Le Biomolecole Flashcards
Dimmi 2 differenze tra molecole organiche e biomolecole organiche
Le molecole organiche possiedono un gruppo funzionale mentre le biomolecole possiedono più gruppi funzionali
La reattività dipende solo dal gruppo funzionale per le molecole organiche, mentre dipende anche dalla stereochimica (disposizione dei gruppi funzionali nello spazio) nel caso delle biomolecole
Dimmi la differenza tra acido maleico ed acido fumarico
L’acido maleico è un isomero Cis e non partecipa a reazione ossidative
L’acido fumarico è un isomero Trans e partecipa come intermedio metabolico nel ciclo di Krebs
Cosa si intende per forza di legame e da cosa dipende?
Per forza di legame si intende l’energia che viene rilasciata dal sistema in seguito alla rottura di un legame e corrisponde alla ∆H.
Questa dipende da:
• Elettronegatività: aumenta lungo il periodo e diminuisce lungo il gruppo
• Distanza: dipende dalle forze nucleari
• Tipo di legame: semplice/doppio/triplo
Dimmi le energie dei legami semplice, doppio e triplo
Semplice: 200-450 kj/mol
Doppio: 500-700 kj/mol
Triplo: >800 kj/mol
Dimmi due proprietà fisiche dell’acqua
Punto di fusione alto
Punto di ebollizione alto
Dimmi a quanto corrisponde l’energia cinetica delle molecole di acqua allo stato liquido
Corrisponde a 20 kj/mol, ossia la quantità di energia necessaria a rompere un legame a idrogeno.
Questo perché allo stato liquido l’energia sprigionata dal moto delle molecole è uguale all’energia necessaria per rompere un legame a H
Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di soluti ionici
Nel caso di soluti ionici
∆H è leggermente positiva a causa del numero inferiore di legami che si formano rispetto al solvente puro (lievemente sfavorita)
∆S è molto positiva grazie all’aumento di specie molecolari nel sistema
Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di composti polari
∆H è molto negativa poiché si formano molti legami a H tra soluto e solvente
(Favorita)
∆S negativa perché le molecole di acqua acquistano una precisa orientazione rispetto al soluto (sfavorita)
Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di molecole apolari
Le molecole apolari non possono interagire con l’acqua e questo causa:
∆H positivo poiché non si formano legami (sfavorita)
∆S negativa poiché l’acqua tende a disporsi in modo tale da formare degli strati a livello delle molecole polari (sfavorita)
Dimmi la variazione di entropia ed entalpia nella solvatazione di molecole antipatiche
Quando non ci sono micelle:
∆H positivo: la parte idrofobica non forma legami con H2O
∆S negativo: l’H2O si dispone secondo strati ordinati
Dopo la formazione di Micelle:
∆H negativo: solo legami a H tra H2O e parte polare delle molecole
∆S positivo: aumentano le specie molecolari nel sistema
∆S influisce molto di più rispetto a ∆H poiché quest’ultima dipende solo da interazioni idrofobiche (di London) tra le code apolari
Dimmi 3 conseguenze che hanno i legami deboli sulle molecole
• Stabilizzazione della struttura tridimensionale
• Formazione di complessi sovrastrutturali
• Flessibilità strutturale
Spiega i motivi per cui il legame peptidico è una struttura di risonanza
- Il legame peptidico che si forma tra C carbonilico ed N ammidico ha un parziale carattere di doppio legame (lunghezza intermedia tra semplice e doppio)
- L’ampiezza degli angoli formati da C e N sono di 120°
Si può dedurre che sono ibridati sp2 e quindi planarità più lunghezza di legame ci permettono di stabilire che è una struttura di risonanza
Dimmi 2 cose sugli angoli di rotazione di una catena polipeptidica
1) sono chiamati Fi e Psi e sono rispettivamente i legami Calfa-N e Calfa-C. Quindi Calfa è il punto di snodo
2) si misurano a partire da una configurazione proibita in cui i piani peptidici sono tutti complenari
Dimmi i 4 elementi di periodicità della alfa elica
Numero di residui amminoacidi per spira: 3,6 residui
Passo dell’elica: 5,4 Å
Spazio occupato da ogni residuo: 1,5 Å
Diametro dell’elica: 5 Å
Dimmi 2 elementi che favoriscono la formazione di una Alfa elica e 3 che la sfavoriscono
La favoriscono:
•Presenza di legami a H tra O del gruppo carbonilico e H dell’ N ammidico ogni n+4 residui
•Interazioni di Van der Waals tra elementi dello scheletro covalente
La sfavoriscono:
•Presenza di Glicina per la catena laterale troppo piccola che potrebbe promuovere altre strutture 2°arie
•Presenza di Prolina il cui N è impegnato in un legame peptidico e non ha più H per stabilizzare la catena
•Amminoacidi con catene laterali grandi che causano ingombro sterico
Dimmi l’elemento di periodicità del Beta Foglietto
Distribuzione spaziale di due residui amminoacidi vicini di cui ognuno lungo 3,5 Å
Dimmi 2 elementi che favoriscono la struttura del Beta Foglietto
•Legami a H tra O del C carbonilico e H dell’azoto ammidico
•Distribuzione delle catene laterali perpendicolarmente al piano per evitare interferenze steriche
Dimmi 2 elementi che stabilizzano i Ripiegamenti Beta
Legami a H tra O del carbonio Carbonilico del primo residuo e H dell’azoto ammidico del quarto residuo
Presenza di Prolina (nel tipo 1), unico amminoacido capace di dar luogo a una conformazione Cis molto stabile (induce una inversione dell’orientamento della catena)
Presenza di Glicina (nel tipo 2) con elevata flessibilità conformazionale
Qual è l’unico amminoacido il cui comportamento non è prevedibile dal diagramma di Ramachandran?
Glicina
Dimmi 4 caratteristiche delle proteine fibrose
Hanno un solo tipo di struttura secondaria: Alfa elica
Conferiscono resistenza ed elasticità (eccetto actina e miosina)
Hanno sempre struttura quaternaria
Hanno residui idrofobici che tendono ad associarsi tra loro causando una minima variazione negativa di entropia che porta a una ∆S dell’ambiente nettamente positiva
Dimmi 5 cose sugli amminoacidi
Sono 20 in totale: 19 alfa-amminoacidi
e 1 imminoacido (prolina)
Hanno due enantiomeri ciascuno (tranne la Glicina) ma nella sintesi proteica intervengono solo gli L-amminoacidi
Hanno 2 gruppi funzionali sempre uguali: amminico e carbossilico (considerato il principale per la nomenclatura)
Hanno un indice di idropatia: tendenza a trovarsi esposto alla fase acquosa
Hanno un peso molecolare di 100 Dalton
Perché gli amminoacidi sono detti Zwitterioni?
Perché hanno gruppi dissociabili nelle catene laterali che possono essere carichi positivamente o negativamente.
Questo significa che hanno caratteristiche anfotere (ANFOLITI)
Dimmi cosa si intende per amminoacidi non standard proteici e quali sono
Si formano grazie alla reazione tra catene laterali di più siti amminoacidici
Sono: desmosina, selenio cisteina, ornitina e citrullina
Dimmi 4 cose sull’alfa-cheratina
É una proteina fibrosa
Ha una struttura secondaria ad alfa elica destrorsa
Sono stabilizzate da aumento entropico e diminuzione entalpica favorita dalla formazione di ponti disolfuro tra molecole diverse (legami crociati)
Contengono 20% di residui di cisteina
Dimmi la struttura dell’Alfa-cheratina
Due alfa eliche destrorse costituiscono un superavvolgimento sinistrorso
Due superavvolgimenti formano un protofilamento
Due protofilamenti formano una protofibrilla
Quattro protofibrilla formano un filamento intermedio
Dimmi 4 cose sul collagene
É una proteina fibrosa
Ha struttura secondaria elicoidale sinistrorsa la cui periodicità è data da 3 residui amminoacidici per spira
È la proteina più abbondante del nostro organismo (rappresenta il 30% della nostra composizione proteica)
Sono stabilizzate entalpicamente da legami a H e interazioni idrofobiche. I legami covalenti crociati si formano invece alle estremità ammino e carbossiterminale tra residui di lisina idrossilisina e istidina
Descrivi la struttura del collagene
3 catene elicoidali si associano in senso destrorso a formare il tropocollagene
Tutte le catene alfa hanno la tripletta
Glicina (sempre), Prolina (spesso), Idrossiprolina (spesso) che risultano sfalsate l’una rispetto all’altra per un residuo amminoacidico
Ogni livello ha una glicina il cui H occupa il centro dell’elica e riduce il vuoto
Dimmi 4 caratteristiche delle proteine globulari
Sono formate da circa 600 residui amminoacidici e hanno un diametro di 100 Å
Hanno struttura secondaria ad alfa elica o beta foglietto, possono avere sia struttura terziaria che quaternaria
Hanno un Core proteico prevalentemente idrofobico ma ci sono anche residui polari che formano legami a H e interazioni elettrostatiche
Possono avere ponti disolfuro
Dimmi 4 cause della denaturazione delle proteine
Aumento della temperatura
Aumento del PH: rompe legami a H e interazioni ioniche)
Agenti chimici (solventi organici idrofobici): rompono le interazioni idrofobiche
Agenti denaturanti (urea e guanidinio cloruro): rimuovono H2O e perciò rompono le interazioni polari tra proteine e acqua.
Dimmi i 2 modelli di ripiegamento delle proteine
Modello gerarchico: il ripiegamento avviene in modo progressivo a partire dalla struttura secondaria, terziaria e poi quaternaria se esiste
Modello del globulo fuso (collasso idrofobico): formazione di un nucleo idrofobico con interazioni di Van der Waals e promuove struttura terziaria
Dimmi come cambiano entropia ed entalpia nel Ripiegamento proteico
Durante il ripiegamento proteico il ∆H diminuisce grazie alla formazione di interazioni idrofobiche e ponti disolfuro (per la maggior parte) e interazioni ioniche e legami a H (influiscono poco perché sono presenti anche prima del ripiegamento).
Il ∆S della proteina diminuisce ma aumenta di molto l’entropia dell’ambiente in quanto aumentano le specie chimiche in soluzione acquosa
Dimmi i 2 enzimi che velocizzano il Ripiegamento proteico
Disolfuro isomerasi
Peptide prolil cis-trans isomerasi
