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odontologie > la dentinogénèse part 3 > Flashcards

la dentinogénèse part 3 Flashcards

1
Q

PROTEINES NON COLLAGENIQUES : LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DENTINAIRE DSPP
sites et niveau d’expression

A

Longtemps considérée comme marqueur phénotypique des odontoblastes, la sialophosphoprotéine dentinaire est en fait exprimée par d’autres types cellulaires
Le niveau d’expression dépend du type cellulaire :
➢ Forte expression dans les odontoblastes
➢ Faible expression par les ostéoblastes et les cémentoblastes ➢ Expression transitoire par les préaméloblastes

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Q

PROTEINES NON COLLAGENIQUES : LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DENTINAIRE DSPP
propriete

A

• Grande taille : 1301 acides aminés
• Inactive
• Durée de vie courte :
o Clivée rapidement après avoir été synthétisée → pas présente dans la prédentine, ni dans la dentine

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3
Q

PROTEINES NON COLLAGENIQUES : LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DENTINAIRE DSPP
Rôle dans la minéralisation de la prédentine

A

Les souris knock-out pour la sialophosphoprotéine dentinaire (gène DSPP inactivé) montrent :
➢ Une augmentation de l’épaisseur de la prédentine qui traduit un retard de minéralisation ➢ Une hypominéralisation généralisée de la dentine semblable à celle rencontrée dans une
pathologie humaine héréditaire appelée dentinogénèse imparfaite de type III
La sialophosphoprotéine dentinaire est donc indispensable à la bonne minéralisation dentinaire :
➢ C’est la plus importante pour la minéralisation de la dentine

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4
Q

PROTEINES NON COLLAGENIQUES : LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DENTINAIRE DSPP
Structure

A 
3 parties distinctes à l'origine de 3 protéines ayant des fonctions différentes : 
➢ Sialoprotéine dentinaire (DSP)
o Produite du côté N-terminal 
➢ Glycoprotéine dentinaire (DGP)
o Produite par la région centrale 
➢ Phosphoprotéine dentinaire (DPP)
o Produite du côté C-termina
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5
Q

3 PROTEINES ISSUES DE LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DSPP

La sialoprotéine dentinaire DSP

A

Poids moléculaire d’environ 95 kDa
Représente 5 à 8% des protéines non-collagéniques de la matrice dentinaire Faiblement phosphorylée, mais fortement glycosylée et riche en acide sialique :
➢ Près d’1/3 des sucres portés par la sialoprotéine dentinaire sont constitués par de l’acide sialique
Porte 2 chaînes de chondroïtine-6 sulphate (ou sulfate) : ➢ La molécule finale est donc un protéoglycane
Est sécrétée dans la prédentine
Est présente principalement dans la prédentine et la paroi des tubules dentinaires
➢ Elle pourrait en maintenir le diamètre en bloquant la minéralisation de la matrice intratubulaire

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6
Q

3 PROTEINES ISSUES DE LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DSPP

La glycoprotéine dentinaire DGP

A

Poids moléculaire de 19 kDa
Est phosphorylée
Est la moins bien caractérisée des 3 protéines formées à partir de la sialophosphoprotéine dentinaire
➢ Sa fonction est inconnue

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7
Q

3 PROTEINES ISSUES DE LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DSPP

La phosphoprotéine DPP

A

Poids moléculaire d’environ 140 kDa
➢ Plus grosse des 3 protéines générées à partir de la sialophosphoprotéine dentinaire*
La plus abondante :
➢ Représente 50% des protéines non-collagéniques de la matrice dentinaire
Est sécrétée à proximité du front de minéralisation où elle se lie au collagène de type I de manière covalente
Est très acide : son point iso-électrique est voisin de 1 (1,1)
➢ Cette acidité s’explique par sa composition à 85% de 2 acides aminés à parts à peu près égales :
o L’acideaspartique(D)etlaphosphosérine(S)
➢ Ces acides aminés sont assemblés essentiellement sous la forme de répétitions de
dipeptides DS et de tripeptides DSS qui constituent des domaines fortement négatifs
capables de lier les ions calcium Ca++
Concentre les ions calcium dans la fibre de collagène de type I et induit la formation des cristaux l’hydroxyapatite
➢ Rôle de promoteur de la minéralisation

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8
Q

CLIVAGE DE LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DENTINAIRE DSPP

Clivage par la protéase BMP1

A

Clivage par la protéase BMP1
Réalise le premier clivage :
➢ Juste avant la sécrétion
➢ A proximité de la membrane plasmique de l’odontoblaste
Donne naissance à :
➢ Une protéine regroupant les séquences de la sialoprotéine dentinaire (DSP) et de la
glycoprotéine dentinaire (DGP)
➢ La phosphoprotéine dentinaire (DPP), qui est alors activée

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9
Q

CLIVAGE DE LA SIALOPHOSPHOPROTEINE DENTINAIRE DSPP

Clivage par la métalloprotéase matricielle MMP20

A

Est sécrétée par les odontoblastes :
➢ A proximité de la membrane plasmique
➢ En même temps que la sialophosphoprotéine dentinaire (DSP)
Réalise le second clivage permettant la séparation et l’activation de la sialoprotéine dentinaire (DSP) et de la glycoprotéine dentinaire (DGP)

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10
Q

Clivage par les métalloprotéases matricielles MMP2 et MMP20

A

Réalisent d’autres clivages en de multiples sites :
➢ La durée de vie de de la sialoprotéine dentinaire (DSP) et de la glycoprotéine dentinaire
(DGP) est ainsi courte, puisqu’elles sont dégradées rapidement en de nombreux fragments ➢ Les fragments générés sont réabsorbés, puis réutilisés par les odontoblastes
➢ Les molécules de sialoprotéine dentinaire (DSP) ne sont pas toutes dégradées, car une
partie est retrouvée dans les tubules dentinaires

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11
Q

AUTRES PROTEINES NON COLLAGENIQUES

Les protéines- Gla

A

Riches en acide gamma-carboxyglutamique
Régulent négativement la minéralisation de la matrice dentinaire en inhibant la formation de l’hydroxyapatite
Protéine Gla matricielle : faible quantité→représente 15% des protéines-Gla
Ostéocalcine :
➢ La plus abondante : représente 85% des protéines-Gla ➢ Est exprimée :
Uniquement dans les odontoblastes nouvellement différenciés à la périphérie de la papille ectomésenchymateuse : seules cellules du germe dentaire marquées par l’anticorps anti-ostéocalcine couplé à la fluorescéine
o Au niveau de la dentine ➢ N’EST PAS exprimée :
o Au niveau de la prédentine : l’ostéocalcine est sécrétée à proximité du front de minéralisation et incorporée à la dentine après avoir été transportée par le prolongement odontoblastique

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12
Q

Autres glycoprotéines acides

A

Ostéonectine
Thrombospondine
Glycoprotéine acide osseuse BAG-75

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13
Q

PROTEOGLYCANES

Abondance

A

Peu abondant : moins de 5% des protéines non-collagéniques de la matrice dentinaire

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14
Q

PROTEOGLYCANES

Structure

A

Portent des chaînes de chondroïtine‐4‐sulfates Dégradés en partie par des enzymes : métalloprotéases

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15
Q

PROTEOGLYCANES

role

A

Inhibent la minéralisation et la fibrillogenèse du collagène :
➢ Leur structure comprend de nombreux groupes sulfates et carboxyles, qui leur confèrent une
capacité importante à fixer le calcium et à le rendre indisponible pour la minéralisation
➢ Les protéoglycanes bloquent aussi indirectement la minéralisation en inhibant la fibrillogenèse
du collagène

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16
Q

PROTEOGLYCANES

Dégradation enzymatique progressive

A

A lieu lors de la maturation de la prédentine :
➢ A proximité du front de minéralisation
➢ Principalement par des métalloprotéases : la MMP‐3 est sécrétée par les odontoblastes et
intervient dans cette disparition en dégradant les chaînes de chondroïtine-4-sulfates
➢ Environ 40 % des protéoglycanes vont ainsi disparaître de la prédentine lors du processus de
maturation
Permet la croissance du diamètre des fibres de collagène :
➢ Depuis la région proche du corps cellulaire
➢ Jusqu’au front de minéralisation : où cette croissance s’arrête pour permettre le dépôt de
l’hydroxyapatite

17
Q

AUTRES COMPOSANTS DE LA MATRICE DENTINAIRE SECRETES PAR LES ODONTOBLASTES
facteurs de croissance

A

Le TGF-β1 et les protéines de morphogenèse osseuse (BMP) 2, 4, 6 et 7
D’abord stockés dans la dentine, puis libérés de la dentine lorsqu’elle se déminéralise lors du processus carieux et enfin, diffusent dans les tubules jusqu’à la couche odontoblastique pour aller moduler la réponse immunitaire et la cicatrisation de la pulpe dentaire

18
Q

AUTRES COMPOSANTS DE LA MATRICE DENTINAIRE SECRETES PAR LES ODONTOBLASTES
prot de l’email

A

Les amélogénines :
➢ Principal constituant de la matrice de l’émail et sécrétée en moins grande quantité par les
odontoblastes que par les améloblastes sécréteurs
La métalloprotéase matricielle MMP-20
S’incorporent au manteau dentinaire pour réguler la formation de l’émail à la jonction dentine/émail

19
Q

AUTRES COMPOSANTS DE LA MATRICE DENTINAIRE SECRETES PAR LES ODONTOBLASTES
prot de serum

A

L’albumine, la glycoprotéine α2-HS et les immunoglobulines de types IgG et IgE S’incorporent dans la prédentine après diffusion entre les odontoblastes

20
Q

AUTRES COMPOSANTS DE LA MATRICE DENTINAIRE SECRETES PAR LES ODONTOBLASTES
phospholipide

A

Proviennent des membranes des vésicules matricielles impliquées dans la minéralisation de la prédentine du manteau dentinaire, entre les fibrilles d’ancrage de la membrane basale

21
Q

MINERALISATION DE LA MATRICE DENTINAIRE TRANSPORT DU CALCIUM A TRAVERS LA COUCHE ODONTOBLASTIQUE
quantite

A

Une quantité importante d’ions calcium est transportée à travers la couche odontoblastique au cours de la dentinogénèse

22
Q

MINERALISATION DE LA MATRICE DENTINAIRE TRANSPORT DU CALCIUM A TRAVERS LA COUCHE ODONTOBLASTIQUE
direction

A

Depuis les capillaires sanguins sous-odontoblastiques jusqu’à la prédentine

23
Q

MINERALISATION DE LA MATRICE DENTINAIRE TRANSPORT DU CALCIUM A TRAVERS LA COUCHE ODONTOBLASTIQUE
Transport actif par le cytoplasme odontoblastique

A

La majeure partie de cet ion transite par le cytoplasme odontoblastique via un transport actif, car les odontoblastes sont reliés par des jonctions serrées peu perméables au calcium Ce mode de transport :
➢ Permet un meilleur contrôle de la quantité de calcium qui arrive dans la prédentine (par rapport à une diffusion passive intercellulaire)
➢ Favorise l’association correcte des ions calciums avec les ions phosphates
Le calcium doit être transporté par la cellule sans qu’il y ait augmentation de sa concentration libre intracytoplasmique, sous peine de modifier, voire d’endommager des fonctions cellulaires essentielles

24
Q

Mécanisme de transport du calcium a travers la couche odontoblastique
entrée

A

Au niveau du pôle basal
Le calcium pourrait entrer dans l’odontoblaste :
➢ Par l’intermédiaire de vésicules d’endocytose
➢ Par des canaux calciques localisés dans la membrane cellulaire de l’odontoblaste

25
Q

Mécanisme de transport du calcium a travers la couche odontoblastique
transport

A

Dans le cytoplasme
Le calcium peut se déplacer jusqu’au pôle apical via les vésicules d’endocytose ou dans le cas d’une entrée par les canaux calciques, 2 possibilités :
➢ En se liant à des protéines de liaison du calcium (CaBPs), comme les calbindines-D de 9 et 28 kDas identifiés dans le cytoplasme des odontoblastes
➢ En se liant à des protéines acides de la membrane cellulaire : les annexines
o Connues pour lier fortement le calcium et les phospholipides membranaires o Capables de se déplacer le long du feuillet interne de la membrane plasmique

26
Q

Mécanisme de transport du calcium a travers la couche odontoblastique
sortie

A

Au niveau du prolongement
La sortie du calcium de l’odontoblaste se ferait différemment en fonction de l’endroit où a lieu la minéralisation de la prédentine :
➢ Si la minéralisation a lieu entre les fibrilles d’ancrage :
o Le calcium est stocké dans des vésicules matricielles qui bourgeonnent à partir de la
membrane plasmique du prolongement odontoblastique
o C’est à l’intérieur de ces vésicules qu’a lieu la formation des cristaux d’hydroxyapatite
destinés à être déposés entre les fibrilles d’ancrage
➢ Plus tard, quand la minéralisation a lieu autour des prolongements odontoblastiques :
o Il n’y a pas de formation de vésicule matricielle
o Le calcium sortirait directement de l’odontoblaste vers la matrice prédentinaire par
l’intermédiaire de Ca-ATPases ou d’échangeurs sodium/calcium : 2 systèmes de transport calcique localisés dans la membrane du prolongement odontoblastique

27
Q

HYDROXYAPATITE CARBONATE

A

La matrice dentinaire, une fois déposée puis remaniée lors de la phase de maturation, va être minéralisée pour former la dentine qui contiendra finalement 70% de minéral

28
Q

HYDROXYAPATITE CARBONATE

Nature

A

L’hydroxyapatite est un cristal formé principalement par des ions calcium et phosphates

29
Q

HYDROXYAPATITE CARBONATE

Pureté

A

L’hydroxyapatite rencontrée dans les tissus minéralisés (comme la dentine) n’est pas pure ➢ Une partie des ions hydroxyles est remplacée par des ions carbonates
o Hydroxyapatite carbonatée

30
Q

HYDROXYAPATITE CARBONATE

Dépôt de sels minéraux

A

Les sels minéraux qui vont être déposés sur la matrice sont essentiellement sous forme d’hydroxyapatite carbonatée
➢ Ceci concerne la dentine, mais aussi d’autres tissus minéralisés comme l’émail, le cément ou l’os

31
Q

HYDROXYAPATITE CARBONATE

Formation des cristaux

A

La formation de l’hydroxyapatite nécessite une quantité importante d’ions calciums et phosphates dans la prédentine au niveau du front de minéralisation
Les ions calcium et phosphates s’associent pour former :
➢ Tout d’abord : des phosphates tricalciques ➢ Puis : des phosphates octocalciques
➢ Enfin : de l’hydroxyapatite de formule
Ca10(PO4)6(OH)2

32
Q

FORMATION DES CRISTAUX D’HYDOXYAPATITE DANS LES VESICULES MATRICIELLES

A

La formation des cristaux d’hydroxyapatite à partir des ions calcium et phosphates a lieu à l’intérieur des vésicules matricielles

33
Q

FORMATION DES CRISTAUX D’HYDOXYAPATITE DANS LES VESICULES MATRICIELLES
vesicules matricielles

A

Diamètre moyen d’environ 200 nm

Limitées par une membrane à 2 feuillets dans laquelle on trouve de nombreuses enzymes

34
Q

FORMATION DES CRISTAUX D’HYDOXYAPATITE DANS LES VESICULES MATRICIELLES
enzyme de la membrane

A

• Métalloprotéases matricielles MMP2, 3, 9 et 13 :
➢ Interviennent dans la dégradation partielle ou totale des glycoprotéines et des protéoglycanes
o Création d’un environnement favorable à la minéralisation

• Phosphatases alcalines
➢ Libèrent les phosphates des phosphoprotéines

• ATPases alcalines et pyrophosphatases
➢ Hydrolysent l’ATP, l’ADP et les pyrophosphates présents dans les vésicules pour y augmenter la quantité de phosphates libres

35
Q

FORMATION DES CRISTAUX D’HYDOXYAPATITE DANS LES VESICULES MATRICIELLES
formation

A

D’abord à proximité du feuillet interne de la membrane vésiculaire
Également au centre des vésicules matricielles
Formation de cristaux supplémentaires entre ces 2 sites conduit au remplissage des vésicules matricielles
Progressivement, à partir des cristaux de phosphates de calcium
Les vésicules matricielles concentrent une quantité importante de calcium
Le calcium forme ensuite des cristaux de phosphates de calcium qui se transforment en hydroxyapatite

36
Q

DEPOTS DES CRISTAUX D’HYDROXYAPATITE SUR LES FIBRES DE COLLAGENE
Formation de nodules à l’intérieur des fibres de collagènes

A

Lorsque la vésicule matricielle est pleine, le minéral perce la membrane et se dépose à l’intérieur des fibres de collagène pour former des nodules, à partir desquels la minéralisation se propage

37
Q

DEPOTS DES CRISTAUX D’HYDROXYAPATITE SUR LES FIBRES DE COLLAGENE
Coalescence longitudinale des nodules

A

Les cristaux s’orientent de telle sorte que leur axe longitudinal soit parallèle à celui de la fibre avec laquelle ils s’associent
La coalescence longitudinale des nodules donne des cristallites en forme d’aiguilles qui fusionnent eux-mêmes latéralement pour former des cristallites plus larges en forme de rubans

38
Q

FORMATION DES CRISTAUX D’HYDROXYAPATITE A L’INTERIEUR DES FIBRES DE COLLAGENE DE TYPE I
Autour des prolongements odontoblastiques

A

La minéralisation a lieu directement dans la matrice, car il n’y a pas de vésicules matricielles dans la prédentine à ce niveau
Les cristaux d’hydroxyapatite se forment directement à l’intérieur des fibres de collagène de type I
Régulation de la formation et de la croissance par :
➢ Les phosphoprotéines ➢ Les protéines-Gla
➢ Les protéoglycanes

39
Q

FORMATION DES CRISTAUX D’HYDROXYAPATITE A L’INTERIEUR DES FIBRES DE COLLAGENE DE TYPE I
Sous la forme de calcosphérites

A

La minéralisation de la prédentine n’a pas lieu de manière homogène :
➢ Au niveau de la couronne dentaire, les rubans d’hydroxyapatite s’associent pour former des calcosphérites :
o Structures globulaires de 10 à 20 μm de diamètre
o Un calcosphérite peut englober jusqu’à une dizaine de tubules
➢ Au niveau de la racine, les calcosphérites sont moins nombreux : leur fusion conduit à la formation d’une couche de dentine continue

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