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BIO 1101 > Final - Chapitre 7 - Traduction > Flashcards

Final - Chapitre 7 - Traduction Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

définis protéines

A

polymères d’aa. Séquences de longueurs variables qui peuvent être composées de 20 aa différents (+2) retenus ensemble par des liaisons peptidiques (covalentes)

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Q

la séquence des acides aminés est déterminée par quoi

A

la séquence de l’ADN (codons)

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Q

comment sont construits les aa

A

autour d’un carbone central (carbone alpha) il y a un H, groupe carboxyl (COOH), groupe amine (NH2) et une chaîne latérale variable (R)

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4
Q

qu’est-ce qui différencie les aa entre eux

A

chaîne latérale

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5
Q

nombre de nt qui codent un aa

A

3 (triplet)

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6
Q

nombre de codons possibles

A

64 (4^3)

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7
Q

il faut un intermédiaire pour décoder les acides nucléiques et lier spécifiquement les acides aminés

A

ARN de transfert

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8
Q

nom de la boucle de l’ARNt

A

anticodon (reconnait la séquence complémentaire sur l’ARNm)

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9
Q

v ou f, il y a chevauchement entre les nucléotides

A

faux, colinéarité

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10
Q

v ou f, il existe 3 possibilités de cadre de lecture pour chaque ARNm

A

vrai

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11
Q

qu’est ce qui impose l’ordre de lecture pour le cadre de lecture

A

le codon d’initiation

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12
Q

nom de cadre de lecture si je commence à lire à partir du premier nucléotide que je connais

A

cadre de lecture 1

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13
Q

v ou f, peu importe le cadre de lecture choisi, on a les mêmes protéines

A

faux, pas la même séquence pour le codon!!

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14
Q

lorsqu’on séquence un gène et qu’on obtient une séquence, comment trouver le bon cadre de lecture

A

on trouve le codon de départ qui donne la plus grande séquence (je présume que c’est le bon… )

il y a un seul codon de départ et un seul codon STOP

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15
Q

dans la cellule, le ribosome hésite pour savoir lequel est le premier codon v ou f

A

faux, le ribosome sait où commencer

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16
Q

le codon de départ est toujours le même… lequel

A

AUG (méthionine)

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17
Q

le code génétique est universel, mais les bactéries et les humains ne traduisent pas les codons de la même manière v ou f

A

faux, traduisent de la même manière

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18
Q

lorsqu’on fait du séquençage, on séquence souvent de l’ADN codant, on se retrouve alors avec quel codon d’initiation

A

ATG

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19
Q

v ou f, il y existe des exceptions au code génétique parmi les organismes

A

vrai

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20
Q

il y existe 2 aa qui sont indirectement codés par le code génétique… comment se fait leur incorporation

A

de manière co-traductionnelle via des codons-stops en présence de séquences d’insertion

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21
Q

2 aa qui sont indirectements codés par le code génétique

A

sélénocystéine et pyrrolysine

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22
Q

v ou f, la pyrrolysine est chez les humains et les plantes

A

faux, très rare

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23
Q

par quoi sont codés les 2 aa spéciaux

A

codons stop
sélenocystéine : UGA
pyrrolysine : UAG

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24
Q

comment faire en sorte qu’un codon stop ne soit pas perçu comme un codon stop pour coder pour les 2 aa rares (surtout pour selenocystéine)

A

élément SECIS en 3’UTR qui fait une boucle qui interagit avec la machinerie de traduction (ribosome) pour introduire la sélenocystéine. La traduction se continue jusqu’au prochain codon STOP (le vrai)

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25
Q

UAG code toujours pour la terminaison de la traduction v ou f

A

v chez les humains, f chez les bactéries et archées méthanogènes !!!

Pyrrolysine (élément PYLIS)

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26
Q

les protéines sont des polymères d’aa retenus ensemble par quels liens

A

peptidiques

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27
Q

v ou f, la structure 3D des protéines peut varier à l’infini

A

vrai (grande variété chimique des 20 aa)

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28
Q

type de liaison entre le groupe carboxyle d’un aa et le groupe amine d’un aa suivant

A

liaison covalente

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29
Q

une chaine d’aa possède une polarité… explique

A

extrémité NH2 et extrémité COOH

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30
Q

par convention, l’extrémité ____ de la chaine d’aa est placée à gauche

A

NH2

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31
Q

il y a bcp de diversités dans les chaînes latérales… peuvent être (3)

A

non polaires (hydrophobes)
polaires (hydrophiles)
chargés (+ ou -) : hydrophile

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32
Q

que peuvent former les cystéines entre elles

A

ponts disulfures (liaisons covalentes)

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33
Q

v ou f, les ponts disulfures jouent un rôle important dans la formation de la struture secondaire

A

faux, structure tertiaire

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34
Q

le plus petit des aa et peut occuper des espaces très exigus

A

glycine

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35
Q

particularité de la proline

A

contient un cycle formé par son groupe amine relié à son groupe R, proline est très rigide et permet de former un angle fixe à la chaîne polypeptidique

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36
Q

v ou f, la composition en aa hydrophobes ou hydrophiles va influencer la localisation de la protéine dans la cellule et la structure secondaire

A

faux, structure tertiaire

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37
Q

v ou f, la majorité des protéines auront un coeur hydrophile et une surface hydrophobe

A

faux, le contraire, coeur hydrophobe et surface polaire

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38
Q

nombre de niveaux structuraux des protéines

A

protéines

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39
Q

qu’est-ce que la structure primaire

A

séquence des aa qui forment une protéine, on peut prédire la séquence si on connaît la séquence d’ADN qui code une protéine étant donné qu’elle dépend directement du code génétique

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40
Q

v ou f, la protéine en cours de synthèse adopte spontanément une structure secondaire en fonction des aa présents

A

vrai

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41
Q

définis hélice alpha

A

cylindre stabilisé par des liaisons hydrogènes
les chaînes latérales sont à l’extérieur

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42
Q

définis feuillet plissé bêta

A

surface plane stabilisée par des liaisons H
le feuillet bêta a des chaînes latérales au dessus et en dessous de la feuille

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43
Q

certains aa ont des conformations préférentielles v ou f

A

vrai

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44
Q

une protéine fonctionnelle est formée à partir d’un agencement d’hélices alpha, feuillets bêta ou une combinaison des deux

A

structure tertiaire

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45
Q

v ou f, la structure quaternaire est obligatoire

A

faux, seulement lorsqu’on parle de complexes protéiques - on parle de plusieurs sous-unités

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46
Q

lorsque les protéines sont isolées, elles adoptent la même structure qu’à l’intérieur de la protéine v ou f

A

vrai

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47
Q

la plupart des motifs structuraux peuvent être reconnus de quelle manière

A

alignement des séquences d’aa

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48
Q

fonction de la protéine = somme des

A

domaines

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49
Q

toutes les protéines ont la même charge et la même masse

A

faux, chaque protéine est caractérisée par une séquence d’aa unique

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50
Q

explique SDS-PAGE

A

échantillons dénaturés dans SDS : détergent chargé se fixe aux aa et confère une charge négative aux protéines

migration sur gel de polyacrylamide en appliquant un courant électrique

séparation des molécules selon leur masse

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51
Q

le SDS-PAGE normalise la charge par…

A

unité de masse

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52
Q

explique le transfert Western

A

suite à un SDS-PAGE, on cherche une protéine spécifique avec des anticorps produits préalablement contre cette protéine

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53
Q

nombre de nucléotides de l’ARNt

A

75

54
Q

la séquence de l’ARNt permet des appariements locaux et la formation d’une structure particulière secondaire en … et tertiaire en …

A

trèfle
tertiaire (L)

55
Q

nb de régions ARNt

A

4

56
Q

4 régions de l’ARNt

A

selon les bases atypiques : boucle D et boucle TpsiCG

selon la fonction : boucle anticodon et bras accepteur de l’aa

57
Q

3 étapes de maturation des ARNt

A

clivage en 5’ par la RNase P
modification de plusieurs bases (environ 10% des nt)
épissage

58
Q

3 types de modifications des ARNt

A

les U en 3’ sont remplacés par CCA (un aa est attaché à cette extrémité plus tard)

méthylation sur 2’ des riboses (méthylguanine)

conversion de U spécifiques en pseudouridine (psi), ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D)

59
Q

v ou f, tous les ARNt subissent de l’épissage

A

faux

60
Q

en 3 dimensions, l’ARNt adopte une structure en L… décris la boucle de l’anticodon et le bras accepteur de l’aa

A

la boucle de l’anticodon se retrouvé opposée au bras accepteur de l’aa

61
Q

qui doit charger un aa sur le bras accepteur de l’ARNt

A

AAS : aminoacyl-ARNt-synthétase

62
Q

il existe plusieurs AAS v ou f

A

vrai, chaque aminoacyé-ARNt-synthétase est spécifique à 1 aa et reconnait les anticodons correspondants à cet aa

63
Q

nombre de types d’ARNt

A

45

64
Q

explique la règle du Wobble

A

appariement des bases 1 et 2 du codon avec les bases 3 et 2 de l’anticodon suit les règles de l’appariement des bases A-U et C-G. Le numéro de chaque base est selon l’ordre 5’ vers 3’

65
Q

particularité de la 3e position du codon

A

peut former des appariements inhabituels ce qui permet une certaine flexibilité à cette position

66
Q

la base située à l’extrémité 3’ de l’anticodon est moins confiné dans l’espace v ou f

A

faux, la base en 5’

67
Q

un ARNt peut s’apparier avec 2 codons qui diffèrent par la 3e base à quelle condition

A

les 2 codons doivent coder pour le même acide aminé

68
Q

un U à la première position de l’anticodon (5’) peut s’apparier à quoi

A

A ou G

69
Q

un I en première position de l’anticodon (5’) peut s’apparier à quoi

A

U, C ou A

70
Q

comment est obtenue la base I

A

en modifiant une adénine durant la maturation de l’ARNt (groupement amine en moins)

71
Q

la base Inoside est sur le codon ou l’anticodon

A

anticodon

72
Q

3 avantages de la base fluctuante

A

permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons

facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faibl au niveau de la base fluctuante

permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant plus souvent sans conséquence

73
Q

pourquoi UCU et UCC codent pour le même aa

A

ils sont reconnus par le même ARNt

74
Q

par quel type de liaison un AAS lie un aa à son ARNt

A

liaison ester

75
Q

chaque AAS reconnait 2-3 aa v ou f

A

faux, UN SEUL

76
Q

ASS reconnaît l’ARNt de quelle manière

A

par les séquences situées sur le bras accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon

77
Q

v ou f, un ribosome peut distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa

A

faux, ne peut pas distinguer

78
Q

explique le mécanisme de chargement (formation d’une liaison ester)

A
  1. site actif de l’enzyme (AAS) lie l’acide aminé et l’ATP
  2. hydrolyse de l’ATP en AMP qui se lie à l’acide aminé par son groupement phosphate
  3. liaison covalente entre ARNt (attaque par 3’OH du C de l’acide aminé et du P de l’AMP)
  4. AMP quitte
  5. l’aminoacyl-ARNt est libéré
  6. l’ARNt chargé se retrouve dans le cytoplasme
79
Q

la sélection du bon aa-ARNt en fonction du codon lu sur l’ARNm est effectuée par le…

A

ribosome

80
Q

qu’est-ce que le ribosome

A

organite composé de 2 sous-unités (petite et grande). Chaque sous-unité est composée de protéines ribosomales et d’ARNribosomaux

81
Q

lieu de production des ARNr

A

nucléole

82
Q

lieu s’assemblage des sous-unités du ribosome

A

périphérie du nucléole

83
Q

les 2 s-u du ribosome s’unissent en ribosome seulement…

A

sur l’ARNm

84
Q

Les ARNr chez E.coli sont codés par cmb d’opérons

A

7

85
Q

chaque opéron de l’ARNr de E.coli est transcrit en

A

un long précurseur, 30S

86
Q

que doit-il se passer au précurseur 30S pour produire les ARNr matures

A

clivage de 30S par RNase III : 3 ARNr matures = 16s (petite s-u ribosomale), 5s et 23s (grosse s-u ribosomale)

87
Q

chez les eucaryotes, les ARNr sont codés par

A

le gène 45s

88
Q

nombre de copies du gène 45s dans le génome humain

A

200 copies disséminées en tandem sur 5 chromosomes

89
Q

l’ADN 45S comprend l’information génétique pour l’ARNr…

A

18S, 28S et 5,8S

90
Q

suite à la transcription des ARNr précurseurs par la pol I, que se passe-t-il

A

modifiés pour donner 3 ARNr matures

91
Q

v ou f, l’ARNr 5S est produit par le gène 45S

A

faux, un autre

92
Q

d’importantes modifications chimiques se produisent sur le long précurseur d’ARNr, lesquelles

A

plus de 100 réactions de méthylation en 2’-OH des sucres des nucléotides

plus de 100 isomérisations des uridines en pseudouridines - permet de rigidifier la structure secondaire/tertiaire des ARN

93
Q

v ou f, les réactions de méthylation et d’isomérisation des uridines s’effectent n’importe où dans la séquence

A

faux, à des positions précises

94
Q

ribosome : responsable de la formation des liaisons peptidiques

A

grande sous-unité du ribosome contient le centre peptidyl-transférase (PTC)

95
Q

ribosome : petite sous-unité contient…

A

centre de décodage (DC) les ARNt chargés lisent ou décodent les codons de l’ARNm

96
Q

où commencer la traduction ? Le ribosome décode l’ARNm comment?

A

5’ vers 3’

97
Q

la traduction est presque toujours initiée sur quel codon

A

AUG (met)

98
Q

séquence qui détermine le cadre de lecture et le début de la protéine

A

RBS-AUG (séquence conservée présente en 5’ du codon AUG - séquence Shine-Dalgarno)

99
Q

RBS est complémentaire à quel ARNr ?

A

ARNr 16S : leur appariment positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt

100
Q

Recrutent les ribosomes au niveau des ARNm matures

A

Complexes de pré-initiation impliquant des facteurs protéiques

101
Q

Que fait la petite sous-unité liée à un Met-ARNt

A

Se positionne sur l’ARNm au niveau de la coiffe 5’ et scanne l’ARNm jusqu’au premier AUG

Suite à appariement codon-anticodon, la petite sous unité s’arrête et la grande sous unité vient la rejoindre

Premier codon AUG = Initiateur

102
Q

Séquence de Kozak

A

Séquence consensus pour la reconnaissance du codon initiateur CRCCaugG (R=purine)

Si les nt encadrant le codon initiateur scannee par Met-ARNt, premier AUG peut être ignoré en faveur d’un 2e ou 3e AUG

103
Q

V ou f, la chaîne peptidique en synthèse est attachée à l’ARNt du premier aa

A

Faux, dernier aa

réaction nommée : peptidyle transférase

104
Q

Seule réaction que catalyse le ribosome

A

Formation d’un lien peptidique entre 2 aa

105
Q

4 sites sur le ribosome

A

1) site de liaison a l’ARNm
2) site P (peptidyle): retient l’ARNt qui porte la chaîne d’aa en élongation
3) site A (aminoacyl ou accepteur): retient l’ARNt qui porte le prochain aa à ajouter à la protéine
4) site S (sortie) / E en anglais pr exit

106
Q

TRADUCTION : initiation

A

1) trouver le cadre de lecture
2) liaison de l’ARNt-met de depart
3) association des deux sous unités du ribosome

107
Q

TRADUCTION : élongation

A

1) Liaison des ARNt au site A
2) formation du lien peptidique
3) translocation du ribosome un codon à la fois

108
Q

Traduction : terminaison

A

Codon - stop en position A

109
Q

La traduction est co-transcriptionnelle. Qu’est-ce que ça signifie

A

Traduction et transcription se réalisent en mm temps

110
Q

V ou f, les ribosomes et l’ADN chromosomique sont dans le mm compartiment cell

A

V

111
Q

Quelles sont les différentes entre le mécanisme de traduction pro et eucaryotes

A

Différences sont au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur l’ARNm

112
Q

Le modèle en boucle fermé était utilisé pour expliquer la conformation que prend l’ARNm lors de la traduction jusqu’à dernièrement… maintenant, les étudent lient cette conformation à quoi

A

États de stress cellulaire ou inhibition de la traduction

113
Q

Quelle conformation de l’ARNm lors de la traduction semble plus près de la réalité

A

Conformation plus ou moins linéaire

114
Q

V ou f, eucaryotes : lorsque l’ARNm parvient au cytoplasme, il n’y a pas encore de protéines particulières en 5’ et en 3’, ça s’installe après

A

Faux, les structures en 5’ et en 3’ sont liées par des protéines particulières

115
Q

Protéine particulière qui lie la portion 5’ de l’ARNm

A

EIF4E

116
Q

Que permet la liaison 5’ ARNm et eIF4E

A

Recruter les autres protéines eIF4 nécessaires à la préparation de l’ARNm à la reconnaissance par le complexe de préinitiation 43S

117
Q

Par quoi est formé le complexe de préinitiation 43S

A

Association de la petite sous-unité (40s) du ribosome et des facteurs protéiques eIF1, eIFA, eIF3, eIF5

118
Q

V ou f, c’est seulement en se liant à la petite sous unité (40S) que eIF1, eIF3, eIF5 forment un complexe

A

Faux, forment un complexe avant de se lier à la petite sous-unité

119
Q

Eucaryotes : la sous-unité et les 4 facteurs peuvent ensuite lier eIF2-GTP associé à

A

L’ARNt initiateur (Met-ARNt)

120
Q

V ou f, les procaryotes ont eu aussi un ARN initiateur dédié

A

V

121
Q

v ou f, les procaryotes n’ont pas de facteurs d’initiation pour former un complexe de préinitiation

A

Faux

122
Q

V ou f, il y a liaison du complexe d’initiation à l’ARNm avant l’ajout de la grande sous-unité du ribosome chez les procaryotes aussi

A

Vrai

123
Q

Que se passe-t-il en parallèle de l’association du complexe de préinitiation 43S

A

Liaison de eIF4G
Puis eIF4A
Puis eIF4B (stimule activité hélicase à la coiffe 5’)
EIF4A défait les structures secondaires de l’ARNm avant sa liaison avec le complexe préinitiateur, permet au complexe de scanner l’ARNm à la recherche du codon AUG

124
Q

Que se passe-t-il lorsque le complexe a reconnu le codon intiateur

A

GTP associé a eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe au site d’initiation

Grande sous-unité ribosomale (60s) associée à eIF5B vient compléter le ribosome, requiert l’hydrolyse du GTP associé à eIF5B

125
Q

V ou f, l’ARNt chargé de la méthionine initiatrice est associée au site A du ribosome

A

Faux, site P

126
Q

De quoi dépend l’élongation une fois le ribosome formé au site d’initiation sur l’ARNm

A

Facteurs d’élongation (EF)

127
Q

Étapes clés de l’élongation (traduction)

A

Entrée des ARNt-aminoacyls successifs, formation du lien peptidique, translocation du ribosome un codon à la fois

128
Q

Chez les eucaryotes, l’ARNt chargé de son acide aminé (ARNt-aminoacyl) parvient au ribosome associé à quoi

A

EF1alpha GTP (un autre pour les procaryotes), s’attache au site A du ribosome

129
Q

Explique ce qu’il se passe lorsque c’est le bon ARNt aa et le mauvais lors de l’élongation (traduction)

A

Bon : anticodon de l’ARNt aa s’apparie au codon de l’ARNm, GTP de EF1alpha est hydrolysé en GDP. Hydrolyse du GTP = changement de conformation du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome

Mauvais : si le codon et l’anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas lieu et l’ARNt-aa laisse le site A libre

130
Q

Une fois les aa à proximité l’un de l’autre (ARNt en position P et A sur le ribosome), la formation du lien peptidique est catalysée par

A

ARNr 28s

131
Q

Après la formation du lien peptidique, le ribosome se déplace le long de l’ARNm sur une distance égale à…

A

Un codon (3nt)

132
Q

Comment est-ce que le ribosome arrive à se déplacer sur l’ARNm après la formation du lien peptidique

A

Hydrolyse d’un GTP associé au facteur EF2

BIO 1101 (9 decks)

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