Enzýmy Flashcards
1391 + 1392 1414 Enzýmy:
-biokatalyzatóry
-bielkoviny
-niektoré obsahujú aj nebielkovinovú zložku ( napr. koenzým)
-môžu stratiť svoju biologickú aktivitu vplyvom IÓNOV ŤAŽKÝCH KOVOV
-funkcie:
•zvyšujú rýchlosť chemickej reakcie ( ale môžu ju aj len regulovať)
•ak sú aktivivané, ich katalytický účinok je vyšší
•znižujú aktivačnú energiu reakcie
-môžu si uchovať katalytické vlastnosti za určitých podmienok aj in vitro
-môžu byť syntetizované v NEAKTÍVNEJ FORME
-pri poškodení buniek sa môžu dostať do krvného séra
POZOR!
-NIE SÚ VŠETKY prísne špecifické !
-NEPOSÚVAJÚ chemickú rovnováhu
1394 Substrátovu špecificitu enzýmu zabezpečuje:
1.bielkovinová časť enzýmu = APOENZÝM
Dve základne časti enzýmu:
1.BILEKOVINOVÁ ČASŤ ENZÝMU= APOENZÝM
2.NEBIELKOVINOVÁ ČASŤ EMZÝMU = KOENZÝM
1393 + 1395 KOENZÝM:
-nebielkovinová časť enzýmu
-MÔŽE byť rovnaký pre viac typov enzýmov
-je veľmi často niektorý z vitamínov
napríklad:
•transaminácie je fosforylovaná forma vitamínu B6
-oxidoreduktáz je NAD+ a FMN
1396 pH optimum enzýmu:
-je taká oblasť pH, kde je jeho účinnosť najvyššia
-charakteristická pre daný enzým
-závisí od typu enzýmu
-napr. v pepsíne je v silne kyslom prostredí (pH=1-2)
-MÔŽE byť okolo 7
1397 Pepsín:
-hydrolytický enzým = katalyzuje štiepenie peptidov
-štiepi bielkoviny v žalúdku ( nie je produkovaný pankreasom)
-ma pH optimum okolo 2
-syntetizuje sa vo forme zymogénu ( neaktívna forma enzýmu= aktivuje ho až kyslé prostredie žalúdka)
1401+ 1408 + 1418 Neúčinná forma enzýmu:
PROEMZÝM/ ZYMOGÉN
-je bielkovina
-je tiež pepsinogén
-premena proenzýmu na aktívny enzým je spojená:
• so zmenšením molekuly enzýmu
•s odštiepenim časti polypeptidového reťazca proenzýmu
1403 + 1404 Klasifikácia enzýmov:
-podľa typu chemickej reakcie, ktoré katalyzujú ( nie podľa typu substrátu, ktorého premenu katalyzujú)
-na 6 hlavných tried
1.HYDROLÁZY: pepsín, proteinázy, lipáza, trypsím, chemotrypsín
TRIEDY ENZÝMOV:
1.Hydrolázy-štiepia substráty/ makromolekuly za účasti vody
2.Oxidoreduktázy- katalyzujúce oxidáciu/redukciu/dehydrogenáciu substrátu
3.IZOMERÁZY- premena jedného izoméru na iný izomér ( napr. premena glukóza-6-fosfátu na fruktóza-6-fosfát)
4 SYNTETÁZY=LIGÁZY (1420)
-katalyzujú reakcie, pre ktoré sa potrebná energia získa štiepením ATP
-katalyzujú reakcie zlúčenia dvoch molekúl substrátov = endergonické reakcie
1398 Pri kompetatívnej inhibícii:
-inhibítor sa viaže na aktívne centrum enzýmu
-inhibítor má podobnú štruktúru ako substrát
-možno tlmiť účinok inhibítora zvýšením koncentrácie substrátu
1399 Nekompetatívna inhibícia enzýmu ŤAŽKÝMI KOVAMI:
-nevratná
-podmienená narušením terciárnej štruktúry enzýmu = denaturácia enzýmu
1400 Kompetatívnu inhibíciu možno zrušiť:
-odstránením inhibítora z reakčnej zmesi
-zvýšením koncentrácie substrátu
1402 Pri alosterickej inhibicii môže ( NAUČIŤ SA!)
1.meniť:
-kvartérna štruktúra enzýmu
-konformácia enzýmu
2.stať alosterickým inhibítorom:
-produkt reakcie
-niektorý z inteřediátov metabolizmu
-inhibitor viazať mimo aktívneho centra enzýmu
1405 Hydrolytické štiepenie ESTEROVEJ VÄZBY katalyzuje:
-lipáza za vzniku kyseliny a alkoholu
-fosfatáza za vzniku kyseliny fosforečnej
-glukóza-6-fosfotáza za spotreby molekuly vody a vzniku glukózy
1406 Štiepenie peptidovej väzby katalyzuje:
-hydroláza:
•proteináza
•trypsín
•peptidáza
NIE AMYLÁZA !