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BIO 1101 > Final - Chapitre 6 - Transcription et maturation de l'ARN chez les eucaryotes > Flashcards

Final - Chapitre 6 - Transcription et maturation de l'ARN chez les eucaryotes Flashcards

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1
Q

où se fait la transcription eucaryote

A

noyau

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Q

où se fait la traduction eucaryote

A

cytoplasme

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3
Q

comment sont les gènes eucaryotes

A

monocistroniques (gènes qui ne codent qu’une seule protéine ou un seul produit fonctionnel)

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4
Q

nombre d’ARN pol qui réalisen la transcription

A

3

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5
Q

décris les ARN produits par ARN pol I et III

A

peu de variété, nombre de transcrits très abondants ( plus que 100 000 copies par cellule)

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6
Q

décris les ARN produits par pol II

A

plus de 20 000 transcrits ARNm différents par cellule (20 000 gènes, 20 000 protéines différentes)

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7
Q

mécanismes clés dans la régulation précise de l’expression génique concernant l’ARN pol II

A

reconnaissance de promoteurs + variabilité de la transcription d’un promoteur à l’autre

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8
Q

forme de l’ARN pol II

A

forme générale en pince de crabe, site catalytique vers le centre, similaire à l’ARN pol des procaryotes

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9
Q

nom des sous-unités de base qui sont présentes chez les procaryotes et similaires chez les eucaryotes (ARN pol II)

A

alpha, alpha, bêta, bêta’, sigma

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10
Q

v ou f, l’ARN pol II eucaryote possède moins de sous-unités en périphérie

A

faux, plus, cela lui permet d’interagir avec différents facteurs de transcription
12 sous-unités (protomères) : RPB

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11
Q

sous-unité de l’ARN pol II qui possède une extension C-terminale (CTD)

A

RPB-1, queue permet de remplir plusieurs fonctions nouvelles comparativement à l’ARN pol procaryote

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12
Q

particularité des aa de CTD

A

aa facilement phosphorylables - répétition en tandem de l’heptapeptide : Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser

52x répétition de 7 chez les humains

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13
Q

changements dans l’état de phosphorylation des aa sur la queue (CTD) vont faire quoi

A

dicter les étapes de la transcription (absent chez les procaryote)

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14
Q

2 fonctions de CTD

A

CTD-P est responsable du passage de l’étape d’initiation à celle d’élongation en recrutant des facteurs d’élongation

impliqué dans le recrutement des facteurs de maturation des pré-ARNm

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15
Q

chaque fois qu’une protéine intervient dans la transcription eucaryote, par quoi est-elle recrutée

A

fort probablement par un patron de phosphorylation précis sur la queue CTD

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16
Q

Au niveau du domaine carboxy-terminal CTD, les niveaux de ______ changent pendant la transcription

A

phosphorylation…

il y a un patron de phosphorylation précis au niveau de la queue pour permettre à la transcription de poursuivre ses étapes

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17
Q

le promoteur basale est une protéine v ou f

A

faux, c’est sur l’ADN
correspond aux boites -35, -10 des procaryotes

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18
Q

4 séquences possibles au niveau du promoteur basal

A

BRE
TATA
Inr
DPE (derrière le site d’initiation de la transcription)

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19
Q

qu’est-ce qui reconnait les 4 séquences possibles au niveau du promoteur basale

A

différents facteurs de transcription généraux (principaux = TFIIB, TBP/TFIID)

jouent le même rôle que la sous-unité sigma de E.coli

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20
Q

la formation du complexe de pré-initiation survient à quelle boîte

A

TATA (lorsqu’elle est présente)

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21
Q

élément le plus fréquent chez tous les promoteurs

A

Inr

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22
Q

typiquement, un promoteur est constitué des 4 séquences conservées, v ou f

A

faux, de 2 ou 3 des éléments

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23
Q

si un promoteur contient 1 séquence conservée, c’est un promoteur faible ou fort

A

très faible

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24
Q

le motif conservé de la boîte TATA est positionné où

A

environ -35 à -25 pb

détermine le site d’initiation de la transcription

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25
Q

v ou f, une mutation à l’intérieur de la boîte TATA ne diminue pas la transcription

A

faux, une mutation diminue drastiquement la transcription, mais la séquence entre la boîte TATA et le site peut varier sans conséquence

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26
Q

permettent l’association de l’ARN pol au promoteur (AU BON ENDROIT) et l’initiation de la transcription

A

GTF (facteurs de transcription généraux)

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27
Q

Les GTF sont généralement quoi

A

des complexes protéiques multimériques (composés de plusieurs sous-unités)

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28
Q

premier et le plus grand des facteurs de transcription généraux à interagir avec le promoteur

A

TFIID

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29
Q

TFIID est le premier à faire contact avec l’ADN… avec quelle sous-unité

A

TBP (TATA binding protein)

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30
Q

nombre de sous-unités de TFIID

A

14

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31
Q

que font les TAF de TFIID

A

reconnaissent d’autres éléments du promoteur basal et régulent l’association TBP-TATA en cachant le site TBP

*** liaison TBP-TATA est plus forte

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32
Q

lorsque TBP se lie à la boîte TATA, qu’est-ce que ça permet

A

contact de l’ADN au niveau du SILLON MINEUR et repliement local de l’ADN et le domaine C-terminal de TBP se replie comme une selle autour de l’ADN

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33
Q

l’association TBP-TATA est une ___________ nécessaire pour recruter d’autres GTF

A

plateforme d’échafaudage

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34
Q

comment ça se fait que c’est au niveau du sillon mineur qu’on lie une séquence spécifique ?

A

c’est rare, exception, TBP NE LIE PAS la boîte TATA de façon séquence spécifique, parcourt l’ADN au niveau du sillon mineur, tente de replier l’ADN dès qu’il trouve des A et des T et c’est seulement rendu à la boîte TATA que ça fonctionne

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35
Q

2e facteur de transcription à joindre le complexe d’initiation de la transcription

A

TFIIB

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36
Q

comment fonctionne TFIIB

A

domaine C terminal de TFIIB établit un contact avec TBP, l’élément BRE et l’ADN situé après TATA
domaine N terminal s’étend vers le site d’initiation et fait contact avec Pol II

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37
Q

que se passe-t-il après la liaison de TFIIB au complexe

A

un complexe formé de TFIIF et la pol II se lie sur l’ADN (promoteur), positionnant la pol au site d’initiation

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38
Q

quel est l’effet de TFIIF sur le complexe d’initiation de la transcription

A

cette liaison stabilise l’agrégat ADN-TBP-TFIIB

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39
Q

deux autres facteurs, suite à TFIIF sont liés avant que les 2 brins d’ADN ne soient séparés pour permettre la transcription, lesquels

A

facteurs TFIIE et TFIIH

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40
Q

TFIIH est un très gros facteur avec 3 activités enzymatiques importantes, lesquelles

A

hydrolyse de l’ATP (ATPase)
hélicase
phosphorylation de CTD (kinase)

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41
Q

quel facteur ouvre l’ADN

A

TFIIH (hélicase)

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42
Q

chez les eucaryotes, le passage de conformation - complexe fermé à ouvert est spontané, v ou f

A

faux, nécessite de l’énergie, possible grâce à TFIIH

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43
Q

lorsque la polymérase s’éloigne du site d’initiation que se passe-t-il

A

une autre sous-unité de TFIIH phosphoryle le CTD de la polymérase

TBP demeure liée à la boite TATA, mais les autres facteurs se dissocient

l’ARN pol échappe au promoteur et la transcription commence

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44
Q

requis pour permettre l’accès de l’ARN pol et des facteurs de transcription généraux au génome IN VIVO

A

complexes remodelants

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45
Q

qu’est-ce que le complexe médiateur

A

énorme complexe protéique qui contient des modificateurs de nucléosomes et des remodeleurs de la chromatine

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46
Q

le complexe médiateur s’associe à quoi

A

ARN pol II et différents facteurs de transcription spécifiques (activateurs et inhibiteurs) et généraux

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47
Q

in vitro, la transcription est initiée par la liaison des facteurs de transcription généraux dans quel ordre

A

TBP de TFIID : lie TATA + site pour TFIIB
TFIIB : donne ancrage aux autres
complexe pol II et TFIIF embarque
TFIIE permet de recruter TFIIH
TFIIH (activité hélicase) : séparation de l’ADN double brin et phosphorylation de la polymérase (aa spécifique)

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48
Q

permet à la pol II d’échapper au promoteur

A

phosphorylation par TFIIH

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49
Q

avantage que TBP demeure liée à la boîte TATA alors que les autres facteurs se dissocient

A

recrutement plus rapide des autres facteurs de transcription et initiation avec la polymérase plus rapidement

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50
Q

le complexe médiateur joue un rôle pendant quelle étape de la transcription eucaryote

A

initiation

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51
Q

pendant quelle étape de la transcription eucaryote avons-nous des événements de phosphorylation sur la queue CTD

A

élongation

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52
Q

les événements de phosphorylation sur la queue CTD permet quoi

A

recrutement de facteurs d’élongation

stimuler la polymérase et permettre une synthèse rapide de l’ARN

certains facteurs aident à la correction

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53
Q

certains facteurs recrutés par CTD-P agissent pendant qu’elle étape de la transcription si ce n’est pas pendant l’élongation

A

maturation de l’ARN (ajout de la coiffe, queue poly-A)

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54
Q

au cours de l’élongation, les nucléosomes sont modifiées par quel complexe

A

FACT

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55
Q

que permet le complexe FACT

A

le passage de l’ARN pol à travers l’ADN condensé

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56
Q

que retire le complexe FACT

A

un dimère H2A-H2B du coeur du nucléosome qui se trouve devant l’ARNpol

donne suffisamment d’espace à l’enzyme pour transcrire l’ADN enroulé

*il est remis lorsque l’ARN pol est passé et a déjà réalisé la transcription

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57
Q

qu’est-ce qui fait en sorte que la polymérisation de l’ARN par l’ARN pol II s’arrête

A

la polymérisation de l’ARN par l’ARN pol II se poursuit jusqu’à ce que la séquence dictant le clivage et la polyadénylation (Poly-A) du pré-ARNm soit dépassée

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58
Q

explique le signal de polyadénylation

A

complexe protéique responsable du clivage et de la polyadénylation s’attache en avance au CTD phosphorylé (CPSF et CstF)

lorsque le signal poly A = transcrit (sort de l’ARN pol), le complexe se déplace sur le signal

coupure de l’ARN entre CPSF et CstF

ajout de 200 adénine sur le bout 3’

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59
Q

v ou f, lorsque l’ARN est coupé, la polymérase cesse de transcrire

A

faux, continue, l’arrêt de la transcription survient n’importe où sur une région de 0,5-2kb en aval (derrière) le site de poly A

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60
Q

comment est le second ARN produit par l’ARN pol

A

pas de coiffe, pas de queue poly-A alors dégradé par les exonucléases

NE SERA JAMAIS TRADUIT EN PROTÉINE

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61
Q

Suite au clivage de l’ARN pour séparer l’ARNm de l’ARN qui sera dégradé, le patron de phosphorylation de la queue CTD permet de recruter quelle protéine

A

Rtt103

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62
Q

Rtt103 permet de recruter quoi

A

Rat1 (exonucléase)

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63
Q

lorsque l’ARNpm est clivé, que fait Rat1

A

va se lier au côté 5’ de l’ARN résiduel (transcrit tjrs attaché à la polymérase), l’activité exonucléique de Rat1 dégrade l’ARN très rapidement

lorsque Rat1 rattrape la pol, la transcription se termine

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64
Q

comment appelons-nous le modèle de terminaison de la transcription eucaryote qui met en jeu Rtt103 et Rat1

A

modèle torpille de la terminaison

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65
Q

3 processus de maturation de l’ARNm qui ont lieu dans le noyau au fur et à mesure que le transcrit primaire est produit par l’ARNpol II

A

ajout de la coiffe 5’ du transcrit
clivage et polyadénylation de l’extrémité 3’
élimination des introns et épissage des exons

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66
Q

l’épissage peut débuter dès que…

A

le premier intron a complètement émergé de la polymérase et se poursuit souvent après la fin de transcription

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67
Q

l’ajout de la coiffe en 5’ se fait quand

A

pendant la transcription, dès qu’on a 20-30nt d’ARN

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68
Q

à quoi s’associent les facteurs de maturation de l’ARNm

A

s’associent au CTD de l’ARN pol II

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69
Q

l’association des facteurs de maturation de l’ARNm au domaine CTD stimule quoi

A

le taux de transcription par l’ARN pol II

70
Q

qu’est-ce que la coiffe

A

coiffe 7-méthylguanosine triphosphate à l’extrémité 5’ (lien 5’-5’ avec un pont triphosphate)

71
Q

que possède la 7-méthylguanosine triphosphate

A

groupe méthyle (CH3) sur l’azote #7 de la guanine

72
Q

la coiffe est ajoutée quand

A

au transcrit initial lorsqu’il atteint 25-30 nt

73
Q

par quoi est catalysée l’ajout de la coiffe

A

une enzyme de la coiffe qui s’associe au domine CTD phosphorylé de l’ARN pol II

74
Q

4 fonctions de la coiffe

A

protection de l’ARNm contre les enzymes hydrolytiques (nucléases)

distingue les ARNm des autres espèces d’ARN présents dans le noyau

s’unit à CBC - facilite la maturation correcte de l’ARNm + transport à travers le pore nucléaire

site d’attache pour la petite sous-unité du ribosome lors de la traduction chez les eucaryotes (reconnaissance de l’ARNm)

75
Q

le groupement méthyl sur l’azote du 7-méthylguanosine triphosphate est placé dans quel sens

A

à l’envers… protège de la dégradation

76
Q

v ou f, la coiffe est attachée à l’ARNm par le OH du carbone 3’

A

faux, elle n’est pas attachée

77
Q

coiffe en 5’ - réaction en 3 étapes… lesquelles

A
  1. phosphatase retire le phosphate gamma du premier nt transcrit
  2. guanyltransférase ajoute un GMP en liaison inverse (5’-5’)
  3. une méthylase ajoue un groupement CH3 sur la guanosine et parfois sur les sucres des nt adjacents
78
Q

à quelle extrémité se trouve la queue polyA

A

extrémité 3’

79
Q

3 rôles de la queue poly-A

A

protège contre la dégradation par les exonucléases

permet l’exportation de l’ARNm du noyau vers le cytoplasme

lorsque incorrectement polyadénylés, ils sont rapidement dégradés dans le noyau

80
Q

presque tous les ARNm trouvés dans les cellules animales contiennent la séquence __________ un peu en amont de la queue Poly A

A

AAUAAA

81
Q

que passe-t-il si la séquence AAUAAA est mutée

A

la polyadénylation d’un transcrit est grandement réduite

82
Q

où est située la région riche en GU ou en U

A

un peu en aval du site de clivage

83
Q

séquence reconnue par CPSF

A

AAUAAA

84
Q

séquence reconnue par CStF

A

G/U

85
Q

permet le recrutemet des enzymes de clivage, polyadénylation, dégradation de l’ARN résiduel et l’arrêt de la polymérisation

A

patron de phosphorylation spécifique sur la queue CTD de la sous-unité RBP1 de l’ARN pol

86
Q

mécanisme pour que la structure soit prête à recevoir l’enzyme PAP et à être clivée (bon positionnement de l’ARN)

A

CPSF lie le transcrit primaire sur la séquence AAUAAA

CStF se lie avec la région riche en G/U ou en U.

interaction de CStf avec CPSF pour la formation d’une boucle dans le transcrit

les protéines CFI et CFII se lient au complexe et le stabilisent

87
Q

v ou f, l’enzyme PAP (PolyA polymérase) stimule le clivage du transcrit un peu en amont de la première partie du signal de polyadénylation

A

faux, un peu en aval

88
Q

que faut-il au site de clivage pour que CFI et CFII puissent couper

A

recrutement de PAP
pourra rajouter des A dès que c’est coupé - le transcrit est rapidement polyadénylé après le clivage et donc protégé

89
Q

stimule la PAP

A

PABPII

90
Q

rôle de PABPII

A

accélérer la réaction de polyadénylation par PAP (initialement, PAP ajoute une douzaine d’adénines à l’extrémité 3’ libre)

91
Q

PABPII signale l’arrêt de la réaction quand ?

A

lorsque la queue poly A atteint 200-250 nt

92
Q

comment avons-nous remarqué l’épissage

A

en comparant l’ARNm (mature), ADN génomique

93
Q

la majorité des gènes eucaryotes codant des protéines contiennent des séquences non-codantes (introns) qui doivent être éliminées pour quoi ?

A

produire un ARNm fonctionnel composé uniquement des exons

94
Q

v ou f, les introns codent pour des protéines

A

faux

95
Q

comment déterminer les jonctions intron-exon

A

en comparant la séquence génomique à celle de l’ARNm mature

96
Q

l’analyse d’un grand nombre de séquences génomiques absentes des ARNm (introns) a révélé la présence de motifs… comment les qualifiés

A

les motifs sont moyennement conservés de chaque côté des sites d’épissage

97
Q

nb de nucléotides à chaque extrémité des introns nécessaires pour permettre l’épissage

A

30-40 nt

98
Q

quelles réactions permettent l’épissage de l’ARNm

A

deux réactions de transestérification

99
Q

décris les deux réactions de transestérification

A

1) 2’-OH de l’A du site de branchement attaque le groupement phosphoryle du G en 5’ de l’intron
libération de l’extrémité 5’ de l’intron qui forme une liaison phosphodiester avec 2’-OH du site de branchement

2) gr 3’OH de l’exon 1 devient nucléophile et attaque le gr phosphoryle au site d’épissage 3’ de l’intron
lie les deux exons et libère l’intron

100
Q

nombre de liaisons formées pour les liaisons rompues lors de l’épissage

A

2 liaisons rompues pour 2 liaisons formées

101
Q

qu’est-ce que le spliceosome

A

machinerie protéique complexe qui permet les réactions de transestérification (pas spontanées)

102
Q

nb de protéines du spliceosome

A

150 environ

103
Q

rôle des 5 snARN riches en uracile

A

participent à l’épissage des pré-ARNm : U1, U2, U4, U5, U6

104
Q

À quoi s’associent les snARN pour former les particules ribonucléoprotéiques (snRNP)

A

6-10 protéines nucléaires

105
Q

comment est-ce que les ARN des snRNP dictent l’assemblage du complexe

A

par appariement des bases

106
Q

que font l’ARN U1 et/ou l’ARN U6

A

s’associent par appariement des bases au site d’épissage en 5’ de l’intron

107
Q

que fait l’ARN u2

A

s’associe au site de branchement

108
Q

comment s’associent les snARN entre eux

A

appariement de bases

109
Q

v ou f, les protéines auxiliaires sont des snRNP

A

faux

110
Q

v ou f, les protéines auxiliaires n’interagissent pas avec l’ARNm selon la séquence

A

faux, interagissent selon la séquence

111
Q

quelles sont les 3 interactions possibles du complexe d’épissage

A

ARN/ARN
ARN/protéine
Prot/Prot

112
Q

la région qui suit le point de branchement est riche en..

A

pyrimidine

113
Q

lorsque snARN U1 reconnait le site d’épissage 5’, qu’est-ce qu’il se passe

A

la protéine U2AF lie la zone riche en pyrimidine près du site d’épissage3’ (après le point de branchement)

114
Q

que permet U2AF

A

le recrutement de BBP (lie le site d’embranchement)

115
Q

que permet BBP

A

à snRNP/U2 de venir s’associer au point de branchement

116
Q

lorsque snRNP/U2 s’installe au point de branchement, qu’est-ce qu’il se passe

A

le A sort de l’ARNm

117
Q

que se passe-t-il après que l’installation de snRNP/U2 ait fait ressortir le A

A

snRNP/U4, U5 et U6 créent un complexe avec U1 et U2

118
Q

que permet le complexe d’épissage (snRNP U4,U5,U6 + U1 et U2)

A

plier en lasso l’intron et le A du site de branchement s’approche du G situé au début de l’intron

119
Q

suite à la formation du complexe d’épissage, il y a une reconfiguration extensive des appariements des bases… cela libère quoi

A

les snRNP U1 et U4

120
Q

lorsque le snRNPU4 quitte, que fait snRNP/U6

A

s’apparie avec les bases présentes au site d’épissage en 5’ (s’associe avec U2 et U5)

121
Q

Que cause l’association du snRNP U6 à U2 et U5

A

le site est catalytiquement actif, induit la première réaction de transestérification qui forme le lien 2’-5’ entre le sucre A de la séquence de branchement et le phosphate du G en 5’ de l’intron

122
Q

snRNP qui termine le rapprochement des extrémités des exons et induit la 2e réaction de transestérification

A

snRNP U5

123
Q

comment est dégradé l’intron

A

enzyme de débranchement et d’autres RNases qui forment un complexe appelé exosome

124
Q

v ou f, les snRNP restent avec l’intron pour être dégradés par une enzyme de débranchement et d’autres RNases qui forment un complexe appelé exosome

A

faux, les snRNP se dissocient de l’intron

125
Q

v ou f, les introns ont toujours la même longueur chez tous les organismes

A

faux, peuvent être très longs chez les organismes complexes

126
Q

3 rôles des protéines SR

A

interagir avec les exons sur des ESE (séquences amplificatrices d’épissage)

liaisons protéine-protéine (pour que les snRNP se lient au bon endroit)

leur présence sur les exons favorise la formation du spliceosome

127
Q

protéine importante lors de l’épissage de longs introns puisqu’elle assure le processus en liant l’ARN et aidant la liaison de U2 au point de branchement

A

U2AF

128
Q

l’intron est libéré dans la première réaction de transestérification v ou f

A

faux, 2e réaction

129
Q

v ou f, l’épissage arrive tout le temps

A

faux, c’est une option supplémentaire

130
Q

qu’est-ce que l’épissage alternatif

A

variants d’épissage… possibilité d’arranger les exons selon différents patrons d’assemblage

131
Q

dans une épissage traditionnel, seulement quelques introns sont retirés v ou f

A

faux, tous les introns sont retirés, on a seulement les exons au final

132
Q

par quoi est régulé le choix du transcrit à produire, l’alternative d’épissage

A

type cellulaire, développement

133
Q

v ou f, à partir d’un même gène, on peut traduire des ARNm qui codent pour plusieurs protéines différentes

A

vrai, ça ne change pas l’identité complète des protéines, mais donne des variants (+ de domaines ou -)

134
Q

des _____ peuvent bloquer l’introductiond’un exon et des _________ promouvoir l’insertion de certains exons en interagissant avec les facteurs d’épissage

A

répresseurs
activateurs

135
Q

que font les protéines hnRNP

A

inhibent le recrutement du spliceosome à un endroit précis

inhibe l’épissage de l’intron en 3’ de l’exon et en 5’ de l’exon donc 3’ de l’intron suivant

136
Q

où s’associent les hnRNPs

A

au niveau de sites ESS (élément répresseur exonique), empêchent l’épissage en bloquant l’accès aux protéines SR ou complexe d’épissage directement

137
Q

relation qu’il y existe en SR et hnRNP

A

compétition entre les protéines SR et les hnRNPs
plus de hnRNP = épissage alternatif
plus de SR = favorise la coupure des introns sans inclure les exons

138
Q

un ARNmessager mature ne contient que des…

A

exons

139
Q

comment se nomme la région codante de l’ARNm

A

ORF

140
Q

délimitations de ORF

A

codon initiateur (AUG) et codon stop

141
Q

un ARNm typique contient toujours des séquences non codantes à ses deux extrémités appelées…

A

régions 5’UTR et 3’UTR, ces régions peuvent contenir des éléments régulateurs

142
Q

v ou f, la queue poly A est toujours traduite en protéines

A

faux, jamais

143
Q

les régions 5’UTR et 3’UTR correspondent à la coiffe et à la queue respectivement

A

faux

144
Q

la comparaison des séquences de nombreux ARNm avec l’ADN génomique montré que certains transcrits sont altérés à la suite de leur transcription complète… certains nucléotides sont modifiées de manière contrôlée ou non

A

de manière contrôlée : désamination (cytosine à uridine) ou insertion/délétion d’uridine

145
Q

v ou f, l’édition de base est très fréquente dans l’ARNm

A

faux, n’arrive presque pas, surtout ARNmito des protozoaires et certaines plantes
+ ARNt

146
Q

chez les eucaryotes supérieurs, l’édition de bases est bcp plus rare et se limite à des changements mineurs comme

A

une seule base

147
Q

peu importe le type d’ARN, où se passe la transcription et l’épissage

A

noyau

148
Q

afin d’être traduits, les ARNm matures doivent être exportés vers le cytoplasme… comment ?

A

association avec des protéines d’export… se lient aux séquences de l’ARNm

149
Q

que possèdent les protéines d’export

A

des signaux d’export nucléaire

reconnaissance par des récepteurs de signaux d’export… pour permettre la sortie

150
Q

les ARNr sont incorporés en sous-unités ribosomales dans le noyau au niveau…

A

du nucléole

151
Q

le traffic bidirectionnel des ARN et des protéines cargo entre le noyau et le cytoplasme se fait grâce à des … qui font quoi ?

A

karyophérines qui reconnaissent et lient une séquence spécifique d’aa sur ces protéines à transporter

152
Q

signal d’export nucléaire (NES) est reconnu par le récepteur d’export nommé…

A

exportine - permet la sortie vers le cytoplasme

153
Q

le transport des ARNm vers le cytoplasme dépend du complément de protéines qui s’associent à l’ARNm durant la … et la …

A

transcription et la maturation

154
Q

le transport des ARNm vers le cytoplasme dépend du complément de protéines qui s’associent à l’ARNm durant la transcription et la maturation et incluent toutes les protéines… (3)

A

qui reconnaissent les exons
celles qui s’associent à la coiffe en 5’
celles qui s’associent à la queue polyA

155
Q

v ou f, les ARNm ne peuvent pas être distingués des ARN produits par la transcriptions comme les introns, qui doivent être éliminés à l’intérieur du noyau

A

faux, peuvent être distingués… donc peuvent sortir sans être dégradés

156
Q

d’autres protéines s’associent à l’ARNm lorsqu’il parvient au cytoplasme… pour quelle raison

A

pour assurer l’initiation de la traduction

157
Q

v ou f, la demi-vie d’un ARNm est assez longue

A

faux, assez court

158
Q

qu’est-ce qui fait en sorte que la demi-vie d’un ARNm est court

A

on veut transcrire un ARNm pour un temps précis - on a un besoin précis d’une protéine x (je transcris, je traduis et lorsque j’en ai suffisamment, j’arrête)

159
Q

que contrôle la stabilité d’un ARNm

A

l’arrêt de synthèse d’une protéine (ARNm dégradé = arrêt de traduction)

160
Q

chez les eucaryotes supérieurs, la demie-vie des ARNm se compte en minutes ou en heures

A

heures

161
Q

la concentration des ARNm dépend de quo

A

taux de transcription, mais aussi de sa stabilité (taux de dégradation)

162
Q

quelles sont les 3 façons de dégrader l’ARNm

A

exonucléase à partir de 5’ (coiffe)
exonucléase à partir de 3’ (queue poly A)
endonucléase

163
Q

la plupart des ARNm sont dégradés de quelle façon

A

en commençant par la queue polyA

164
Q

DÉGRADATION ARNm avant que les exonucléases 3’ prennent la relève, que doit-il se passer

A

déadénylase doit raccourcir la queue poly A

165
Q

DÉGRADATION ARNm : avant que les exonucléases 5’ prennent la relève, que doit-il se passer

A

il faut enlever le 7-méthylguanylate par une enzyme décoiffante

166
Q

pour la dégradation de l’ARNm au milieu, que doit-il se passer

A

introduire une coupure au milieu de l’ARNm par l’endonucléase et par la suite, on a recours aux exonucléases 3’ et 5’

167
Q

la déadénylase permet le recrutement de…

A

exosome (complexe d’exonucléases)

168
Q

v ou f, la dégradation de l’ARNm est du hasard

A

faux, dépend de la séquence

169
Q

les ARNm à dégradation ultrarapide ont une séquence précise… laquelle

A

AUUUA dans leur extrémité 3’ non traduite

170
Q

comment se fait la dégradatio rapide des ARNm à dégradation rapide

A

des protéines liant l’ARN reconnaissent spécifiquement cette séquence. Ces protéines interagissent avec la déadénylase et l’exosome induisant une déadénylation rapide du messager suivi de sa dégradation 3’ vers 5’

171
Q

chaque ARNm est prédestiné à un type de dégradation spécifique… le choix de la méthode dépend de??

A

des protéines liées à l’ARNm, ces protéines reconnaissent certaines séquences et peuvent protéger le bout 5’ et/ou 3’. La dégradation commence par l’endroit le moins protégé

172
Q

peu importe la méthode de dégradation utilisée, la durée de vie d’un ARNm est prédéfinie par…

A

sa séquence

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