Aminokyseliny Flashcards
1301 Triviálne názvy aminokyselín sú:
-názvy, ktoré nevystihujú chemickú podstatu zlúčeniny
-napr. serín, metionín, kyselina glutámová
(NIE SÚ ROVNAKÉ AKO SYSTÉMOVÉ)
1302 Neesenciálne aminokyseliny:
-postradateľné aminokyseliny
-sú prijímané v potrave
-napr. kyselina asparágová, kyselina glutámová
•kyslé aminokyseliny
•môžu vznikať transamináciou z pyruvátu a oxalacetátu
NIE tryptofán a fenylalanín !
1303 Aminokyselina s aromatickou štruktúrou:
-fenylalanín
•kyselina 2-amino-3-fenylpropánová
•tá, ktorá obsahuje na beta-uhlíku alanínu viazané benzénové jadro
-tyrozín
1304 + 1328 O kyslých aminokyselinách môžeme povedať:
-MAJÚ V MOLEKULE DVE KARBOXYLOVÉ SKUPINY (COOH) a jednu amino skupinu (NH2)
-majú hodnotu pH vodného roztoku nižšiu ako 7
-v organizme z nich vznikajú príslušné amidy (napr. kyselina glutámová—> glutamát)
-tieto aminokyseliny a ich amidy sa nachádzajú v bielkovinách ( napr. enzýmy)
-napr. kyselina glutámová, kyselina asparágová
Kyselina glutámová a kyselina asparágová
-sú kyslé kyseliny ( majú 2 COOH v molekule)
-neesenciálne aminokyseliny
1305 Zásadité aminokyseliny:
-majú v molekule jednu karboxylovú skupinu a dve skupiny -NH2
= môžu viazať z prostredia protón (H+)
-patrí sem: lyzín (esenciálna aminokyselina)
-sú viac zastúpené v HISTÓNOCH = bielkoviny tvoriace nukeoproteíny
! Nepatrí sem serín !
1306 Aminokyseliny patria medzi amfolyty pretože:
-môžu byť ako kyseliny tak aj zásady = obsahujú funkčné skupiny ktoré môžu do roztoku uvoľňovať aj z roztoku viazať protón
= v závislosti od pH sú vo forme amóniového katiónu (pH<7= NH3+, pH>7 COO-)
-môžu v roztoku vytvárať AMFIÓN
Kyslé, zásadité, neutrálne aminokyseliny:
-kyslé aminokyseliny: kyselina asparágová, kyselina glutámová
-zásadité aminokyseliny: lyzín, tryptofán
-neutrálne aminokyseliny: alanín, glycín, tyrozín,serín
1307 + 1308 IZOELEKTRICKÝ BOD je pH, pri ktorom:
-je aminokyselina NEUTRÁLNA
-môže mať disociované funkčné skupiny vo vodnom roztoku (NH3+, COO-)
-má podobu OBOJAKÉHO IÓNU
-nevykazuje navonok NIJAKÝ NÁBOJ
-aminokyselina sa v elektrickom poli jednosmerného prúdu nepohybuje
-napr.alanín
1309 +1336 + 1340 Aminokyseliny sú:
-substitučné deriváty karboxylových kyselín
-stavebné jednotky bielkovín/ enzýmov
-sú v bielkovinách viazané kovalentnou väzbou
-VO VODE ROZPUSTNÉ ( sú polárne= NH2 a COOH)
-sú AMFOLYTY
-kyslé, ak obsahujú viac karboxylových skupín ako NH2 skupín v molekule
-vznikajú hydrolýzou bielkovín
-esenciálne nemôžu vznikať v organizme z oxokyselín transamináciou
-niektoré obsahujú dusík v heterocyklickej zlúčenine !
-neutrálne tvoria v kyslom prostredí katióny a pohybujú sa v elektrickom poli
-pri pH hodnote, ktorá odpovedá izoelektrickému bodu, sa v elektrickom poli nepohybujú
-niektoré môžu byť zdrojom pre tvorbu GLUKÓZY v organizme ( glykoproteiny)
1310 Chirálny atóm uhlíka obsahujú v molekule aminokyseliny:
-tie, ktoré majú uhlík so 4 RÔZNYMI substituentami
-alanín
-fenyl-alanín
!NIE glycín (2H)
1311 Kyslá skupina aminokyselín:
-skupina -COOH
-môžu do prostredia uvoľniť protón (H+) a tým sa podieľajú na udržaní pH v organizme
-v kyseline asparágivej sa nachádza dvakrát
-zúčastňuje sa na tvorbe peptidovej väzby
1312 O aminokyselinách, ktoré sa nachádzajú v bielkovinách človeka môžeme povedať:
-majú L-konfiguráciu ( NIE D-konfiguráciu)
-majú jednu NH2 skupinu viazanú na alfa uhlíku
-nachádzajú sa aj v bielkovinach prijatej potravy
-pri ich degradácií (rozpade) vzniká ako odpadový produkt MOČOVINA
1313 Aminokyseliny, nachádzajúce sa v bilekovinách človeka, neobsahujú tieto funkčné skupiny:
-OXOSKUPINU NA TREŤOM UHLÍKU
-ALDEHYDOVÚ
Obsahujú: (len prečítať)
-NH2
-COOH
-SH ( cysteín)
-OH
-guanidylovú (guanidínovú) skupinu (arginín)
-amidovú (N-R) (glutamín)
1314 Amidová skupina (N-R):
-je prítomná v aminokyselinách bielkovín
-nachádza sa v glutamíne
Esenciálne a neesenciálne aminokyseliny:
•ESENCIÁLNE (zásadité):
-lyzín
-tryptofán
•NEESENCIÁLNE (kyslé):
-kyselina asparágová
-kyselina glutámová
1315 + 1338 Esenciálne aminokyseliny:
-sú nepostrádateľné aminokyseliny
-musia sa nachádzať v potrave (prijímame ich v bielkovinách potravy)
-nachádzajú sa v organizme voľné aj viazané v bielkovinách
-napr. lyzín, tryptofán (zásadité aminokyseliny)
-majú alfa-aminoskupinu (alfa -NH2)
-niektoré z nich majú rozvetvený uhlíkových reťazec
-môžu mať aromatickú štruktúru
1316 Ak karboxylová kyselina obsahuje na uhlíku v REŤAZCI viazanú skupinu -NH2 je to:
-aminokyselina
-zásaditá funkčná skupina = zlúčenina, ktorá môže na túto skupinu viazať z prostredia protón
-skupina AMÍNOVÁ
1317 Ak v butáne nahradíme vodík na druhom atóme uhlíka skupinou -NH2, dostaneme:
-primárny amín
- 2-aminobután
-zlúčeninu, ktorá NEPATRÍ medzi aminokyseliny !
1318 -OH skupinu vo svojej molekule obsahujú následovné aminokyseliny:
-serín
-treonín
-tyrozín
1319 Kyselina asparágová
-kyselina 2-aminojantárová
-aminokyselina s dvomi karboxylovými skupinami v molekule = kyslá aminokyselina
-štvoruhlíková aminokyselina
1320 +1321 Alanín:
-kyselina 2-aminopropánová
-neutrálna aminokyselina
-ma jeden chiralny atóm uhlíka v molekule
-alfa-aminokyselina
-vzniká transamináciou s kyseliny pyrohroznovej
-v roztoku pri pH=pI vo forme AMFIÓNU (naučiť sa!)
-súčasťou bielkovín a v organizme človeka sa nachádza ako L-aminokyselina
1322 Fenylalanín:
-kyselina 2-amino-3-fenylpropánová
-obsahuje benzénové jadro = aromatická aminokyselina
-hydroxyláciou z nej vznikne tyrozín (má OH na benzenovom jadre)
1323 + 1324 + 1325 + 1326 + 1343 +1349 Peptidová väzba:
-amidová väzba
-spája aminokyseliny v bielkovinách ALE nie je prítomná v molekulách aminokyselín
-cez -CO-NH- spája aminokyseliny = reaguje -COOH skupina jednej aminokyseliny s -NH2 skupinou ďalekej aminokyseliny
-sú ňou spojené aminokyseliny v peptidoch
-nachádza sa v molekulách enzýmov
-je to SILNÁ KOVALENTNÁ VÄZBA
-neštiepi sa/ neruší sa pri DENATURÁCII !
-štiepi sa PROTEINÁZAMI + HYDROLÁZAMI
-sa v zložkách potravy v tráviacom trakte štiepi napr. pepsínom
-pri jej tvorbe sa: 1. Na jej tvorbu je potrebná energia = energia sa pri jej tvorbe spotrebuje
2. uvoľňuje voda
-tvorí sa v procese translácie pri proteosyntéze
-prítomná aj v molekulách enzýmu
-môžeme dokázať BIURETOVOU REAKCIOU = príslušným činidlom v bielkovinách
1327 Dipeptid:
-zložený z dvoch aminokyselín
-obsahuje jednu väzbu -CO-NH-
-napr. alanyl-glycín
1329 PRI TRANSAMINÁCIÍ sa tvoria aminokyseliny: (NAUČIŤ SA)
-neesenciálne ( napr. kyselina asparágová, alanín)
-vznikajú z príslušných oxokyselín
-konezýmom tejto reakcie je derivát vitamínu B6
ESENCIÁLNE A NEESENCIÁLNE AMINOKYSELINY:
AMINOKYSELINY NEZABUDNI!
-NH2 skupina sa v aminokyseline nachádza len na alfa uhlíku voči -COOH skupine !
-aminokyseliny sa v organizme nachádzajú LEN ako L-aminokyseliny !
1330 V molekulách bielkovín sa nachádzajú tie aminokyseliny, ktoré majú -NH2 skupinu viazanú:
-na alfa uhlíku voči -COOH skupine (napr.serin)
-na druhom uhlíku aminokyseliny
1331 Základnými stavebnými jednotkami bielkovín sú:
• 2-aminokarboxylové kyseliny = alfa aminokyseliny
•susbtitučné deriváty karboxylových kyselín
•zlúčeniny, ktoré sa môžu tvoriť z oxokyselín transamináciou ( neesenciálne aminokyseliny-> kyselina asparágová/ alanín)
1332 O bielkovinách možno povedať:
-ich základne stavebné jednotky obsahujú dusík ( hlavne v aminoskupinách- NH2)
-obsahujú vo svojich molekulách aminokyseliny viazané peptidovou väzbou
-ich molekuly obsahujú aj funkčné skupiny -SH, -OH
1333 Primárna štruktúra bielkovín:
-daná poradím aminokyselín v polypeptidovom reťazci = amidovou väzbou
-fixovaná väzbami medzi -NH2 a -COOH skupinami za sebou idúcich aminokyselín
-zakódovaná v molekule DNA
-určená poradím nukleotidov v mRNA v procese translácie
-podmieňuje vlastnosti bielkovín + ich biologickú hodnotu
1334 Ak bielkovina stráca biologickú hodnotu, hovoríme o:
-DENATURÁCIÍ BIELKOVÍN
• nevratné porušenie sekundárnej a terciárneho štruktúry bielkoviny
-napr. o strate jej enzýmovej aktivity
1335 Koncový (odpadový) produkt metabolizmu bielkovín u človeka:
-MOČOVINA
= urea
=diamid kyseliny uhličitej
AMÍN VS AMID
-AMID= obsahuje C=O priamo viazanú k NH2/ amínovej skupine
1337 Glycín:
-je najjednoduchšia aminokyselina
-nemá vo svojej molekule asymetrický uhlík
-je substitučný derivát kyseliny octovej
1339 Kyselina glutámová:
-spolu s kyselinou asparágovou patrí medzi kyslé aminokyseliny
= má v molekule dve karboxylové kyseliny
- je neesenciálna aminokyselina
-v molekule má jednu NH2 skupinu
-jej amid sa nachádza v bielkovinách ( glutamát)
1341+ 1354 Históny:
-sú zásadité bielkoviny = majú vyšší obsah zásaditých aminokyselín
-nachádzajú sa v bunkových jadrách
-viažu sa s/na nukleovými kyselinami (DNA)
-podieľajú sa na výstavbe chromozómov
1342 Kyselina fosforečná je vo fosfoproteínoch viazaná:
-na -OH skupinu aminokyseliny ( napr. v seríne, tyrozíne)
-väzbou esterovou, kovalentnou
-PO DISOCIÁCIÍ MÁ ZÁPORNÝ NÁBOJ
1344 O sekundárnej štruktúre bielkovín môžeme povedať:
-môže mať formu: alfa helixu, skladaného listu
-stabilizovaná vodíkovými väzbami = väzby vytvárané medzi skupinami C=O a H-N
-na rozdiel od primárnej štruktúry môže byť rušená denaturáciou
1345 Medzi dôležité látky v organizme obsahujúce dusík patria:
-enzýmy ( bielkoviny)
-aminokyseliny
-nukleové kyseliny (nikleová báza)
-ATP ( adenín)
-NAD+ (N)
1346 Tyrozín:
-aromatická aminokyselina
-neutrálna aminokyselina
-esenciálna aminokyselina
-obsahuje -OH vo svojej molekule = môže byť fosforylovaná ( kyselinou fosforečnou)
- líši sa od fenylalanínu prítomnosťou hydroxylovej skupiny v molekule
1348 Serín:
-kyselina 2-amino-3-hydroxypropánová
-neutrálna aminokyselina
-neesenciálna kyselina
-súčasťou niektorých fosfolipidov ( OH skupinu vie nahradiť kyselina fosforečná)
1347 Serín a kyselina asparágová:
-nachádzajú sa v bielkovinách
-jedna je neutrálna a druha je kyslá aminokyselina
-substitučné deriváty karboxylových kyselín
Primárna VS Sekundárna VS Terciárna štruktúra bielkovín
1.Primárna:
-daná poradím aminokyselín v polypeptidovom reťazci
-podmieňuje vlastnosti bielkovín + ich biologickú funkciu
2.Sekundárna:
-vodíkové väzby
-stabilizuje primárnu štruktúru bielkovín
3.Terciárna:
-viaceré typy väzieb medzi stavebnými zložkami bielkovinového reťazca
-priestorové usporiadanie bielkoviny
1350 Bielkovinové molekuly:
-sú zložené z 20 rôznych aminokyselín
-obsahujú aminokyseliny v L-konfigurácii
-rozdeľujeme na fibrilárne a globulárne
-majú význam ako biokatalyzátory
-môžu byť denaturované in vitro vysokou teplotou
1351 Pri denaturácií bielkovín:
-dochádza k trvalej zmene priestorového usporiadania molekúl ( Terciárna štruktúra)
-sú porušené vyššie štruktúry bielkovín ( sekundárna + Terciárna štruktúra)
-strácajú sa ich biologické vlastnosti
1352 Terciárna štruktúra bielkovín:
-priestorové usporiadanie bielkoviny
-podmienená viacerými typmi väzieb medzi stavebnými zložkami bielkovinového reťazca
-môže sa meniť vplyvom vonkajších podmienok ( napr.denaturácia)
1355 Syntéza bielkovín:
-nazýva sa proteosyntéza
-prebieha na ribozómoch
-anabolický dej (syntetický)
-má endergonický charakter ( voľna E sa spotrebúva)
-vyžaduje energiu vo forme GTP (guazíntrifosfát)
1356 Kolagén:
-má stavebnú funkciu = nachádza sa v kostiach a chrupavkách + podieľa sa na výstavbe kĺbových puzdier
-z aminokyselín obsahuje najviac glycínu
-môžme z neho získať glej ( lepidlo= “glue”)
1357 Fosfoproteíny:
-obsahujú vo svojej molekule kyselinu fosforečnú (H3PO4) esterovo viazanú na -OH skupinu aminokyselín v bielkovine (napr.tyrozín)
-sú bohato zastúpené vo vajcovom BIELKU (nie žĺtku)
1358 Bielkoviny:
-sú štiepené v žalúdku a tenkom čreve
-zúčastňujú sa transportu niektorých látok v krvi, napr.lipidov
-biokatalyzatory ( enzýmy)
-hormóny
-môžu mať stavebnú funkciu ( napr.kolagén)
1360 HEMOPROTEÍNY
-zložené bielkoviny
-majú vo svojej molekule železo
-obsahujú vo svojej molekule hem
-hemoglobín, myoglobín, cytochrómy
•HEMOGLOBÍN:
-jeho nebielkovinová časť je odvodená od PORFÍNU
-súčasťou dýchacieho reťazca = prenáša CO2 z tkanív do pľúc a O2 z pľúc do tkanív
-predstavuje dôležitý TLMIVÝ SYSTÉM V KRVI
ESENCIÁLNE KYSELINY MUST KNOW
-lyzín
-tryptofán
-tyrozín
-tionín
