Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

BIOCHEMIJA I > II kolis: baltymų funkcijos > Flashcards

II kolis: baltymų funkcijos Flashcards

1
Q

baltymų koncentracija ląstelėje

A

300-400 g/l (LABAI didelė)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Hemo funkcija hemoglobine

A

užtikrina galimybę prisijungti IR atiduoti deguonį.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Katalizę vykdančių baltymų surišimas

A

ne itin stipriai surišantys baltymai. Našiausi fermentai - kurie greit paleidžia substratą

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

kokiems baltymams geriau stabilios sąveikos (didesnis surišimas)?

A

pasižymintiems antigeno - antikūno sąveika

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Ką reiškia maža Kd reikšmė?

A

kad maža baltymo konc. suriša ligandą

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Deguonies prisijungimas prie hemoglobino vs CO

A

Deguonies molekulė prisijungia kampu; netoli yra distalinio His šoninė grandinė, kurios imidazolo N sudaro vandenilinį ryšį su O. CO nesąveikauja papildomai su histidinu, todėl jos prisijungia tiesiai, gali užimti maximaliai palankią konfigūraciją (CO labai stipriai susiriša (40 kartų geriau nei O2, o nebaltyminėje aplinkoje, kai yra tik hemas, 20 000 kartų stipriau) su hemoglobinu ir panaikina hemoglobino gebėjimą pernešti deguonį (konkurencinis slopinimas));

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

mioglobino vs hemoglobino deguonies surišimo stiprumas

A

mioglobinas suriša ligandą prie mažų ligando konc. efektyviau nei hemoglobinas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

hemoglobino struktūros pokyčiai prisijungiant O2

A

hemoglobinas – tetrameras – susirišdamas su deguonimi PAKEIČIA SAVO KONFORMACIJĄ iš T (tense) į R (relax).
• Šis struktūros pokytis įvyksta dėl hemo struktūroje esančios geležies pasislinkimo. Fe atomas, sąveikaudamas su His, yra šiek tiek atitrauktas
nuo plokštumos. Kai hemas prisijungia deguonies molekulę, geležies atomas patalpinamas į plokštumą – vyksta viso tetramero konformacijos pokytis.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

kooperatyvumo apibrėžimas hilo koeficientu

A

kai lygus 1, nepasižymima kooperatyvumu, >1 pasižymima tegiamu kooperatyvumu

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

bisfosfoglicerato įtaka hemoglobino afiniškumui

A

padidinus bisfosfoglicerato konc. deguonies atidavimas padidėja.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

pjautuvinė anemija

A

Mutacija, kai glutamatas (turi neigiamą krūvį) pakeičiamas į valiną (hidrofobinė aminor.) Dėl hidrofobinio profilio atsiradimo atsiranda galimybė sulipti (eritrocitai tampa pažeidžiami, pasižymi pjautuvine forma, prarandama galimybė pernešti deguonį). Žmogus praranda galimybę sportuoti.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

fermentų klasės

A

7 psl

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

fermentų aktyvumo vienetai

A

• Tarptautinis vienetas (IU, dažnai vadinamas tiesiog U, intuitivusis) – fermento kiekis, kuris katalizuoja 1 μmol substrato virtimą produktu per 1 minutę optimaliomis sąlygomis;
• SI vienetas yra katalas, katalizuojantis 1 mol substrato virtimą produktu per 1 s;
• 1 kat = 60 x 106 IU, tai labai didelis ir retai vartojamas dydis (SI turi tiesioginį ryšį su IU);
Tačiau ne visos baltymo molekulės preparate yra aktyvios, todėl įvestas savitasis skaičius:
• Savitasis (specifinis) aktyvumas yra fermento vienetų skaičius miligramui baltymo (U/mg) arba SI katalų skaičius vienam kilogramui fermento (kat/kg). Susieja AKTYVIŲ molek. kiekį konkrečiame mėginyje.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

katalizatoriaus funkcija

A

Katalizatoriaus funkcija yra padidinti reakcijos GREITĮ, greičiau pasiekiant pusiausvyrą (BET NE KEISTI PUSIAUSVYRĄ);

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

kas turi susidaryti, kad vyktų virsmas iš substrato į ptoduktą?

A

turi susidaryti substrato ir fermento kompleksas, po to virstantis į fermento ir produkto kompleksą.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Kokia kryptimi vyksta savaiminės reakcijos (G)

A

Cheminės reakcijos savaime vyksta laisvosios Gibso energijos MAŽĖJIMO kryptimi (pokytis neigiamas). T,y, produkto laisvoji Gibso energija mažesnė nei substrato;

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

aktyvacijos energija

A

Energijos skirtumas tarp pagrindinės ir pereinamosios būsenų vadinamas AKTYVACIJOS ENERGIJA

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

fermentinės katalizės esmė

A

fermentai mažina aktyvacijos energiją

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

surišimo energija

A
  • Fermentui susirišant su substratu susidaro kompleksas, kurio aktyvacijos energija yra mažesnė negu tiesiginės reakcijos;
  • Sąveikos metu susidaranti energija vadinama SURIŠIMO energija;
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

kas lemia katalizinį fermento pajėgumą?

A

laisvoji Gibso energija, išsiskirianti susidarant silpniems ryšiams tarp fermento ir substrato.
Tačiau nėra taip, kad kuo daugiau energijos išsiskiria fermentui surišant substratą tuo, fermentas pajėgesnis
(šie ryšiai optimalūs tam tikri, bet ne per daug dideli)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

energetinė atpažinimo nauda

A

• Surišimo metu vyksta vandens, kuris natūraliai hidratuoja fermentą ir substratą, atlaisvinimas (entropinė dedamoji);
• Naujų (silpnųjų) ryšių (vandeniliniai, joniai, hidrofobiniai, net kovalentiniai) susidarymas (entalpinė dedamoji). Tai skatina fermento-substrato stabilizacija (kuri kaip minėta, negali būti begalinai stabili).
Fermentinių reakcijų kinetika
• Naudojama tiriant fermentinių reakcijų mechanizmus – galima tirti fermentus fiksuodami tik fermentinės reakcijos greitį (nes dažniausiai nėra kitų įrankių matuoti ES, EP kompleksų susidarymą.
• Mechanizmai tiriami matuojant fermentinių reakcijų greitį ir iš atitinkamų parametrų formuluojant jų veikimo modelius;
• Fermentinių reakcijų greitis priklauso nuo DAUGELIO veiksnių;
• Svarbiausi veiksniai:
o Temperatūra;
o Reakcijos sudėtis ir pH;
o Komponentų koncentracija (kiekis) reakcijos terpėje;
o Aktyvikliai, kurie greitina reakciją, ir slopikliai lėtinantys reakciją

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

greičio priklausomybė nuo temperatūros

A

dvi stadijos: didinatn temperatūrą, fermentinės reakcijos gretis didėja, tačiau iki tam tikros ribos, kurioje prasideda denatūracija ir reakcija pradeda lėtėti;

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

greičio priklausomybė nuo pH

A

INDIVIDUALI KIEKVIENAM FERMENTUI PRIKLAUSOMYBĖ.

polinių aminor. šoninų gr. jonizacija priklauso nuo pH.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

kaip apibrėžiama greičio priklausomybė nuo substrato koncentracijos?

A

Greičio priklausomybė nuo substrato koncentracijos apibrėžiama idealizuota kreive, kurioje svarbiausi parametrai yra max fermentinės reakcijos greitis ir pradinis greitis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

maksimalus fermentinės reakcijos greitis

A

kai didinant substrato kiekį, max greitis nebedidėja;

(gali būti neįmanoma pasiekti dėl substrato tirpumo ribos (nepavyksta pasiekti reikiamos S koncentracijos));

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

kas yra fermentinės reakcijos grečio liestinė?

A

kreivės dalis, atspindinti pradinį reakcijos greitį

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

pradinis reakcijos greitis

A

Kai substrato koncentracija maža, fermentinės reakcijos greičio priklausomybė nuo substrato koncentracijos yra tiesė;
o Toks reakcijos greitis vadina,as PRADINIU REAKCIJO GREIČIU ir žymimas V0;
o Tada tik dalis fermento aktyviųjų centrų yra susijungusios su substratu ir sudaro ES kompleksą;

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

kada sukurtas Michaelis-Menten fermentinės katalizės modelis?

A

daugiau nei prieš 100 metų (1913 m.)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

kokiomis sąlygomis nustatomas fermentinės reakcijos greitis?

A

optimaliomis, t.y. kai fermento aktyvumas yra didžiausias.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

pirmoji fermentinės reakcijos modelio prielaida

A

Matuojant pradinį reakcijos greitį V0;, susidariusio produkyo koncentracija yra maža, taigi galima neatsižvelgti į grįžtamąją reakciją k-2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

antroji fermentinės reakcijos modelio prielaida

A

Laikoma, kad komplekso [ES] koncentracija laikui bėgant nekinta. (antroji esminė prielaida).
Tada ES susidarymo ir skilimo greičiai yra vienodi, o V0′−V0′′=0:

32
Q

fundamentalus Michaelis konstantos supratimas

A

3 KONSTANTŲ DERINYS, T.Y. LYGI TOKIAI SUBSTRATO KONCENTRACIJAI, KURIAI ESANT REAKCIJOS GREITIS LYGUS PUSEI DIDŽIAUSIO REAKCIJOS GREIČIO Vmax. Iš eksperimentinių duomenų galima nustatyti KM

33
Q

Kam lygi Km skaitine reikšme?

A

Km skaitine reikmšme yra lygi substrato koncentracijai, kuriai esant pasiekiama ½ maksimalaus greičio (1/2Vmax).

34
Q

Km reikšmė ir substrato giminingumas fermentui

A

Kai Km skaitmeninė reikmė maža, substrato giminingumas fermentui didelis (prie mažos substrato konc. pasiekiama jau pusė max reakcijos greičio (didelis fermento giminiškumas)), o jei skaitmeninė reikšmė didelė – giminingumas mažas.

35
Q

Lineweaver-Burk transformacija

A

Lineweaver-Burk transformacija
Gaunamos „atvirkštinės koordinatės“, kuriose paprasta vieną iš parametrų prilyginti 0, galima paprsčiau išprastinti (galima paprastesnė analizė).

36
Q

kas eliminuojama Michaelis-Menten modelyje?

A

EP komplekso susidarymas (svarbus parametras)

37
Q

kodėl dažnai reakcijos greičio limituojanti stadija nėta ES skilimas iki produkto?

A

nes dažnai fermentinės reakcijos metu susidaro keli tarpiniai kompleksai

38
Q

katalitinė konstanta

A

Katalitinė konstanta yra substrato molekulių kiekis, kurį viena fermento molekulė paverčia produktu per vieną sekundę (apsukos).

39
Q

kokiu atveju EP iširimo stadija būna greitį limituojanti?

A

kai labai stipriai fermentas susiriša su substratu (todėl vėliau turi problemų atpalaiduodamas produktą).

40
Q

kas yra fermentų aktyvumo palyginimo matas ir kodėl jis naudojamas?

A

Fermentas būdingos skiritngos Km ir Kcat reikšmės, todėl efektyvumo palyginimui (labai skirtingų fermentų) naudojamas šių dydžių santykis. Tai tinkamiausis kinetinis rodiklis, nes į save įtraukia ir greitį limituojančią stadiją, ir giminingumą substratui. Kuo didesnis šis santykis, tuo fermentas efektyvesnis.

41
Q

du fermentų slopiklių tipai

A 
o Negrįžtamieji slopikliai (negrįžtamasis slopinimas). Susidaręs fermento ir slopiklio kompleksas yra patvarus, todėl fermentas lieka neaktyvus bet kokiomis aplinkybėmis;
Baltymus gryninant (ardant bakterijų biomasę) reikia dėti proteazių slopiklių (PMSF); susiriša kovalentinės modifikacijos būdu aktyviajame centre; negrįžtamo slopinimo pavyzdys.
o Grįžtamieji slopikliai (grįžtamasis slopinimas). Susidaręs kompleksas yra nepatvarus: slopiklio kiekiui sumažėjus, fermentas vėl tampa aktyvus.
42
Q

kas apibūdina EI komplekso patvarumą ir ką kokios reikšmės reiškia

A
  • EI kompelkso patvarumą apibūdina slopinimo konstanta Ki;

* Kai k+i&raquo_space; k-1 slopinimas negrįžtamas, kai k+i ≤ k-1 (konstantos apyligės)– grįžtamas;

43
Q

kaip grįžtamieji slopikliai jungiasi prie fermento?

A

nekovalentiniais ryšiais

44
Q

grįžtamojo slopinimo rūšys

A

o Konkurencinis
o Nekonkurencinis
o Bekonkurencinis
o Mišrusis (dažniausias)

45
Q

kodėl vyksta konkurencinis slopinimas?

A

nes slopiklio erdvinė struktūra gali būti panaši į substrato

46
Q

kokiu atveju konkurenciniame slopinime fermentas susirišęs su slopikliu dalyvauja katalizėje?

A

kai EI iširsta

47
Q

kaip S konc. daro įtaka I poveikiui konkurenciame slopinime?

A

didelė S konc. mažina slopiklio poveikį.

48
Q

kaip S konc. daro įtaka I poveikiui nekonkurenciame slopinime?

A

nedaro įtakos

49
Q

kaip veikia nekonkurencinis slopiklis

A

• Nekonkurencinis slopiklis mažina laisvojo fermento, galinčio susijungti su substratu, koncentraciją (bet nepašalina fermentinės reakcijos galimybės).
• Fermento-slopiklio kompleksas gali dalyvauti katalizėje (priešingai nei konkurencinio slopinimo
metu).

50
Q

bekonkurencinio slopinimo esmė

A

Bekonkurencinis slopiklis reaguoja TIK su fermento-substrato kompleksu ES, bet nesąveikauja su laisvu fermentu;
• Prisijungdams prie ES slopiklis pakeičia aktyvų centrą ir sumažina fermento katalizuojamos reakcijos greitį.
• Kaip ir nekonkurencinio slopinimo metu, tiesiogiai nuo substrato konc. nepriklauso.

51
Q

slopinimo pobūdžio identifikavimas atvirkštinėse koordinatėse

A
  • Konkurencinio slopinimo metu Vmax nekinta, o Km didėja („substratas lyg prasiskiedžia“);
  • Nekonkurencinio slopinimo metu Vmax mažėja, o Km nekinta;
  • Bekonkurencinio slopinimo metu ir Vmax, ir Km mažėja.
52
Q

baltyminė fermento dalis

A

apofermentas

53
Q

trys kofermentų klasės

A

o Oksidacijos–redukcijos kofermentai – perneša elektronus arba vandenilį nuo oksiduojamo substrato ir perduoda redukuojamam produktui
o Substratus aktyvinantys ir grupes pernešantys kofermentai – dalyvauja dvisubstratėse reakcijose; būdami fermento aktyviame centre sudaro kovalentinius ryšius su substratu
o Izomerizacijos ir savitųjų funkcijų kofermentai

54
Q

metalo jonų funkcija fermentinėje katalizėje

A
  • Stabilizuoja baltymo erdvinę struktūrą
  • Dalyvauja substrato surišime su fermentu
  • Dalyvauja kofermento surišime su baltymu
  • Tiesiogiai dalyvauja fermentinėse reakcijose
  • Veikia kaip Liuiso (Lewis) rūgštys (elektronų poros akceptoriai)
55
Q

kokioms reakcijoms tinka spynos-rakto mechanizmas

A

viensubstratėms

56
Q

fermento indėlis į reakciją

A
  • Substrato suartėjimas ir orientavimas erdvėje;
  • Pereinamojo būvio stabilizavimas;
  • EP komplekso destabilizavimas (jei nebus destabilizavimo – reakcija neįvyks).
57
Q

kaip fermentas orientuoja substrato funkcines grupes?

A
  • Fermentai turi specifines substrato molekulių prijungimo vietas, todėl reaguojančios medžiagos “surenkamos” iš tirpalo ir koncentruojamos greta (aktyviuosiuose centruose lokali substrato koncentracija labai didelė, tai pasiekiama per substrato surišimą);
  • Fermentas ne tik “rikiuoja” ir palaiko substrato molekules ir katalizines grupes greta, bet funkcinės grupės erdvėje yra orientuojamos taip, kad susidarytų palankiausia padėtis cheminei reakcijai (orientacija svarbi ir kai yra keli substratai, kuriuos surišus reikia orientuoti vienas kito atžvilgiu).
58
Q

Ką atitinka aktyvuota fermento-substrato būsena ES*?

A

Ši būsena atitinka substrato pereinamąją būseną, kurios laisvosios energijos barjeras yra mažesnis, negu būtų nekatalizuojamos reakcijos atveju;
• Jei ES* egzistuoja per trumpai, gali nepakakti laiko aktyvaus centro katalizinių grupių poveikiui, tada substrato virtimo produktu tikimybė mažėja, t.y. reakcija nevyksta;
• Fermentas stabilizuoja būseną ES*, dėl to aktyvaus centro katalizinės grupės substratą paverčia produktu.

59
Q

katalitiniai mechanizmai

A
  • Rūgštinė-bazinė katalizė;
  • Kovalentinė katalizė;
  • Elektrostatinė katalizė;
  • Metalų jonų katalizė.
60
Q

kas greitį didina rūgštinės-bazinės katalizės metu?

A

protonų pernaša (greitesnė nei tarpinis produktas suskyla į reakcijos produktus)

61
Q

kovalentinės katalizės raktas

A

tarpinis kompleksas, surištas kovalentinių ryšių (Kovalentinis ryšys privalomas tarp fermento ir substrato).

62
Q

kurie metalų jonai surišami fermentų stipriai?

A

pereinamųjų metalų Fe2+, Cu2+, Zn2+, Mn2+, Co3+ jonus;

63
Q

kurie metalų jonai surišami fermentų silpnai?

A

silpnai suriša šarminių ar žemės šarminių metalų Na+, K+, Mg2+, Ca2+

64
Q

Me jonų funkcija katalizėje

A

o Surišant ir orientuojant substratą aktyviąjame centre;
o Dalyvaujant oksidacijos-redukcijos reakcijose;
o Elektrostatiškai stabilizuojant ar ekranuojant neigiamą krūvį;

65
Q

kaip efektyviai užtikrinti fermentų aktyvumo reguliaciją?

A

tiesiogiai keičiant fermento aktyvumą

66
Q

kaip galima tiesiogiai keisti fermento aktyvumą?

A
  • Kovalentine modifikacija
  • Proteolitine aktyvacija
  • Alosterine reguliacija
  • Konkurentiniu ir kitokiu slopinimu
  • Reguliaciniais fermentais
67
Q

alosteriniai baltymai

A

turi dvi ar daugiau receptorines sritis, viena iš jų suriša substratą (aktyvusis centras), kita - reguliacinę molekulę, alosterinį efektorių

68
Q

koks yra bene pagrindinis būdas, leidžiantis realizuoti grįžtamąjį ryšį?

A

alosterinis reguliavimas

69
Q

alosterinių fermentų reakcijų greitis palyginus su nealosterinio fermento katalizuojama reakcija ir kodėl

A

Aprašo sigmoidinė kreivė (B), palyginus su nealosterinio fermento katalizuojama reakcija (A) (A – klasikinė kreivė; B – pasižymi mažesniu pradiniu reakcijos greičiu);
• Lemia kooperatyvi sąveika tarp baltymo subvienetų.

70
Q

izofermentai

A

fermentai, kurie katalizuoja tą pačią cheminė reakciją (tačiau skirtingai jautrūs aplinkai);

71
Q

abzimai

A

Įmanoma gauti antikūnus, kurie yra pagaminami organizme prieš pereinamosios būsenos tarpininką (kuris susintetinamas chemiškai ir įterpiami į organizmą). Gaminami antikūnai suriša sintetiškai pagaminamus jungnius.

72
Q

fermentinės katalizės tunelinis efektas

A
  • Būdingas multifermentiniams kompleksams;
  • Tunelinis efektas - procesas, kai fermentinės reakcijos substratai ir produktai yra pernešami tarp dviejų baltymų ar domenų aktyviųjų centrų, molekulėms nepereinant į tirpalą (multifermentinės reakcijos produktai nepaleidžiami į erdvę, o „perduodami iš rankų į rankas“);
  • Taip daugiaetapės fermentinės reakcijos greitis gali viršyti difuzijos greičio barjerą (didesnis greitis už teoriškai įmanomą).
73
Q

kaip fermentinės reakcijos greitis gali viršyti difuzijos greičio barjerą?

A

dėl tunelinio efekto.

74
Q

baltymų struktūros pagrindas

A

cheminiai ryšiai baltymuose

75
Q

kas užtikrina baltymų judrumą

A

nekovalentinių ryšių mobilumas

BIOCHEMIJA I (6 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions