HFD 3, 4: Energie, katalyse, biosynthese, eiwitstructuur en -functie Flashcards
Actiavted carrieres
Kleine moleculen die energie kunnen overdragen.
ATP; ADP
Meest gebruikte carrier, om ATP maken vindt er een fosforylatie reactie plaats op ADP, wat energie kost. Bij een hydrolyse reactie komt energie weer vrij en verandert ATP weer naar ADP
Fosforylatie
Het toevoegen van een fosfaat groep aan een molecuul. Wanneer een fosfaatgroep zich aan een aminozuur bevestigt, kan de structuur van een eiwit daardoor veranderen.
Hydrolyse
Loslating van de fosfaatgroep. ATP hydrolyse wordt vaak gebruikt om twee moleculen samen te voegen
NADH, FADH2
Electronen carriers
Denatureren
Eiwitten die hun vorm verliezen door bijvoorbeeld hitte; vaak kunnen ze zelfstandig weer terugvouwen
Chaperone eiwitten
Eiwitten die in cellen andere eiwitten helpen met vouwen.
Prion
Een verkeerd gevouwen eiwit
Aggregeren
Het samenvoegen (of opstapeling) van meerdere prions. Dit kan leiden tot ziekten zoals Alzheimers
Primaire structuur
Aminozuurvolgorde
Secundaire structuur
De ⍺-helixen en de β-sheets in een eiwit; ze krijgen hun vorm vanwege H-bruggen tussen de aminozuren. Elke Carbonylgroep vormt een H-brug met de aminogroep
Tertaire structuur
Alle andere bochten en vouwen die door de rest van de poly peptide ketting gevormd worden; ze krijgen hun structuur door interacties van de zijketens van de aminozuren
Quaternaire structuur
Deze ontstaat alleen als het eiwitmolecuul uit meerdere polypeptide kettingen ontstaan; ze krijgen hun structuur door de interacties tussen de polypeptide kettingen en de zijketens van de aminozuren
Eiwit domein
Een segment in de polypeptide ketting dat onafhankelijk tot een compacte stabiele structuur kan vouwen. Zo kan een eiwit gedeeltelijk uitvouwen zodra het ergens aan bindt, waardoor weer nieuwe mogelijkheden tot binding met andere structuren vrijkomen. Hoe groter het eiwit, hoe meer domeinen het waarschijnlijk bevat.
Proteases
Familie van eiwitten die andere eiwitten kunnen afbreken.
Binding site
Iedere plek waar een ander molecuul kan binden. Hieraan kunnen ander eiwitten binden om zo een quaternaire structuur te vormen
Subunit
Een polypeptide ketting
Dimeer
Twee symmetrische subunits
Globulaire eiwitten
Eiwitten die in een soort bal zijn gevouwen
Fibreuze eiwitten
Langwerpige eiwitten
Filament
Een hele lange helix
Actinefilamenten
Bestaan uit twee in elkaar gedraaide helixen
Collageen
Bestaat uit een triple helix met een kern van glycine
Collageenfibrillen
Bestaan uit meerdere van deze triple helixen en zijn aan alle kanten met elkaar verbonden en vormen sterke verbindingen tussen weefsels
Elastine
Bestaat uit relatief losse polypeptide die uit elkaar kunnen rekken en terugveren zonder te scheuren. Elastine wordt meer in de huid gevonden
Enzymen
Enzymen binden aan liganden, waar ze een reactie teweegbrengen zonder zelf enig verandering te onderaan. Nadat de reactie heeft plaatsgevonden, laten de enzymen en binden ze zich aan het volgende substraat
Liganden
Een ligand is een molecuul dat aan de bindingsplaats van een ander, doorgaans groter molecuul kan binden, zoals een signaalmolecuul aan een membraaneiwit. Een ligand kan alleen een binding aangaan met een specifiek doelmolecuul, meestal een eiwit of nucleïnezuur
Vmax
Het punt waarop alle enzymen verzadigd zijn
Affiniteit
De sterkte waarmee twee macromoleculen of kleinere moleculen en een macromoleculen, aan elkaar koppelen
Km
Micheles constante; hiermee wordt aangegeven hoe hoog de affiniteit is. Hoe hoger de Km is, hoe sterker het substraat aan het enzym gebonden is
Proteïne kinase
Katalyseert fosforylatie
Proteïne fosfatase
Katalyseert defosforylatie
