Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Van Cel tot Molecuul > HFD 3, 4: Energie, katalyse, biosynthese, eiwitstructuur en -functie > Flashcards

HFD 3, 4: Energie, katalyse, biosynthese, eiwitstructuur en -functie Flashcards

1
Q

Actiavted carrieres

A

Kleine moleculen die energie kunnen overdragen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

ATP; ADP

A

Meest gebruikte carrier, om ATP maken vindt er een fosforylatie reactie plaats op ADP, wat energie kost. Bij een hydrolyse reactie komt energie weer vrij en verandert ATP weer naar ADP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Fosforylatie

A

Het toevoegen van een fosfaat groep aan een molecuul. Wanneer een fosfaatgroep zich aan een aminozuur bevestigt, kan de structuur van een eiwit daardoor veranderen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Hydrolyse

A

Loslating van de fosfaatgroep. ATP hydrolyse wordt vaak gebruikt om twee moleculen samen te voegen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

NADH, FADH2

A

Electronen carriers

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Denatureren

A

Eiwitten die hun vorm verliezen door bijvoorbeeld hitte; vaak kunnen ze zelfstandig weer terugvouwen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Chaperone eiwitten

A

Eiwitten die in cellen andere eiwitten helpen met vouwen.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

Prion

A

Een verkeerd gevouwen eiwit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Aggregeren

A

Het samenvoegen (of opstapeling) van meerdere prions. Dit kan leiden tot ziekten zoals Alzheimers

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Primaire structuur

A

Aminozuurvolgorde

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Secundaire structuur

A

De ⍺-helixen en de β-sheets in een eiwit; ze krijgen hun vorm vanwege H-bruggen tussen de aminozuren. Elke Carbonylgroep vormt een H-brug met de aminogroep

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Tertaire structuur

A

Alle andere bochten en vouwen die door de rest van de poly peptide ketting gevormd worden; ze krijgen hun structuur door interacties van de zijketens van de aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Quaternaire structuur

A

Deze ontstaat alleen als het eiwitmolecuul uit meerdere polypeptide kettingen ontstaan; ze krijgen hun structuur door de interacties tussen de polypeptide kettingen en de zijketens van de aminozuren

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Eiwit domein

A

Een segment in de polypeptide ketting dat onafhankelijk tot een compacte stabiele structuur kan vouwen. Zo kan een eiwit gedeeltelijk uitvouwen zodra het ergens aan bindt, waardoor weer nieuwe mogelijkheden tot binding met andere structuren vrijkomen. Hoe groter het eiwit, hoe meer domeinen het waarschijnlijk bevat.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Proteases

A

Familie van eiwitten die andere eiwitten kunnen afbreken.

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Binding site

A

Iedere plek waar een ander molecuul kan binden. Hieraan kunnen ander eiwitten binden om zo een quaternaire structuur te vormen

17
Q

Subunit

A

Een polypeptide ketting

18
Q

Dimeer

A

Twee symmetrische subunits

19
Q

Globulaire eiwitten

A

Eiwitten die in een soort bal zijn gevouwen

20
Q

Fibreuze eiwitten

A

Langwerpige eiwitten

21
Q

Filament

A

Een hele lange helix

22
Q

Actinefilamenten

A

Bestaan uit twee in elkaar gedraaide helixen

23
Q

Collageen

A

Bestaat uit een triple helix met een kern van glycine

24
Q

Collageenfibrillen

A

Bestaan uit meerdere van deze triple helixen en zijn aan alle kanten met elkaar verbonden en vormen sterke verbindingen tussen weefsels

25
Q

Elastine

A

Bestaat uit relatief losse polypeptide die uit elkaar kunnen rekken en terugveren zonder te scheuren. Elastine wordt meer in de huid gevonden

26
Q

Enzymen

A

Enzymen binden aan liganden, waar ze een reactie teweegbrengen zonder zelf enig verandering te onderaan. Nadat de reactie heeft plaatsgevonden, laten de enzymen en binden ze zich aan het volgende substraat

27
Q

Liganden

A

Een ligand is een molecuul dat aan de bindingsplaats van een ander, doorgaans groter molecuul kan binden, zoals een signaalmolecuul aan een membraaneiwit. Een ligand kan alleen een binding aangaan met een specifiek doelmolecuul, meestal een eiwit of nucleïnezuur

28
Q

Vmax

A

Het punt waarop alle enzymen verzadigd zijn

29
Q

Affiniteit

A

De sterkte waarmee twee macromoleculen of kleinere moleculen en een macromoleculen, aan elkaar koppelen

30
Q

Km

A

Micheles constante; hiermee wordt aangegeven hoe hoog de affiniteit is. Hoe hoger de Km is, hoe sterker het substraat aan het enzym gebonden is

31
Q

Proteïne kinase

A

Katalyseert fosforylatie

32
Q

Proteïne fosfatase

A

Katalyseert defosforylatie

Van Cel tot Molecuul (6 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions