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biochimie > cours 2 > Flashcards

cours 2 Flashcards

1
Q

quel est l’a.a ou on retrouve le meme énergie en conformation cis/trans, du coup yen a pas une favorable à l’autre

A

proline, psk c un pro lol tt lui va bien, il réussit tt bien

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2
Q

2e nom de solénoïde

A

coil

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3
Q

fibroine de la soie, c quoi sa combinaison d’a.a

A

gly-ser-gly-ala-gly-ala.

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4
Q

quels sont les a.a favorables à la formation d’hélice alpha

A

alanine, leucine, methionine, acide glutamique

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5
Q

vrai ou faux. feuillet plissé beta formé de chaine polypeptidique possédant 6 à 8 a.a

A

faux, entre 5 à 8 (6 A.A en moyenne)

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6
Q

combien de segments polypeptidiques quon peut retrouver au sein d’un feuillet plissé beta

A

2 à 15, donc tas 6 a.a et a.a qui se répètent 2 à 15x (entre 2 à 15 ans t vrm bete)

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7
Q

structure tertiaire = liaison de motifs protéiques slm?

A

nn, faut que cette liaison soit associé a une fct spécifique de la protéine

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8
Q

différence entre tonneau Beta et tonneau alpha beta dans la structure

A

tonneau beta : assemblage de feuillet plissé beta relié par des boucles

tonneau alphabeta : assemblage de 8 helices alpha et 8 feuillets plissés beta

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9
Q

ou eskon retrouves des tonneaux beta?

A

dans des enzymes, ou dans des pores

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10
Q

vrai ou faux, les zinc fingers sont très présents dans les facteurs de transduction

A

faux, sont très présent dans les facteurs à transcription

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11
Q

les résidus cystéine sont nécessaires pk

A

à la formation et/ou à la stabilisation de la structure 3D de certaines protéines

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12
Q

la rx des résidus de cystéine est catalysé par quoi

A

disulfide isomérase

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13
Q

disulfide isomérase se retrv ou?

A

mérase pr réticulum endoplasmique

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14
Q

quels sont les conditions ou les protéines peuvent etre dénaturés

A
  1. si temp est trop élevé
  2. si conditions inadéquates de pH
  3. si concentration salines
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15
Q

quels sont les chaperonnes moléculaires qui forment des super structures autour de la protéine né-synthétisé (processus de repliement)

A

groEL, triC, chaperonine

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16
Q

quel sont les chaperonne qui ne forment pas des super structures autour de la protéine néosynthétisé (processus de repliement)

A

protéine heatshock, vont + s’associer aux protéines dans des conditions de température élevés pr empêcher l’agrégation des différentes protéines

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17
Q

quel est l’enzyme qui assure dégradation des protéines mal repliées

A

protéasomes

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18
Q

quel est l’enzyme qui met l’étiquette sur la protéine pr dire que c une prot mal replié

A

ubitiquine ligase E3

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19
Q

QUE ft l’ubitiquine ligase E3?

A

elle lie ubitiquine sur la chaine latérale des lysine

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20
Q

quels sont les a.a auquel on ajoute un groupement phosphate

A

sérine-tyrosine-thréonine, psk on ajoute un groupement phosphate à un OH et c eux les a.a qui ont des OH

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21
Q

quels sont les a.a auquel on ajoute un acétyl

A

t’es assis met toi au travail, lis et agis au moins donc lysine et arginine.

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22
Q

les microtubules et les microfilaments se retrouvent ou?

A

dans le cytoplasme, sous forme de polymère d’actine pour microfilaments et polymère de tubuline pour microtubules

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23
Q

nomme des exemples de filaments intermédiaires et ou on les retrv

A
  1. kératine (cytoplasme)
  2. lamine (noyau)
  3. collagène (membrane extracellulaire)
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24
Q

vrai ou faux : La transformation d’un monomère d’actine G en actine F se produit par hydrolyse de l’ATP.

A

faux, elle se produit lors de la polymérisation. l’hydrolyse de l’ATP est un processus important pour la stabilité des filaments d’actine, mais cela ne transforme pas un monomère d’actine G en un monomère d’actine F.

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25
Q

composant principal de la peau et des poils (jusqua 85% des cellules mortes)

A

kératine

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26
Q

protéine moteur qui se déplace le long de l’ADN durant la réplication et la transcription dans le noyau

A

DNA/RNA polymérise

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27
Q

vrai ou faux. la myosine se déplace le long de microtubules dans le cytoplasme pour générer la contraction musculaire

A

faux, elle se déplace le long de microfilaments

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28
Q

protéine qui se déplace le long de microtubules et qui permet le transport de chromosome lors de la mitose

A

kinésine

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29
Q

protéine qui se déplace le long de microtibules dans le cytoplasme et qui permet le transport de vésicules et le mouvement des cils flagellés chez les eucaryotes

A

dynéine

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30
Q

que permet la dynéine

A

transport de vésicules et le mouvement des cils flagellés chez les eucaryotes

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31
Q

la liaison d’un ligand avec une protéine as-til slm comme effet une modification conformationnelle?

A

non, ca modifie aussi la fct de la protéine

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32
Q

nomme le composé. voici la définition : élément d’une protéine, essentiel à la fonction de la protéine, non constitué d’acide aminé, dont la synthèse est indépendante de la synthèse de la protéine

A

groupement prosthétique

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33
Q

vrai ou faux. un groupement prostatique est composé d’A.A

A

FAUX

34
Q

vrai ou faux. alpha et beta globine ne se replient pas de facon similaire

A

faux, meme sils sont différents, ils se replient de facon similaire, on peut les superposer

35
Q

vrai ou faux. les a.a sont amphotériques

A

vrai. ils ont un caractère acide (groupement carbonyle ) et basique (groupement amine) à la fois

36
Q

vrai ou faux. si ya pas d’effet allostérique, l’affinité pour le o2 augmente

A

faux. c les effets allostériques qui augmentent l’affinité pour le reste des sous-unités

37
Q

vrai ou faux, dans les microtubules, ya un ajout de monomère de tubuline

A

faux, c un ajout de dimères de tubuline (alphatubuline et betatubuline tjr collés ensemble)

38
Q

microtubules sont + rigides?

A

oui, c un tube

39
Q

beta tubuline structure

A

2 feuillets plissé beta (BE-TA)+ 12 helice alpha (YA 12 LETTRES DANS LA BETA TUBULINE). check limage de lina sur le cours 2

40
Q

pk le dimère alphabeta tubuline est un hétérodimère

A

psk tas 2 dimères

41
Q

quel est le GTP qui va se faire hydrolyser dans le microtubule

A

celui qui est exposé, donc celui sur le beta tubuline

42
Q

médicament qui va bloquer la dépolymérisation

A

taxol

43
Q

keksi est libéré dans un lien P

A

H20, psk on prend le O dun des groupement carbonyle et on prend 2H du second groupement amine

44
Q

lien P se fait entre quoi et quoi

A

carboxyl d’un carbone alpha et le groupement amine d’un autre carbone alpha

45
Q

quel est l’exception ou c pas le groupement carboxyle du carbone alpha qui fait un lien P mais bien le groupement carbonyle de la chaine lat

A

glutation (acide glutamique + cystéine ). c pas le carbone alpha qui est impliqué, c le carbone gamma

46
Q

kesk un résidu d’a.a

A

quand tu fais le lien P, tu perd les H+ de ton groupement basique, et ya un O qui part de ton groupement carbonyle donc tu perds ton groupement acide, aussi. tu perds tes groupements acide et basique, donc c vrm des résidus.

47
Q

le lien peptidique a un caractère cmt?

A

a un caractère partiel de liaison double. c le fait que les électrons doubles qui crée le caractère partiel.

Planaire, partiel psk ton N a des élections libres et donc mtn, ca forme un double lien et ton double lien O forme un électron libre. c ca qui ft en sorte que tu px etre trans ou cis

48
Q

dans une isomérie cis ou trans, c quoi qui est du meme coté ou qui est opposé.?

A

le carbone alpha et sa chaine latérale

49
Q

lien p se retrv plus sous quel isomérie

A

trans

50
Q

rotation qui se ft entre le groupe n et le carbone alpha peut arriver jusqua cmb?

A

360 degrés. c tjr le carbone alpha la rotule

51
Q

phi est l’angle qui permet une rotation de 360 degrés entre quoi et quoi?

A

entre le n (de nH) et le carbone alpha

52
Q

psi est l’angle qui permet une rotation de 360 degrés entre quoi et quoi?

A

entre C=O et Carbone alpha

53
Q

pourquoi est-ce que la proline est une exception en ce qui concerne les angles

A

L’angle phi est fixe, psk la proline c un cycle, et le NH est dans ce cycle. langle phi, qui ft la rotation entre le carbone alpha et le NH, bah il peut pas faire sa rotation. c pr ca que l’angle phi est fixe

54
Q

vrai ou faux. tt les angles sont permis dans le lien P

A

faux, ya une paire d’angles qui est permis et nn. cadran de ramachadran montre les paires d’angles qui sont permis , donc qui ne causent pas d’encombrement stérique

55
Q

quels sont les angles permis pour les hélices alpha

A

la combinaison d’angles phi et psi doit etre entre -50 et -60 degrés

56
Q

Cmt passer d’une structure primaire à secondaire

A

les a.a font des repliements locaux, c pas tt l’a.a qui se replie c jst des parcelles d’a.a

57
Q

quels sont les interactions qui ont lieu pour former des motifs protéiques

A

non covalentes, et c vdm les ponts h

58
Q

dans l’hélice alpha, comment le pont H est formé

A

entre le H du groupement amine d’un a.a et le O du groupement carboxyle d’un autre acide aminé( qui est à 4 place derrière lui). A.An se lie avec A.An-4

59
Q

combien de résidus/ tour d’hélice

A

3.6 résudus/tour donc environ 36 A.A pour 10 tours

60
Q

pk esk les hélices alpha sont right handed

A

psk ca diminue l’encombrement stérique

61
Q

quels sont les 2 a.a qui déstabilisent les structures alpha

A
  1. glycine psk elle a pas de chaine latérale,c jst un Hydrogène, donc les angles ont pas de contraintes, c trop flexible, ils tournent comme ils veulent et on avait dit que les angles phi doivent etre -50 et -60
  2. proline psk1, elle a de fortes contraintes a cause de ses angles phi et psy, qui l’empechent detre dans le range de -50 à -60, du coup elle peut pas tourner comme elle veut

et 2, quand elle fait un lien P, elle perd le H de son groupement amine (NH), du coup elle peut pas fr de pont H

62
Q

pk esk glycine et proline sont le + retrouvé en fin d’hélice

A

psk elles déstabilisent l’hélice, du coup pk on les mettrait au milieu

63
Q

quel est le feuillet plissé beta le + stable

A

antiparallèle, psk les ponts H sont linéaires, alors que les parallèles sont quand mm désorganisés.

64
Q

les chaînes latérale dans les feuillets plissé beta, sont projeté cmrt

A

alternativement au dessus et en dessous du feuillet

65
Q

fibroids de la soie a des feuillets beta cmt

A

antiparallèles. C DES FEUILLETS ANTIPARALLÈLE QUI SONT EXTENSIBLE D’UN COTÉ ET QUI SONT INEXTENSIBLES DE L’AUTRE

66
Q

quels sont les structures secondaires répétitives, régulière

A

helice alpha er feuillet plissé beta. correspondent à environ 50% d’une protéine globulaire

67
Q

quels sont les structures secondaires non-répétitives, irrégulière

A

solénoïdes (coil) ou les boucles, qui permettent de relier les structures secondaire régulières entre elles. c lautre 50% de la protéine globulaire

68
Q

2 segments parallèles auront une boucle cmt

A

+ longue, de la pointe d cela flèche au fiac

69
Q

les zinc fingerz sont présents ou?

A

dans les facteurs à transcription pr ADN et ARN donc c des protéine qui peuvent lier ADN er ARN

70
Q

principale force de stabilisation des protéines

A

domaine hydrophobe, psk la protéine va vrm se replier sur elle et va etre + stable psk les parties hydrophobes vont etre a linterieur

71
Q

les pont disulfure, c quel forme de liaison

A

covalente

72
Q

la rx d’oxydation pour faire des ponts disulfure est catalysé par quel enzyme?

A

disulfide isomérase

73
Q

disulfide isomérase est retrouvé ou?

A

réticulum endoplasmique

74
Q

vrai ou faux, les liaisons covalentes entre 2 S peut se fr slm entre différents polypeptides

A

faux, ca peut se faire dans le meme polypeptide

75
Q

le lysozyme est un agent antimicrobien quon rtrv ou? et qui est formé de cmb de ponts disulfures?

A

dans la salive et les larmes, formé de 4 ponts bisulfures

76
Q

les chaperonne moléculaires qui s’assurent du bon repliement des protéines sont ATP dépendantes

A

oui

77
Q

que font les chaperonne ATP-dependantes tric, chaperonner et groEl?

A

elles saccocient aux protéines néosynthétisé, forment une super structure autour d’elle

78
Q

Que font les chaperonne ATP-dependantes Heatshock

A

elles ne saccocient pas aux protéines néosynthétisé, psk elles vont jstment former une super structure autour d’elle, et elles vont répondre au stress thermique

79
Q

le repliement pour se rendre à la structure tertiaire dépend de quoi?

A
  1. liaison H
  2. pont électrostatiques
  3. pont disulfure
  4. effet hydrophobe
80
Q

nomme les 2 domaines quon retire pyruvate kinase

A
  1. domaine de liaison à l’ATP ; beta psk ton freree court trop énergétique et c le premier Domain
  2. domaine de liaison au susbtrat (ye au centre)
  3. domaine régulateur de l’activité

biochimie (8 decks)

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