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BCM1011 > Examen 1 > Flashcards

Examen 1 Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une cystine?

A

Deux cystéines reliées par des ponts disulfure

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Q

Qu’est-ce qu’un zweiterion?

A

La forme d’une molécule qui a une charge nette de 0

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3
Q

Quel est le seul acide aminé qui n’a pas de forme chyrale?

A

La glycine

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Q

Quels sont les grands formateurs de coube b?

A

La proline et la glycine

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5
Q

Qu’est-ce que la dénaturation d’une protéine?

A

Lorsque la conformation tridimensionnelle d’une protéine peut être bouleversée et désorganisée, sans que la moindre liaison peptidique soit rompue

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6
Q

Par qui est faite la dénaturation des protéines?

A
  • Un agent dénaturant (agents réducteurs, des agents chaotropes, des détergents, la température ou le pH)
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7
Q

Comment Christian Anfinsen a prouvé que la dénaturation est réversible?

A
  1. Ajouté de l’urée et du mercaptoéthanol (la protéine a perdu sa fonction)
  2. Enlevé les agents dénaturants (la protéine s’est repliée spontanément et a retrouvé son activité)
  3. Découvert que c’est parce que la structure primaire contient tout l’information nécessaire pour imposer une structure spatiale données dans des conditions intracellulaires définies
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8
Q

Nommez une technique qui permet de donner la forme d’une structure tridimensionnelle.

A

La spectroscopie par résonance magnétique nucléaire

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9
Q

Pourquoi la myoglobine n’a pas de structure quaternaire?

A

Parce qu’elle est également une hémoprotéine et elle n’est pas composé de plus d’une chaîne polypeptidique

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10
Q

Qu’est-ce qu’une hémoglobinose S/drépanocytose et qu’est-ce qui fait que c’est dangereux?

A

Une mutation d’acide glutamique en valine

Ça fait un retard de développement chez l’enfant, une anémie hémolytique chronique, des AVC, etc.

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11
Q

Quels sont les acides aminés qui pourraient être glycolisée?

A
  • Asparagine
  • Serine
  • Thréonine
  • Tryosine
  • Acide aspartique
  • Acide glutamique
  • Arginine
  • Lysine
  • Cystéine
  • Proline
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12
Q

Quels sont les acides aminés qui peuvent être phosphorylés?

A
  • Sérine
  • Thréonine
  • Thyrosine
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13
Q

Qu’est-ce que la phosphorylation?

A

L’ajout d’un groupement phosphate sur une protéine

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14
Q

Qu’est-ce que la glycosylation?

A

L’ajout d’un groupement sucre sur une protéine

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15
Q

Quel est le rôle d’un catalyseur?

A

Diminuer l’énergie d’activation et augmenter la vitesse de réaction

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16
Q

Quelles sont les propriétés d’une enzyme?

A
  • Efficaces
  • Augmentent fortement la vitesse de réaction
  • Regénérées à la fin de la réaction (intactes)
  • Rentables (agissent à des concentrations très basses comparées aux concentrations de substrat)
  • Spécifiques (peuvent catalyser une réaction spécifique et essentiellement aucune autre est sa propriété la plus importante)
  • Fragiles (peuvent être dégradées par des agents détruisant leur structure tertiaire ou quaternaire)
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17
Q

Quelles sont les 6 classes de réaction chimique?

A

1 : oxydoréductases
2 : transférase
3 : hydrolases
4 : lyases
5 : isomérase
6 : ligases

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18
Q

Que veulent dire les 4 chiffres dans l’appellation d’un enzyme?

A
  • Premier: la classe
  • Deuxième: la sous-classe
  • Troisième: la sous-sous-classe
  • Quatrième: spécificité
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19
Q

C’est quoi le Km? Permet-il plus ou moins d’affinité?

A

Plus le Km est élevé, plus la concentration nécessaire de substrat est élevé et plus l’affinité est faible

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20
Q

Qu’est-ce que la Vmax?

A

La vitesse de réaction maximale quand l’enzyme est complètement saturé par le substrat. Plus le Vmax est élevé, plus l’enyme est active

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21
Q

Qu’est-ce que la constante de Michaelis-Menten?

A

C’est la concentration de substrat à laquelle on atteint la moitié de la vitesse maximale de réaction

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22
Q

Qu’est-ce qu’un point isoélectrique?

A

C’est le pH auquel la forme de l’acide aminé est neutre

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23
Q

Est-ce que l’arginine est un bon tampon à 2,1? Pourquoi?

A

Oui, parce que le graphique du titrage de l’arginine présente un plateau à 2,1, alors il peut y avoir de petits changements de pH sans que ça affecte la structure de l’acide aminé.

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24
Q

Qu’est-ce qui influence la vitesse des réactions enzymatiques?

A

La température et le pH

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25
Q

Comment on dénature un enzyme?

A

On change la conformation de la protéine

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26
Q

Qu’est-ce qu’un glucide?

A

Une molécule polyhydroxylées dérivées de cétones ou d’aldéhydes

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27
Q

Quels sont les rôles différents de la réserve de glycogène du muscle et du foie?

A

Le foie maintient la glycémie (il fournit tout le corps en sucre) tandis que les muscles utilisent sa réserve de sucre pour les muscles seulement quand ils en ont besoin rapidement (activité physique)

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28
Q

Qu’est-ce que la glucogènogénèse?

A

La synthèse du glycogène à partir du glucose

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29
Q

Qu’est-ce que la glycogénolyse?

A

La dégradation du glycogène en glucose

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30
Q

Qu’est-ce que la gluconéogénèse?

A

La synthèse du glucose à partir de précurseurs non glucidiques

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31
Q

Qu’est-ce que la glycolyse?

A

La dégradation d’un glucose en 2 molécules de pyruvate

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32
Q

En quoi se transforme le pyruvate en présence d’oxygène?

A

En acétyl-CoA dans le cycle de Krebs

33
Q

En quoi se transforme le pyruvate en l’absence d’oxygène?

A

En Lactate

34
Q

Quel est le bilan de la glycolyse?

A

Il reste 2 ATP

35
Q

Que produit la glycolyse?

A

4 ATP

36
Q

Qu’est-ce qui est important à l’étape 6 de la glycolyse?

A
  • 2 NADH sont produits
  • Réaction d’oxydoréduction
37
Q

Qu’est-ce qui est important à l’étape 10 de la glycolyse?

A

La synthèse de 2 ATP

38
Q

Quel est l’avantage du cycle de Krebs?

A

La glycolyse à elle seule produit 2 ATP, mais le cycle de Krebs en fait 38 en conditions aréobique

39
Q

Qu’est-ce qu’une drépanocytose?

A

Une anémie falciforme qui cause:
- Retards de développement chez l’enfant
- Anémie hémolytique
- Infections
- Syndrome thoracique aigues
- AVC

40
Q

Qu’est-ce qu’une hémoglobine S?

A

Les globules rouges sont en forme de faucille

41
Q

En quoi l’hémoglobine S est-elle problématique?

A

Augmente les chances de blocage dans les vaisseaux

42
Q

Qu’est-ce que la mutation d’un acide glutamique polaire en valine non-polaire dans la chaîne b à la surface de l’hémoglobine S?

A
  • Forme une pièce adhésive
    La valine est présente sur:
  • Hbs désoxygénée
  • Hbd oxygéné
  • Hba désoxygénée
  • Pas présente sur Hba oxygénée car la pièce adhésive est masquée
43
Q

Quel est le problème associé à l’absence de la valine sur l’Ha oxygénée?

A

Il y a moins d’O2, la forme apparait et forme des polymères avec-elle-même qui forme des précipités fibreux

44
Q

Quelle est la particularité de la myoglobine?

A

C’est une hémoprotéine qui n’a pas de structure quaternaire

45
Q

Comment appel t-on une structure non ordonné?

A

Une pelote statistique (elle n’a pas de forme géométrique dans l’espace)

46
Q

À quoi sert le diagramme de ramachandran?

A

Le diagramme permet de savoir les structures dans la protéine en fonction de l’angle du carbone alpha

47
Q

À quoi sert le graphique de ramachandran?

A

Le graphique permet de voir quelles combinaisons d’angles sont permise (en noir), et quelles ne sont pas favorisées mais tolérées (en pointillé)

48
Q

Comment la conformation d’un lien peptidique influence la conformation d’une protéine?

A
  • Les électrons sont délocalisé ce qui donne une pseudo double liaison entre les deux aa. Rigidifie cette partie et empêche la rotation autour du lien peptidique
  • Tendance à se placer en forme trans
49
Q

Quels sont les types de spécifié des enzymes?

A
  1. Spécificité liée à la réaction
  2. Spécificité liée au substrat
50
Q

Qu’est-ce que la scpécificité liée à la réaction?

A

L’enzyme ne peut catalyser qu’un seul type chimique de réaction

51
Q

Qu’est-ce que la spécificité liée au substrat?

A
  • Parfois liée à la nature de la liaison et liée au groupe (hydrolase, liaison ester, liaison peptidique)
  • Spécificité absolue pour un seul substrat
52
Q

Qu’est-ce que la stéréospécificité?

A

Certains enzymes peuvent reconnaitre des aa de forme D ou L et s’attachent seulement s’ils sont dans une des deux formes

53
Q

Qu’est-ce qu’un coenzyme?

A
  • Composés organiques de faible poids moléculaire, thermostables, indispensables à l’activité enzymatique
  • Font une liaison non-covalente avec l’enzyme
  • Les coenzymes servent de réactifs de transfert de groupe
  • Les vitamines sont des précurseurs des enzymes ou des coenzymes elles-mêmes
54
Q

À quelle classe appartiennent les enzymes qui demandent un cofacteur?

A

1,2,5,6

55
Q

Quels sont les types de cofacteurs?

A
  • Cofacteur d’oxydoréduction
  • Cofacteur de transfert
56
Q

Qu’est-ce que le pellagre?

A
  • Provient d’une déficience sévère en acide nicotinique (vitamine B3)
  • Peut causer la dermatite, diarrhée chronique, démence et mort
57
Q

Qu’est-ce que le béribéri?

A
  • Provient d’une carence en vitamine thiamine
  • Plus fréquent chez les populations se nourrissant avec du riz blanc ou d’autres glucides raffinés dans les pays en développement et chez les alcooliques
  • Cause une neuropathie périphérique, faiblesse musculaire, fatigue, œdème, insuffisance cardiaque
58
Q

Qu’est-ce qu’une carence en floate?

A

cause de l’anémie par un manque de maturation des globules rouges lors d’une carence en acide folique

59
Q

Comment détermine t-on la concentration d’enzyme dans un liquide biologique?

A

Mesurer la vitesse de la réaction catalysée par cette enzyme dans l’échantillon: dans les conditions appropriées, la vitesse mesurée est proportionnelle à la quantité d’enzyme présente

60
Q

Comment change le Vmax en fonction des 3 inhibiteur?

A

Compétitif: change pas
Non compétitif: diminue
Incompétitif: diminue

61
Q

Comment change le Km en fonction des 3 inhibiteur?

A

Compétitif: augmente
Non compétitif: change pas
Incompétitif: diminue

62
Q

Comment change la liaison à l’enzyme en fonction des 3 inhibiteur?

A

Compétitif: peut pas se lier en même temps que le substrat
Non compétitif: peut se lier en même temps que le substrat
Incompétitif: peut se lier en même temps que le substrat

63
Q

Comment change la liaison au site actif en fonction des 3 inhibiteur?

A

Compétitif: modifie la configuration du site actif
Non compétitif: change pas la configuration du site actif
Incompétitif: change pas la configuration du site actif

64
Q

Comment change la formation du produit de réaction en fonction des 3 inhibiteur?

A

Compétitif: empêche pas la formation du produit
Non compétitif: empêche pas la formation du produit
Incompétitif: empêche la formation du produit

65
Q

Dans quelle condition on peut inhiber la glycolyse lors de l’étape 10?

A

Lorsque la concentration d’ATP et de citrate est élevée

66
Q

En quoi l’utilisation des lipides jouent un rôle sur la glycolyse?

A

L’oxydation des lipides permet de produire beaucoup d’ATP ce qui freine la glycolyse

67
Q

À quel niveau le fructose et le mannose entre dans la glycolyse ?

A
  • Sous forme de monomère
  • Au niveau de l’étape 2 au fructose-6-phosphate
  • Le fructose peut également entrer au niveau de l’étape 4 au clivage du fructose-1,6-diphosphate
68
Q

Quelles sont les propriétés physique des acides aminés?

A

Dépendent des chaines latérales:
1. Propriétés rotatoires optiques (chiralité) : peuvent dévier la lumière polarisée dans un plan
2. Absorption de la lumière : Ils absorbent la lumière en dessous de 230nm. Sauf aromatique qui peuvent absorber jusqu’à 280nm.
3. Solubilité : ils sont globalement solubles dans l’eau. Près de leur point isoélectrique, ils sont moins solubles
4. Ionisation : De COOH, NH3+ et chaine latérale. Molécules amphotères, c’est-à-dire qu’elles peuvent agir comme des acides et comme des bases.

69
Q

Comment s’exprime la solubilité des acides aminés?

A
  • AA polaire peuvent établir des ponts hydrogène avec l’eau
  • AA à longues chaines aliphatiques sont peu solubles (Val, Leu, Ile)
  • La proline est soluble dans l’éthanol
70
Q

Qu’est-ce que la vitamine C?

A
  • Un cofacteur essentiel pour l’enzyme prolyl-hydroxylase
  • Permet la formation de Hyp dans les brins de collagène
  • Impliquée dans la formation des liens hydrogène entre les brins de collagène
71
Q

Qu’arrive t-il lors d’une carence grave en vitamine C?

A
  • Enzyme fonctionne mal et le tropocollagène ne peut pas former des réticulations covalentes
  • La triple hélice est instable à température de la pièce et ne se forme pas à température du corps
  • Amène une mauvaise synthèse du collagène
  • Amène finalement au scorbut
72
Q

Qu’est-ce que le scorbut?

A
  • Déchaussement des dents
  • Saignement
  • Lésions cutanés
  • Fragilité vasculaire
  • Mort
73
Q

Quelles sont les forces qui agissent sur une protéine?

A
  • Liaison peptique
  • Pont disulfure
  • Liaison hydrogène
  • Liaison ionique
74
Q

Qu’est-ce qu’une liaison peptidique?

A
  • La protéine ne peut pas aller dans n’importe quel sens
  • C’est une condensation (perd une molécule d’eau)
  • Le COOH du 1er aa réagis avec le NH2 du 2e aa
  • Tendance à se placer en forme trans
75
Q

Qu’est-ce qu’une liaison hydrogène?

A
  • Liaison non covalente
  • Se fait entre les COOH et les NH2 des liaisons peptidiques
  • Entre les groupements latéraux de certains aa (Ser, Thr, Tyr, His, Asp, Glu)
76
Q

Qu’est-ce qu’une liaison ionique?

A
  • Les aa qui ont une chaine latérale hydrophobe non polaire (Ala, Val, Ile, Phe) ne forment pas de liaison avec l’eau
  • Ces chaines latérales ainsi repoussés ont tendance à se rapprocher
  • Ce rapprochement crée des interactions de type force de Van der Waals qui maintiennent la structure dans une forme compacte
77
Q

Qu’est-ce qu’un pont disulfure?

A

Liaison covalente entre deux cystéines (appelé une cystine)

78
Q

À quoi sert une courbe de saturation?

A

Renseigner sur l’affinité relative des différentes hémoglobines pour l’O2.

BCM1011 (7 decks)

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