Le Biomolecole Flashcards

1
Q

Dimmi 2 differenze tra molecole organiche e biomolecole organiche

A

Le molecole organiche possiedono un gruppo funzionale mentre le biomolecole possiedono più gruppi funzionali

La reattività dipende solo dal gruppo funzionale per le molecole organiche, mentre dipende anche dalla stereochimica (disposizione dei gruppi funzionali nello spazio) nel caso delle biomolecole

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2
Q

Dimmi la differenza tra acido maleico ed acido fumarico

A

L’acido maleico è un isomero Cis e non partecipa a reazione ossidative

L’acido fumarico è un isomero Trans e partecipa come intermedio metabolico nel ciclo di Krebs

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3
Q

Cosa si intende per forza di legame e da cosa dipende?

A

Per forza di legame si intende l’energia che viene rilasciata dal sistema in seguito alla rottura di un legame e corrisponde alla ∆H.

Questa dipende da:
• Elettronegatività: aumenta lungo il periodo e diminuisce lungo il gruppo
• Distanza: dipende dalle forze nucleari
• Tipo di legame: semplice/doppio/triplo

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4
Q

Dimmi le energie dei legami semplice, doppio e triplo

A

Semplice: 200-450 kj/mol
Doppio: 500-700 kj/mol
Triplo: >800 kj/mol

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5
Q

Dimmi due proprietà fisiche dell’acqua

A

Punto di fusione alto
Punto di ebollizione alto

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6
Q

Dimmi a quanto corrisponde l’energia cinetica delle molecole di acqua allo stato liquido

A

Corrisponde a 20 kj/mol, ossia la quantità di energia necessaria a rompere un legame a idrogeno.

Questo perché allo stato liquido l’energia sprigionata dal moto delle molecole è uguale all’energia necessaria per rompere un legame a H

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7
Q

Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di soluti ionici

A

Nel caso di soluti ionici
∆H è leggermente positiva a causa del numero inferiore di legami che si formano rispetto al solvente puro (lievemente sfavorita)
∆S è molto positiva grazie all’aumento di specie molecolari nel sistema

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8
Q

Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di composti polari

A

∆H è molto negativa poiché si formano molti legami a H tra soluto e solvente
(Favorita)
∆S negativa perché le molecole di acqua acquistano una precisa orientazione rispetto al soluto (sfavorita)

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9
Q

Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di molecole apolari

A

Le molecole apolari non possono interagire con l’acqua e questo causa:
∆H positivo poiché non si formano legami (sfavorita)
∆S negativa poiché l’acqua tende a disporsi in modo tale da formare degli strati a livello delle molecole polari (sfavorita)

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10
Q

Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di molecole antipatiche

A

Quando non ci sono micelle:
∆H positivo: la parte idrofobica non forma legami con H2O
∆S negativo: l’H2O si dispone secondo strati ordinati

Dopo la formazione di Micelle:
∆H negativo: solo legami a H tra H2O e parte polare delle molecole
∆S positivo: aumentano le specie molecolari nel sistema

∆S influisce molto di più rispetto a ∆H poiché quest’ultima dipende solo da interazioni idrofobiche (di London) tra le code apolari

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11
Q

Dimmi 3 conseguenze che hanno i legami deboli sulle molecole

A

• Stabilizzazione della struttura tridimensionale
• Formazione di complessi sovrastrutturali
• Flessibilità strutturale

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12
Q

Spiega i motivi per cui il legame peptidico è una struttura di risonanza

A
  1. Il legame peptidico che si forma tra C carbonilico ed N ammidico ha un parziale carattere di doppio legame (lunghezza intermedia tra semplice e doppio)
  2. L’ampiezza degli angoli formati da C e N sono di 120°

Si può dedurre che sono ibridati sp2 e quindi planarità più lunghezza di legame ci permettono di stabilire che è una struttura di risonanza

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13
Q

Dimmi 2 cose sugli angoli di rotazione di una catena polipeptidica

A

1) sono chiamati Fi e Psi e sono rispettivamente i legami Calfa-N e Calfa-C. Quindi Calfa è il punto di snodo

2) si misurano a partire da una configurazione proibita in cui i piani peptidici sono tutti complenari

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14
Q

Dimmi i 4 elementi di periodicità della alfa elica

A

Numero di residui amminoacidi per spira: 3,6 residui

Passo dell’elica: 5,4 Å

Spazio occupato da ogni residuo: 1,5 Å

Diametro dell’elica: 5 Å

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15
Q

Dimmi 2 elementi che favoriscono la formazione di una Alfa elica e 3 che la sfavoriscono

A

La favoriscono:
•Presenza di legami a H tra O del gruppo carbonilico e H dell’ N ammidico ogni n+4 residui
•Interazioni di Van der Waals tra elementi dello scheletro covalente

La sfavoriscono:
•Presenza di Glicina per la catena laterale troppo piccola che potrebbe promuovere altre strutture 2°arie
•Presenza di Prolina il cui N è impegnato in un legame peptidico e non ha più H per stabilizzare la catena
•Amminoacidi con catene laterali grandi che causano ingombro sterico

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16
Q

Dimmi l’elemento di periodicità del Beta Foglietto

A

Distribuzione spaziale di due residui amminoacidi vicini di cui ognuno lungo 3,5 Å

17
Q

Dimmi 2 elementi che favoriscono la struttura del Beta Foglietto

A

•Legami a H tra O del C carbonilico e H dell’azoto ammidico

•Distribuzione delle catene laterali perpendicolarmente al piano per evitare interferenze steriche

18
Q

Dimmi 2 elementi che stabilizzano i Ripiegamenti Beta

A

Legami a H tra O del carbonio Carbonilico del primo residuo e H dell’azoto ammidico del quarto residuo

Presenza di Prolina (nel tipo 1), unico amminoacido capace di dar luogo a una conformazione Cis molto stabile (induce una inversione dell’orientamento della catena)
Presenza di Glicina (nel tipo 2) con elevata flessibilità conformazionale

19
Q

Qual è l’unico amminoacido il cui comportamento non è prevedibile dal diagramma di Ramachandran?

A

Glicina

20
Q

Dimmi 4 caratteristiche delle proteine fibrose

A

Hanno un solo tipo di struttura secondaria: Alfa elica

Conferiscono resistenza ed elasticità (eccetto actina e miosina)

Hanno sempre struttura quaternaria

Hanno residui idrofobici che tendono ad associarsi tra loro causando una minima variazione negativa di entropia che porta a una ∆S dell’ambiente nettamente positiva

21
Q

Dimmi 5 cose sugli amminoacidi

A

Sono 20 in totale: 19 alfa-amminoacidi
e 1 imminoacido (prolina)

Hanno due enantiomeri ciascuno (tranne la Glicina) ma nella sintesi proteica intervengono solo gli L-amminoacidi

Hanno 2 gruppi funzionali sempre uguali: amminico e carbossilico (considerato il principale per la nomenclatura)

Hanno un indice di idropatia: tendenza a trovarsi esposto alla fase acquosa

Hanno un peso molecolare di 100 Dalton

22
Q

Perché gli amminoacidi sono detti Zwitterioni?

A

Perché hanno gruppi dissociabili nelle catene laterali che possono essere carichi positivamente o negativamente.

Questo significa che hanno caratteristiche anfotere (ANFOLITI)

23
Q

Dimmi cosa si intende per amminoacidi non standard proteici e quali sono

A

Si formano grazie alla reazione tra catene laterali di più siti amminoacidici

Sono: desmosina, selenio cisteina, ornitina e citrullina

24
Q

Dimmi 4 cose sull’alfa-cheratina

A

É una proteina fibrosa

Ha una struttura secondaria ad alfa elica destrorsa

Sono stabilizzate da aumento entropico e diminuzione entalpica favorita dalla formazione di ponti disolfuro tra molecole diverse (legami crociati)

Contengono 20% di residui di cisteina

25
Q

Dimmi la struttura dell’Alfa-cheratina

A

Due alfa eliche destrorse costituiscono un superavvolgimento sinistrorso

Due superavvolgimenti formano un protofilamento

Due protofilamenti formano una protofibrilla

Quattro protofibrilla formano un filamento intermedio

26
Q

Dimmi 4 cose sul collagene

A

É una proteina fibrosa

Ha struttura secondaria elicoidale sinistrorsa la cui periodicità è data da 3 residui amminoacidici per spira

È la proteina più abbondante del nostro organismo (rappresenta il 30% della nostra composizione proteica)

Sono stabilizzate entalpicamente da legami a H e interazioni idrofobiche. I legami covalenti crociati si formano invece alle estremità ammino e carbossiterminale tra residui di lisina idrossilisina e istidina

27
Q

Descrivi la struttura del collagene

A

3 catene elicoidali si associano in senso destrorso a formare il tropocollagene

Tutte le catene alfa hanno la tripletta
Glicina (sempre), Prolina (spesso), Idrossiprolina (spesso) che risultano sfalsate l’una rispetto all’altra per un residuo amminoacidico

Ogni livello ha una glicina il cui H occupa il centro dell’elica e riduce il vuoto

28
Q

Dimmi 4 caratteristiche delle proteine globulari

A

Sono formate da circa 600 residui amminoacidici e hanno un diametro di 100 Å

Hanno struttura secondaria ad alfa elica o beta foglietto, possono avere sia struttura terziaria che quaternaria

Hanno un Core proteico prevalentemente idrofobico ma ci sono anche residui polari che formano legami a H e interazioni elettrostatiche

Possono avere ponti disolfuro

29
Q

Dimmi 4 cause della denaturazione delle proteine

A

Aumento della temperatura

Aumento del PH: rompe legami a H e interazioni ioniche)

Agenti chimici (solventi organici idrofobici): rompono le interazioni idrofobiche

Agenti denaturanti (urea e guanidinio cloruro): rimuovono H2O e perciò rompono le interazioni polari tra proteine e acqua.

30
Q

Dimmi i 2 modelli di ripiegamento delle proteine

A

Modello gerarchico: il ripiegamento avviene in modo progressivo a partire dalla struttura secondaria, terziaria e poi quaternaria se esiste

Modello del globulo fuso (collasso idrofobico): formazione di un nucleo idrofobico con interazioni di Van der Waals e promuove struttura terziaria

31
Q

Dimmi come cambiano entropia ed entalpia nel Ripiegamento proteico

A

Durante il ripiegamento proteico il ∆H diminuisce grazie alla formazione di interazioni idrofobiche e ponti disolfuro (per la maggior parte) e interazioni ioniche e legami a H (influiscono poco perché sono presenti anche prima del ripiegamento).
Il ∆S della proteina diminuisce ma aumenta di molto l’entropia dell’ambiente in quanto aumentano le specie chimiche in soluzione acquosa

32
Q

Dimmi i 2 enzimi che velocizzano il Ripiegamento proteico

A

Disolfuro isomerasi

Peptide prolil cis-trans isomerasi