L'activité enzymatique Flashcards
C’est quoi une enzyme ?
Est un type de protéine globulaire qui constitue un catalyseur biologique accélérant la vitesse des réactions biochimiques . Ils en existent plusieurs types
Nommer les principales catégories d’enzymes
*Hydrolase
*Ligase (syn: synthétase ) + ATP
* Synthase -ATP
Expliquer le rôle de l’hydrolase
Assure la rupture d’une liaison chimique à l’aide de l’eau
Expliquer le rôle de la ligase
Assure la liaison de deux molécules grâce l’hydrolyse de l’ATP
Expliquer le rôle de la synthase
Assure la liaison de deux molécules pour former un composé ( sans ATP)
C’est quoi le substrat ?
C’est la substance à modifier
C’est quoi le site actif ?
Endroit ou les substrats peuvent se lier aux enzymes
C’est quoi la fonction des protéines enzymatiques ?
Accélération sélective de la vitesse des réactions chimiques
Vrai ou faux ?
Le substrat est spécifique à l’enzyme mais pas complémentaire
Faux
Il est spécifique et complémentaire
Que se passe t il lorsque le substrat se fixe sur une enzyme ?
Il y a formation d’un produit
Le substrat se transforme en un produit
Vrai ou faux ?
Il y a un changement au niveau des liaisons chimiques ( formation ou rupture ) chez le substrat lors de sa fixation sur le site actif de l’enzyme
Vrai
Donner un exemple d’une activité enzymatique
Amidon se transformera en pleins de glucose grâce à l’enzyme amylase salivaire
Est ce que la présence ou absence des enzyme affecte la quantité d’énergie d’activation nécessaire pour la réaction ? Expliquer
Oui, s’il y a présence de l’enzyme cela va réduire l’énergie d’activation nécessaire
C’est quoi l’énergie d’activation ?
C’est l’énergie nécessaire pour qu’une réaction se produise
Expliquer pourquoi l’enzyme va réduire l’énergie d’activation
Pour que les réactifs puissent amorcer la réaction chimique sinon il faudrait activer les molécules en augmentant beaucoup la T du milieu = Dénaturation
La dégradation enzymatique
Donner un exemple
Le lactose est décomposer en deux monosaccharides par l’enzyme Lactase
Substrat : Lactose
Enzyme : Lactase
Produit : Deux monosaccharides
La synthèse enzymatique
Donner un exemple
la glycogenèse synthèse de glucose s’unissent pour former une molécule de glycogène
Substrat: Monomères de glucose
Enzyme: glycogène synthase
Produit : glycogène
Qu’est ce qu’il arrivera si on ajoute beaucoup de substrats ?
La vitesse de réaction va croitre jusqu’à saturation des enzymes
Donc la seul façon d’augmenter plus la réaction est d’ ajouter des enzymes
P: 174 pourquoi la courbe devient stable ?
Car toutes les enzymes sont occupées par un substrat
Décrire l’état de protéine dans le froid
*La structure de la protéine est plus rigide
*Ralentie dans sa transformation d’un substrat en produit ( donc non dénaturée !)
Décrire l’état de protéine dans une température optimale ( 37 °C à 40 °C) chez l’humain
*Meilleur flexibilité des enzymes humaines
Décrire l’état de la protéine à une haute température
*Ruptures des interactions intramoléculaires (ex: liens H)
*Dénaturation de l’enzyme
* Absence du site actif pour accueillir le substrat , car forme 3D perdue
Décrire l’état de la protéine dans un milieu acide
*Même chose qu’à haute température (dénaturation)
Décrire l’état de la protéine dans un milieu neutre
- pH optimal pour la plupart des enzymes du corps humain ( entre 6 et 8)
Décrire l’état de la protéine dans un milieu basique
- dénaturation de l’enzyme
Donner l’équation de l’activité enzymatique
S + E ==== E-S ===== P + E
avec : *S substrat
* E enzyme
* P produit
* E-S Complexe enzyme-substrat
Quelles sont les conséquences d’une haute température sur la protéine?
- Dénaturation
*Défait le site actif de la protéine ( enzyme)
Qui subit une dénaturation l’enzyme ou bien le substrat ?
L’enzyme
L’inhibition d’une enzyme
c’est quoi un inhibiteur ?
il empêche la liaison du substrat avec l’enzyme
c’est quoi un inhibiteur compétitif ?
inhibiteur qui se fixe “au site actif” il empêche la liaison du substrat avec l’enzyme
Donner des exemples d’inhibiteurs compétitifs
*Poisons comme le gaz toxique
*Antibiotiques ( empêche la synthèse de la paroi des bactéries)
*Médicaments Viagra et Médicaments contre l’hypertension
L’inhibition non compétitive C’est quoi?
L’inhibiteur non compétitif entraine une modification de la forme du site actif de l’enzyme empêchant le substrat de s’y fixer
Si on augmente la quantité de substrat y a t il plus de chance que l’inhibiteur compétitif se lie aux enzymes ?
Non, car il y a tellement de substrats que l’inhibiteur aura moins de chance de trouver une enzyme pour se lier
Donner un exemple d’inhibition non compétitive
*la rétro-inhibition voir p : 178 ( Pour réguler des voies métaboliques afin d’augmenter l’efficacité et diminuer le gaspillage) ( car la production de protéines à l’infini ne sert à rien la protéine se fixe sur le site de régulation de l’enzyme pour défaire le site actif donc plus de fixation de substrats et donc pas de gaspillage après la protéine se détache et va être utilisée par une cellule )
* Le venin du serpent
Enzymes agissant dans la bouche?
Amylase salivaire
Enzymes agissant dans l’estomac ?
Pepsinogène / pepsine
Enzymes agissant dans l’intestin grêle ?
*Amylase pancréatique , lipase , trypsinogène, trypsine, nucléases ( ADN ase, ARN ase )
*Enzymes dans la bordure en brosse : Dipeptidase .
