I. Proteasome

Question 1

Decrire la nature de L’ubiquitine et ses roles

Answer 1

L’ubiquitine est une protéine de 76 acides aminés servant a marquer des protéines pour commander leur destruction par protéolyse .

Question 2

Processus d’ubiquination

Answer 2

D’abord, en présence d’ATP l’ubiquitine réagit avec E1, formant ainsi un thiolester
entre sa glycine C–terminale et un résidu cystéine d’E1. L’;ubiquitine est ensuite transférée
sur E2, réalisant une liaison instable avec une cystéine . Enfin, l’ubiquitine est transférée sur
une lysine du substrat par l’E3 . Le processus se répète en se servant de la lysine–48 de
l’ubiquitine fixée sur le substrat, aboutissant à la formation d’une chaîne ‘ubiquitines. Une
chaîne d’au moins quatre molécules représente le signal de dégradation.

Question 3

Fonction du proteasome

Answer 3

-degrader proteines mal replié, denaturé de manieres ciblés : Cette dégradation se fait par protéolyse, une réaction chimique qui coupe les liaisons peptidiques et qui est effectuée par des enzymes appelées protéases. La protéine est ainsi découpée en peptides longs de 7 à 9 acides aminés qui seront ensuite hydrolysés hors du protéasome et recyclés. Les protéines sont marquées pour la dégradation par une protéine appelée ubiquitine. Ce marquage est réalisé par l’action coordonnée de trois types d’enzymes. Une fois le marquage par une première molécule d’ubiquitine réalisé, d’autres ubiquitines vont être rajoutées à sa suite. Il faudra une chaîne d’au moins quatre ubiquitines pour que le protéasome 26S reconnaisse la protéine à dégrader.