cours 2 Flashcards
quel est l’a.a ou on retrouve le meme énergie en conformation cis/trans, du coup yen a pas une favorable à l’autre
proline, psk c un pro lol tt lui va bien, il réussit tt bien
2e nom de solénoïde
coil
fibroine de la soie, c quoi sa combinaison d’a.a
gly-ser-gly-ala-gly-ala.
quels sont les a.a favorables à la formation d’hélice alpha
alanine, leucine, methionine, acide glutamique
vrai ou faux. feuillet plissé beta formé de chaine polypeptidique possédant 6 à 8 a.a
faux, entre 5 à 8 (6 A.A en moyenne)
combien de segments polypeptidiques quon peut retrouver au sein d’un feuillet plissé beta
2 à 15, donc tas 6 a.a et a.a qui se répètent 2 à 15x (entre 2 à 15 ans t vrm bete)
structure tertiaire = liaison de motifs protéiques slm?
nn, faut que cette liaison soit associé a une fct spécifique de la protéine
différence entre tonneau Beta et tonneau alpha beta dans la structure
tonneau beta : assemblage de feuillet plissé beta relié par des boucles
tonneau alphabeta : assemblage de 8 helices alpha et 8 feuillets plissés beta
ou eskon retrouves des tonneaux beta?
dans des enzymes, ou dans des pores
vrai ou faux, les zinc fingers sont très présents dans les facteurs de transduction
faux, sont très présent dans les facteurs à transcription
les résidus cystéine sont nécessaires pk
à la formation et/ou à la stabilisation de la structure 3D de certaines protéines
la rx des résidus de cystéine est catalysé par quoi
disulfide isomérase
disulfide isomérase se retrv ou?
mérase pr réticulum endoplasmique
quels sont les conditions ou les protéines peuvent etre dénaturés
- si temp est trop élevé
- si conditions inadéquates de pH
- si concentration salines
quels sont les chaperonnes moléculaires qui forment des super structures autour de la protéine né-synthétisé (processus de repliement)
groEL, triC, chaperonine
quel sont les chaperonne qui ne forment pas des super structures autour de la protéine néosynthétisé (processus de repliement)
protéine heatshock, vont + s’associer aux protéines dans des conditions de température élevés pr empêcher l’agrégation des différentes protéines
quel est l’enzyme qui assure dégradation des protéines mal repliées
protéasomes
quel est l’enzyme qui met l’étiquette sur la protéine pr dire que c une prot mal replié
ubitiquine ligase E3
QUE ft l’ubitiquine ligase E3?
elle lie ubitiquine sur la chaine latérale des lysine
quels sont les a.a auquel on ajoute un groupement phosphate
sérine-tyrosine-thréonine, psk on ajoute un groupement phosphate à un OH et c eux les a.a qui ont des OH
quels sont les a.a auquel on ajoute un acétyl
t’es assis met toi au travail, lis et agis au moins donc lysine et arginine.
les microtubules et les microfilaments se retrouvent ou?
dans le cytoplasme, sous forme de polymère d’actine pour microfilaments et polymère de tubuline pour microtubules
nomme des exemples de filaments intermédiaires et ou on les retrv
- kératine (cytoplasme)
- lamine (noyau)
- collagène (membrane extracellulaire)
vrai ou faux : La transformation d’un monomère d’actine G en actine F se produit par hydrolyse de l’ATP.
faux, elle se produit lors de la polymérisation. l’hydrolyse de l’ATP est un processus important pour la stabilité des filaments d’actine, mais cela ne transforme pas un monomère d’actine G en un monomère d’actine F.
composant principal de la peau et des poils (jusqua 85% des cellules mortes)
kératine
protéine moteur qui se déplace le long de l’ADN durant la réplication et la transcription dans le noyau
DNA/RNA polymérise
vrai ou faux. la myosine se déplace le long de microtubules dans le cytoplasme pour générer la contraction musculaire
faux, elle se déplace le long de microfilaments
protéine qui se déplace le long de microtubules et qui permet le transport de chromosome lors de la mitose
kinésine
protéine qui se déplace le long de microtibules dans le cytoplasme et qui permet le transport de vésicules et le mouvement des cils flagellés chez les eucaryotes
dynéine
que permet la dynéine
transport de vésicules et le mouvement des cils flagellés chez les eucaryotes
la liaison d’un ligand avec une protéine as-til slm comme effet une modification conformationnelle?
non, ca modifie aussi la fct de la protéine
nomme le composé. voici la définition : élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acide aminé, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine
groupement prosthétique
vrai ou faux. un groupement prostatique est composé d’A.A
FAUX
vrai ou faux. alpha et beta globine ne se replient pas de facon similaire
faux, meme sils sont différents, ils se replient de facon similaire, on peut les superposer
vrai ou faux. les a.a sont amphotériques
vrai. ils ont un caractère acide (groupement carbonyle ) et basique (groupement amine) à la fois
vrai ou faux. si ya pas d’effet allostérique, l’affinité pour le o2 augmente
faux. c les effets allostériques qui augmentent l’affinité pour le reste des sous-unités
vrai ou faux, dans les microtubules, ya un ajout de monomère de tubuline
faux, c un ajout de dimères de tubuline (alphatubuline et betatubuline tjr collés ensemble)
microtubules sont + rigides?
oui, c un tube
beta tubuline structure
2 feuillets plissé beta (BE-TA)+ 12 helice alpha (YA 12 LETTRES DANS LA BETA TUBULINE). check limage de lina sur le cours 2
pk le dimère alphabeta tubuline est un hétérodimère
psk tas 2 dimères
quel est le GTP qui va se faire hydrolyser dans le microtubule
celui qui est exposé, donc celui sur le beta tubuline
médicament qui va bloquer la dépolymérisation
taxol
keksi est libéré dans un lien P
H20, psk on prend le O dun des groupement carbonyle et on prend 2H du second groupement amine
lien P se fait entre quoi et quoi
carboxyl d’un carbone alpha et le groupement amine d’un autre carbone alpha
quel est l’exception ou c pas le groupement carboxyle du carbone alpha qui fait un lien P mais bien le groupement carbonyle de la chaine lat
glutation (acide glutamique + cystéine ). c pas le carbone alpha qui est impliqué, c le carbone gamma
kesk un résidu d’a.a
quand tu fais le lien P, tu perd les H+ de ton groupement basique, et ya un O qui part de ton groupement carbonyle donc tu perds ton groupement acide, aussi. tu perds tes groupements acide et basique, donc c vrm des résidus.
le lien peptidique a un caractère cmt?
a un caractère partiel de liaison double. c le fait que les électrons doubles qui crée le caractère partiel.
Planaire, partiel psk ton N a des élections libres et donc mtn, ca forme un double lien et ton double lien O forme un électron libre. c ca qui ft en sorte que tu px etre trans ou cis
dans une isomérie cis ou trans, c quoi qui est du meme coté ou qui est opposé.?
le carbone alpha et sa chaine latérale
lien p se retrv plus sous quel isomérie
trans
rotation qui se ft entre le groupe n et le carbone alpha peut arriver jusqua cmb?
360 degrés. c tjr le carbone alpha la rotule
phi est l’angle qui permet une rotation de 360 degrés entre quoi et quoi?
entre le n (de nH) et le carbone alpha
psi est l’angle qui permet une rotation de 360 degrés entre quoi et quoi?
entre C=O et Carbone alpha
pourquoi est-ce que la proline est une exception en ce qui concerne les angles
L’angle phi est fixe, psk la proline c un cycle, et le NH est dans ce cycle. langle phi, qui ft la rotation entre le carbone alpha et le NH, bah il peut pas faire sa rotation. c pr ca que l’angle phi est fixe
vrai ou faux. tt les angles sont permis dans le lien P
faux, ya une paire d’angles qui est permis et nn. cadran de ramachadran montre les paires d’angles qui sont permis , donc qui ne causent pas d’encombrement stérique
quels sont les angles permis pour les hélices alpha
la combinaison d’angles phi et psi doit etre entre -50 et -60 degrés
Cmt passer d’une structure primaire à secondaire
les a.a font des repliements locaux, c pas tt l’a.a qui se replie c jst des parcelles d’a.a
quels sont les interactions qui ont lieu pour former des motifs protéiques
non covalentes, et c vdm les ponts h
dans l’hélice alpha, comment le pont H est formé
entre le H du groupement amine d’un a.a et le O du groupement carboxyle d’un autre acide aminé( qui est à 4 place derrière lui). A.An se lie avec A.An-4
combien de résidus/ tour d’hélice
3.6 résudus/tour donc environ 36 A.A pour 10 tours
pk esk les hélices alpha sont right handed
psk ca diminue l’encombrement stérique
quels sont les 2 a.a qui déstabilisent les structures alpha
- glycine psk elle a pas de chaine latérale,c jst un Hydrogène, donc les angles ont pas de contraintes, c trop flexible, ils tournent comme ils veulent et on avait dit que les angles phi doivent etre -50 et -60
- proline psk1, elle a de fortes contraintes a cause de ses angles phi et psy, qui l’empechent detre dans le range de -50 à -60, du coup elle peut pas tourner comme elle veut
et 2, quand elle fait un lien P, elle perd le H de son groupement amine (NH), du coup elle peut pas fr de pont H
pk esk glycine et proline sont le + retrouvé en fin d’hélice
psk elles déstabilisent l’hélice, du coup pk on les mettrait au milieu
quel est le feuillet plissé beta le + stable
antiparallèle, psk les ponts H sont linéaires, alors que les parallèles sont quand mm désorganisés.
les chaînes latérale dans les feuillets plissé beta, sont projeté cmrt
alternativement au dessus et en dessous du feuillet
fibroids de la soie a des feuillets beta cmt
antiparallèles. C DES FEUILLETS ANTIPARALLÈLE QUI SONT EXTENSIBLE D’UN COTÉ ET QUI SONT INEXTENSIBLES DE L’AUTRE
quels sont les structures secondaires répétitives, régulière
helice alpha er feuillet plissé beta. correspondent à environ 50% d’une protéine globulaire
quels sont les structures secondaires non-répétitives, irrégulière
solénoïdes (coil) ou les boucles, qui permettent de relier les structures secondaire régulières entre elles. c lautre 50% de la protéine globulaire
2 segments parallèles auront une boucle cmt
+ longue, de la pointe d cela flèche au fiac
les zinc fingerz sont présents ou?
dans les facteurs à transcription pr ADN et ARN donc c des protéine qui peuvent lier ADN er ARN
principale force de stabilisation des protéines
domaine hydrophobe, psk la protéine va vrm se replier sur elle et va etre + stable psk les parties hydrophobes vont etre a linterieur
les pont disulfure, c quel forme de liaison
covalente
la rx d’oxydation pour faire des ponts disulfure est catalysé par quel enzyme?
disulfide isomérase
disulfide isomérase est retrouvé ou?
réticulum endoplasmique
vrai ou faux, les liaisons covalentes entre 2 S peut se fr slm entre différents polypeptides
faux, ca peut se faire dans le meme polypeptide
le lysozyme est un agent antimicrobien quon rtrv ou? et qui est formé de cmb de ponts disulfures?
dans la salive et les larmes, formé de 4 ponts bisulfures
les chaperonne moléculaires qui s’assurent du bon repliement des protéines sont ATP dépendantes
oui
que font les chaperonne ATP-dependantes tric, chaperonner et groEl?
elles saccocient aux protéines néosynthétisé, forment une super structure autour d’elle
Que font les chaperonne ATP-dependantes Heatshock
elles ne saccocient pas aux protéines néosynthétisé, psk elles vont jstment former une super structure autour d’elle, et elles vont répondre au stress thermique
le repliement pour se rendre à la structure tertiaire dépend de quoi?
- liaison H
- pont électrostatiques
- pont disulfure
- effet hydrophobe
nomme les 2 domaines quon retire pyruvate kinase
- domaine de liaison à l’ATP ; beta psk ton freree court trop énergétique et c le premier Domain
- domaine de liaison au susbtrat (ye au centre)
- domaine régulateur de l’activité
