C.Proteines

Question 1

Expliquer les différents niveaux d’organisation des protéines (structure primaire, secondaire…)

Answer 1

• La séquence linéaire d’acide aminés associés par des liaisons peptidiques –­> structure primaire
• Le reploiement local de la chaîne polypeptidiques en hélice alpha et feuillets béta locaux représente la structure secondaire
• L’ensemble des éléments de strucutures secondaire avec différents coudes et boucles dans une meme chaine peptidique s’organise en une structure stable plus grande et indépendante, qui peut comporter plusieurs domaines disctincts → Structure tertiaire
• Certaines protéines sont formés de plusieurs polypeptides associés les uns aux autres en une structure quaternaire

Question 2

Décrire les différents types de structures secondaires qui peuvent être adoptés par un polypeptide

Answer 2

Hélice alpha →
Structure spirale
Atome de l’oxygène du carbonyle de chaque liaison peptidique est associé par une liaison hydrogène à l’atome d’hydrogène de l’amide de l’acide aminé situés 4 résidus plus loin le long de la chaîne en direction de l’extrémité C-terminale.
Tous les groupements amine et carboxyle du squelette sont sont associés par ds liaisons hydrogènes les uns avec les autres à l’exception du début et de la fin

Feuillet beta →
Formé de brin bêta empaqueté latéralement
les liaisons hydrogène apparaissent entre les atomes du squelette dans les brins bêta séparé, mais adjacent et sont orientés perpendiculairement aux chaînes des atomes squelettiques.

Coude beta →
Composé de 4 résidus
Situés à la surface d’une protéine
Formant des angles aigu qui inverse le sens du squelette polypeptidiques souvent vers l’intérieur de la protéine
En forme de U
Sont souvent stabilisé par une liaison hydrogène entre leur résidus terminaux
Aide les grandes protéines à se replier en structure tres compact

Question 3

Expliquer le rôle des chaperonnes dans le repliement des protéines

Answer 3

Chaperonne → Protéine qui facilitent le repliement correct des protéines naissantes.
Utilisent les liaisons de l’ATP, hydrolyse de l’ATP en ADP et l’échange d’ADP contre une nouvelle molécule d’ATP afin d’induire une série de changement conformationnels essentielles à leur fonction.
Deux familles de chaperones :
Chaperones moléculaires : se fixe à un court segment d’un substrat protéique et stabilise protéine dépliées les empêchant de s’agréger.
Chaperonines: Forment petites chambre de repliement dans lesquelles protéines non repliée peuvent être piégés.

Question 4

Décrire les différents types de liaisons covalentes et non-covalentes qui stabilisent la structure des protéines

Answer 4

Liaison covalent :
Pont disulfure entre 2 cystéines

Liaison non covalente :
Pont hydrogène
Liaison électrostatique

Question 5

Expliquer comment la nature des acides aminés présents à la surface d’une protéine régule la fonction de cette dernière

Answer 5

Les propriétés des chaînes ainsi que leur séquence particulière le long du squelette polypeptidique, imposent dictent ses interactions, regule les liasons au site actif et assemblage en structure quartenaires ( repliement)

Question 6

Définir la notion de domaine dans une protéine et expliquer son importance

Answer 6

Domaine → Région distinct de structures protéiques.
Domaine fonctionnel → Une région d’une protéine qui représente une activité particulière de celle ci.
Domaine structuraux → Région de 40 A.A. environs, organisée en une structure distinct unique et stable comprenant une ou plusieurs structure secondaire.
Domaine topologique → régions des protéines définie grâce a leur relations spatiales distinct vis a vis du reste de la protéine.
Pour mieux comprendre : Une fois qu’un domaine a été identifié et caractérisé dans une protéine, il est possible d’utiliser cette information pour rechercher des domaines similaires dans d’autres protéines -> ce qui pourrait suggérer des fonctions similaires.