Enzimi Flashcards
Dimmi di quanto è incrementata la velocità di una reazione se è catalizzata da un enzima
Da 10⁶ fino a 10 ¹² volte
Dimmi la differenza tra oloenzimi e apoenzimi
Oloenzimi sono legati ai loro gruppi prostetici e quindi sono ATTIVI
Apoenzimi non sono legati ai loro gruppi prostetici e quindi sono INATTIVI
Dimmi 4 cose sui cofattori organici o coenzimi nicotinammidici
Sono NAD e NADP
Legano transitoriamente gli enzimi
Hanno la vitamina PP come precursore
Nella reazione in cui partecipa: tappa ossidativa di un metabolita con gruppo OH, si ha sempre il trasferimento di uno ione idruro al coenzima e il rilascio di un protone da parte dell’ OH che diventa O carbonilico
Dimmi 4 cose sui coenzimi flavinici
Sono FMN e FAD
Sono coinvolti in reazioni di ossidazione da alcani ad alcheni dove acquisiscono 2 elettroni sottoforma di idrogeno
Hanno come precursore la vitamina B2
Legano covalentemente l’enzima
Quali sono le cause dell’energia libera rilasciata dal complesso enzima-substrato?
- Interazioni deboli tra substrato e catene laterali dei residui amminoacidici del sito attivo dell’enzima
- Legami covalenti enzima-substrato (in minima parte)
Dimmi il valore del ∆H e del ∆S nel modello dell’adattamento indotto
∆S è negativo poiché comporta un orientamento specifico dei substrati rispetto ai siti attivi
∆H è positivo poiché vi è un incremento della entalpia del substrato MA è compensato dall’energia liberata sotto forma di Energia di legame
Come funziona il modello dell’adattamento indotto?
Il sito attivo dell’enzima è complementare allo stato di transizione del substrato quindi una volta riconosciuto il substrato grazie a POCHE interazioni deboli, il substrato si adatta al sito attivo e vi è un aumento di energia libera che viene pagato dalle interazioni magnetiche enzima-substrato nello stato di transizione. Questa abbassata l’energia di attivazione della reazione e la rende più veloce
Elencami 3 strategie catalitiche e spiega in cosa consistono
Acido base specifica o generale:
Specifica: prevede il trasferimento di ioni dai/ai prodotti ionici dell’acqua
Generale: prevede la donazione/acquisizione di protoni ad opera di gruppi dissociabili delle catene laterali di a.a.
Covalente: trasferimento di un gruppo dal substrato all’enzima
Con ioni metallici:
Formano coppie Ioniche col substrato trascinandolo all stato di transizione.
Fungono da donatori/accettori di elettroni.
Orientano il substrato nel sito attivo
Qual è l velocità di una reazione enzimatica?
Considerando la correlazione tra velocità e concentrazione del substrato, possiamo dire che la v di una reazione va considerata a un istante di tempo 0, unico istante in cui si conosce con esattezza [substrato].
Tale velocità iniziale corrisponde alla v della tappa lenta ossia della conversione del complesso ES in E + P.
Quindi v = k[ES]
Illustra la teoria di Michaelis-Menten
Secondo Michaelis-Menten la relazione tra [substrato] e Vo può essere descritto da una curva iperbolica secondo cui
Vo = Vmax [S]/ [S] + Km
Dove :
Vmax si ricava dal grafico aggiungendo tanto substrato fino a saturare tutti i siti attivi e corrisponde a un asintoto nel grafico
Km si trova facendo Vmax/2 e trovando la corrispettiva ascissa sul grafico che corrisponde a una [substrato]
Dimmi le 4 condizioni di validità della equazione di Michaelis-Menten
1) un solo substrato
2) un solo sito attivo o più siti attivi identici
3) stato stazionario del complesso ES
4) tappa limitante => conversazione di ES in E + P
Spiega la Km di Michaelis-Menten
Da informazioni sull’affinità dell’enzima per il suo substrato
È uguale a k2 + k(-1) / k1
Dove k2= velocità di conversione di ES in E+P, k(-1)= velocità di conversione ES in E+S, k(1)= velocità di conversione di E+S in ES. Se k2 è trascurabile allora km = kd. Se km è molto piccola allora Den è grande= k1 molto alta => Eq spostato a destra => ES stabile
Cosa si intende per costante catalitica?
Esplicitando Vmax= k2 [E libero], allora k2 viene detta costante catalitica.
Questa definisce il n di turnover ossia cicli catalitici nell’unità di tempo dell’enzima sotto forma di complesso ES
Dimmi 4 cose sulla costante di specificità
È il rapporto tra costante catalitica e Km
Si misura in M–¹/s–¹
Da informazioni sull’efficienza catalitica dell’enzima
Quando assume un valore compreso tra 10–⁸ e 10–⁹, la reazione è controllata non dall’enzima che ha raggiunto la perfezione catalitica, ma dai Reagenti
