Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

BIO 1101 > Final - Chapitre 7 - Traduction > Flashcards

Final - Chapitre 7 - Traduction Flashcards

1
Q

définis protéines

A

polymères d’aa. Séquences de longueurs variables qui peuvent être composées de 20 aa différents (+2) retenus ensemble par des liaisons peptidiques (covalentes)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

la séquence des acides aminés est déterminée par quoi

A

la séquence de l’ADN (codons)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

comment sont construits les aa

A

autour d’un carbone central (carbone alpha) il y a un H, groupe carboxyl (COOH), groupe amine (NH2) et une chaîne latérale variable (R)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

qu’est-ce qui différencie les aa entre eux

A

chaîne latérale

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

nombre de nt qui codent un aa

A

3 (triplet)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

nombre de codons possibles

A

64 (4^3)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

il faut un intermédiaire pour décoder les acides nucléiques et lier spécifiquement les acides aminés

A

ARN de transfert

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

nom de la boucle de l’ARNt

A

anticodon (reconnait la séquence complémentaire sur l’ARNm)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

v ou f, il y a chevauchement entre les nucléotides

A

faux, colinéarité

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

v ou f, il existe 3 possibilités de cadre de lecture pour chaque ARNm

A

vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

qu’est ce qui impose l’ordre de lecture pour le cadre de lecture

A

le codon d’initiation

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

nom de cadre de lecture si je commence à lire à partir du premier nucléotide que je connais

A

cadre de lecture 1

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

v ou f, peu importe le cadre de lecture choisi, on a les mêmes protéines

A

faux, pas la même séquence pour le codon!!

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

lorsqu’on séquence un gène et qu’on obtient une séquence, comment trouver le bon cadre de lecture

A

on trouve le codon de départ qui donne la plus grande séquence (je présume que c’est le bon… )

il y a un seul codon de départ et un seul codon STOP

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

dans la cellule, le ribosome hésite pour savoir lequel est le premier codon v ou f

A

faux, le ribosome sait où commencer

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

le codon de départ est toujours le même… lequel

A

AUG (méthionine)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

le code génétique est universel, mais les bactéries et les humains ne traduisent pas les codons de la même manière v ou f

A

faux, traduisent de la même manière

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

lorsqu’on fait du séquençage, on séquence souvent de l’ADN codant, on se retrouve alors avec quel codon d’initiation

A

ATG

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

v ou f, il y existe des exceptions au code génétique parmi les organismes

A

vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

il y existe 2 aa qui sont indirectement codés par le code génétique… comment se fait leur incorporation

A

de manière co-traductionnelle via des codons-stops en présence de séquences d’insertion

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

2 aa qui sont indirectements codés par le code génétique

A

sélénocystéine et pyrrolysine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

v ou f, la pyrrolysine est chez les humains et les plantes

A

faux, très rare

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

par quoi sont codés les 2 aa spéciaux

A

codons stop
sélenocystéine : UGA
pyrrolysine : UAG

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

comment faire en sorte qu’un codon stop ne soit pas perçu comme un codon stop pour coder pour les 2 aa rares (surtout pour selenocystéine)

A

élément SECIS en 3’UTR qui fait une boucle qui interagit avec la machinerie de traduction (ribosome) pour introduire la sélenocystéine. La traduction se continue jusqu’au prochain codon STOP (le vrai)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

UAG code toujours pour la terminaison de la traduction v ou f

A

v chez les humains, f chez les bactéries et archées méthanogènes !!!

Pyrrolysine (élément PYLIS)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

les protéines sont des polymères d’aa retenus ensemble par quels liens

A

peptidiques

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
27
Q

v ou f, la structure 3D des protéines peut varier à l’infini

A

vrai (grande variété chimique des 20 aa)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
28
Q

type de liaison entre le groupe carboxyle d’un aa et le groupe amine d’un aa suivant

A

liaison covalente

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
29
Q

une chaine d’aa possède une polarité… explique

A

extrémité NH2 et extrémité COOH

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
30
Q

par convention, l’extrémité ____ de la chaine d’aa est placée à gauche

A

NH2

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
31
Q

il y a bcp de diversités dans les chaînes latérales… peuvent être (3)

A

non polaires (hydrophobes)
polaires (hydrophiles)
chargés (+ ou -) : hydrophile

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
32
Q

que peuvent former les cystéines entre elles

A

ponts disulfures (liaisons covalentes)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
33
Q

v ou f, les ponts disulfures jouent un rôle important dans la formation de la struture secondaire

A

faux, structure tertiaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
34
Q

le plus petit des aa et peut occuper des espaces très exigus

A

glycine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
35
Q

particularité de la proline

A

contient un cycle formé par son groupe amine relié à son groupe R, proline est très rigide et permet de former un angle fixe à la chaîne polypeptidique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
36
Q

v ou f, la composition en aa hydrophobes ou hydrophiles va influencer la localisation de la protéine dans la cellule et la structure secondaire

A

faux, structure tertiaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
37
Q

v ou f, la majorité des protéines auront un coeur hydrophile et une surface hydrophobe

A

faux, le contraire, coeur hydrophobe et surface polaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
38
Q

nombre de niveaux structuraux des protéines

A

protéines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
39
Q

qu’est-ce que la structure primaire

A

séquence des aa qui forment une protéine, on peut prédire la séquence si on connaît la séquence d’ADN qui code une protéine étant donné qu’elle dépend directement du code génétique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
40
Q

v ou f, la protéine en cours de synthèse adopte spontanément une structure secondaire en fonction des aa présents

A

vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
41
Q

définis hélice alpha

A

cylindre stabilisé par des liaisons hydrogènes
les chaînes latérales sont à l’extérieur

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
42
Q

définis feuillet plissé bêta

A

surface plane stabilisée par des liaisons H
le feuillet bêta a des chaînes latérales au dessus et en dessous de la feuille

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
43
Q

certains aa ont des conformations préférentielles v ou f

A

vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
44
Q

une protéine fonctionnelle est formée à partir d’un agencement d’hélices alpha, feuillets bêta ou une combinaison des deux

A

structure tertiaire

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
45
Q

v ou f, la structure quaternaire est obligatoire

A

faux, seulement lorsqu’on parle de complexes protéiques - on parle de plusieurs sous-unités

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
46
Q

lorsque les protéines sont isolées, elles adoptent la même structure qu’à l’intérieur de la protéine v ou f

A

vrai

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
47
Q

la plupart des motifs structuraux peuvent être reconnus de quelle manière

A

alignement des séquences d’aa

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
48
Q

fonction de la protéine = somme des

A

domaines

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
49
Q

toutes les protéines ont la même charge et la même masse

A

faux, chaque protéine est caractérisée par une séquence d’aa unique

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
50
Q

explique SDS-PAGE

A

échantillons dénaturés dans SDS : détergent chargé se fixe aux aa et confère une charge négative aux protéines

migration sur gel de polyacrylamide en appliquant un courant électrique

séparation des molécules selon leur masse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
51
Q

le SDS-PAGE normalise la charge par…

A

unité de masse

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
52
Q

explique le transfert Western

A

suite à un SDS-PAGE, on cherche une protéine spécifique avec des anticorps produits préalablement contre cette protéine

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
53
Q

nombre de nucléotides de l’ARNt

A

75

54
Q

la séquence de l’ARNt permet des appariements locaux et la formation d’une structure particulière secondaire en … et tertiaire en …

A

trèfle
tertiaire (L)

55
Q

nb de régions ARNt

A

4

56
Q

4 régions de l’ARNt

A

selon les bases atypiques : boucle D et boucle TpsiCG

selon la fonction : boucle anticodon et bras accepteur de l’aa

57
Q

3 étapes de maturation des ARNt

A

clivage en 5’ par la RNase P
modification de plusieurs bases (environ 10% des nt)
épissage

58
Q

3 types de modifications des ARNt

A

les U en 3’ sont remplacés par CCA (un aa est attaché à cette extrémité plus tard)

méthylation sur 2’ des riboses (méthylguanine)

conversion de U spécifiques en pseudouridine (psi), ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D)

59
Q

v ou f, tous les ARNt subissent de l’épissage

A

faux

60
Q

en 3 dimensions, l’ARNt adopte une structure en L… décris la boucle de l’anticodon et le bras accepteur de l’aa

A

la boucle de l’anticodon se retrouvé opposée au bras accepteur de l’aa

61
Q

qui doit charger un aa sur le bras accepteur de l’ARNt

A

AAS : aminoacyl-ARNt-synthétase

62
Q

il existe plusieurs AAS v ou f

A

vrai, chaque aminoacyé-ARNt-synthétase est spécifique à 1 aa et reconnait les anticodons correspondants à cet aa

63
Q

nombre de types d’ARNt

A

45

64
Q

explique la règle du Wobble

A

appariement des bases 1 et 2 du codon avec les bases 3 et 2 de l’anticodon suit les règles de l’appariement des bases A-U et C-G. Le numéro de chaque base est selon l’ordre 5’ vers 3’

65
Q

particularité de la 3e position du codon

A

peut former des appariements inhabituels ce qui permet une certaine flexibilité à cette position

66
Q

la base située à l’extrémité 3’ de l’anticodon est moins confiné dans l’espace v ou f

A

faux, la base en 5’

67
Q

un ARNt peut s’apparier avec 2 codons qui diffèrent par la 3e base à quelle condition

A

les 2 codons doivent coder pour le même acide aminé

68
Q

un U à la première position de l’anticodon (5’) peut s’apparier à quoi

A

A ou G

69
Q

un I en première position de l’anticodon (5’) peut s’apparier à quoi

A

U, C ou A

70
Q

comment est obtenue la base I

A

en modifiant une adénine durant la maturation de l’ARNt (groupement amine en moins)

71
Q

la base Inoside est sur le codon ou l’anticodon

A

anticodon

72
Q

3 avantages de la base fluctuante

A

permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons

facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faibl au niveau de la base fluctuante

permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant plus souvent sans conséquence

73
Q

pourquoi UCU et UCC codent pour le même aa

A

ils sont reconnus par le même ARNt

74
Q

par quel type de liaison un AAS lie un aa à son ARNt

A

liaison ester

75
Q

chaque AAS reconnait 2-3 aa v ou f

A

faux, UN SEUL

76
Q

ASS reconnaît l’ARNt de quelle manière

A

par les séquences situées sur le bras accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon

77
Q

v ou f, un ribosome peut distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa

A

faux, ne peut pas distinguer

78
Q

explique le mécanisme de chargement (formation d’une liaison ester)

A
  1. site actif de l’enzyme (AAS) lie l’acide aminé et l’ATP
  2. hydrolyse de l’ATP en AMP qui se lie à l’acide aminé par son groupement phosphate
  3. liaison covalente entre ARNt (attaque par 3’OH du C de l’acide aminé et du P de l’AMP)
  4. AMP quitte
  5. l’aminoacyl-ARNt est libéré
  6. l’ARNt chargé se retrouve dans le cytoplasme
79
Q

la sélection du bon aa-ARNt en fonction du codon lu sur l’ARNm est effectuée par le…

A

ribosome

80
Q

qu’est-ce que le ribosome

A

organite composé de 2 sous-unités (petite et grande). Chaque sous-unité est composée de protéines ribosomales et d’ARNribosomaux

81
Q

lieu de production des ARNr

A

nucléole

82
Q

lieu s’assemblage des sous-unités du ribosome

A

périphérie du nucléole

83
Q

les 2 s-u du ribosome s’unissent en ribosome seulement…

A

sur l’ARNm

84
Q

Les ARNr chez E.coli sont codés par cmb d’opérons

A

7

85
Q

chaque opéron de l’ARNr de E.coli est transcrit en

A

un long précurseur, 30S

86
Q

que doit-il se passer au précurseur 30S pour produire les ARNr matures

A

clivage de 30S par RNase III : 3 ARNr matures = 16s (petite s-u ribosomale), 5s et 23s (grosse s-u ribosomale)

87
Q

chez les eucaryotes, les ARNr sont codés par

A

le gène 45s

88
Q

nombre de copies du gène 45s dans le génome humain

A

200 copies disséminées en tandem sur 5 chromosomes

89
Q

l’ADN 45S comprend l’information génétique pour l’ARNr…

A

18S, 28S et 5,8S

90
Q

suite à la transcription des ARNr précurseurs par la pol I, que se passe-t-il

A

modifiés pour donner 3 ARNr matures

91
Q

v ou f, l’ARNr 5S est produit par le gène 45S

A

faux, un autre

92
Q

d’importantes modifications chimiques se produisent sur le long précurseur d’ARNr, lesquelles

A

plus de 100 réactions de méthylation en 2’-OH des sucres des nucléotides

plus de 100 isomérisations des uridines en pseudouridines - permet de rigidifier la structure secondaire/tertiaire des ARN

93
Q

v ou f, les réactions de méthylation et d’isomérisation des uridines s’effectent n’importe où dans la séquence

A

faux, à des positions précises

94
Q

ribosome : responsable de la formation des liaisons peptidiques

A

grande sous-unité du ribosome contient le centre peptidyl-transférase (PTC)

95
Q

ribosome : petite sous-unité contient…

A

centre de décodage (DC) les ARNt chargés lisent ou décodent les codons de l’ARNm

96
Q

où commencer la traduction ? Le ribosome décode l’ARNm comment?

A

5’ vers 3’

97
Q

la traduction est presque toujours initiée sur quel codon

A

AUG (met)

98
Q

séquence qui détermine le cadre de lecture et le début de la protéine

A

RBS-AUG (séquence conservée présente en 5’ du codon AUG - séquence Shine-Dalgarno)

99
Q

RBS est complémentaire à quel ARNr ?

A

ARNr 16S : leur appariment positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt

100
Q

Recrutent les ribosomes au niveau des ARNm matures

A

Complexes de pré-initiation impliquant des facteurs protéiques

101
Q

Que fait la petite sous-unité liée à un Met-ARNt

A

Se positionne sur l’ARNm au niveau de la coiffe 5’ et scanne l’ARNm jusqu’au premier AUG

Suite à appariement codon-anticodon, la petite sous unité s’arrête et la grande sous unité vient la rejoindre

Premier codon AUG = Initiateur

102
Q

Séquence de Kozak

A

Séquence consensus pour la reconnaissance du codon initiateur CRCCaugG (R=purine)

Si les nt encadrant le codon initiateur scannee par Met-ARNt, premier AUG peut être ignoré en faveur d’un 2e ou 3e AUG

103
Q

V ou f, la chaîne peptidique en synthèse est attachée à l’ARNt du premier aa

A

Faux, dernier aa

réaction nommée : peptidyle transférase

104
Q

Seule réaction que catalyse le ribosome

A

Formation d’un lien peptidique entre 2 aa

105
Q

4 sites sur le ribosome

A

1) site de liaison a l’ARNm
2) site P (peptidyle): retient l’ARNt qui porte la chaîne d’aa en élongation
3) site A (aminoacyl ou accepteur): retient l’ARNt qui porte le prochain aa à ajouter à la protéine
4) site S (sortie) / E en anglais pr exit

106
Q

TRADUCTION : initiation

A

1) trouver le cadre de lecture
2) liaison de l’ARNt-met de depart
3) association des deux sous unités du ribosome

107
Q

TRADUCTION : élongation

A

1) Liaison des ARNt au site A
2) formation du lien peptidique
3) translocation du ribosome un codon à la fois

108
Q

Traduction : terminaison

A

Codon - stop en position A

109
Q

La traduction est co-transcriptionnelle. Qu’est-ce que ça signifie

A

Traduction et transcription se réalisent en mm temps

110
Q

V ou f, les ribosomes et l’ADN chromosomique sont dans le mm compartiment cell

A

V

111
Q

Quelles sont les différentes entre le mécanisme de traduction pro et eucaryotes

A

Différences sont au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur l’ARNm

112
Q

Le modèle en boucle fermé était utilisé pour expliquer la conformation que prend l’ARNm lors de la traduction jusqu’à dernièrement… maintenant, les étudent lient cette conformation à quoi

A

États de stress cellulaire ou inhibition de la traduction

113
Q

Quelle conformation de l’ARNm lors de la traduction semble plus près de la réalité

A

Conformation plus ou moins linéaire

114
Q

V ou f, eucaryotes : lorsque l’ARNm parvient au cytoplasme, il n’y a pas encore de protéines particulières en 5’ et en 3’, ça s’installe après

A

Faux, les structures en 5’ et en 3’ sont liées par des protéines particulières

115
Q

Protéine particulière qui lie la portion 5’ de l’ARNm

A

EIF4E

116
Q

Que permet la liaison 5’ ARNm et eIF4E

A

Recruter les autres protéines eIF4 nécessaires à la préparation de l’ARNm à la reconnaissance par le complexe de préinitiation 43S

117
Q

Par quoi est formé le complexe de préinitiation 43S

A

Association de la petite sous-unité (40s) du ribosome et des facteurs protéiques eIF1, eIFA, eIF3, eIF5

118
Q

V ou f, c’est seulement en se liant à la petite sous unité (40S) que eIF1, eIF3, eIF5 forment un complexe

A

Faux, forment un complexe avant de se lier à la petite sous-unité

119
Q

Eucaryotes : la sous-unité et les 4 facteurs peuvent ensuite lier eIF2-GTP associé à

A

L’ARNt initiateur (Met-ARNt)

120
Q

V ou f, les procaryotes ont eu aussi un ARN initiateur dédié

A

V

121
Q

v ou f, les procaryotes n’ont pas de facteurs d’initiation pour former un complexe de préinitiation

A

Faux

122
Q

V ou f, il y a liaison du complexe d’initiation à l’ARNm avant l’ajout de la grande sous-unité du ribosome chez les procaryotes aussi

A

Vrai

123
Q

Que se passe-t-il en parallèle de l’association du complexe de préinitiation 43S

A

Liaison de eIF4G
Puis eIF4A
Puis eIF4B (stimule activité hélicase à la coiffe 5’)
EIF4A défait les structures secondaires de l’ARNm avant sa liaison avec le complexe préinitiateur, permet au complexe de scanner l’ARNm à la recherche du codon AUG

124
Q

Que se passe-t-il lorsque le complexe a reconnu le codon intiateur

A

GTP associé a eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe au site d’initiation

Grande sous-unité ribosomale (60s) associée à eIF5B vient compléter le ribosome, requiert l’hydrolyse du GTP associé à eIF5B

125
Q

V ou f, l’ARNt chargé de la méthionine initiatrice est associée au site A du ribosome

A

Faux, site P

126
Q

De quoi dépend l’élongation une fois le ribosome formé au site d’initiation sur l’ARNm

A

Facteurs d’élongation (EF)

127
Q

Étapes clés de l’élongation (traduction)

A

Entrée des ARNt-aminoacyls successifs, formation du lien peptidique, translocation du ribosome un codon à la fois

128
Q

Chez les eucaryotes, l’ARNt chargé de son acide aminé (ARNt-aminoacyl) parvient au ribosome associé à quoi

A

EF1alpha GTP (un autre pour les procaryotes), s’attache au site A du ribosome

129
Q

Explique ce qu’il se passe lorsque c’est le bon ARNt aa et le mauvais lors de l’élongation (traduction)

A

Bon : anticodon de l’ARNt aa s’apparie au codon de l’ARNm, GTP de EF1alpha est hydrolysé en GDP. Hydrolyse du GTP = changement de conformation du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome

Mauvais : si le codon et l’anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas lieu et l’ARNt-aa laisse le site A libre

130
Q

Une fois les aa à proximité l’un de l’autre (ARNt en position P et A sur le ribosome), la formation du lien peptidique est catalysée par

A

ARNr 28s

131
Q

Après la formation du lien peptidique, le ribosome se déplace le long de l’ARNm sur une distance égale à…

A

Un codon (3nt)

132
Q

Comment est-ce que le ribosome arrive à se déplacer sur l’ARNm après la formation du lien peptidique

A

Hydrolyse d’un GTP associé au facteur EF2

BIO 1101 (9 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions