Intrazellulärer Transport (VL10) Flashcards
Die meisten Proteine werden posttranslational modifiziert
– Was sind wichtige Modifikationen?
Nach der Translation
- sind einige Proteine sofort voll funktionsfähig und andere müssen noch modifiziert werden (z.B. Hydroxylierung, Ubiquitinylierung)
- die versch. Modifikation können z.b die Faltung, die Stabilität und die Lokalisation der Proteine bestimmen
- Proteine können über Endopeptidasen gereift werden
Wichtige Proteinmodifikationen
Acylierungen
- einige eukaryotische cytosolische Proteine sind am N-terminus acyliert
Phosphorylierungen
- beeinflusst die Aktivität und Struktur von Proteinen
Glycosylierungen
- im ER, Golgi
- kann die Faltung und Aktivität verändern
Prenylierung, Fettsäureverknüpfung
- als Membrananker
Was ist die Funktion von Ascorbat bei der Kollagenmodifikation?
Funktion von Ascorbat bei der Kollagenmodifikation:
- Kollagen-Fasern bestehen aus drei helikalen Kollagenproteinen und enthalten spez. mod. AS zb. Prolin und Lysin im hydroxylierten Zustand;
- Ascorbat vermittelt die Oxidation von Prolin und Lysin
- Hydroxylierte Proline bilden H-Brücken zwischen den Kollagenproteinen einer Fibrille
- somit hängt die Kollagenstabilität von der Hydroxylierung von Prolin ab
- Hydroxylierte Lysine bilden die Quervernetzung der Fibrillen
Wie werden sekretierte Proteine transportiert?
**Wie werden sekretierte Proteine transportiert?**
Sekretierte Proteine werden durch Vesikel über das raue ER und den Golgi an die Plasmamembran transportiert, mit der sie fusionieren um die Zelle zu verlassen
Wie erfolgt ER-Lokalisation?
Signal Hypothese
Signalhypothese
- Hypothese zur Funktionsweise des Transports und Lokalisierung von Proteinen innerhalb der Zelle durch spez. Signalsequenzen, welche vom SRPs (signal recognition particle) erkannt werden
- die Signalsequenz besteht aus 10-20 AS und wird an das Molekülende angehängt (Signalpeptid)
- die ER-Lokalisation erfolgt demnach kotranslational mit Hilfe eines SRPs
- Das naszierende Signalpeptid wird vom signal SRP erkannt und zum ER geleitet
Welche Proteinmodifikationen
erfolgen im ER?
Im ER erfolgen Proteinmodifikationen:
- die Ausbildung von Disulfidbrücken (Cys-Cys-Brücken)
- Glykosylierungen
–> Hilfreich für Proteinfaltung
–> Schutz gegen Proteasen
–> Wichtig für Signalfunktion von Proteinen (Rezeptorproteine)
–> Synthese :
1. Assemblierung des Vorläufer Oligosaccharides
2. Transfer auf Protein
3. Modifikation des Zuckers
Wie erfolgt Proteinsortierung?
Wie sieht ein Signalpeptid für die Sortierung in das ER aus?
- Proteinsortierung in alle Kompartimente erfolgt über unterschiedlichste Signalsequenzen, die meist N-terminal und 5 - 10 hydrophobe AS lang sind
- jedes Kompartiment hat sein eigenes Signalpeptid (zb. Peroxisomen, Kernimport, Mitochondrium)
- der Transport kann über nukleäre Poren, über Membrane oder durch Vesikel erfolgen
