Baltymai Flashcards

1
Q
Which of the following amino acids should have the greatest conformational flexibility of its side chain?
Lysine
Alanine
Proline
Cysteine
A

Lysine
Lysine has the longest side chain of the above amino acids. Because Proline is an imino acid, it has very restricted side chain conformational flexibility.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Kur ramachandran skirsnyje bus kilpų regionai?

A

Visose zonose, nes kilpoje aminorūgštis gali įgyti bet kokią psi ir phi kampų kombinaciją, jei ji stereochemiškai toliaruojama

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Why is an aqueous solvent so important for protein folding?

A

Water (and the aqueous solvent generally) is crucial for the hydrophobic effect. The collapse of the hydrophobic core of the protein is entropically favored by the solvent.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Why are there a limited number of protein folds in nature?

A

Proteins of highly divergent sequence can still adopt the same fold. correct

It is likely that there are a limited number of stable, functional protein folds; nature utilizes most of them. correct

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Why are there a limited number of protein folds in nature?

A

Proteins of highly divergent sequence can still adopt the same fold. correct

It is likely that there are a limited number of stable, functional protein folds; nature utilizes most of them. correct

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Antrinę struktūrą labiausiai stabilizuojantis ryšys

A

vandenilinis

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

What statement best describes how chaperones perform their function?

A

They prevent intermolecular hydrophobic interactions while the protein folds. It is important to remember that the main function of chaperones is to prevent unwanted intermolecular hydrophobic interactions!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Keli peptido peptidinio ryšio atomai yra vienoje plokštumoje?

A

6 C(alfa)-CO-NH-C(alfa +1)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Kampas phi

A

Kampas phi aprašo sukimąsi apie kovalentinį ryšį N->C(alfa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Kampas psi

A

Kampas psi aprašo sukimąsi apie kovalentinį ryšį C(alfa)->C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Ramachandran skirstymas

A

Psi ir phi kampų pasiskirstymas

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

superantrinė struktūra/motyvas

A

Dažnai baltymuose pasikartojančios struktūros
vadinamos superantrine struktūra arba motyvais
Tai yra alfa spiralės ir beta juostos derinys, sudarytas susijungiant kilpoms arba linkiams

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Cinko pirštai

A

Aptinkami DNR surišančiuose baltymuose, trankripcijos faktoriuose (lemia, kokie genai bus labiau išreikšti) ;
Cys2His2 - cinkas koordinuotas dviejų histidinų ir cisteinų

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Leucino užtrauktukas

A

Alfa spiralės sąveikauja HIDROFOBINĖMIS sąveikomis ir apsiveja viena kitą. Leidžia stabilizuoti ilgas struktūras (sujungia į dimerą – transkripcijos faktorių monomerų sujungimas į dimerą, kuris taip gali atpažinti ilgesnius DNR sekos rajonus)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

disulfidinių tiltelių susidarymas ląstelės viduje ir išorėje

A

Ląstelės viduje – redukuojanti aplinka, išorė – oksiduojanti. T.y. disulfidiniai tilteliai formuosis ląstelės išorėje

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Kokiu analizės būdu nustatyta apie 90% baltymų, esančių duomenų bazėse, tretinė (3D) struktūra?

A

X-ray crystallography; rentgenostruktūrine analize

17
Q

Domenai

A

Domenai – savarankiškai susiklostantys funkciniai ir struktūriniai 3D baltymų struktūros elementai

18
Q

Baltymų klasifikacija pagal formą

A

 Globuliniams baltymams būdingas kompaktiškas polipeptidinių grandinių išsidėstymas, susidaro panaši į rutulį (globulę) struktūra (insulinas, kraujo plazmos baltymai, fermentai)
 Fermentai – dažniausiai globulinės struktūros (labai padeda aktyvaus centro suformavimui ir stabilizavimui) ryšiais polipeptidinės grandinės (kolagenas, keratinas, miozinas, elastinas, fibroinas). Molekulės ilgos, sudaro pluoštus bei siūlus (fibriles)
 Membranų baltymai yra susiję arba prijungti prie ląstelės ar organelės membranos. Daugiau kaip pusė visų ląstelės baltymų sąveikauja su membranomis
o Membraniniai baltymai turi turėti hidrofobinį paviršių
 Fibrilinius baltymus sudaro viena ant kitos susiklosčiusios ir susijungusios vandeniliniais ir kovalentiniais (disulfidiniais)

19
Q

Baltymų tirpale tipai

A
  • Tirpalas
  • Koloidas
  • Suspensija
20
Q

Koloidinės baltymų savybės

A

 Mechaninės savybės apsręstos kovalentinių ir silpnųjų ryšių
o Koloidų rušys: tirpalas (skystas) arba gelis (kietas), Gelio formavimas vadinamas gelatinizacija
o Didelis dalelių paviršiaus plotas  Optinės savybės:
o Šviesos išbarstymas: Faraday- Tyndall efektas (opalescencija)
o Optinis aktyvumas: koloidinės dalelės gali pakeisti poliarizuotos šviesos sukimo kampą o Tirpalo spalva priklauso nuo dalelių dydžio

21
Q

Žmogaus ląstelės baltymų paplitimas pagal pI reikšmes

A

Baltymų, kurių pI sutampa su fiziologiniu pH (7,2-7,4) yra labai mažai - neutralus baltymas iškristų į nuosėdas ir nebeatliktų funkcijų.

22
Q

Fosforilinimo funkcija (aminor. modifikacija)

A

ląstelių signalo perdavimui; pasikeičia konformacija - kompaktizuojasi arba dekompaktizuojasi - dėl atsiradusio neigiamo krūvio

23
Q

N-acetilinimo/metilinimo funkcija (aminor. modifikacija)

A

transkripcijos reguliavimas (histonų lygmenyje)

24
Q

glikozilinimo funkcija (aminor. modifikacija)

A

ląstelių diferenciacija, imuniniai signalai; padidėja galimybė sudaryti vandenilinius ryšius (hidrofiliška), padidina baltymo pav. antigeniškumą

25
Q

Dvi dažniausios aminor. modifikacijose

A

serinas, lizinas

26
Q

Įtaka genų raiškai histonus metilinant ir acetilinant

A

Metilinimas – hidrofobinės dalies įnešimas, didina kompaktizaciją, raiška slopinama; Centromera - neturtinga genais;
Genų raiškos aktyvacija – acetilinimu. Struktūros dekompaktavimas užtikrina didesnę raišką;

27
Q

Ubikvitino prijungimo prie baltymo eiga

A

 Baltymas E1 suaktyvina ubikvitiną
 Po to ubikvitinas prijungiamas prie pernešančio baltymo E2
 Ubikvitino ligazė E3 atpažįsta baltymą-taikinį ir prijungia ubikvitiną
baltymų sistemos reikia reguliacijai – procesą galima valdyti per tarpinius etapus

28
Q

Proteosomos veikimo eiga

A

Proteosoma susiriša su ubikvitinu žymėtu baltymų; proteosomos viduje baltymas suskaidomas iki PEPTIDŲ, peptidai suskaidomi ląstelėje peptidazėje iki aminorūgščių ir panaudojami ląstelės metabolizmui. Prieš peptidų pašalinimą iš proteosomos pašalinamas ubikvitinas, kai proteosoma atsilaisvina nuo „suvirškintų“ baltymų, proteosoma pasiruošusi degraduodi kitą pažymėtą baltymą.

29
Q

Nuo ko priklauso bet kurio baltymo lygis ląstelėje kiekvienu konkrečiu momentu?

A

 Geno raiškos lygio
 Transliacijos efektyvumo
 Baltymo degradacijos greičio

30
Q

Proteominės analizės metodai (2)

A

 „Top-down“ – baltymai atskiriami, po to fragmentuojami ir identifikuojami peptidai.
 „Bottom-up“ – baltymų populiacija fragmentuojama, po to peptidai atskiriami ir identifikuojami.

31
Q

Proteomikos tyrimų problemos dėl kraštutinių pI reikšmių baltymų

A

Kraštutinių pI reikšmių problema – labai rūgštiniams baltymams reikia naudoti kitas proteazes, nes tripsinolizė neįmanoma (tripsinas atpažįsta bazines aminorūgštis, kurių rūgštiniuose baltymuose mažai); jei labai bazinis – tripsinolizė duos per daug smulkių fragmentų, tai gali būti iššūkis masių spektrometrijai.