Final - Chapitre 6 - Transcription et maturation de l'ARN chez les eucaryotes Flashcards
1
Q
où se fait la transcription eucaryote
A
noyau
2
Q
où se fait la traduction eucaryote
A
cytoplasme
3
Q
comment sont les gènes eucaryotes
A
monocistroniques (gènes qui ne codent qu’une seule protéine ou un seul produit fonctionnel)
4
Q
nombre d’ARN pol qui réalisen la transcription
A
3
5
Q
décris les ARN produits par ARN pol I et III
A
peu de variété, nombre de transcrits très abondants ( plus que 100 000 copies par cellule)
6
Q
décris les ARN produits par pol II
A
plus de 20 000 transcrits ARNm différents par cellule (20 000 gènes, 20 000 protéines différentes)
7
Q
mécanismes clés dans la régulation précise de l’expression génique concernant l’ARN pol II
A
reconnaissance de promoteurs + variabilité de la transcription d’un promoteur à l’autre
8
Q
forme de l’ARN pol II
A
forme générale en pince de crabe, site catalytique vers le centre, similaire à l’ARN pol des procaryotes
9
Q
nom des sous-unités de base qui sont présentes chez les procaryotes et similaires chez les eucaryotes (ARN pol II)
A
alpha, alpha, bêta, bêta’, sigma
10
Q
v ou f, l’ARN pol II eucaryote possède moins de sous-unités en périphérie
A
faux, plus, cela lui permet d’interagir avec différents facteurs de transcription
12 sous-unités (protomères) : RPB
11
Q
sous-unité de l’ARN pol II qui possède une extension C-terminale (CTD)
A
RPB-1, queue permet de remplir plusieurs fonctions nouvelles comparativement à l’ARN pol procaryote
12
Q
particularité des aa de CTD
A
aa facilement phosphorylables - répétition en tandem de l’heptapeptide : Tyr-Ser-Pro-Thr-Ser-Pro-Ser
52x répétition de 7 chez les humains
13
Q
changements dans l’état de phosphorylation des aa sur la queue (CTD) vont faire quoi
A
dicter les étapes de la transcription (absent chez les procaryote)
14
Q
2 fonctions de CTD
A
CTD-P est responsable du passage de l’étape d’initiation à celle d’élongation en recrutant des facteurs d’élongation
impliqué dans le recrutement des facteurs de maturation des pré-ARNm
15
Q
chaque fois qu’une protéine intervient dans la transcription eucaryote, par quoi est-elle recrutée
A
fort probablement par un patron de phosphorylation précis sur la queue CTD
16
Q
Au niveau du domaine carboxy-terminal CTD, les niveaux de ______ changent pendant la transcription
A
phosphorylation…
il y a un patron de phosphorylation précis au niveau de la queue pour permettre à la transcription de poursuivre ses étapes
17
Q
le promoteur basale est une protéine v ou f
A
faux, c’est sur l’ADN
correspond aux boites -35, -10 des procaryotes
18
Q
4 séquences possibles au niveau du promoteur basal
A
BRE
TATA
Inr
DPE (derrière le site d’initiation de la transcription)
19
Q
qu’est-ce qui reconnait les 4 séquences possibles au niveau du promoteur basale
A
différents facteurs de transcription généraux (principaux = TFIIB, TBP/TFIID)
jouent le même rôle que la sous-unité sigma de E.coli
20
Q
la formation du complexe de pré-initiation survient à quelle boîte
A
TATA (lorsqu’elle est présente)
21
Q
élément le plus fréquent chez tous les promoteurs
A
Inr
22
Q
typiquement, un promoteur est constitué des 4 séquences conservées, v ou f
A
faux, de 2 ou 3 des éléments
23
Q
si un promoteur contient 1 séquence conservée, c’est un promoteur faible ou fort
A
très faible
24
Q
le motif conservé de la boîte TATA est positionné où
A
environ -35 à -25 pb
détermine le site d’initiation de la transcription
25
v ou f, une mutation à l'intérieur de la boîte TATA ne diminue pas la transcription
faux, une mutation diminue drastiquement la transcription, mais la séquence entre la boîte TATA et le site peut varier sans conséquence
26
permettent l'association de l'ARN pol au promoteur (AU BON ENDROIT) et l'initiation de la transcription
GTF (facteurs de transcription généraux)
27
Les GTF sont généralement quoi
des complexes protéiques multimériques (composés de plusieurs sous-unités)
28
premier et le plus grand des facteurs de transcription généraux à interagir avec le promoteur
TFIID
29
TFIID est le premier à faire contact avec l'ADN... avec quelle sous-unité
TBP (TATA binding protein)
30
nombre de sous-unités de TFIID
14
31
que font les TAF de TFIID
reconnaissent d'autres éléments du promoteur basal et régulent l'association TBP-TATA en cachant le site TBP
*** liaison TBP-TATA est plus forte
32
lorsque TBP se lie à la boîte TATA, qu'est-ce que ça permet
contact de l'ADN au niveau du SILLON MINEUR et repliement local de l'ADN et le domaine C-terminal de TBP se replie comme une selle autour de l'ADN
33
l'association TBP-TATA est une ___________ nécessaire pour recruter d'autres GTF
plateforme d'échafaudage
34
comment ça se fait que c'est au niveau du sillon mineur qu'on lie une séquence spécifique ?
c'est rare, exception, TBP NE LIE PAS la boîte TATA de façon séquence spécifique, parcourt l'ADN au niveau du sillon mineur, tente de replier l'ADN dès qu'il trouve des A et des T et c'est seulement rendu à la boîte TATA que ça fonctionne
35
2e facteur de transcription à joindre le complexe d'initiation de la transcription
TFIIB
36
comment fonctionne TFIIB
domaine C terminal de TFIIB établit un contact avec TBP, l'élément BRE et l'ADN situé après TATA
domaine N terminal s'étend vers le site d'initiation et fait contact avec Pol II
37
que se passe-t-il après la liaison de TFIIB au complexe
un complexe formé de TFIIF et la pol II se lie sur l'ADN (promoteur), positionnant la pol au site d'initiation
38
quel est l'effet de TFIIF sur le complexe d'initiation de la transcription
cette liaison stabilise l'agrégat ADN-TBP-TFIIB
39
deux autres facteurs, suite à TFIIF sont liés avant que les 2 brins d'ADN ne soient séparés pour permettre la transcription, lesquels
facteurs TFIIE et TFIIH
40
TFIIH est un très gros facteur avec 3 activités enzymatiques importantes, lesquelles
hydrolyse de l'ATP (ATPase)
hélicase
phosphorylation de CTD (kinase)
41
quel facteur ouvre l'ADN
TFIIH (hélicase)
42
chez les eucaryotes, le passage de conformation - complexe fermé à ouvert est spontané, v ou f
faux, nécessite de l'énergie, possible grâce à TFIIH
43
lorsque la polymérase s'éloigne du site d'initiation que se passe-t-il
une autre sous-unité de TFIIH phosphoryle le CTD de la polymérase
TBP demeure liée à la boite TATA, mais les autres facteurs se dissocient
l'ARN pol échappe au promoteur et la transcription commence
44
requis pour permettre l'accès de l'ARN pol et des facteurs de transcription généraux au génome IN VIVO
complexes remodelants
45
qu'est-ce que le complexe médiateur
énorme complexe protéique qui contient des modificateurs de nucléosomes et des remodeleurs de la chromatine
46
le complexe médiateur s'associe à quoi
ARN pol II et différents facteurs de transcription spécifiques (activateurs et inhibiteurs) et généraux
47
in vitro, la transcription est initiée par la liaison des facteurs de transcription généraux dans quel ordre
TBP de TFIID : lie TATA + site pour TFIIB
TFIIB : donne ancrage aux autres
complexe pol II et TFIIF embarque
TFIIE permet de recruter TFIIH
TFIIH (activité hélicase) : séparation de l'ADN double brin et phosphorylation de la polymérase (aa spécifique)
48
permet à la pol II d'échapper au promoteur
phosphorylation par TFIIH
49
avantage que TBP demeure liée à la boîte TATA alors que les autres facteurs se dissocient
recrutement plus rapide des autres facteurs de transcription et initiation avec la polymérase plus rapidement
50
le complexe médiateur joue un rôle pendant quelle étape de la transcription eucaryote
initiation
51
pendant quelle étape de la transcription eucaryote avons-nous des événements de phosphorylation sur la queue CTD
élongation
52
les événements de phosphorylation sur la queue CTD permet quoi
recrutement de facteurs d'élongation
stimuler la polymérase et permettre une synthèse rapide de l'ARN
certains facteurs aident à la correction
53
certains facteurs recrutés par CTD-P agissent pendant qu'elle étape de la transcription si ce n'est pas pendant l'élongation
maturation de l'ARN (ajout de la coiffe, queue poly-A)
54
au cours de l'élongation, les nucléosomes sont modifiées par quel complexe
FACT
55
que permet le complexe FACT
le passage de l'ARN pol à travers l'ADN condensé
56
que retire le complexe FACT
un dimère H2A-H2B du coeur du nucléosome qui se trouve devant l'ARNpol
donne suffisamment d'espace à l'enzyme pour transcrire l'ADN enroulé
*il est remis lorsque l'ARN pol est passé et a déjà réalisé la transcription
57
qu'est-ce qui fait en sorte que la polymérisation de l'ARN par l'ARN pol II s'arrête
la polymérisation de l'ARN par l'ARN pol II se poursuit jusqu'à ce que la séquence dictant le clivage et la polyadénylation (Poly-A) du pré-ARNm soit dépassée
58
explique le signal de polyadénylation
complexe protéique responsable du clivage et de la polyadénylation s'attache en avance au CTD phosphorylé (CPSF et CstF)
lorsque le signal poly A = transcrit (sort de l'ARN pol), le complexe se déplace sur le signal
coupure de l'ARN entre CPSF et CstF
ajout de 200 adénine sur le bout 3'
59
v ou f, lorsque l'ARN est coupé, la polymérase cesse de transcrire
faux, continue, l'arrêt de la transcription survient n'importe où sur une région de 0,5-2kb en aval (derrière) le site de poly A
60
comment est le second ARN produit par l'ARN pol
pas de coiffe, pas de queue poly-A alors dégradé par les exonucléases
NE SERA JAMAIS TRADUIT EN PROTÉINE
61
Suite au clivage de l'ARN pour séparer l'ARNm de l'ARN qui sera dégradé, le patron de phosphorylation de la queue CTD permet de recruter quelle protéine
Rtt103
62
Rtt103 permet de recruter quoi
Rat1 (exonucléase)
63
lorsque l'ARNpm est clivé, que fait Rat1
va se lier au côté 5' de l'ARN résiduel (transcrit tjrs attaché à la polymérase), l'activité exonucléique de Rat1 dégrade l'ARN très rapidement
lorsque Rat1 rattrape la pol, la transcription se termine
64
comment appelons-nous le modèle de terminaison de la transcription eucaryote qui met en jeu Rtt103 et Rat1
modèle torpille de la terminaison
65
3 processus de maturation de l'ARNm qui ont lieu dans le noyau au fur et à mesure que le transcrit primaire est produit par l'ARNpol II
ajout de la coiffe 5' du transcrit
clivage et polyadénylation de l'extrémité 3'
élimination des introns et épissage des exons
66
l'épissage peut débuter dès que...
le premier intron a complètement émergé de la polymérase et se poursuit souvent après la fin de transcription
67
l'ajout de la coiffe en 5' se fait quand
pendant la transcription, dès qu'on a 20-30nt d'ARN
68
à quoi s'associent les facteurs de maturation de l'ARNm
s'associent au CTD de l'ARN pol II
69
l'association des facteurs de maturation de l'ARNm au domaine CTD stimule quoi
le taux de transcription par l'ARN pol II
70
qu'est-ce que la coiffe
coiffe 7-méthylguanosine triphosphate à l'extrémité 5' (lien 5'-5' avec un pont triphosphate)
71
que possède la 7-méthylguanosine triphosphate
groupe méthyle (CH3) sur l'azote #7 de la guanine
72
la coiffe est ajoutée quand
au transcrit initial lorsqu'il atteint 25-30 nt
73
par quoi est catalysée l'ajout de la coiffe
une enzyme de la coiffe qui s'associe au domine CTD phosphorylé de l'ARN pol II
74
4 fonctions de la coiffe
protection de l'ARNm contre les enzymes hydrolytiques (nucléases)
distingue les ARNm des autres espèces d'ARN présents dans le noyau
s'unit à CBC - facilite la maturation correcte de l'ARNm + transport à travers le pore nucléaire
site d'attache pour la petite sous-unité du ribosome lors de la traduction chez les eucaryotes (reconnaissance de l'ARNm)
75
le groupement méthyl sur l'azote du 7-méthylguanosine triphosphate est placé dans quel sens
à l'envers... protège de la dégradation
76
v ou f, la coiffe est attachée à l'ARNm par le OH du carbone 3'
faux, elle n'est pas attachée
77
coiffe en 5' - réaction en 3 étapes... lesquelles
1. phosphatase retire le phosphate gamma du premier nt transcrit
2. guanyltransférase ajoute un GMP en liaison inverse (5'-5')
3. une méthylase ajoue un groupement CH3 sur la guanosine et parfois sur les sucres des nt adjacents
78
à quelle extrémité se trouve la queue polyA
extrémité 3'
79
3 rôles de la queue poly-A
protège contre la dégradation par les exonucléases
permet l'exportation de l'ARNm du noyau vers le cytoplasme
lorsque incorrectement polyadénylés, ils sont rapidement dégradés dans le noyau
80
presque tous les ARNm trouvés dans les cellules animales contiennent la séquence __________ un peu en amont de la queue Poly A
AAUAAA
81
que passe-t-il si la séquence AAUAAA est mutée
la polyadénylation d'un transcrit est grandement réduite
82
où est située la région riche en GU ou en U
un peu en aval du site de clivage
83
séquence reconnue par CPSF
AAUAAA
84
séquence reconnue par CStF
G/U
85
permet le recrutemet des enzymes de clivage, polyadénylation, dégradation de l'ARN résiduel et l'arrêt de la polymérisation
patron de phosphorylation spécifique sur la queue CTD de la sous-unité RBP1 de l'ARN pol
86
mécanisme pour que la structure soit prête à recevoir l'enzyme PAP et à être clivée (bon positionnement de l'ARN)
CPSF lie le transcrit primaire sur la séquence AAUAAA
CStF se lie avec la région riche en G/U ou en U.
interaction de CStf avec CPSF pour la formation d'une boucle dans le transcrit
les protéines CFI et CFII se lient au complexe et le stabilisent
87
v ou f, l'enzyme PAP (PolyA polymérase) stimule le clivage du transcrit un peu en amont de la première partie du signal de polyadénylation
faux, un peu en aval
88
que faut-il au site de clivage pour que CFI et CFII puissent couper
recrutement de PAP
pourra rajouter des A dès que c'est coupé - le transcrit est rapidement polyadénylé après le clivage et donc protégé
89
stimule la PAP
PABPII
90
rôle de PABPII
accélérer la réaction de polyadénylation par PAP (initialement, PAP ajoute une douzaine d'adénines à l'extrémité 3' libre)
91
PABPII signale l'arrêt de la réaction quand ?
lorsque la queue poly A atteint 200-250 nt
92
comment avons-nous remarqué l'épissage
en comparant l'ARNm (mature), ADN génomique
93
la majorité des gènes eucaryotes codant des protéines contiennent des séquences non-codantes (introns) qui doivent être éliminées pour quoi ?
produire un ARNm fonctionnel composé uniquement des exons
94
v ou f, les introns codent pour des protéines
faux
95
comment déterminer les jonctions intron-exon
en comparant la séquence génomique à celle de l'ARNm mature
96
l'analyse d'un grand nombre de séquences génomiques absentes des ARNm (introns) a révélé la présence de motifs... comment les qualifiés
les motifs sont moyennement conservés de chaque côté des sites d'épissage
97
nb de nucléotides à chaque extrémité des introns nécessaires pour permettre l'épissage
30-40 nt
98
quelles réactions permettent l'épissage de l'ARNm
deux réactions de transestérification
99
décris les deux réactions de transestérification
1) 2'-OH de l'A du site de branchement attaque le groupement phosphoryle du G en 5' de l'intron
libération de l'extrémité 5' de l'intron qui forme une liaison phosphodiester avec 2'-OH du site de branchement
2) gr 3'OH de l'exon 1 devient nucléophile et attaque le gr phosphoryle au site d'épissage 3' de l'intron
lie les deux exons et libère l'intron
100
nombre de liaisons formées pour les liaisons rompues lors de l'épissage
2 liaisons rompues pour 2 liaisons formées
101
qu'est-ce que le spliceosome
machinerie protéique complexe qui permet les réactions de transestérification (pas spontanées)
102
nb de protéines du spliceosome
150 environ
103
rôle des 5 snARN riches en uracile
participent à l'épissage des pré-ARNm : U1, U2, U4, U5, U6
104
À quoi s'associent les snARN pour former les particules ribonucléoprotéiques (snRNP)
6-10 protéines nucléaires
105
comment est-ce que les ARN des snRNP dictent l'assemblage du complexe
par appariement des bases
106
que font l'ARN U1 et/ou l'ARN U6
s'associent par appariement des bases au site d'épissage en 5' de l'intron
107
que fait l'ARN u2
s'associe au site de branchement
108
comment s'associent les snARN entre eux
appariement de bases
109
v ou f, les protéines auxiliaires sont des snRNP
faux
110
v ou f, les protéines auxiliaires n'interagissent pas avec l'ARNm selon la séquence
faux, interagissent selon la séquence
111
quelles sont les 3 interactions possibles du complexe d'épissage
ARN/ARN
ARN/protéine
Prot/Prot
112
la région qui suit le point de branchement est riche en..
pyrimidine
113
lorsque snARN U1 reconnait le site d'épissage 5', qu'est-ce qu'il se passe
la protéine U2AF lie la zone riche en pyrimidine près du site d'épissage3' (après le point de branchement)
114
que permet U2AF
le recrutement de BBP (lie le site d'embranchement)
115
que permet BBP
à snRNP/U2 de venir s'associer au point de branchement
116
lorsque snRNP/U2 s'installe au point de branchement, qu'est-ce qu'il se passe
le A sort de l'ARNm
117
que se passe-t-il après que l'installation de snRNP/U2 ait fait ressortir le A
snRNP/U4, U5 et U6 créent un complexe avec U1 et U2
118
que permet le complexe d'épissage (snRNP U4,U5,U6 + U1 et U2)
plier en lasso l'intron et le A du site de branchement s'approche du G situé au début de l'intron
119
suite à la formation du complexe d'épissage, il y a une reconfiguration extensive des appariements des bases... cela libère quoi
les snRNP U1 et U4
120
lorsque le snRNPU4 quitte, que fait snRNP/U6
s'apparie avec les bases présentes au site d'épissage en 5' (s'associe avec U2 et U5)
121
Que cause l'association du snRNP U6 à U2 et U5
le site est catalytiquement actif, induit la première réaction de transestérification qui forme le lien 2'-5' entre le sucre A de la séquence de branchement et le phosphate du G en 5' de l'intron
122
snRNP qui termine le rapprochement des extrémités des exons et induit la 2e réaction de transestérification
snRNP U5
123
comment est dégradé l'intron
enzyme de débranchement et d'autres RNases qui forment un complexe appelé exosome
124
v ou f, les snRNP restent avec l'intron pour être dégradés par une enzyme de débranchement et d'autres RNases qui forment un complexe appelé exosome
faux, les snRNP se dissocient de l'intron
125
v ou f, les introns ont toujours la même longueur chez tous les organismes
faux, peuvent être très longs chez les organismes complexes
126
3 rôles des protéines SR
interagir avec les exons sur des ESE (séquences amplificatrices d'épissage)
liaisons protéine-protéine (pour que les snRNP se lient au bon endroit)
leur présence sur les exons favorise la formation du spliceosome
127
protéine importante lors de l'épissage de longs introns puisqu'elle assure le processus en liant l'ARN et aidant la liaison de U2 au point de branchement
U2AF
128
l'intron est libéré dans la première réaction de transestérification v ou f
faux, 2e réaction
129
v ou f, l'épissage arrive tout le temps
faux, c'est une option supplémentaire
130
qu'est-ce que l'épissage alternatif
variants d'épissage... possibilité d'arranger les exons selon différents patrons d'assemblage
131
dans une épissage traditionnel, seulement quelques introns sont retirés v ou f
faux, tous les introns sont retirés, on a seulement les exons au final
132
par quoi est régulé le choix du transcrit à produire, l'alternative d'épissage
type cellulaire, développement
133
v ou f, à partir d'un même gène, on peut traduire des ARNm qui codent pour plusieurs protéines différentes
vrai, ça ne change pas l'identité complète des protéines, mais donne des variants (+ de domaines ou -)
134
des _____ peuvent bloquer l'introductiond'un exon et des _________ promouvoir l'insertion de certains exons en interagissant avec les facteurs d'épissage
répresseurs
activateurs
135
que font les protéines hnRNP
inhibent le recrutement du spliceosome à un endroit précis
inhibe l'épissage de l'intron en 3' de l'exon et en 5' de l'exon donc 3' de l'intron suivant
136
où s'associent les hnRNPs
au niveau de sites ESS (élément répresseur exonique), empêchent l'épissage en bloquant l'accès aux protéines SR ou complexe d'épissage directement
137
relation qu'il y existe en SR et hnRNP
compétition entre les protéines SR et les hnRNPs
plus de hnRNP = épissage alternatif
plus de SR = favorise la coupure des introns sans inclure les exons
138
un ARNmessager mature ne contient que des...
exons
139
comment se nomme la région codante de l'ARNm
ORF
140
délimitations de ORF
codon initiateur (AUG) et codon stop
141
un ARNm typique contient toujours des séquences non codantes à ses deux extrémités appelées...
régions 5'UTR et 3'UTR, ces régions peuvent contenir des éléments régulateurs
142
v ou f, la queue poly A est toujours traduite en protéines
faux, jamais
143
les régions 5'UTR et 3'UTR correspondent à la coiffe et à la queue respectivement
faux
144
la comparaison des séquences de nombreux ARNm avec l'ADN génomique montré que certains transcrits sont altérés à la suite de leur transcription complète... certains nucléotides sont modifiées de manière contrôlée ou non
de manière contrôlée : désamination (cytosine à uridine) ou insertion/délétion d'uridine
145
v ou f, l'édition de base est très fréquente dans l'ARNm
faux, n'arrive presque pas, surtout ARNmito des protozoaires et certaines plantes
+ ARNt
146
chez les eucaryotes supérieurs, l'édition de bases est bcp plus rare et se limite à des changements mineurs comme
une seule base
147
peu importe le type d'ARN, où se passe la transcription et l'épissage
noyau
148
afin d'être traduits, les ARNm matures doivent être exportés vers le cytoplasme... comment ?
association avec des protéines d'export... se lient aux séquences de l'ARNm
149
que possèdent les protéines d'export
des signaux d'export nucléaire
reconnaissance par des récepteurs de signaux d'export... pour permettre la sortie
150
les ARNr sont incorporés en sous-unités ribosomales dans le noyau au niveau...
du nucléole
151
le traffic bidirectionnel des ARN et des protéines cargo entre le noyau et le cytoplasme se fait grâce à des ... qui font quoi ?
karyophérines qui reconnaissent et lient une séquence spécifique d'aa sur ces protéines à transporter
152
signal d'export nucléaire (NES) est reconnu par le récepteur d'export nommé...
exportine - permet la sortie vers le cytoplasme
153
le transport des ARNm vers le cytoplasme dépend du complément de protéines qui s'associent à l'ARNm durant la ... et la ...
transcription et la maturation
154
le transport des ARNm vers le cytoplasme dépend du complément de protéines qui s'associent à l'ARNm durant la transcription et la maturation et incluent toutes les protéines... (3)
qui reconnaissent les exons
celles qui s'associent à la coiffe en 5'
celles qui s'associent à la queue polyA
155
v ou f, les ARNm ne peuvent pas être distingués des ARN produits par la transcriptions comme les introns, qui doivent être éliminés à l'intérieur du noyau
faux, peuvent être distingués... donc peuvent sortir sans être dégradés
156
d'autres protéines s'associent à l'ARNm lorsqu'il parvient au cytoplasme... pour quelle raison
pour assurer l'initiation de la traduction
157
v ou f, la demi-vie d'un ARNm est assez longue
faux, assez court
158
qu'est-ce qui fait en sorte que la demi-vie d'un ARNm est court
on veut transcrire un ARNm pour un temps précis - on a un besoin précis d'une protéine x (je transcris, je traduis et lorsque j'en ai suffisamment, j'arrête)
159
que contrôle la stabilité d'un ARNm
l'arrêt de synthèse d'une protéine (ARNm dégradé = arrêt de traduction)
160
chez les eucaryotes supérieurs, la demie-vie des ARNm se compte en minutes ou en heures
heures
161
la concentration des ARNm dépend de quo
taux de transcription, mais aussi de sa stabilité (taux de dégradation)
162
quelles sont les 3 façons de dégrader l'ARNm
exonucléase à partir de 5' (coiffe)
exonucléase à partir de 3' (queue poly A)
endonucléase
163
la plupart des ARNm sont dégradés de quelle façon
en commençant par la queue polyA
164
DÉGRADATION ARNm avant que les exonucléases 3' prennent la relève, que doit-il se passer
déadénylase doit raccourcir la queue poly A
165
DÉGRADATION ARNm : avant que les exonucléases 5' prennent la relève, que doit-il se passer
il faut enlever le 7-méthylguanylate par une enzyme décoiffante
166
pour la dégradation de l'ARNm au milieu, que doit-il se passer
introduire une coupure au milieu de l'ARNm par l'endonucléase et par la suite, on a recours aux exonucléases 3' et 5'
167
la déadénylase permet le recrutement de...
exosome (complexe d'exonucléases)
168
v ou f, la dégradation de l'ARNm est du hasard
faux, dépend de la séquence
169
les ARNm à dégradation ultrarapide ont une séquence précise... laquelle
AUUUA dans leur extrémité 3' non traduite
170
comment se fait la dégradatio rapide des ARNm à dégradation rapide
des protéines liant l'ARN reconnaissent spécifiquement cette séquence. Ces protéines interagissent avec la déadénylase et l'exosome induisant une déadénylation rapide du messager suivi de sa dégradation 3' vers 5'
171
chaque ARNm est prédestiné à un type de dégradation spécifique... le choix de la méthode dépend de??
des protéines liées à l'ARNm, ces protéines reconnaissent certaines séquences et peuvent protéger le bout 5' et/ou 3'. La dégradation commence par l'endroit le moins protégé
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peu importe la méthode de dégradation utilisée, la durée de vie d'un ARNm est prédéfinie par...
sa séquence
