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BIO 1101 > La traduction et les protéines > Flashcards

La traduction et les protéines Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

Le ribosome catalyse une seule réaction, laquelle?

A

La formation d’un lien peptidique entre 2 aa.

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2
Q

Que contient l’ARNm?

A

Contient l’information génétique sous forme des codons ordonnés selon un cadre de lecture précis.

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3
Q

À quoi sert l’ARNt?

A

Intermédiaire entre le codon et l’acide aminé via son anticodon correspondant.

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4
Q

À quoi sert le ribosome?

A

Grand complexe riboprotéique (ARN + protéines) catalysant la synthèse des protéines.

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5
Q

Vrai ou faux : Le ribosome ne peut pas différencier un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa

A

Vrai

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6
Q

L’ARNt doit être associé au bon acide aminé à l’aide d’une ___________.

A

Aminoacyl ARNt synthétase (AAS)

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7
Q

Que peut reconnaitre chaque type d’AAS (aminoacyl ARNt synthétase)?

A

Chaque type d’aminoacyl ARNt synthétase (AAS) ne peut reconnaître qu’un seul a.a. et reconnaître le bon ARNt

—> Vérification des séquences situées sur le bras accepteur (3’OH de l’ARNt) ainsi que sur la boucle de l’anticodon.

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8
Q

Qui joue un rôle dans la reconnaissance de la molécule d’ARNt par son AAS (3)?

A

o Les nucléotides de la tige acceptrice jouent un rôle majeur dans la reconnaissance de l’ARNt.

o La plupart des AAS reconnaissent aussi l’anticodon de l’ARNt correspondant.

o Les boucles variables peuvent également servir.

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9
Q

Une fois l’AAS a chargé l’a.a. sur l’ARNt, ce dernier est relâché dans ______________.

A

Le cytoplasme

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10
Q

La sélection du bon a.a-ARNt en fonction du codon lu sur l’ARNm est effectuée par qui?

A

Le ribosome

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11
Q

Que contient la grande sous unité du ribosome? Et la petite sous unité?

A

o La grande sous-unité contient le centre peptidyl-transférase (PTC) qui est responsable de la formation des liaisons peptidiques.

o La petite sous-unité contient le centre de décodage (DC) dans lequel les ARNt chargés lisent ou « décodent » les codons de l’ARNm.

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12
Q

Dans quel sens le ribosome décode l’ARNm?

A

Le ribosome décode l’ARNm toujours de 5’ vers 3’

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13
Q

Vrai ou faux : Selon le nucléotide sur lequel on débute la traduction, 3 cadres de lectures sont possibles, ce qui fournit plusieurs séquences possibles.

A

Faux : Selon le nucléotide sur lequel on débute la traduction, 3 cadres de lectures sont possibles, mais un seul fournit la bonne séquence protéique.

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14
Q

La traduction est presque toujours initiée sur un codon ________.

A

La traduction est presque toujours initiée sur un codon AUG (Met) :

—> le premier a.a. (en partant de l’extrémité NH2) de toutes les protéines est MET.

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15
Q

Quelle séquence conservée est présente en 5’ du codon AUG? À quoi sert cette séquence?

A

Une séquence conservée appelée RBS (ribosome binding site) est présente en 5’ du codon AUG.

—> La séquence RBS-AUG détermine le cadre de lecture et le début de la protéine.

—> Un AUG seul = une Met au milieu de la protéine.

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16
Q

RBS est complémentaire à l’ARNr 16s (dans la petite sous unité), qu’est-ce que ça fait?

A

leur appariement positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt.

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17
Q

Définir opérons

A

plusieurs gènes sous le même promoteur (transcrits ensemble en 1 seul ARNm)

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18
Q

Jusqu’où va avancer la petite sous-unité liée à un Met-ARNt?

A

La petite sous-unité liée à un Met-ARNt “avance” sur l’ARNm (5’➙3’) jusqu’au premier AUG.

Après l’appariement codon-anticodon, la petite sous-unité s’arrête et la grande sous-unité vient la rejoindre.

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19
Q

Qu’est-ce qui arrive si les nucléotides encadrant le AUG s’éloignent trop du “consensus”?

A

Si les nucléotides encadrant le AUG s’éloignent trop du “consensus”, le premier AUG peut être ignoré en faveur d’un deuxième ou troisième AUG.

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20
Q

Quelle est la séquence optimale (consensus) pour la reconnaissance du codon initiateur?

A

La séquence optimale (consensus) pour la reconnaissance du codon initiateur a été définie par Marilyn Kozak comme étant CRCCaugG (R = purine A ou G) .

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21
Q

La chaîne peptidique en synthèse est attachée quel ARNt?

A

Les aa-ARNt arrivent un par un dans le ribosome.

La chaîne peptidique en synthèse est attachée à l’ARNt du dernier aa.

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22
Q

Quels sont les 4 sites du ribosome et leur rôle?

A

site de liaison à l’ARNm

site P (peptidyle) : retient l’ARNt qui porte la chaîne d’a.a. en élongation

site A (aminoacyl ou accepteur) : retient l’ARNt qui porte le prochain a.a.

site E (sortie). E en anglais pour exit. Plus petit, sans place pour a.a.

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23
Q

Vrai ou faux : Le mécanisme de traduction est très différent entre les procaryotes et les eucaryotes.

A

Faux : Le mécanisme de traduction est similaire entre les procaryotes et les eucaryotes.

—> Les différences sont au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur l’ARNm.

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24
Q

Quelles sont les 3 grandes étapes de la traduction?

A

Initiation de la traduction
o Trouver le cadre de lecture
o Liaison de l’ARNt-Met de départ
o Association des deux sous-unités du ribosome

Élongation
o Liaison des ARNt au site A
o Formation du lien peptidique
o Translocation du ribosome

Terminaison
o Codon-stop en position A

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25
Q

La traduction est co-transcriptionnelle, qu’est-ce que ça veut dire?

A

La traduction est co-transcriptionnelle, car les ribosomes et l’ADN sont dans le même compartiment cellulaire.

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26
Q

Dans le cytoplasme, les régions de l’ARNm mature en 5’ (coiffe) et 3’ (queue Poly (A)) sont liées par à protéines particulières, quelles sont-elles (3)?

A

o eIF4E (euca initiation factor 4E) reconnaît la coiffe en 5’

o PABPI (Poly-A-binding-protein-I) reconnaît la queue Poly (A)

o eIF4G (euca initiation factor 4G) reconnaît les deux protéines liées à l’ARNm.

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27
Q

Que permet le complexe formé des protéines particulières (eIF4E, PABPI,eIF4G) (2)?

A
  • La formation de ce complexe stabilise l’ARNm et favorise le recrutement du complexe de pré-initiation du ribosome.
  • La conformation circulaire ainsi obtenue accélère la traduction en mettant à proximité les sites d’initiation et de terminaison, favorisant la circulation des ribosomes.
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28
Q

Quels sont les 2 modèles proposés pour expliquer la conformation de l’ARNm lors de la traduction? Lequel est plus près de la réalité?

A

Le modèle en boucle fermée était favorisé jusqu’à tout dernièrement, mais les dernières études lient plutôt cette conformation aux états de stress cellulaire ou à une inhibition de la traduction…

Une conformation plus ou moins linéaire lors de la traduction semble plus près de la réalité…

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29
Q

Quand se forme le complexe de préinitiation? À quoi se lie-t-il (3)?

A

Le complexe de préinitiation formé lorsque la petite sous unité (40S) du ribosome se lie aux facteurs d’initiation (elF1, eIF3, elF5 eIF1A) et au complexe ternaire (eIF2⋅GTP et Met-ARNt).

—> Ce complexe peut ensuite se lier aux facteurs d’initiation présents sur l’ARNm (eIF4E-G-A-B).

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30
Q

Quelle activité possède le facteur eIF4A? QU’est-ce que cela permet?

A

Le facteur eIF4A possède une activité hélicase capable de défaire les structures secondaires de l’ARNm et permet au complexe préinitiateur de “scanner” l’ARNm à la recherche du codon AUG. Le eIF4B stimule le eIF4A.

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31
Q

Quelles sont les similarités entre les procaryotes et eucaryotes par rapport à l’étape d’initiation de traduction (3)?

A

o ARNt initiateur dédié,

o Facteurs d’initiation pour former un complexe de préinitiation

o Lie l’ARNm avant l’ajout de la grande sous-unité.

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32
Q

Contrôle du niveau global de la traduction par des protéines ____________ qui sont en compétition avec le ___________.

A
  • inhibitrice
  • eIF4G
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33
Q

Que se passe-t-il lorsque le complexe de pré-initiation reconnait le codon initiateur?

A

Lorsque le complexe de pré-initiation reconnait le codon initiateur, le GTP associé à eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe au site d’initiation.

—> La grande sous-unité ribosomale (60S) associée au eIF6 vient alors compléter le ribosome, ce qui requiert l’hydrolyse d’un autre GTP, cette fois associé à eIF5.

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34
Q

Que cause l’arrivée de la grande sous unité?

A

L’arrivée de la grande sous-unité détache les eIFs.

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35
Q

De quoi dépend l’élongation?

A

Cette étape dépend de protéines particulières : les facteurs d’élongation (EF).

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36
Q

Quelles sont les étapes clés du processus d’élongation (3)?

A
  • l’entrée des ARNt-aminoacyls successifs,
  • la formation du lien peptidique
  • la translocation du ribosome, un codon à la fois.
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37
Q

Vrai ou faux : Le processus d’élongation procaryote et eucaryote sont similaires.

A

Vrai

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38
Q

L’ARNt chargé de son a.a. (ARNt-aminoacyl) parvient au ribosome associé à __________ et s’attache au site ______ du ribosome.

A
  • EF1α⋅GTP
  • A
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39
Q

Que se passe-t-il si l’anticodon s’apparie au bon codon vs mauvais codon?

A

Bon ARNt-aa:
—> Si l’anticodon de l’ARNt s’apparie au codon de l’ARNm, le GTP de EF1α est hydrolysé en GDP. L’hydrolyse du GTP entraîne un changement conformationnel du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome.

Mauvais ARNt-aa:
—> Si le codon et anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas lieu et l’ARNt-aa diffuse pour laisser le site libre.

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40
Q

Une fois les acides aminés à proximité l’un de l’autre avec les ARNt en position P et A sur le ribosome, qu’est-ce qui se passe (2)?

A
  1. la formation du lien peptidique est catalysée par l’ARNr 28S.
  2. La chaîne peptidique naissante transfère de l’ARNt en position P vers l’ARNt en position A (les a.a. déjà ajoutés se positionnent par-dessus le nouveau a.a.).
41
Q

Après formation du lien peptidique, le ribosome fait une translocation à l’intérieur de lui-même, qu’est-ce que cela signifie? Quel facteur aide au mouvement?

A

les ARNt et l’ARNm glissent vers la gauche d’une position.

Le facteur EF2 aide au mouvement et il hydrolyse un GTP.

—> Le second ARNt se retrouve donc en position P et le site A est libre pour accepter l’ARNt portant l’a.a. suivant. L’ARNt en E va quitter le ribosome.

42
Q

Vrai ou faux : Le mouvement des ARNt et ARNm doit être contrôlé pour ne pas perdre le cadre de lecture

A

Vrai

43
Q

Expliquer le mouvement Ratchet.

A

La petite sous-unité tourne-glisse légèrement sur la grosse sous-unité.

Ainsi, le bras 3’ d’un ARNt peut occuper le site E sur la grosse sous-unité et son anticodon, le site P de la petite sous-unité.

La petite sous-unité est composée d’un corps et d’une tête (jonction anticodon-codon) qui tournent l’un par rapport à l’autre.

Les mouvements à l’intérieur du ribosome se font majoritairement en pliant/tirant les ARNr (déformations élastiques).

44
Q

D’où viennent l’énergie et la direction des rotations du ribosome?

A

L’énergie et la direction des rotations viennent de la formation de la liaison peptidique et de l’hydrolyse du GTP par EF2.

45
Q

État hybride (A/P et P/E) la petite sous unité tourne par rapport à la grosse —> Quel en est l’effet sur les sites du ribosomes?

A

Après la liaison peptidique, le 3’ de l’ARNt libéré est attiré vers le site E de la grosse sous-unité, et le 3’ de l’ARNt-peptide est attiré vers le site P.

La forme du E est parfaite pour un ARNt libre, alors que la forme du P, prévoit des interactions avec les acides aminés de la chaîne naissante, le site A n’a de la place que pour 1 seul a.a.

46
Q

Quels sont les rôles des EF2 lors de la translocation du ribosome (3)?

A

EF2-GTP stabilise les ARNt-ARNm de l’hybride et bloque le mouvement opposé

EF2-hydrolyse et la tête de la petite sous-unité tourne sur le corps: énergie pour finaliser le transfert des boucles d’anticodons des ARNt vers les positions E et P, l’ARNm bouge en même temps (union codons-anticodons).

EF2-GDP part et la petite sous-unité tourne dans le sens contraire

47
Q

Qu’est-ce que L1-stalk?

A

un bras de la grosse sous-unité qui accompagne le mouvement de l’ARNt du P vers le E, il donne un appuie et aide à préserver le cadre de lecture.

48
Q

EF2 vs EF-G chez euca ou proca?

A

EF2 euca = EF-G proca

49
Q

Que permet l’énergie dégagée par la liaison peptidique?

A

L’énergie dégagée par la liaison peptidique permet de tourner la petite sous-unité et prendre une conformation favorable pour les 3’ des ARNt (ils se placent dans la grosse sous-unité en E et P). Le bras L1 de la grosse sous-unité stabilise la petite sous-unité et soutient l’ARNt en P/E.

50
Q

Rôle du EF-G

A

EF-G s’ancre au niveau des anticodons-codons (il les décolle du ribosome un peu) et hydrolyse son GTP: un desserrement entre la tête et le corps de la petite sous-unité, et les deux tournent dans des directions opposées – les « milieux » des ARNt se déplacent vers le E.

51
Q

Que permet le relâchement de EFG et de Pi?

A

Le relâchement de EFG et de Pi permet à la tête de retourner à la position initiale tout en terminant la translocation des ARNt anticodons-ARNm.

52
Q

EF-G-GTP a une préférence pour quoi?

A

Pour un ribosome hybride

53
Q

À quoi sert la pointe de EF-G qui s’insère au site A?

A

La pointe de EF-G s’insère dans le site À au niveau de la jonction anticodon-codon, cette interférence mécanique aide à déplacer le tout durant la rotation de la tête/corps

54
Q

Que va subir l’ARNt lors des nombreux changements du ribosome (2)?

A

Des étirements et des flexions

55
Q

Qui est le secret de la flexibilité du ribosome?

A

Les ARNr

56
Q

Le ribosome a plusieurs contacts avec l’ARNm et les ARNt, comment sont ces sites de liaisons?

A

Le ribosome a plusieurs contacts avec l’ARNm et les ARNt, ces sites de liaisons sont dynamiques.

57
Q

Les ARNr changent de conformation continuellement pour quoi faire (3)? Quand sont prononcées les courbures et les articulations des ARNr?

A

Les ARNr changent de conformation continuellement pour lier, accompagner et relâcher les ARNt.

—> Les courbures et les « articulations » des ARNr sont surtout prononcées durant le mouvement de la tête de la petite sous-unité et le mouvement du bras L1 de la grosse sous-unité.

58
Q

La terminaison de la traduction dépend de deux facteurs protéiques, quels sont-ils?

A

o eRF1 (euca release factor 1) : La forme de la protéine eRF1 ressemble à un ARNt normal, et s’adapte à la position A du ribosome lorsqu’il est positionné à un codon stop sur l’ARNm.

o eRF3 (euca release factor 3) : GTPase qui agit de concert avec eRF1 pour rompre le lien ester entre l’ARNt situé en P et la chaîne peptidique qu’il porte, et ainsi la libérer. La réaction nécessite l’hydrolyse du GTP.

59
Q

Que permet l’association des facteurs d’initiation?

A

L’association des facteurs d’initiation permet la dissociation complète

60
Q

Qu’est-ce qui arrive quand le ribosome rencontre un codon stop?

A

Lorsque le ribosome rencontre un codon stop, eRF1-eRF3-GTP entre en position A.

—> L’hydrolyse du GTP permet à eRF1 d’atteindre la chaîne peptidique et de la détacher de l’ARNt.

61
Q

Qu’est-ce qui se passe si le détachement n’est pas réussi du premier coup?

A

Si le détachement n’est pas réussi du premier coup, à l’étape suivante, la protéine ABCE1 permettra de mieux positionner le eRF1.

—> L’ABCE1 hydrolyse l’ATP et conjointement avec eRF1 défait le ribosome (ses sous-unités sont libérées).

62
Q

Il existe ______ acides aminés qui sont indirectement codés par le code génétique. Leur incorporation se fait de manière _____________ via des ____________ en présence de ______________.

A
  • 2
  • co-traductionnelle
  • codons-stops
  • séquences d’insertion.
63
Q

Quels sont les 2 acides aminés qui sont indirectement codés par le code génétique?

A

Sélenocystéine :
o Similaire à la cystéine (sélénium plutôt qu’atome de soufre).
o Synthétisé via une sérine-ARNtSec

—> STOP (UGA) + SECIS (Selenocysteine insertion sequence)

Pyrrolysine :
o Dérivé de la lysine.
o Présent chez quelques bactéries et Archaea méthanogènes.

—> STOP (UAG) + PYLIS (Pyrrolysine insertion sequence)

64
Q

Par quoi se fait la formation de tige-boucle? Reconnue par qui? Son rôle?

A

La formation de tige-boucle par les séquences d’insertion est reconnue par la machinerie enzymatique et détourne la terminaison pour l’incorporation de ces acides aminés

65
Q

Vrai ou faux : Pas de réserve de sélenocystéine dans la cellule.

A

Vrai

66
Q

Que faut-il faire pour avoir des sélenocystéine dans la cellule si on n’a pas de réserve?

A

o Modification d’une sérine associée à un ARNtSec en plusieurs étapes.

o Nécessite la présence de facteurs d’élongation spécialisés (SelB, SBP2, EFSec, L30) pour reconnaitre le SECIS et le Sec-ARNtSec

67
Q

Vrai ou faux : Pas de réserve de Pyl dans la cellule.

A

Faux : Pyl est retrouvé comme acide aminé libre dans la cellule

68
Q

Vrai ou faux : Pyl et Sec sont retrouvés chez les eucaryotes et les procaryotes.

A

Faux : Sec (procaryotes et eucaryotes) et Pyl (procaryotes seulement)

69
Q

Qu’est-ce qui est nécessaire pour passer de STOP à Pyl?

A

o Ne nécessite pas de facteur d’élongation particulier.

o Besoin des gènes codant pour l’ARNt et les enzymes de synthèse de la Pyl.
—> Le codon STOP est lu Pyl en présence de la séquence PYLIS dans les environs.

70
Q

Vrai ou faux : Les protéines incorrectement repliées ne sont pas fonctionnelles et sont rapidement reconnues et dégradées.

A

Vrai

71
Q

Que sont les chaperonnes? Que permettent-elles? Chez qui?

A

Les chaperonnes sont des complexes protéiques :

o Facilitent le repliement des protéines

o Chez tous les organismes et dans tous les compartiments cellulaires.

72
Q

Quelles sont les 2 familles de chaperonnes généralement reconnues? Rôle à chacune des familles?

A

Les chaperonnes moléculaires, qui se lient et stabilisent les protéines partiellement repliées, prévenant leur agrégation et leur dégradation.
—> Le repliement final est un résultat de collaboration entre la protéine et la chaperonne. La majorité des protéines sont repliées par ce mécanisme.

Les chaperonines, qui facilitent directement le repliement des protéines. La chaperonine fait tout le travail.

73
Q

Nommer les chaperonnes moléculaires.

A

Hsp70 et ses homologues (Hsc70, BiP dans le réticulum endoplasmique, DnaK chez les bactéries).

74
Q

Comment se fait le repliement d’une protéine à l’aide des chaperonnes moéculaires (2 étapes)?

A
  1. Lorsque liée à l’ATP, Hsp70 adopte une configuration ouverte, exposant une poche hydrophobe capable de lier les régions hydrophobes de protéines dépliées.
  2. L’hydrolyse de l’ATP referme la structure de Hsp70, ce qui aide le repliement de la protéine.

—> La liaison de Hsp70 à une nouvelle molécule d’ATP libère la protéine.

75
Q

Décrire la chaperonine. Qui est la chaperonine chez les eucaryotes vs procaryotes?

A

o Assemblage macromoléculaire formé de deux anneaux comprenant 7 à 8 sous-unités chacun.

o TriC est la chaperonine eucaryote. Dans les mitochondries, les chloroplastes et les bactéries,
ce rôle est joué par GroEL (avec un couvercle GroES).

76
Q

Qu’est-ce qui se passe avec les polypeptides partiellement ou incorrectement repliés?

A

Les polypeptides partiellement ou incorrectement repliés pénètrent à l’intérieur du cylindre de la chaperonine où des interactions hydrophobes surviennent avec les parois internes du complexe.

  • Ces interactions favorisent le repliement de la protéine.
  • L’hydrolyse des ATP permet le changement de conformation de GroEL et de la protéine.
77
Q

La chaperonine GroEL a 2 compartiments, quels sont-ils?

A

La chaperonine GroEL a 2 compartiments, Cis et Trans : Chacun peut plier une protéine et les deux travaillent en même temps.

  • Plusieurs ATP sont requis.
78
Q

Les modifications post-traductionnelles ont un effet sur quoi (3)?

A

l’activité biologique, la stabilité (durée de vie) et la localisation intracellulaire.

79
Q

Quels sont les types de modifications post-traductionnelles (5)?

A

o Modifications des extrémités : stabilité ou ancrage à la membrane

o Modification des chaînes latérales : effets variables (ex. queue N des histones)

o Glycosylation (dans RER-Golgi) : protéines de la membrane plasmique ou sécrétées

o Ubiquitination : dégradation

o Clivage : précurseurs plus longs

80
Q

Vrai ou faux : Quelle que soit la modification chimique, des enzymes qui lui sont spécifiques sont nécessaires et souvent une séquence des réactions dans un ordre précis qui doit être respecté.

A

Vrai

81
Q

Quelle est la modification post-traductionnelle la plus commune? Quels sont les 2 types de modifications des extrémités et ce qu’elles permettent?

A

La modification post-traductionnelle la plus commune est l’acétylation N-terminale du premier a. a. du peptide.
—> Croissance la stabilité de la protéine.

Ajout de lipides au bout ou près de l’extrémité
—> Ancrage de la protéine à la membrane.

82
Q

Vrai ou faux : Les modifications post-traductionnelles se font seulement en bout de chaine.

A

Faux : sur toute la longueur de la chaîne peptidique, à des endroits clés. —> Effets variés.

83
Q

Quelles sont les modifications des chaînes latérales les plus courantes (5)?

A
  • Acetyl lysine
  • Phosphoserine
  • 3-hydroxyproline
  • 3-methylhistidine
  • y-carboxyglutamate
84
Q

Pour qui la glycolisation est importante (2)?

A

L’ajout de sucres à des a.a. comme Asn, Ser et Thr est important pour les protéines sécrétées et les protéines de la surface cellulaire (un rôle dans la localisation et l’activité).

85
Q

Rôles de la glycolisation (5).

A
  • Ciblage: un moyen de signaler le lieu d’appartenance de la protéine lors du tri dans le trans-golgi.
  • Augmente la solubilité de la protéine, ce qui aide au repliement.
  • Couche protectrice: résistance aux protéases, ce qui est très utile pour les constituants des lysosomes.
  • Adhérence intercellulaire et au substrat (jonctions, glycocalyx).
  • Signalisation intercellulaire (ex. antigènes et les globules blancs)
86
Q

Clivage des pro-protéines = Plusieurs protéines sont produites sous forme de _____________ plus longs qui doivent être clivés par des ____________ spécifiques afin de ___________.

A
  • précurseurs
  • endopeptidases
  • libérer leur parties actives.
87
Q

Comment se fait le stockage des hormones (5 étapes).

A

Plusieurs hormones sont ainsi stockées sous une forme inactive, prêtes à être libérées dans les conditions appropriées. Les étapes de maturation sont souvent synchronisées avec le cheminement de ces hormones à travers la voie de sécrétion.

  1. Synthèse dans le RER
  2. Transfert vers Golgi
  3. Entreposage dans trans Golgi
  4. Maturation des vésicules de sécrétion du trans Golgi
  5. Entreposage (vésicules en attente)
88
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination? De quoi dépend-elle (3)?

A

L’ubiquitination est l’ajout d’une petite protéine, l’ubiquitine (Ub), à la chaîne latérale d’un a.a. Lys à l’intérieur d’une autre protéine.

L’ubiquitination dépend de l’activité successive de 3 enzymes:
- une enzyme d’activation E1, une enzyme de transfert E2 et une ligase E3.

L’ubiquitination est une modification post-traductionnelle courante, aux multiples conséquences.
—> En général, le rôle de l’ubiquitination est d’acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome, pour leur dégradation.

89
Q

Comment se fait l’ubiquitination (4 étapes).

A
  1. Ajout d’une Ub à E1. Cette étape dépend de l’hydrolyse d’un ATP
  2. Transfert d’Ub activée à un résidu Cys sur E2
  3. E3 fait un lien peptidique en C terminal de l’Ub et le NH3 de la chaine latérale d’une Lys du substrat.
  4. Étapes 1-2-3 plusieurs fois
90
Q

Que contient l’ubiquitine? Qu’est-ce que cela permet?

A

L’ubiquitine contient elle-même une
Lys, une chaine d’Ub peut être construite

91
Q

Qu’est-ce qui fait partie de l’ajout de groupements chimiques (2)

A

Modifications des extrémités

Modification des chaînes latérales

92
Q

Qu’est-ce qui fait partie de l’ajout de molécules complexes?

A

Glycosylation

Molécules hydrophobes

Ubiquitination

93
Q

Qu’est-ce qui fait partie du clivage?

A

Protéolyse

94
Q

Que permet la technique SDS-PAGE?

A

La technique SDS-PAGE (électrophorèse sur gel) permet d’analyser la composition protéique d’un échantillon.

95
Q

Comment se fait un SDS-PAGE (5 étapes)?

A
  1. Extraction des protéines d’un échantillon.
  2. Dénaturation des protéines par la chaleur et par le sodium dodecyl sulfate (SDS) : Protéines linéaires (structure primaire) et chargées (-).
  3. Dépôt des protéines dénaturées sur le gel. Application d’un courant et migration vers l’électrode (+).
  4. La vitesse de migration dépend du poids moléculaire (taille) : plus petites protéines migrent plus vite.
  5. Séparation de l’ensemble des protéines selon leur taille, en bandes distinctes. (Une bande = une protéine.)
96
Q

Quel est le but d’un Western Blot?

A

analyser la présence d’une protéine spécifique connue (et sa quantité).

97
Q

Comment se fait un western Blot (6 étapes)?

A

1) Purifier la protéine d’intérêt « Z » (d’un organisme autre qu’un lapin).

2) Injecter « Z » dans un lapin et attendre qu’il produise des anticorps contre cette protéine.

3) Prendre le sérum du lapin (plasma du sang avec anticorps).

4) SDS-PAGE sur l’échantillon (dans lequel « Z » est recherché).

5) Transférer les protéines du gel sur une membrane (un support plus solide).

6) Ajouter les anticorps qui reconnaîtront la protéine d’intérêt.

  • Les anticorps eux-mêmes sont marqués par la radioactivité ou la fluorescence ou par les anticorps secondaires marqués.
98
Q

Expliquer le fonctionnement du ribosome (4 étapes).

A
  1. Le ribosome trouve l’ARNt apparanté
  2. L’ARNt dans le site E abandonne le ribosome
  3. Le peptide porté par l’ARNt du site P existant se lie à l’acide aminé sur le nouveau site A ARNt
  4. À ce stade, le ribosome se déplace à condition que le codon suivant est vide

—> Le ribosome est donc en position pour accepter un autre ARNt et répéter l’élongation jusqu’à la fin de la chaine d’ARNm

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