La structure du génome Flashcards
Que sont les acides aminés? Qu’est-ce qui les compose?
Les acides aminés (a. a.) sont des modules de construction pour la structure primaire des protéines.
Un acide aminé: le cœur est un carbone asymétrique (carbone-α) qui se lie à un groupement amine (NH2), un groupement carboxyle (COOH), un atome d’hydrogène (H) et une chaîne latérale (R) qui varie selon le type d’acide aminé (spécifique).
Quel groupement est au début de la protéine? Et à la fin?
Une protéine moyenne comporte 1000 a.a., commence par le ‘N’ (le début de la protéine est un gr. Amine) et finit par le ‘C’ (la fin est un gr. Carboxyle).
Quels sont les liens que l’on retrouve entre les acides aminés?
Unis par des liens peptidiques (liaisons covalentes entre le groupe carboxyle d’un a.a. et le groupe
amine du suivant).
Quels sont les 3 types d’acides aminés?
- Acides aminés à chaîne latérale non polaire (squelette carbone)
- Acides aminés à chaîne latérale polaire (avec un groupement polaire : OH, NH2, SH)
- Acides aminés ionisés (avec une charge)
Quels sont les acides aminés à chaîne latérale non polaire (9)?
- Glycine,Gly (G)
- Alanine, Ala (A)
- Valine, Val (V)
- Leucine, Leu (L)
- Isoleucine , Ile (I)
- Proline, Pro (P)
- Phénylalanine, Phe (F)
- Tryptophane, Trp (W)
- Méthionine, Met (M)
Quels sont les acides aminés à chaîne latérale polaire (6)?
- Sérine, Ser (S)
- Thréonine, Thr (T)
- Tyrosine, Tyr (Y)
- Asparagine, Asn (N)
- Cystéine, Cys (C)
- Glutamine, Gln (Q)
Quels sont les acides aminés ionisés (5)?
Basiques (chargés positivement)
- Arginine, Arg (R)
- Lysine, Lys (K)
- Histidine, His (H)
Acides (chargés négativement)
- Acide aspartique, Asp (D)
- Acide glutamique, Glu (E)
Quel(s) type(s) d’acides aminés peuvent faire la liaison peptidique?
Les a.a. peuvent faire les liaisons chimiques similaires avec leurs cœurs (la partie noire est presque toujours la même).
—> tous peuvent faire la liaison peptidique.
Vrai ou faux : Chaque a.a. a le potentiel de faire des liens qui lui sont propres grâce à son R (la quantité et type des liens sont importants).
Vrai : la lysine peut faire un lien ionique avec son R, mais pas la glycine.
En quoi se replie la structure primaire?
La structure primaire se replie en structures secondaires qui sont les modules de construction de la structure tertiaire.
Comment se forment les structures secondaires? Quels sont les 2 types de structures secondaires?
Les structures secondaires se forment spontanément dans l’eau grâce aux liens H au niveau des «cœurs» des acides aminés:
—>l’hélice α(un cylindre ayant les chaines R à l’extérieur) ou
—> le feuillet β (une surface plane ayant les chaines R en haut et en bas).
Qu’est-ce qui se forme lors de la liaison peptidique entre 2 a.a.?
Une molécule d’eau est relâchée
Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine?
La structure tertiaire d’une protéine est un agencement d’hélices et/ou de feuillets. Elle possède les domaines fonctionnels (régions ayant des activités enzymatiques et/ou des sites de liaisons pour d’autres molécules).
Vrai ou faux : Deux domaines qui n’ont pas la même forme peuvent avoir la même fonction dans une protéine.
Un domaine donné se replie toujours de la même façon, peu importe le contexte dans lequel il se trouve. C’est la forme qui détermine la fonction.
Vrai ou faux : Un même domaine peut faire partie de plusieurs protéines (exemples : kinase, SH2, SH3) et la fonction de la protéine peut être interprétée par ses domaines.
Vrai
Vrai ou faux : Toutes les protéines possèdent une structure quaternaire.
Faux : Certaines protéines (pas toutes) possèdent une structure quaternaire. Il s’agit de l’interaction entre plusieurs chaînes peptidiques pour former une protéine fonctionnelle.
Qu’est-ce qui forme le cytosquelette des protéines?
Le filament d’actine qui forme le cytosquelette est composée de plusieurs monomères d’actine.
Qu’est-ce qui compose l’hémoglobine.
hémoglobine est composé de 4 chaînes peptidiques, 2α et 2β (on dit qu’il est hétérotetramère)
Résumer ce que représente chaque structure des protéines.
La structure primaire = la séquence d’acides aminés
La structure secondaire = l’hélice ou le feuillet
La structure tertiaire = la protéine repliée correctement
La structure quaternaire = plusieurs chaînes protéiques
Des séquences spécifiques se replient pour former des structures ____________ avec des fonctions ___________.
- spécifiques
-spécifiques
Vrai ou faux : L’ensemble de l’ADN génomique d’un organisme est réparti sur un seul chromosome.
Faux : L’ensemble de l’ADN génomique d’un organisme est réparti sur un ou plusieurs chromosomes.
Combien et comment est le(s) chromosome(s) des bactéries?
Les bactéries (procaryotes) possèdent généralement un seul chromosome circulaire
Comment et combien de chromosomes chez les eucaryotes?
Les eucaryotes possèdent plusieurs chromosomes. Souvent un ensemble de chromosomes différents est présent 2 fois (les organismes diploïdes).
—> 23 pairs de chromosomes chez l’humain
Quelles sont les caractéristiques du génome des bactéries (3)?
Les bactéries ont un génome beaucoup plus petit que les eucaryotes.
—> Forme une structure appelée nucléoïde
—> Situé directement dans le cytoplasme.
—> Des petites protéines aident à l’organisation spatiale de l’ADN, rôle similaire aux histones eucaryotes.
Comment est le nucléoide chez les procaryotes?
Le nucléoïde est dynamique: les interactions alternatives entre l’ADN et les protéines en vert et ovales défont les interactions entre l’ADN et les H-NS.
Quels sont les éléments qui permettent le compactage de l’ADN chez les procaryotes (3)?
o H-NS (histone-like nucleoid-structuring) : recouvrement de l’ADN(coating) ou formation d’un pont(bridging)
o Protéine d’enroulement d’ADN (envert)
o Protéine pliant l’ADN (ovale bleue)
Vrai ou faux : L’état de l’ADN est le même durant tout le cycle cellulaire de la cellule chez les eucaryotes.
Faux : L’état de l’ADN dépend à quelle phase du cycle cellulaire se trouve la cellule.
Quels sont les 2 niveaux de condensation de l’ADN chez les eucaryotes?
Chromosome mitotique : ADN très condensé
Chromatine : ADN moins condensé
- Plus condensé ≡ moins accessible pour les protéines de transcription, réplication, réparation et recombinaison.
Comment est l’ADN à l’interphase?
À l’interphase (la vie normale d’une cellule)
—> L’ADN dans le noyau, sous forme de longs filaments appelés la chromatine.
Comment est l’ADN à la mitose?
À la mitose (division cellulaire)
Le noyau disparait et l’ADN condensé en chromosomes mitotiques
—> les protéines représentent la moitié de la masse moléculaire d’un chromosome.
Qu’est-ce que la chromatine (qu’est-ce qui la compose)?
La chromatine ≡ un ensemble d’ADN + protéines associées.
—> La majorité de ses protéines sont des histones (protéines de condensation).
—> Les protéines non-histones, ont des rôles durant la transcription, réplication, réparation et recombinaison de l’ADN.
Quels sont les 2 niveaux de compaction de la chromatine?
Hétérochromatine : Région non transcrite. Fibres condensées de ≥ 30 nm
Euchromatine : Région active pour la transcription. Fibres étendues ~ 11 nm
Que permettent les histones?
Les histones contrôlent le passage d’une forme à l’autre (hétérochromatine en euchromatine) grâce à des complexes remodelants et une 5ème histone (H1)
Définir nucléosome
Le nucléosome: Structure de base de la chromatine et le premier niveau de compaction.
Qu’est- ce qui compose le noyau du nucléosome?
L’ADN + 8 histones
Le noyau du nucléosome («core») est constitué de 8 histones (octamère). L’ADN s’enroule 1,65 fois autour de chaque noyau et cela représente ~146 pb(«coreADN»).
Qu’est-ce qui relie les noyaux de nucléosome et comment est-ce que ça s’appelle?
L’ADN reliant 2 noyaux mesure entre 20 et 60 pb et est appelé intercalaire («linker»).
Quelles sont les histones participantes dans le noyau du nucléosome et combien y en a-t-il dans le nucléosome? Sur le noyau du nucléosome?
Dans le noyau du nucléosome :
- H2A (2/nucléosome)
- H2B (2/nucléosome)
- H3 (2/nucléosome)
- H4 (2/nucléosome)
Sur le noyau du nucléosome :
- H1 (1/nucléosome)
Quel ADN n’est plus accessible aux enzymes?
L’ADN compacté à + de 30nm n’est plus accessible aux enzymes. (Hétérochromatine)
Comment est l’affinité des histones avec l’ADN?
Grande affinité non spécifique à la séquence de bases.
Les histones riches en lysines et arginines (20%) chargées _________.
Interaction avec la charpente d’ADN chargée __________ (gr.phosphate) au niveau du sillon _________.
De plus, les séquences riches en _______ ont tendance à se courber naturellement.
- positivement
- négativement
- mineur
- A : T