) ou désalmination oxydative (pour la glutamine)

Ensuite:
Les groupements aminés sont exporté vers le foie sous la forme de alanine ou glutamine

Question 57

045.04: Comment l’alanine est formé et fait pour exporter l’azote ?

Answer 57

Les transaminations génèrent du glutamate et libère un azote. Ainsi, l’azote intègre l’alanine grâce à l’ALT par une réaction qui fait intervenir pyruvate formé de la dégradation des a.a ou de leur métabolites. Cela régénère l’alpha-cétoglutarate pour refaire des transaminations

Question 58

045.04: Comment la glutamine est formé et fait pour exporter l’azote ?

Answer 58

Les désaimantions oxydatives de certains a.a génèrent de l’ammoniaque. Cette ammoniaque est recombiner à l’alpha-cétoglutarate (par la glutamate déshydogénase) ou au glutamate (par la glutamine synthase). La glutamine peut alors exporter l’azote musculaire.

Question 59

045.05: Comment l’azote est exporté par le muscle ?

Answer 59

• Par la glutamine et l’alanine (car glutamate travers par les membranes)
  -Un peu s’échappe par l’ammoniaque
• Un peu reste dans acides aminés (ex phénylalanine) pas métabolisés

Question 60

046.01: Qu’est-ce que la cirrhose hépatique ?

Answer 60

Conséquence de maladies hépatiques chroniques caractérisé par un remplacement du tissu hépathque normal par de la fibrose et des nodules régénératifs et par une distorsion de l’architecture hépatique (rétrécit et devient dure). Le foie perd ses fonctions et c’est généralement irréversible

Question 61

046.02: Qu’est-ce que l’hypoalbuminémie et pourquoi certaines personnes en sont atteintes quand ils ont une cirrhose hépatiques?

Answer 61

C’est le manque d’albumine plasmatique qui sont synthétisé dans les hépatocytes. Donc, en ayant une perte de fonction du foie dut à la cirrhose, la synthèse hépatique d’albumine est donc diminué

Question 62

046.03: Expliquer ce qu’est l’hyperammoniémie et donné 2 raisons qui cause cela.

Answer 62

C’est une concentration d’ammoniac anormale dans le sang. Soit causé par
- La fonction hépatique d’élimination de l’amoniaque qui est diminuée
-l’établissement d’une communication porto-systémique (porto-cave) faisait passé le sang provenant de l’intestin (de la veine porte) directement dans la circulation systémique sans passer par le foie. Donc apporte beaucoup d’ammoniac produit par les bactérie dans la circulation.

Voir schéma du diapo 91 et 93 du PP sur les acides aminés

Question 63

046.03: Expliquer pourquoi des communications porto-systémique se font ?

Answer 63

C’est du à l’hypertension portale qui est dut à la distorsion et la réduction de la microcirculation hépatique par la fibrose qui engaine les vaisseaux, associé à la compression des veines hépatiques par les nodules de régénération. Se déroule habituellement au niveau rectale, abominable, ombilical et majoritairement près de l’estomac

Question 64

046.04: Si on mesure l’urée d’un patient avec une cirrhose hépatique et ou une hyperammoniémie, à quoi doit-on s’attendre ?

Answer 64

Des valeurs plus basses, car le foie va avoir de la difficulté à en synthétiser.

Question 65

046.05: Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec une diète pauvre en protéines et pour quels phénomène cela peut aider ?

Answer 65

Traitement chez les personnes avec un foie en cirrhose ou avec de l’hyperammoniémie:
Donc ce qu’on fait, c’est qu’on limite les protéine pour moins alimenter la flore intestinale, donc moins d’ammoniac dans le corps

Voir schéma du diapo 95 sur les acides aminés

Question 66

046.05: Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec du lactulose protéines et pour quels phénomène cela peut aider ?

Answer 66

Traitement si proche du coma:
Le lactulose (galactose + fructose) est métabolisé par les bactéries pour diminuer le pH avec le lactate, ainsi les acides vont favoriser la réaction de NH3 + H+ = NH4+. Alors, le NH3 (ammoniaque) sera réduit et le NH4+ qui ne peut pas traverser les membranes sera éliminé dans celle.
La lactate va aussi stimuler le péristaltisme intestinale en irritant la muqueuse.
Le lactulose non métabolisé et les produits de sa dégradation augmente l’osmolarité dans le colon, ce qui attire l’eau de l’organisme. Ce qui va entrainer une diarrhée pour aider à évacuer l’azote sous forme de NH4+ et chasser les bactéries.

Question 67

046.05: Expliquez quels sont les principes à la base d’un traitement avec un antibiothérapie et pour quels phénomène cela peut aider ?

Answer 67

Traitement de dernier recours:
Antibiotiques pour tuer toute les bactéries pour ne pas avoir de production d’ammoniaque