L'AMELOGENESE 2 Flashcards
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :L’ENAMELINE
Description biochimique
• Est la plus grande protéine de l’émail → elle a un poids moléculaire de 186 kDa
• Représente 1 à 5% des protéines de la matrice de l’émail en formation.
• N’est observable que dans la zone proche des améloblastes
• Est rapidement dégradée, après sa sécrétion par des protéases → tout d’abord par son
extrémité carboxy-terminale, pour donner naissance à des énamélines de plus faible poids moléculaire que l’on retrouvera au niveau des prismes et de la substance interprismatique; mais jamais dans les gaines des prismes.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :L’ENAMELINE
Fonction
• L’énaméline présente une grande affinité pour l’hydroxyapatite, ce qui pourrait lui permettre de participer :
- à la nucléation des cristaux
- à leur croissance selon l’axe C (= par épitaxie) permettant l’élongation des cristaux.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :L’ENAMELINE
Génétique
• Le gène de l’énaméline : ENAM :
- Est localisé sur le chromosome 4 en position q21
- Peut subir des mutations responsables de formes hypoplasiques de
l’amélogenèse imparfaite (manques d’émail).
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LA TUFTELINE
Description biochimique
• A un poids moléculaire de 66 kDa.
• Est très hydrophile et acide → c’est la plus acide de toutes les protéines de l’émail.
• Possède 7 sites de phosphorylation → pourraient servir à fixer les ions calcium.
• N’est pas distribuée de façon homogène dans l’émail → elle est présente :
- En quantité importante dans l’émail proche de la jonction émail-dentine et dans l’émail interprismatique
- En faible quantité dans les gaines prismatiques
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LA TUFTELINE
Fonction
• Lors de la découverte de la tuftéline dans l’émail, il a été suggéré qu’elle aurait un rôle dans la nucléation du cristal
- Ce rôle n’est probablement pas son rôle principal, car la tuftéline a été localisée également dans de nombreux tissus non-minéralisés, comme le foie, le poumon ou le rein.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LA TUFTELINE
Génétique
• Une modification de la tuftéline pourrait être responsable de l’amélogenèse imparfaite dominante autosomique, dont une forme hypoplasique est due à la mutation d’un gène situé sur le chromosome 1.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :L’AMELOBLASTINE
Description biochimique
• Représente presque 5% du total des protéines de la matrice de l’émail (comme l’énaméline)
• S’accumule à proximité de la membrane du prolongement de Tomes.
• Contient 2 sites de liaison à la membrane cellulaire permettent la fixation des
améloblastes à la matrice de l’émail.
• Est relativement acide
• Est scindée rapidement après sécrétion dans la matrice de l’émail pour donner des
fragments plus petits dont l’un s’incorpore à la gaine des prismes
- Ce fragment aurait pour rôle d’éviter la fusion entre les prismes et la substance
interprismatique
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :L’AMELOBLASTINE
Fonction
• L’améloblastine présente peu d’affinité pour l’hydroxyapatite
- Son rôle serait d’assurer l’adhérence des améloblastes sécréteurs à la matrice de
l’émail.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :L’AMELOBLASTINE
Génétique
• Le gène de l’améloblastine :
- Est localisé sur le chromosome 4 en position q13.
- Peut subir une mutation → provoque un type hypoplasique local de
l’amélogenèse imparfaite.
• Chez les souris mutantes invalidées pour le gène de l’améloblastine, l’émail n’est pas formé totalement (il présente des manques), car les améloblastes sécréteurs n’adhèrent pas à la matrice de l’émail, perdent leur polarité et redeviennent prolifératifs.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LES AMELOGENINES : propriétés
Description biochimique
• Protéines quantitativement les plus importantes de la matrice de l’émail : elles représentent environ 90 %des protéines totales de l’émail en formation.
• Ont un poids moléculaire qui varie de 5 à 25 kDa
- Cette variation est liée aux phénomènes :
o D’épissagealternatifdesmessagers
o Etdeprotéolyseextracellulaire
- Il en résulte une série de protéines de tailles différentes issues d’un même gène
• Sont riches en proline, glutamine, leucine et histidine
La proline représente 25 % à 30 % des acides aminés des amélogénines.
• Sont phosphorylées , mais non glycosylées .
• Sont très hydrophobes et relativement basiques.
• Subissent peu de modifications post-traductionnelles.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LES AMELOGENINES : propriétés
Auto- assemblage sous forme de nanosphères
• Les amélogénines de 25 kDa sont capables de s’auto-assembler
- A l’extérieur de la cellule
- Pour former des agrégats sphériques de 15-20
nm de diamètre : ces agrégats comportent de 100 à 200 molécules d’amélogénines et sont appelés nanosphères d’amélogénine.
• Les nanosphères d’amélogénine :
- Sont des molécules supra moléculaires
- Ont une forte affinité pour l’hydroxyapatite →
s’y lient par leur extrémité carboxy-terminale.
- Ont un diamètre d’environ 20 nm entre 2
cristaux en formation
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LES AMELOGENINES : propriétés
Rôle des agrégats de nanosphères d’amélogénine
• Contrôler l’orientation des cristaux d’émail
• Empêcher la fusion latérale prématurée des cristaux d’émail
- Sans les nanosphères d’amélogénine, les cristaux d’émail auraient tendance à interagir les uns avec les autres par des interactions électrostatiques
- Les nanosphères d’amélogénine maintiennent les cristaux à une distance uniforme les uns des autres et leur confèrent une disposition régulière dans l’émail en formation (l’émail immature).
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LES AMELOGENINES : génétique
Chez l’Homme
• Les amélogénines résultent de la transcription d’un gène porté par le chromosome sexuel X(gène AMELX) et d’un gène porté par le chromosome sexuel Y (gène AMELY) :
- Le gène AMELY est légèrement plus long que le gène AMELX
o les protéines d’amélogénine issues de la transcription du gène AMELX sont
donc différentes de celles issues du gènes AMELY
- L’homologie entre les séquences codantes de ces 2 gènes est de 91 % .
• Les 2 gènes sont exprimés, mais il n’y a pas de dimorphisme sexuel : il n’existe pas de différence entre l’émail des femmes et celui des hommes
- Chez les hommes, le niveau de transcription du gène AMELY est d’environ 10% du taux de transcription du gène AMELX
- La part d’amélogénines provenant d’AMELY est donc très faible.
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LES AMELOGENINES : génétique
Chez la souris
• En cas de défiscience en gène d’amélogénine :
- L’émail est hypoplasique
- Et il ne possède PAS la structure caractéristique en prismes et en substance
interprismatique (comme c’est le cas dans certaines formes d’amélogenèse imparfaite humaine liée au chromosome X)
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LES PROTEASES
Description biochimique
• Au stade de sécrétion de l’émail, les améloblastes sécrètent principalement une métalloprotéinase matricielle : la MMP-20ou énamélysine
PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL :LES PROTEASES
Fonctions de la MMP-20
• Cliver les amélogénines de haut poids moléculaire en de nombreux sites
- Elle permet notamment l’élimination du domaine C-terminal des
amélogénines ; ce qui modifie la structure des amélogénines.
• Provoquer la dégradation des nanosphères au stade de maturation
- Ceci permet la croissance en épaisseur et en largeur des cristaux d’émail.
LES PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL Les protéines NON-AMELOGENINES % des protéines de l’émail en formation : Protéines constitutives : Localisation : Poids moléculaire : Rôle : Croissance :
% des protéines de l’émail en formation : 10%
Protéines constitutives :
• Améloblastine
• Enaméline
• Tufteline
Localisation :
• Au voisinage des améloblastes
- Mais elles possèdent une demi-vie
courte → disparition rapide
Poids moléculaire :
supérieur à 50 kDa
Rôle :
• Promouvoir et guider la formation des cristaux→ elles initient la nucléation des cristaux et servent de guide permettant aux cristaux d’avoir leur forme hexagonale
Croissance : • Ces hexagones réguliers vont croitre par épitaxie
LES PROTEINES DE LA MATRICE DE L’EMAIL Les protéines AMELOGENINES % des protéines de l’émail en formation : Protéines constitutives : Localisation : Poids moléculaire : Rôle :
% des protéines de l’émail en formation : ~ 90%
Protéines constitutives : • Les nanosphères d’amélogénine = agrégats supramoléculaire
Localisation : • Dans toute l’épaisseur de l’émail en formation.
Poids moléculaire : Variable
Rôle : • Empêcher la croissance en largeur et en épaisseur des cristaux
• Empêcher la fusion des cristaux.
EMAIL IMMATURE
Organisation pendant la phase de sécrétion
- Les améloblastes forment un émail immature organisé en prismes et en substance interprismatique
- Cet émail est constitué de cristaux régulièrement disposés car ils sont séparés les uns des autres par des nanosphères d’amélogénines.
EMAIL IMMATURE
compo
• L’émail immature aussi appelé émail soft est composé de :
- 37 % de phase minérale
- 19 % de phase organique(protéines de l’émail) - 44%d’eau
EMAIL IMMATURE
propriete
• Ne peut pas supporter les forces de la mastication : car il n’est pas assez minéralisé.
• Est de 2 couleurs : car les protéines qui le composent ne sont pas identiques selon les zones de l’émail observées :
1. Les protéines non-amélogénines ne sont présentes que dans la couche superficielle (proche des améloblastes)
2. Les amélogénines sont présentes dans toute l’épaisseur de l’émail en formation : dans les couches les plus profondes, il n’ y a donc que des amélogénines.
