Hemoglobine Flashcards
Nbre AA chaînes d’Hb?
alpha = 141 AA
béta = 146 AA
combien d’hèmes par molécule d’Hb?
4 (1 par chaîne)
Combien de molécules d’O2 peuvent être fixées à une molécule d’Hb?
4 (1 par chaîne, fixé au hème)
Combien de chaîne par molécule d’Mb?
1 seule (donc fixation d’une seule molécule d’O2)
De combien de mm s’élève une colonne de mercure sous le poids d’une atmosphère?
760 mm Hg
quelle est la pression partielle en O2 dans le sang des poumons?
100 mm Hg
quelle est la pression partielle en O2 dans le sang des muscles?
20-40 mm Hg
Quelle est la conséquence de l’oxygénation de l’hémoglobine sur sa structure quaternaire?
rotation des dimères alpha-béta l’un par rapport à l’autre
la rotation des dimères alpha béta entraine une modification de l’interface entre les chaînes …. et entre les chaînes ….
entre les chaînes alpha1-béta2 et entre les chaînes alpha2-béta1
Etat désoxygéné de Hb s’appelle aussi état …. alors que l’état oxygéné s’appelle aussi état ….
Etat désoxygéné de Hb s’appelle aussi état T alors que l’état oxygéné s’appelle aussi état R
il est possible d’avoir de l’Hb en état R malgré l’absence de d’O2
Quel état de l’hémoglobine présente un trou central plus large et exposé au solvant ?
L’état T (tendu) de l’hémoglobine.
Pourquoi l’état T de l’hémoglobine est-il plus stable ?
En raison de nombreux ponts ioniques entre les hétérodimères αβ.
Quel état de l’hémoglobine a une plus grande affinité pour l’oxygène ?
L’état R (relâché).
Comment appelle-t-on aussi l’état R de l’hémoglobine, que l’oxygène soit lié ou non ?
Oxyhémoglobine.
Comment la fixation de l’oxygène à l’hémoglobine provoque-t-elle la transition de l’état T (faible affinité) à l’état R (forte affinité) ?
La fixation de l’oxygène modifie la répartition des électrons dans le fer (Fe²⁺), le rendant diamagnétique. Le fer rétrécit et s’insère dans le plan de l’hème, tirant l’histidine proximale (His F8, 87), ce qui déplace l’hélice F. Ce mouvement est transmis à toute la protéine, provoquant un changement de conformation de l’état T vers l’état R.
Quel est le rôle de l’allostérie dans l’hémoglobine ?
Elle permet la coopération : la fixation d’un O₂ facilite la fixation des suivants.
Pourquoi l’allostérie est-elle essentielle à la vie ?
Elle permet aux protéines de détecter leur environnement et d’y répondre.
Quel est le principe clé du modèle séquentiel (KNF) de l’allostérie de l’hémoglobine ?
Chaque sous-unité change de conformation individuellement à la fixation de l’oxygène, créant des états intermédiaires.
Quel est le principe clé du modèle concerté (MWC) de l’allostérie de l’hémoglobine ?
Toute la molécule passe globalement de l’état T à l’état R ; pas d’états intermédiaires possibles.
Pourquoi le modèle MWC ne peut-il pas expliquer la coopération négative ?
Parce que l’affinité ne peut pas être plus basse que celle de l’état T ; il n’y a pas d’états partiels avec affinité réduite.
Quelle est la formule du Kd (constante de dissociation) ?
Kd = [Mb][O₂] / [MbO₂], où Mb est la myoglobine et MbO₂ le complexe oxygéné.
Quelle est la formule de l’équation de Hill pour l’hémoglobine ?
Y = pO₂ⁿ / (pO₂ⁿ + Kdⁿ), où n reflète la coopérativité.
Que représente le coefficient n dans l’équation de Hill ?
n indique le degré de coopérativité : n = 1 pour myoglobine (pas de coopération), n ≈ 2,8 pour hémoglobine.
🎓 Quel est l’objectif de la linéarisation de l’équation de Hill ?
Pour transformer une équation non linéaire en une équation linéaire afin de pouvoir tracer une droite et déterminer le coefficient de Hill n à partir de la pente du graphe.
