Brainscape's Knowledge GenomeTM

Browse over 1 million classes created by top students, professors, publishers, and experts.


See full index

Proteinkemi og enymologi > F0+F1 Primærstruktur og aminosyrer (+ intro) > Flashcards

F0+F1 Primærstruktur og aminosyrer (+ intro) Flashcards

1
Q

Primærstruktur

definition

A

Kovalent struktur (eks. aminosyresekvens, disulfidmønster og posttranslationelle modifikationer)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Sekundær struktur

definition

A

Veldefinerede lokale konformationer af polypeptidkæden

Eks. alpha-helix, beta-foldebladsstruktur og -turn

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Tertiær struktur

definition

A

Overordnet topologi af en enkelt polypeptidkæde

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Kvarternær struktur

A

To eller flere peptidkæders (subunits) association

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Hopp proteiner

A

? (mange vekselvirkninger?)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

Gibbs fri energi ∆G

ligning

A

∆G = ∆H – T∆S

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

∆H

A

Entalpi
Hvor meget varme der produceres eller optages ved en reaktion – jo større H,
“bindingsenergi”?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

∆S

A

Entropi

Ændring af orden i systemet – jo større S, jo mindre orden

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Negativ ∆G

A

Energimæssig favorabel reaktion, spontan.

Energi af produkterne er mindre end energien af reaktanterne: ∆G = ∆G(prod) – ∆G(reakt)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

∆G(D-N) = ?

Forskel i fri energi ml denatureret og nativt protein

A

∆G(D-N) = G(D) – G(N) = - RT ln Keq = ∆H – T∆S

Mange svage vekselvirkninger opvejer entropitab

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Bindingsenergi for hydrogenbindinger

[kJ/mol]

A
  • 12 kJ/mol
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

Bindingsenergi for elektrostatiske bindinger (ioniske interaktioner)
[kJ/mol]

A
  • 21 kJ/mol
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Bindingsenergi for hydrofobe interaktioner (?)

[kJ/mol]

A
  • 1 kJ/mol
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Proteinstabilitiet/gennemsnitlig ∆G

[kJ/mol]

A

25 - 60 kJ/mol

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Alpha carbon benævnes relativt til hvilken funktionel gruppe i en aminosyre? (nomenklatur)

A

Relativt til carboxylsyregruppen

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Dannelse af peptidkæden

A

Kondenseringsreaktion
R R
H3N – CH – C – OH + H – NH – CH – COO-

                      R                         R ––––>   H3N – CH – C – NH – CH – COO-   + H2O
                                || 
                                O
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
17
Q

Grupper i aminosyre (grundlæggende struktur)

A

Carboxylsyregruppe, aminogruppe og R gruppe

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
18
Q

5 vigtige egenskaber ved peptidbindingen

A
  1. Dobbeltbindingskarakter via resonans/delokalisering af ladning (ca. 40%)
  2. Er plan
  3. Transkonfiguration
  4. Rotation omkring enkeltbindinger på hver side af α-carbon
  5. Stabilitet
    Ligevægtskonstant favoriserer hydrolyse (faktor 10^3-10^4)
    Reaktionshastigheden er dog så lav at den er fysiologisk stabil
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
19
Q

Φ vinkel

A

“Phi” vinklen er mellem N og Cα

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
20
Q

Ψ vinkel

A

“Psi” vinkler er mellem Cα og C

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
21
Q

Bindingsvinkel

A

Defineret af fire atomer
Distale atoms vinkel ift. proximale set i retning af den centrale binding
Positiv med uret

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
22
Q

Undtagelse for transkonfiguration

A

Prolin – ikke så stor forskel på cis og trans (energetisk? sterisk hindring mæssigt?)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
23
Q

Rotamerer

A

Sidekædekonformationer med lav energi

Rotation omkring Chi?

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
24
Q

Placering af upolære aminosyrerester

A

Indre – stabiliseret af van der Waals

På overfladen fastfryser de vand – entropisk ufavoralt, hydrationsskal

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
25
Q

Placering af polære rester

A

Overflade og indre
Hydrogenbinder med vand
Hydrogenbinder med andre rester (utilfredsstillet hydrogendonor/-acceptor er dyrt)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
26
Q

Placering af ladede rester

A

Typisk på overfladen (vekselvirker med vand o.a.)
Vigtige for genkendelse af modsat ladede grupper på andre molekyler
Uparret ladning er dyr

27
Q

Alifatiske rester (eksl. de aromatiske)

A

Methionin, Isoleucin, Leucin, Valin, Prolin, Alanin (og glycin)

28
Q

Glycin egenskaber

A

Stor bevægelsesfrihed, taber meget entropi ved fiksering

Giver hovedkædefleksibilitet og favoriserer derfor udfoldet tilstand

29
Q

Glycin egenskaber

A

Stor bevægelsesfrihed, taber meget entropi ved fiksering
Giver hovedkædefleksibilitet og favoriserer derfor udfoldet tilstand af protein
Dårlig i alpha helix

30
Q

Alanin egenskaber

A

Hyppig, simpel og ofte uskadelig (typisk brugt ved punktmutationsforsøg)

31
Q

Valin og isoleucin egenskaber

A

Forgrening ved Cβ, dårlig i alpha helix

32
Q

Gode kernedannere

A

Ala, Val, Ile og Leu pga. hydrofobe effekt

33
Q

Prolin egenskaber (4 ting)

A

Cyklisk
Bryder alpha-helix H-bindingsmønster og laver knæk (ingen H bindingsmulighed pga. manglende amidhydrogen)
Peptidbindingen er cis (normalt typisk trans)
Kun én tilladt phi-binding (-60° ca.) – intet entropitab ved binding

34
Q

X og y akse i Ramachandran plot

A

X: Φ (phi)
Y: Ψ (psi)

35
Q

Kvadrant i Ramahandran plot, hvor stort set kun Glycin ses

A

Nederste til højre (positiv Φ (phi), negativ Ψ (psi))

36
Q

Aromatiske rester

A

Phenylalanin, Tryptofan og Tyrosin

37
Q

Tryptofan egenskaber

A

Største velkendte aminosyre
Absorbtionsmaksimum ved 280 nm
Flourescens maksimum ved 348 nm

38
Q

Phenylalanin egenskaber

A

Mere upolær end øvrige aromater
(Absorbtionsmaksimum ved 257 nm
Flourescens maksimum ved 282 nm)

39
Q

Tyrosin egenskaber

A

Stærkere syre end serin pga. aromatisk ring (resonans)
Absorbtionsmaksimum ved 275 nm
Flourescens maksimum ved 303 nm

40
Q

Aromatiske resters egenskaber

A

Hydrofobe
Velbevarede - opretholder struktur pga. størrelse (kollapser hvis de fjernes, gode kernedannere)
Men ikke hyppige

– Bruges som prober for struktur (absorberer lys o. 260-270 nm?)

41
Q

Polære ikke ladede rester

A

Serin, Threonin, Cystein, Asparagin og Glutamin

42
Q

Serin og Threonin egenskaber

A

Hydrogenbindere, ikke kemisk reaktive

43
Q

Threonin egenskaber

A

Cβ forgrening ⇒ dårlig i alpha helix

44
Q

Asparagin og glutamin egenskaber

A

Hydrogenbindere, ikke reaktive, kan deamidere ved høj pH (omdannes til respektive syrer)
Deamidering via succinimid mellemled (NH i backbone angriber carbonyl ved siden af amid. Denne ring angribes af OH-) eller ved direkte hydrolyse under sure betingelser

45
Q

Cystein egenskaber

A

Kan danne disulfidbroer (danne cystin ved oxidering – således hydrofob) – dette stabiliserer (reducerer entropi for udfoldet protein)
Ekstremt nukleofil pga. ensomme elektronpar og gode egenskaber som Lewisbase
Oxideres nemt
Skrøbelig i sig selv

46
Q

Cystein egenskaber

A

Kan danne disulfidbroer (danne cystin ved oxidering – således hydrofob) – dette stabiliserer (reducerer entropi for udfoldet protein)
Ekstremt nukleofil pga. ensomme elektronpar og gode egenskaber som Lewisbase
Oxideres nemt (skrøbelig)

47
Q

Methionin egenskaber

A 
Delvis god (reaktiv) nukleofil pga ensomme elektronpar
Oxideres nemt (skrøbelig)
48
Q

Forhindrer oxidation

A

Reduceret glutathion

49
Q

Positivt ladede rester

A

Lysin, Arginin og Histidin

50
Q

Histidin egenskaber

A

pKa i fysiologisk område
Syre/base egenskaber i katalyse
NH er elektrofil og H-bindingsdonor
N er nukleofil og H-bindingsacceptor

51
Q

Lysin egenskaber

A

Ladet del overflade eksponeret
Lang alifatisk del i hydrofobe interaktioner
Reaktiv (pKa ca. 11, baseform en reaktiv nukleofil)

52
Q

Arginin egenskaber

A

Ladet del overflade eksponeret

Lang alifatisk del i hydrofobe interaktioner

53
Q

Negativt ladede rester

A

Aspartat og Glutamat

54
Q

Aspartat og Glutamat egenskaber

A

Negativt ladede ved fysiologisk pH

Ligander for metalioner

55
Q

pK1 værdi

A

Carboxylsyregruppe

ca. 2,34 (for glycin)

56
Q

pK2 værdi

A

Aminogruppe

ca. 9,60

57
Q

Bufferligningen

A

pH = pKa + log [A-]/[HA]

58
Q

Isoelektrisk punkt (pI)

A

pH hvor samlet ladning = 0

59
Q

Beregning af pI

A

pI = (pKn + pKm)/2

pK’er omkring ladning 0

60
Q

pI er vigtig for

A

Oprensing af protein (aggregerer hvis pH er omkring pI)
Forudsigelse af funktion
Opløselighed

61
Q

Miljøets påvirkning af pKa

A

Hydrofobt miljø - ønsker ikke at blive ladet
Positiv ladning eller elektronegativt atom kan trække i elektronerne så protonen afgives nemmere (lavere pKa)
Negativt miljø - ønsker ikke negativ ladning men gerne positiv og vice versa

62
Q

Gennemsnitsvægt for aminosyrerest

A

110

63
Q

Leucin

A

Mange rotamerformer

God i alpha helix

Proteinkemi og enymologi (8 decks)

Brainscape helps you reach your goals faster, through stronger study habits.
© 2024 Bold Learning Solutions. Terms and Conditions