Final - Chapitre 7 - Traduction Flashcards
définis protéines
polymères d’aa. Séquences de longueurs variables qui peuvent être composées de 20 aa différents (+2) retenus ensemble par des liaisons peptidiques (covalentes)
la séquence des acides aminés est déterminée par quoi
la séquence de l’ADN (codons)
comment sont construits les aa
autour d’un carbone central (carbone alpha) il y a un H, groupe carboxyl (COOH), groupe amine (NH2) et une chaîne latérale variable (R)
qu’est-ce qui différencie les aa entre eux
chaîne latérale
nombre de nt qui codent un aa
3 (triplet)
nombre de codons possibles
64 (4^3)
il faut un intermédiaire pour décoder les acides nucléiques et lier spécifiquement les acides aminés
ARN de transfert
nom de la boucle de l’ARNt
anticodon (reconnait la séquence complémentaire sur l’ARNm)
v ou f, il y a chevauchement entre les nucléotides
faux, colinéarité
v ou f, il existe 3 possibilités de cadre de lecture pour chaque ARNm
vrai
qu’est ce qui impose l’ordre de lecture pour le cadre de lecture
le codon d’initiation
nom de cadre de lecture si je commence à lire à partir du premier nucléotide que je connais
cadre de lecture 1
v ou f, peu importe le cadre de lecture choisi, on a les mêmes protéines
faux, pas la même séquence pour le codon!!
lorsqu’on séquence un gène et qu’on obtient une séquence, comment trouver le bon cadre de lecture
on trouve le codon de départ qui donne la plus grande séquence (je présume que c’est le bon… )
il y a un seul codon de départ et un seul codon STOP
dans la cellule, le ribosome hésite pour savoir lequel est le premier codon v ou f
faux, le ribosome sait où commencer
le codon de départ est toujours le même… lequel
AUG (méthionine)
le code génétique est universel, mais les bactéries et les humains ne traduisent pas les codons de la même manière v ou f
faux, traduisent de la même manière
lorsqu’on fait du séquençage, on séquence souvent de l’ADN codant, on se retrouve alors avec quel codon d’initiation
ATG
v ou f, il y existe des exceptions au code génétique parmi les organismes
vrai
il y existe 2 aa qui sont indirectement codés par le code génétique… comment se fait leur incorporation
de manière co-traductionnelle via des codons-stops en présence de séquences d’insertion
2 aa qui sont indirectements codés par le code génétique
sélénocystéine et pyrrolysine
v ou f, la pyrrolysine est chez les humains et les plantes
faux, très rare
par quoi sont codés les 2 aa spéciaux
codons stop
sélenocystéine : UGA
pyrrolysine : UAG
comment faire en sorte qu’un codon stop ne soit pas perçu comme un codon stop pour coder pour les 2 aa rares (surtout pour selenocystéine)
élément SECIS en 3’UTR qui fait une boucle qui interagit avec la machinerie de traduction (ribosome) pour introduire la sélenocystéine. La traduction se continue jusqu’au prochain codon STOP (le vrai)
UAG code toujours pour la terminaison de la traduction v ou f
v chez les humains, f chez les bactéries et archées méthanogènes !!!
Pyrrolysine (élément PYLIS)
les protéines sont des polymères d’aa retenus ensemble par quels liens
peptidiques
v ou f, la structure 3D des protéines peut varier à l’infini
vrai (grande variété chimique des 20 aa)
type de liaison entre le groupe carboxyle d’un aa et le groupe amine d’un aa suivant
liaison covalente
une chaine d’aa possède une polarité… explique
extrémité NH2 et extrémité COOH
par convention, l’extrémité ____ de la chaine d’aa est placée à gauche
NH2
il y a bcp de diversités dans les chaînes latérales… peuvent être (3)
non polaires (hydrophobes)
polaires (hydrophiles)
chargés (+ ou -) : hydrophile
que peuvent former les cystéines entre elles
ponts disulfures (liaisons covalentes)
v ou f, les ponts disulfures jouent un rôle important dans la formation de la struture secondaire
faux, structure tertiaire
le plus petit des aa et peut occuper des espaces très exigus
glycine
particularité de la proline
contient un cycle formé par son groupe amine relié à son groupe R, proline est très rigide et permet de former un angle fixe à la chaîne polypeptidique
v ou f, la composition en aa hydrophobes ou hydrophiles va influencer la localisation de la protéine dans la cellule et la structure secondaire
faux, structure tertiaire
v ou f, la majorité des protéines auront un coeur hydrophile et une surface hydrophobe
faux, le contraire, coeur hydrophobe et surface polaire
nombre de niveaux structuraux des protéines
protéines
qu’est-ce que la structure primaire
séquence des aa qui forment une protéine, on peut prédire la séquence si on connaît la séquence d’ADN qui code une protéine étant donné qu’elle dépend directement du code génétique
v ou f, la protéine en cours de synthèse adopte spontanément une structure secondaire en fonction des aa présents
vrai
définis hélice alpha
cylindre stabilisé par des liaisons hydrogènes
les chaînes latérales sont à l’extérieur
définis feuillet plissé bêta
surface plane stabilisée par des liaisons H
le feuillet bêta a des chaînes latérales au dessus et en dessous de la feuille
certains aa ont des conformations préférentielles v ou f
vrai
une protéine fonctionnelle est formée à partir d’un agencement d’hélices alpha, feuillets bêta ou une combinaison des deux
structure tertiaire
v ou f, la structure quaternaire est obligatoire
faux, seulement lorsqu’on parle de complexes protéiques - on parle de plusieurs sous-unités
lorsque les protéines sont isolées, elles adoptent la même structure qu’à l’intérieur de la protéine v ou f
vrai
la plupart des motifs structuraux peuvent être reconnus de quelle manière
alignement des séquences d’aa
fonction de la protéine = somme des
domaines
toutes les protéines ont la même charge et la même masse
faux, chaque protéine est caractérisée par une séquence d’aa unique
explique SDS-PAGE
échantillons dénaturés dans SDS : détergent chargé se fixe aux aa et confère une charge négative aux protéines
migration sur gel de polyacrylamide en appliquant un courant électrique
séparation des molécules selon leur masse
le SDS-PAGE normalise la charge par…
unité de masse
explique le transfert Western
suite à un SDS-PAGE, on cherche une protéine spécifique avec des anticorps produits préalablement contre cette protéine
nombre de nucléotides de l’ARNt
75
la séquence de l’ARNt permet des appariements locaux et la formation d’une structure particulière secondaire en … et tertiaire en …
trèfle
tertiaire (L)
nb de régions ARNt
4
4 régions de l’ARNt
selon les bases atypiques : boucle D et boucle TpsiCG
selon la fonction : boucle anticodon et bras accepteur de l’aa
3 étapes de maturation des ARNt
clivage en 5’ par la RNase P
modification de plusieurs bases (environ 10% des nt)
épissage
3 types de modifications des ARNt
les U en 3’ sont remplacés par CCA (un aa est attaché à cette extrémité plus tard)
méthylation sur 2’ des riboses (méthylguanine)
conversion de U spécifiques en pseudouridine (psi), ribothymidine (T) ou dihydrouridine (D)
v ou f, tous les ARNt subissent de l’épissage
faux
en 3 dimensions, l’ARNt adopte une structure en L… décris la boucle de l’anticodon et le bras accepteur de l’aa
la boucle de l’anticodon se retrouvé opposée au bras accepteur de l’aa
qui doit charger un aa sur le bras accepteur de l’ARNt
AAS : aminoacyl-ARNt-synthétase
il existe plusieurs AAS v ou f
vrai, chaque aminoacyé-ARNt-synthétase est spécifique à 1 aa et reconnait les anticodons correspondants à cet aa
nombre de types d’ARNt
45
explique la règle du Wobble
appariement des bases 1 et 2 du codon avec les bases 3 et 2 de l’anticodon suit les règles de l’appariement des bases A-U et C-G. Le numéro de chaque base est selon l’ordre 5’ vers 3’
particularité de la 3e position du codon
peut former des appariements inhabituels ce qui permet une certaine flexibilité à cette position
la base située à l’extrémité 3’ de l’anticodon est moins confiné dans l’espace v ou f
faux, la base en 5’
un ARNt peut s’apparier avec 2 codons qui diffèrent par la 3e base à quelle condition
les 2 codons doivent coder pour le même acide aminé
un U à la première position de l’anticodon (5’) peut s’apparier à quoi
A ou G
un I en première position de l’anticodon (5’) peut s’apparier à quoi
U, C ou A
comment est obtenue la base I
en modifiant une adénine durant la maturation de l’ARNt (groupement amine en moins)
la base Inoside est sur le codon ou l’anticodon
anticodon
3 avantages de la base fluctuante
permet de diminuer le nombre d’ARNt nécessaire pour décoder les 61 codons
facilite la dissociation de l’ARNt pendant la synthèse protéique à cause de la liaison plus faibl au niveau de la base fluctuante
permet une plus grande robustesse du code génétique, les mutations en position 3 du codon étant plus souvent sans conséquence
pourquoi UCU et UCC codent pour le même aa
ils sont reconnus par le même ARNt
par quel type de liaison un AAS lie un aa à son ARNt
liaison ester
chaque AAS reconnait 2-3 aa v ou f
faux, UN SEUL
ASS reconnaît l’ARNt de quelle manière
par les séquences situées sur le bras accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon
v ou f, un ribosome peut distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa
faux, ne peut pas distinguer
explique le mécanisme de chargement (formation d’une liaison ester)
- site actif de l’enzyme (AAS) lie l’acide aminé et l’ATP
- hydrolyse de l’ATP en AMP qui se lie à l’acide aminé par son groupement phosphate
- liaison covalente entre ARNt (attaque par 3’OH du C de l’acide aminé et du P de l’AMP)
- AMP quitte
- l’aminoacyl-ARNt est libéré
- l’ARNt chargé se retrouve dans le cytoplasme
la sélection du bon aa-ARNt en fonction du codon lu sur l’ARNm est effectuée par le…
ribosome
qu’est-ce que le ribosome
organite composé de 2 sous-unités (petite et grande). Chaque sous-unité est composée de protéines ribosomales et d’ARNribosomaux
lieu de production des ARNr
nucléole
lieu s’assemblage des sous-unités du ribosome
périphérie du nucléole
les 2 s-u du ribosome s’unissent en ribosome seulement…
sur l’ARNm
Les ARNr chez E.coli sont codés par cmb d’opérons
7
chaque opéron de l’ARNr de E.coli est transcrit en
un long précurseur, 30S
que doit-il se passer au précurseur 30S pour produire les ARNr matures
clivage de 30S par RNase III : 3 ARNr matures = 16s (petite s-u ribosomale), 5s et 23s (grosse s-u ribosomale)
chez les eucaryotes, les ARNr sont codés par
le gène 45s
nombre de copies du gène 45s dans le génome humain
200 copies disséminées en tandem sur 5 chromosomes
l’ADN 45S comprend l’information génétique pour l’ARNr…
18S, 28S et 5,8S
suite à la transcription des ARNr précurseurs par la pol I, que se passe-t-il
modifiés pour donner 3 ARNr matures
v ou f, l’ARNr 5S est produit par le gène 45S
faux, un autre
d’importantes modifications chimiques se produisent sur le long précurseur d’ARNr, lesquelles
plus de 100 réactions de méthylation en 2’-OH des sucres des nucléotides
plus de 100 isomérisations des uridines en pseudouridines - permet de rigidifier la structure secondaire/tertiaire des ARN
v ou f, les réactions de méthylation et d’isomérisation des uridines s’effectent n’importe où dans la séquence
faux, à des positions précises
ribosome : responsable de la formation des liaisons peptidiques
grande sous-unité du ribosome contient le centre peptidyl-transférase (PTC)
ribosome : petite sous-unité contient…
centre de décodage (DC) les ARNt chargés lisent ou décodent les codons de l’ARNm
où commencer la traduction ? Le ribosome décode l’ARNm comment?
5’ vers 3’
la traduction est presque toujours initiée sur quel codon
AUG (met)
séquence qui détermine le cadre de lecture et le début de la protéine
RBS-AUG (séquence conservée présente en 5’ du codon AUG - séquence Shine-Dalgarno)
RBS est complémentaire à quel ARNr ?
ARNr 16S : leur appariment positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt
Recrutent les ribosomes au niveau des ARNm matures
Complexes de pré-initiation impliquant des facteurs protéiques
Que fait la petite sous-unité liée à un Met-ARNt
Se positionne sur l’ARNm au niveau de la coiffe 5’ et scanne l’ARNm jusqu’au premier AUG
Suite à appariement codon-anticodon, la petite sous unité s’arrête et la grande sous unité vient la rejoindre
Premier codon AUG = Initiateur
Séquence de Kozak
Séquence consensus pour la reconnaissance du codon initiateur CRCCaugG (R=purine)
Si les nt encadrant le codon initiateur scannee par Met-ARNt, premier AUG peut être ignoré en faveur d’un 2e ou 3e AUG
V ou f, la chaîne peptidique en synthèse est attachée à l’ARNt du premier aa
Faux, dernier aa
réaction nommée : peptidyle transférase
Seule réaction que catalyse le ribosome
Formation d’un lien peptidique entre 2 aa
4 sites sur le ribosome
1) site de liaison a l’ARNm
2) site P (peptidyle): retient l’ARNt qui porte la chaîne d’aa en élongation
3) site A (aminoacyl ou accepteur): retient l’ARNt qui porte le prochain aa à ajouter à la protéine
4) site S (sortie) / E en anglais pr exit
TRADUCTION : initiation
1) trouver le cadre de lecture
2) liaison de l’ARNt-met de depart
3) association des deux sous unités du ribosome
TRADUCTION : élongation
1) Liaison des ARNt au site A
2) formation du lien peptidique
3) translocation du ribosome un codon à la fois
Traduction : terminaison
Codon - stop en position A
La traduction est co-transcriptionnelle. Qu’est-ce que ça signifie
Traduction et transcription se réalisent en mm temps
V ou f, les ribosomes et l’ADN chromosomique sont dans le mm compartiment cell
V
Quelles sont les différentes entre le mécanisme de traduction pro et eucaryotes
Différences sont au niveau des facteurs protéiques utilisés et les séquences reconnues sur l’ARNm
Le modèle en boucle fermé était utilisé pour expliquer la conformation que prend l’ARNm lors de la traduction jusqu’à dernièrement… maintenant, les étudent lient cette conformation à quoi
États de stress cellulaire ou inhibition de la traduction
Quelle conformation de l’ARNm lors de la traduction semble plus près de la réalité
Conformation plus ou moins linéaire
V ou f, eucaryotes : lorsque l’ARNm parvient au cytoplasme, il n’y a pas encore de protéines particulières en 5’ et en 3’, ça s’installe après
Faux, les structures en 5’ et en 3’ sont liées par des protéines particulières
Protéine particulière qui lie la portion 5’ de l’ARNm
EIF4E
Que permet la liaison 5’ ARNm et eIF4E
Recruter les autres protéines eIF4 nécessaires à la préparation de l’ARNm à la reconnaissance par le complexe de préinitiation 43S
Par quoi est formé le complexe de préinitiation 43S
Association de la petite sous-unité (40s) du ribosome et des facteurs protéiques eIF1, eIFA, eIF3, eIF5
V ou f, c’est seulement en se liant à la petite sous unité (40S) que eIF1, eIF3, eIF5 forment un complexe
Faux, forment un complexe avant de se lier à la petite sous-unité
Eucaryotes : la sous-unité et les 4 facteurs peuvent ensuite lier eIF2-GTP associé à
L’ARNt initiateur (Met-ARNt)
V ou f, les procaryotes ont eu aussi un ARN initiateur dédié
V
v ou f, les procaryotes n’ont pas de facteurs d’initiation pour former un complexe de préinitiation
Faux
V ou f, il y a liaison du complexe d’initiation à l’ARNm avant l’ajout de la grande sous-unité du ribosome chez les procaryotes aussi
Vrai
Que se passe-t-il en parallèle de l’association du complexe de préinitiation 43S
Liaison de eIF4G
Puis eIF4A
Puis eIF4B (stimule activité hélicase à la coiffe 5’)
EIF4A défait les structures secondaires de l’ARNm avant sa liaison avec le complexe préinitiateur, permet au complexe de scanner l’ARNm à la recherche du codon AUG
Que se passe-t-il lorsque le complexe a reconnu le codon intiateur
GTP associé a eIF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complexe au site d’initiation
Grande sous-unité ribosomale (60s) associée à eIF5B vient compléter le ribosome, requiert l’hydrolyse du GTP associé à eIF5B
V ou f, l’ARNt chargé de la méthionine initiatrice est associée au site A du ribosome
Faux, site P
De quoi dépend l’élongation une fois le ribosome formé au site d’initiation sur l’ARNm
Facteurs d’élongation (EF)
Étapes clés de l’élongation (traduction)
Entrée des ARNt-aminoacyls successifs, formation du lien peptidique, translocation du ribosome un codon à la fois
Chez les eucaryotes, l’ARNt chargé de son acide aminé (ARNt-aminoacyl) parvient au ribosome associé à quoi
EF1alpha GTP (un autre pour les procaryotes), s’attache au site A du ribosome
Explique ce qu’il se passe lorsque c’est le bon ARNt aa et le mauvais lors de l’élongation (traduction)
Bon : anticodon de l’ARNt aa s’apparie au codon de l’ARNm, GTP de EF1alpha est hydrolysé en GDP. Hydrolyse du GTP = changement de conformation du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome
Mauvais : si le codon et l’anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas lieu et l’ARNt-aa laisse le site A libre
Une fois les aa à proximité l’un de l’autre (ARNt en position P et A sur le ribosome), la formation du lien peptidique est catalysée par
ARNr 28s
Après la formation du lien peptidique, le ribosome se déplace le long de l’ARNm sur une distance égale à…
Un codon (3nt)
Comment est-ce que le ribosome arrive à se déplacer sur l’ARNm après la formation du lien peptidique
Hydrolyse d’un GTP associé au facteur EF2
