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bioénergétique (Pr carré) > enzymologie > Flashcards

enzymologie Flashcards

1
Q

c’est quoi les dosages enzymatiques ?

A

examens de routine permettant de suivre l’évolution ou l’apparition de pathologies

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Q

c’est quoi la sémiologie ?

A

études des signes cliniques

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3
Q

c’est quoi la sémiologie enzymatique ?

A

etudes des signes cliniques se pratiquant au lit du patient

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4
Q

que reflètent l’augmentation enzymatique dans le sérum ?

sérum=sang

A

reflet partiel des lésions tissualires

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5
Q

où sont normalement situés les enzymes?

A

dans la cellule

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6
Q

que peut-on dire si on trouve enzyme dans le sang ?

A

les enzymes sortent donc cell est lésée

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7
Q

comment est utilisé la présence d’enzyme dans le sang ?

A

comme signe d’atteinte tissulaire

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8
Q

pourquoi parle-t-on de med individualisée ?

A

car l’activité enzymatique depend des individus

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9
Q

comment est la demie-vie et sa c° d’un médoc si on le donne à un métaboliseur rapide ?

A
  • demie-vie courte : le médoc ne reste pas longtemps dans l’organisme
  • c° basse : même raison pour demie-vie
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10
Q

comment est la demie-vie et sa c° d’un médoc si on le donne à un métaboliseur lent ?

A
  • demie-vie : longue : le médoc met plus de tmps à être éliminer
  • C° élevée
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11
Q

quel est l’inconvénient d’un métaboliseur rapide ?

A

il aura du mal à obtenir des doses efficaces car il l’élimine rapidement

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12
Q

quel est l’inconvénient d’un métaboliseur lent ?

A

il sera parfois en surdosage=> dangereux ⚠️

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13
Q

comment on ajuste le médicament en fonction des ≠ types de métabolisme ?

A

on fait en sorte que c° en métabolite actif soit ds un Fenêtre thérapeutique

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14
Q

entre quoi est compris la fenetre thérapeutique?

A

entre le seuil de dose éfficace et le seuil de toxicité

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15
Q

quelles sont les applications au domaine biomédical de l’étude de la spécificité des enzymes?

A
  • interactions médicamenteuses
  • dosages biologiques
  • compensation dans modèles de maladies génétiques
  • utilisation en biologie moléculaire
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16
Q

en pharmacologie que permet l’étude de la spécificité des enzymes ?

A

par ex : mieux comprendre et appréhender intéraction médicamenteuse

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17
Q

pourquoi est-il nécessaire de savoir appréhender et comprendre les intéractions médicamenteuses ?

A

permet d’adapter le traitements au patientsn pour pouvoir mieux amériioler leur accompagnement

18
Q

quels sont les ≠ ppes à assimiler pour permettre de bien comprendre intéraction enzymé-médoc ?

A
  • les médoc sont métobolisés par les enzyme
  • cette réaction enzymatique a pour conséquence :
    ☞d’éliminer le médoc
    ☞ de le transformer en métabolite actif
19
Q

est-ce que l’enzyme est spécifique au médicaments ?

A

non, il y a pls enzymes pour un médoc

20
Q

le médoc va être actif : après ou avnat la métabolisation ?

A

après la métabolisation

21
Q

que ce passe-t-il si le patient à pls médoc métabolisée par la même enzyme ?

A
  • enzyme peut être débordée
  • C° enzymatique sera :
    ☞soit trop forte
    ☞soit trop faible
22
Q

que va-t-on observer si on un une concentration métabolite trop forte ?

A

on risque de dépasser le seuil de toxicité: le médo en temps normal est éliminé par l’enzyme

cas ou l’enzyme est surchargé => trop de médoc métabolisé par celui-ci

23
Q

que ce passe-t-il si la concentration en métabolite est trop faible ?

A

si médoc est en tmps normal transformé et devient actif grace à l’enzyme : on ne dépasse pas le seuil d’éfficacité

cas ou l’enzyme est surchargé => trop de médoc métabolisé par celui-ci

24
Q

les enzymes c’est quoi ?

A

des catalyseurs protéique sauf les ribozymes dans l’ARN

25
Q

les enzymes sont-ils présent en forte C° dans nos cell ?

A

non en faible C°

26
Q

que permettent les enzymes ?

A

d’accélérer une réaction chimique. sans modifier la postion d’éq

27
Q

c’est quoi un catalyseur ?

A

substance qui augmente la vse de réaction :ne fait pas partie des produits ni des réactifs : n’apparrait pas dns éq bilan

28
Q

l’espèce catalytique est-elle consommée ?

A

non, elle n’est pas dans l’éq bilan

29
Q

dans quel sens les enzymes vont catalysé la réaction biochimique ?

A

dans les 2 sens

l’éq final nde la réaction n’est pas modifié

30
Q

une enzyme a-t-elle un impact sur le sensde la réaction ?

A

non, pas d’impact même si elle est unidirectionnelle

31
Q

comment va faire l’enzyme pour accélérer la réaction ?

A

elle va diminuer l’E d’activation = barrière énergétique qui permet de réaliser la réaction

32
Q

les enzymes vont-ils orientés la voie métaboliques ?

A

oui, si réactifs pls réactions possibles on priviligit celle qui à E d’activation + basse que les autres

33
Q

c’est quoi le voie métabollique ?

A

quand l’éq est continuellement déplacé

34
Q

comment se font les synthèse chimiques organique en laboratoires ?

A
  • T° élevées
  • P° très fortes
35
Q

comment se font les réactions chimiques dans la matière vivante ?

A
  • rapides
  • à T° peu élevée
36
Q

comment se feraient les réactions chimique dans le corps humain san enzyme ?

A

à une vse incompatible à la vie

37
Q

quels sont les proprétés spécifique des enzymes ?

qui permet de les différencier des catalyseurs

A
  • leur pouvoir catalytique
  • leur spécificité
  • la possibilité d’être régulée
38
Q

comment est le pouvoir catalytique des enzymes ?

A

très important : vse de réaction peut etre augmenté jusqu’à 10¹⁴ fois

39
Q

comment sera l’action de l’enzyme par rapport à l’action du catalyseur ?

A

action enzyme&raquo_space; action catalyseur

40
Q

la plupart des enzymes vont être spécique à quoi ?

A
  • la nature du substrat qu’elles utilisent -> spécificité du substrat
  • la nature de la réaction catalysée -> spécifité d’action
  • spécificité de groupe
  • Spécificité absolu
  • moins spécifique : enzyme s’ntéressent à tout un groupe
41
Q

explication de la spécificité du subtrat

A

2 réactions :
A → A-OH et B→B-OH
ici par ex l’enzyme permet seulement la réaction de A

42
Q
A

bioénergétique (Pr carré) (5 decks)

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