exam 1 Flashcards
pk eskon dit que le lien P possède un caractère partiel de liaison double?
psk le N ou le O peuvent faire un lien double partiel, et donc lui donner un caractère planaire en cis ou en trans.
microfilaments se retrouvent ou?
dans le cytoplasme, sous forme de polymère d’actine pour microfilaments et polymère de tubuline pour microtubules
dans une isomérie cis ou trans, c quoi qui est du meme coté ou qui est opposé.?
le carbone alpha et sa chaine latérale
le lien peptidique a un caractère cmt?
a un caractère partiel de liaison double. c le fait que les électrons doubles qui crée le caractère partiel.
Planaire, partiel psk ton N a des élections libres et donc mtn, ca forme un double lien et ton double lien O forme un électron libre. c ca qui ft en sorte que tu px etre trans ou cis
quel est l’exception ou c pas le groupement carboxyle du carbone alpha qui fait un lien P mais bien le groupement carbonyle de la chaine lat
glutation (acide glutamique + cystéine ). c pas le carbone alpha qui est impliqué, c le carbone gamma.
a.a font des repliements locaux pour former des motifs protéiques
structures secondaires
quels sont les angles permis pour les hélices alpha
la combinaison d’angles phi et psi doit etre entre -50 et -60 degrés
les polypeptides différents ou identiques forment les sous-unités d’une protéines. qu’est-ce qu’un protomère
associations de sous-unités qui se répètent
pk esk les hélices alpha sont right handed
psk ca diminue l’encombrement stérique
quels sont les 2 a.a qui déstabilisent les structures alpha
- glycine psk elle a pas de chaine latérale,c jst un Hydrogène, donc les angles ont pas de contraintes, c trop flexible, ils tournent comme ils veulent et on avait dit que les angles phi doivent etre -50 et -60
- proline psk1, elle a de fortes contraintes a cause de ses angles phi et psy, qui l’empechent detre dans le range de -50 à -60, du coup elle peut pas tourner comme elle veut
et 2, quand elle fait un lien P, elle perd le H de son groupement amine (NH), du coup elle peut pas fr de pont H
vrai ou faux, les zinc fingers sont très présents dans les facteurs de transduction
faux, sont très présent dans les facteurs à transcription, donc ce sont des protéines qui peuvent se lier à l’ADN et à l’ARN
fibroids de la soie a des feuillets beta cmt
antiparallèles. C DES FEUILLETS ANTIPARALLÈLE QUI SONT EXTENSIBLE D’UN COTÉ ET QUI SONT INEXTENSIBLES DE L’AUTRE
quels sont les structures secondaires répétitives, régulière
helice alpha er feuillet plissé beta. correspondent à environ 50% d’une protéine globulaire
quels sont les structures secondaires non-répétitives, irrégulière
solénoïdes (coil) ou les boucles, qui permettent de relier les structures secondaire régulières entre elles. c lautre 50% de la protéine globulaire
le repliement pour se rendre à la structure tertiaire dépend de quoi?
- liaison H
- pont électrostatiques
- pont disulfure
- effet hydrophobe
décris tonneau alpha beta
8 hélices alpha et 8 feuillets plissé beta, ou les feuillets sont PARALLÈLES et sont reliés ensemble par de hélices
nomme les 2 domaines quon retire pyruvate kinase
- domaine de liaison à l’ATP ; beta psk ton freree court trop énergétique et c le premier Domain
- domaine de liaison au susbtrat (ye au centre)
- domaine régulateur de l’activité
principale force de stabilisation des protéines
domaine hydrophobe, psk la protéine va vrm se replier sur elle et va etre + stable psk les parties hydrophobes vont etre a linterieur
vrai ou faux, les chaperonnes moléculaires qui s’assurent du bon repliement des protéines ne sont pas ATP dépendante.
faux, elles le sont.
les résidus cystéine sont nécessaires pk
à la formation et/ou à la stabilisation de la structure 3D de certaines protéines
quels sont les conditions ou les protéines peuvent etre dénaturés
- si temp est trop élevé
- si conditions inadéquates de pH
- si concentration salines
ca dénaturent les protéines, donc ca les déplie et ca les rend sous leur forme inactive, mais ce sont des modifications généralement réversibles
la créatine kinase est une enzyme impliqué dans quoi?
dans la génération de molécules énergétiques pour les muscles ou d’autre tissus.
lorsque un tissu se brise, il ya relâche de créatine kinase dans le liquide extracellulaire et dans les sang. donc si on fait un prélèvement sanguin, on pourra savoir quel type de tissu a été endommagé (psk CK MM c muscles squelettique, CK MB c musique cardiaque et créatinine kinase BB c tube digestif et structures cérébrale)
que veut-on dire par maladie associées à des défauts de conformation d’une protéine (structure quaternaire!)
tas des dépôts amyloïdes de protéines mal repliées, qui ne sont pas éliminés. ce qui se passe c que ces dépôts forme des feuillets plissés beta et s’empilent, donc les protéasomes ca devient presque impossible pour eux de les détruirre, et ca mène a la mort des cellules éventuellement.
on retrouve ca chez plusieurs maladies neurodégénératives comme parkinson, truc de prion, Alzheimer, etc.
que veut-on dire par maladie associées à des défauts de structure d’une protéine (structure quaternaire!)
simple exemple de l’anémie falciforme : dans l’hémoglobine, au lieu d’un acide glutamique en position 6, t’as une valine, ce qui nique tt ton Hbs psk la il va etre déformé et comme il va etre déformé, il pourra pas bien circuler et va etre détruit. moins d’éryhtrhocyte = anémie!
que veut-on dire par complémentaire moléculaire dans les protéines (structure quaternaire!)
les protéines forment des structures qui interagissent avec d’autre protéines bien spécifiques. ces interactions sont maintenus grace à des interactions non-covalentes. ex: antigène qui se lie à un site spécifique d’un anticoprs
acéthylation et méthylation ont lieu sur quel a.a?
lysine et arginine
vrai ou faux. la polymérisation dépend de l’hydrolyse de l’ATP en ADP
vrai, psk quand ATP est hydrolysé en ADP, il libère de l’énergie et un groupement phosphate, et cette énergie peut etre utilisé pour faire polymérisation
beta tubuline structure
2 feuillets plissé beta (BE-TA)+ 12 helice alpha (YA 12 LETTRES DANS LA BETA TUBULINE). check limage de lina sur le cours 2
médicament qui va déstabiliser les interactions entre protofilaments
colchicine
vrai ou faux, les filaments intermédiaires ont un role dans la motilité
faux, pas de role, mais sont still connectés aux filaments d’actife et de microtubules
vrai ou faux, les filaments intermédiaires requiert des nucléotides
faux, ils ont pas bsn de GTP/ATP
structure de filaments intermédiaires
ce sont des dimères d’hélices alpha, formée de 7 résidus d’a.a. dans ces 7 résidus-la, les A.A 1 et 4 de chaque résidu sont non-polaires et s’attirent entre eux
dimère empilé =
formation d’une double hélice (coiled coil)
structure de la Mb
protéine qui a 8 hélice alpha reliés ensemble par des boucles et possède 1 groupement hème