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bioénergétique (Pr carré) > Acides Aminés > Flashcards

Acides Aminés Flashcards

1
Q

les AA c’est quoi ?

A

unités monomériques constitutives des peptides et des prot

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2
Q

autres noms des AA ?

A

acides 𝛼-aminés

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3
Q

un peptide c’est quoi ?

A

oligomère ou polymère d’AA

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4
Q

prot c’est quoi ?

A

polymère avec grand nombre d’AA + que les peptides

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5
Q

quel est le plus petit AA ?

A

: la glycine

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6
Q

quel est le plus gros AA ?

A

le tryptophane

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7
Q

les AA sont-ils des molé amphotères ?

A

oui: à la fois une fonction acide COOH et une fonction basique NH₂

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8
Q

les AA sont ils des molé ionisable ?

A

oui

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9
Q

un acide est capable de faire quoi ?

A

de libérer les protons dnas le milieu

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10
Q

une base est capable de quoi ?

A

capter les protons du milieu

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11
Q

de quoi dépens l’ionisation des AA ?

A

du pH du milieu :AA peuvent agir comme des bases ou des acides selon le pH du milieu

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12
Q

que veut dire le terme zwitterion ?

A

quand 2 fonctions sont ionisées

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13
Q

comment on appelle le carbone relié à fonction amine et carboxylique ?

A

carbone 𝛼 ou asymétrique

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14
Q

de quoi sont composé les AA ?

A

carbone asymétrique tétraédrique lié de facon covalent à :
* fonction acide
* fonction amine
* H et un radical R

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15
Q

dans un même AA peut-on avoir 2 C* ?

A

oui : cas de la Thréonine et de l’Isoleucine

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16
Q

combien a-t-on d’AA ≠ ?

A

20

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17
Q

combien a-t-on de prot et de peptides ?

A

100000 chez l’homme qui ont fonction ≠

il y a juste 20 AA pour 100000 prot et peptides

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18
Q

Où se situé les synthèse des prot et des peptides ?

A

ds le cytoplasme des cell au cous traduction des ARN messager

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19
Q

c’est quoi la structure Iªᴵʳᵉ des prot et des pept ?

A

l’enchainement des AA

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20
Q

les AA sont-ils considérés comme les précurseurs de prot ?

A

oui ex des prot de structure : collagène, albumine, spectrine

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21
Q

quels sont les ≠ rôles des AA ?

A
  • précurseurs de pls molé
  • élémt de base du métabolisme azoté
  • servent à synthèses d’enzymes et de coenzymes
  • synthèses d’hormones
  • origine formation Ac =>immunoglobuline
  • participent à synthèses des nucléotides+ de l’hème
  • font offices de médiateurs chimiques et neurotransmetteurs
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22
Q

quel est le rôle des AA ds le métabolisme azoté ?

A
  • transport :Gln et Asn
  • élimintation azote sous forme d’urée =>synthétisée dans le foie
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23
Q

Les AA permettent synthèses de quelles hormones?

A
  • glucagon
  • insuline
  • catécholamines
  • hormones thyroïdiennes
  • hormones peptidiques
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24
Q

quels sont les AA qui font office de médiateurs chimiques et de neurotransmetteurs ?

A
  • Glu et Asp = neurotransmetteurs excitateur
  • GABA= neuromédiateur (cerveau)
  • Gly= neuromédiateur inhibiteur
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25
Q

les AA libèrent-ils de E ?

A

oui ce sont des substrats de réactions

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26
Q

comment se fait le rôle energétique des AA ?

A
  • directe
  • indirecte
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27
Q

comment se fair rôle énergétique directe ?

A

catabolisme oxydatif des AA fournit E au cycle de Krebs => AA pas stockés=>AA pas source pale du corps

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28
Q

à quoi correspond 1 g de glucides ou de protides ?

A

4 kcal

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29
Q

à quoi correspond 1g de lipides?

A

9 kcal

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30
Q

comment se fait libération d’E indirecte des AA ?

A

Ctn AA (Ala) donnent substrat pour néoglucogénèse +>sy,thèse du glucose à aprtir composé non glucidique =>gucose origine de E et AA n’a servi qqu’à sa synthèse

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31
Q

quel sont les 3 classification des AA ?

A
  • classification biologique
  • ” biochimique
  • basée sur polarité des chaînes latérales
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32
Q

les 20 AA principaux sont ils présents dans toutes les prot ?

18 AA + 2 amide dérivés

A

ds presque toutes les prot

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33
Q

estt -ce que 20 AA c’est nécessaire pour assurer diversité des prot ?

A

oui

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34
Q

combien d’AA sont indispensables ?

A

8 AA
1. Val
2. Leu
3. Ile
4. Lys
5. Met
6. Thr
7. Phe
8. Trp

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35
Q

Pq on dit qu’ils sont indispensabels ?

A

car ils sont non synthétisés dnas l’orga mais indispensables à son fonctionnement : apporté par alimentation =>carences sont possibles

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36
Q

combien de AA semi-indispensables ?

A

2 :
1. Arg
2. His

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37
Q

pourquoi on a AA semi-indispensables ?

A

synthèse possible chez aldute mais pas chez enfants mais en quantité insuffisante pour couvrir les besoins

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38
Q

combien a-t-on AA essentiel ?

A

2 :
1. Cys =>remplacée par Met
2. Tyr => remplacée par Phe

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39
Q

quels sont les autres types de AA : non indispensable et non essentiels ?

A
  1. Gly
  2. Ala
  3. Asp
  4. Glu
  5. Asn
  6. Gln
  7. Ser
  8. Pro
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40
Q

pourquoi ctn AA sont non indispensable et non essentiels ?

A

ils peuvent être synthétisés par organisme et quantité suffisante

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41
Q

comment sont basés les AAsi classification biochimique ?

A

sur la structure et fonctions

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42
Q

donner tous les ≠ groupes d’AA classifié selon classification biochimique ?

A
  • AA aliphatiques à chaîne alkyle linéaire
  • AA aliphatiques à chaîne alkyle ramifiée
  • AA acides et leurs dérivés amides
  • AA basiques
  • AA hydroxylés : fonction alcool Iaire ou IIaire sur la chaîne latérale
  • AA soufrés
  • AA aromatiques
  • capa de la proline
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43
Q

quels sont les AA aliphatiques à chaine alkyle linéaire?

A

GLy et Ala

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44
Q

quels sont les AA aliphatiques à chaine alkyle ramifiée ?

A

Val, Leu et Ile

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45
Q

quels sont les AA acides et leurs dérivés amides

A
  • Asp et Glu
  • Asn et Gln
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46
Q

quels sont les AA basiques ?

A
  • Lys
  • Arg
  • His

6 C

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47
Q

quels sont les AA hydroxylés ?

A
  • Ser
  • thr
  • fonction alcool Iaire ou IIaire sur la chaîne latérale
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48
Q

quels sont les AA soufrés ?

A

Cys et Met

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49
Q

quels sont les AA aromatiques?

A
  • Phe
  • Tyr
  • Trp
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50
Q

pourquoi la proline c’est un cas particulier ?

A

pas de NH2 libre mais fonction amine IIaire intégrée
dans un cycle

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51
Q

classification basée sur polarité des chaines latérales

quels sont les fonctions polaires ?

A
  • -COOH
  • -NH
  • -OH (alcool et phénol)
  • -SH
  • amide (-CO-NH)
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52
Q

est-ce que toutes les fonction ionisables sont polaires ?

A

oui mais toutes les fonctinos polaires ne sont pas ionisables

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53
Q

les molé sont-elles solubles dans l’eau ?

A

oui elles le sont facilemnet dna ssolvants polaires comme l’eau mais insoluble dans solvant apolaires

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54
Q

les fonctions ionisables comprennent quoi ?

A

des fonctions polaires à l’exceptions de l’amide

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55
Q

par quoi sont concerné les fontion ionisables ?

A

le gain ou la perte d’e-

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56
Q

quels sonr les fonctions ionisables ?

A
  • Acides carboxyliques : COOH/COO⁻
  • Amines Iaires : NH₂ / NH₃⁺
  • Amines IIaires : NH / NH₂⁺
  • Thiols : SH/S⁻
  • Phénols : OH/O⁻

thiols et phénol peu ionisables

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57
Q

c’est quoi un groupe polaires ?

A

gpmt d’atomes ds lesquels il existe un déséquilibre de répartitiond es e-: ne sont ps tous ionisables

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58
Q

comment est AA si la chaine latérales est longue ?

A

l’AA est apolaire + chaine latérale est longue

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59
Q

quels sont les AA avec un gpmt R polaire neutre ?

A
  • Gly
  • Ser
  • Thr
  • Cys
  • tyr
  • Asn
  • Gln
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60
Q

AA avec gpmt R apolaire ?

A
  • Ala
  • Val
  • Leu
  • Ile
  • Met
  • Phe
  • Trp
  • Pro
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61
Q

AA avec R polaire basique ?

A
  • Lys
  • ARg
  • His
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62
Q

AA avec R polaire acide ?

A
  • Asp
  • Glu
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63
Q

que va transporter : ASN et Gln

A

le NH₂ = déchet dans le sang pour le détoxifier

64
Q

l’Asne t le Gly ont-ils un rôle important ?

A
  • oui dans le métabolisme azotée
65
Q

l’Asn et le Gln sont-ils polaires et ionisables ?

A

amides polaires mais non ionisables

66
Q

comment est appelé la aprtie basique de l’Arg ?

A

noyau guanidium, il est ionisables

67
Q

comment est appelé la partie basique de l’histidine ?

A

le noyau imidazole = pls paires d’e- conjugués

68
Q

alcools IIaire sont ils + polaires que alcool Iaire ?

A

faux c’est l’inverse

69
Q

la sérine est-elle présente dans toutes les prot ?

A

oui

70
Q

la Sérine et la Thréonine peuvent être phosholaryser par quoi ?

A

phosphorylation de fonction OH par unr kinase

71
Q

O ou N- glycolysation des prot pour la Ser et la Thr ?

A

O-glycosylation

72
Q

la Cys est le constituatns de quoi ?

A

le glutathion =detoxifiant

73
Q

pourquoi la Proline c’est un cas parituculier ?

A

car c’est le seul AA avec un fonction ammine IIaire et non Iaire

74
Q

propriétés physiques des AA

comment appelle-t-on la forme réelle des AA ?

A

Zwitterion

75
Q

Comment varie l’ionisation des fonctions ?

A

en fonction du pH, elles ne sont donc pas fortement dissociés

76
Q

quels sont les 2 fonction libres de tous les AA sauf la proline ?

A

COOH et NH₂

77
Q

les AA sont-ils tous des acides faibles ?

A

oui mêmes si ils sont au moins 2 atoms H dissociables

78
Q

de quoi dépend le degré de dissociation ?

A

du pH du milieu

79
Q

comment sont les 2 fonction ionisables si on est à pH acide ?

A

sous forme cationique avec une cahrge +1 ou Gly+

80
Q

Comment sont les 2 fonction ionisables si on est à pH neutre ?

A

molécule est amphotère et molécule est neutre=>charge globale nulle

81
Q

Comment sont les 2 fonction ionisables si on est à pH basique ?

A

forme anionique avec charg -1 ou Gly-

82
Q

c’est quoi le pont isoélectrique ?

A

pH auquel l’AA possède une charge nette nulle

ça ne veut pas dire qu’il n’y a pas de charge

83
Q

est-ce que tous les AA ont un pHi identiques ?

A

non ils ont tous un pHi ≠

84
Q

comment sont le pHi des AA basiques ?

A

élevés

85
Q

comment sont le pHi des AA acides ?

A

pHi bas

86
Q

comment sont les protons plus le pH est bas ?

A

plus il y a de protons dans l’environnement et plus il est difficile de s’en dégager

87
Q

comment est la solubilité dans un solvant polaire ?

A

est minimale au pHi

88
Q

Où est le groupement ionisable d’Asp et Glu ?

A

fonction COOH sur la chaine laterale

89
Q

Où est le groupement ionisable de Lys ?

A

fonction NH₂ sur la chaine latérale

90
Q

Où est le groupement ionisable d’Arg ?

A

groupe guanidium pouvant fixer/libérer un proton

91
Q

Où est le groupement ionisable d’His ?

A

gptm imidazole pouvant libérer/fixer un proton

92
Q

Où est le groupement ionisable de Tyr ?

A

fonction OH phénolique =>très légerment ionisable voire non ionisable

93
Q

Où est le groupement ionisable de Cys?

A

fonction SH =>très légerment voir non ionisable

94
Q

comment on calcule le pHi avec 3 pKa ?

A

on prend ds formule les 2 pKa qui entourent la charge 0 de l’AA :ne concerne que les AA ayany gpmt ionisable sur R

95
Q

que va-t-on observer au niveau du pHi des AA avec un fonction OH ?

A
  • Ser et Thr
  • pas de modification du Phi car OH pas ionisable
96
Q

pourquoi la proline n’est est apolaire ?

A

elle n’a pas de fonction ionisable sur sa chaine latérale

97
Q

que permet la compréhension du pHi?

A
  • l’lectroophorèse
  • la chromatographie échangeau d’ions
98
Q

si le pH > pHi comment est le milieu ?

A
  • basique
  • AA. chargé négativement
  • migrera vers le pôle + = anode en électrophorèse
99
Q

si le pH < pHi comment est le milieu ?

A
  • milieu acide
  • AA chargé +
  • migrera vers le pôle - = cathode
100
Q

les AA sont quel type de solides ?

A
  • blanc
  • bien cristallisé
  • peu facile à manipuler
  • peu soluble dans l’eau
  • solubles dans les solvatn organiques
  • incolore en s°
101
Q

de quoi dépend la polarité des AA ?

A
  • de la masse moléculaire de AA
  • fonction existantes
  • de la chaîne natérale
  • de la longueur
102
Q
A
103
Q

quel est le seul AA quine possède pas 1 ou 2 C* ?

A

la glycine

104
Q

si tous les AA sauf la Gly ont 1 ou 2 C* ça sous entend quoi ?

A

qu’ils peuvent exister sous formes d’isomères optiques =>énantiomères

105
Q

les AA sont de quels série L ou D ?

A

L

/!\ configura° L ne préjuge pas le power rotatoire : qui varit selon ctne condi° comme le pH

106
Q

quels sont les AA concernés par l’absorption en UV ?

A
  • la phénylalaline
  • la thyrosine
  • trypyophane
  • tous les trois on un cycle benzoïque mais pas un spectre supperposables
107
Q

Où se fait l’absorption au niveau des UV ?

A

vers les 260-280 nm

108
Q

l’absorption de la lumiere UV à 280 nm est caractéristique de quoi ?

A

des prot =>sert à les dose lorsqu’elles sont en s° dans l’eau

109
Q

À quoi est due l’absorption à 280 nm. ?

A

palement due au noyau phénol de la tyrosine car prot plus fréquente et abondante que le tryptophane

110
Q

propriétés chimiques des AA

en quoi consiste l’estérification?

A

un alcool R-OH agisse sur la fonction -COOH d’un acide carboxylique => déshydratation intermoléculaire entre un alcool et un acide

perte de H₂O

111
Q

propriétés chimiques des AA

pour quelle synthèse l’estérification est utilisée ?

A

pour la synthèse organique des prot

112
Q

propriétés chimiques des AA

c’est quoi la réacrion d’amification ?

A

action d’une amine NH₂ en 𝛼 sur la fonction -COOH d’un acide carboxylique =>formation d’une liaison amide =>déshydratation intermoléculaire

anmie = R₁-NH-R₂

113
Q

propriétés chimiques des AA

quels sont les Aa qui ont une possibilité d’amidification de la fonction -COOH de leur chaine latérale ?

A
  • Asn - aspargine
  • Glu-glutamine

terminaison en -ine mais on à un amide

114
Q

propriétés chimiques des AA

quel est le rôle de l’Asp et du Glu ?

A

rôle important dans le transport et l’élimination de l’ammoniac dans le corps

115
Q

propriétés chimiques des AA

comment se passe la décarboxylation ?

A

on part d’un acide carboxylique -COOH et on arrive à du CO₂ et un amine I par réarrangement

cf p 383 du cours

116
Q

propriétés chimiques des AA

la décarboxylation est-elle un phénomène important ?

A

joue un rôle physiologique important

117
Q

propriétés chimiques des AA

quels sont les composé biologique d’interet formé à partir d’AA ?

par décarboxylation

A
  • Cys ->taurin
  • His->histamine (immunité, allergie)
  • Glu -> GABA (neuromédiateur)
  • Ser ->éthanolamine (ds lipides complexes)
  • Trp ->sérotonine (neuromédiateur)
118
Q

propriétés chimiques des AA

quels sont le propriétés des AA dues à la fonction NH₂ ?

A
  • N-alkylation
  • N-acylation
  • désamination
  • amidificatoin
119
Q

propriétés chimiques des AA

quels sont les cas particuliers d’amidification ?

A
  • N-acylation : pr laquelle fonction COOH porté par un acide gras
  • liaison peptidique capa de liaison amide entre deux AA (par le C𝛼)
120
Q

propriétés chimiques des AA

c’est quoi la réaction N-alkylation ?

A

consiste en fixation d’un résidu alkyl sur l’azote

alkyl=chaine hydrocarbonée à n C

121
Q

propriétés chimiques des AA

c’est quoi la réaction de N-acylation ?

A

fixation d’un radical acyl = radical d’acide gras formatn un dérivé N-acylé contenent liaison amide

122
Q

propriétés chimiques des AA

c’est quoi la réaction de désamination oxydative ?

A
  • étape important du métabolisme des AA
  • consiste en une désamination associé à oxydation du C𝛼 donnant alors un acide 𝛼-cétonique et de l’ammonium

acide 𝛼-cétonique : R-CO-COOH

123
Q

propriétés chimiques des AA

quels sont les propriétés des AA dues à la chaine latérale ?

A
  • la pHi pour chromatographie et électrophorèse
  • l’absorption UV pour les AA aromatiques

il y en a d’autre mais les plus utilisées sont celles-ci

124
Q

méthodes d’études des AA

quelles sont les ≠ méthodes d’études des AA ?

A
  • chromatographie de partage sur couche mince
  • chromatographie échangeuse d’ions
  • chromatographie en phase gazeuse
  • chromatographie d’absorption ou HLPC
  • électrophorèse
  • révélation des AA
125
Q

méthodes d’études des AA

sur quoi est basée la chromatographi de partage sur couche mince ?

A

≠ de coefficient de partage (polarité) entre les divers AA par rapport au solvant/mélange utilisé

126
Q

méthodes d’études des AA

un AA polaire est soluble dans quel type de solvant ?

A

polaire et n’est l’est pas dans un solvant apolaire

127
Q

méthodes d’études des AA

comment peut être la couche mince dans la chromatographie de partage sur couche mince ?

A

de silice de cellulose ou bien de papier

128
Q

méthodes d’études des AA

comment va-t-on pouvoir détecter les AA dnas chromatographie de partage sur couche mince si il s sont incolore ?

A

vie des colorants spécifiques =>ninhydrine

129
Q

méthodes d’études des AA

comment fonctionnel la chromatographie de partage sur couche mine ?

A

vapeur de solvant permettent de faire migrer les AA : + solubilité est importante + migration de l’AA le sera aussi =>il va suivre vapeur de solvant

130
Q

méthodes d’études des AA

sur quoi est basée la chromatographie échangeuse d’ions ?

A

basée sur la différence de charge =>donc de pHi entre les divers AA

131
Q

méthodes d’études des AA

quels sont les 2 types de chromatographie échangeuse d’ions ?

A

en fonction de la résine utilisée:
* résine chargée +
* résine chargée -

132
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment est la résine chargée + ?

A

=>gpmt aminé substitué
* support cationique (phase stationnaire)
* chromatographie échangeuse d’anions

133
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment est la résine chargée - ?

A

=>gpmt sulfonique ou COO⁻
* support anionique (phase stationnaire)
* chromatographie échangeuse d’ions

134
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

quels sont les 3 étapes de la chromatographie échangeuse d’anions ?

A
  1. addition des molécules à analyser sur résine
  2. lavage
  3. élution
135
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment se passe le lavage dans la chromatographie échangeuse d’anions ?

A
  • résidus d’AA chargé + passsent à travers résine sans être retenus
  • résidus à charge - sont retenus car isl interagissent avec charges + de la phase stationnaire
136
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment se passe la phase d’élution ds la chromatographie échangeuse d’anions ?

A

élution par solvant pH approprié pour récupérer résidus chargés -

137
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

quel est l’intérêt de la chromatographie échangeuse d’anions ?

A

elle sépare les AA chargés + des AA chargés -

138
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment ont peut éluer en chromatogrpahie échangeuse d’ions ?

A
  • soit pH constant
  • gradient de pH :on fait varier le pH
139
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment est chargé l’AA si pH>pHi

A

chargé -

140
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment est chargé AA si pH<pHi ?

A

AA chargé +

141
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

quel est l’intérêt de faire varier le pH lors de l’élution ?

A

faire varier les charges des résidus d’AA pour les éluer progressivement =>si on connnait pHi de AA et type de résine on peut déter quel AA sera élué en fonction du pH

142
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment est appelé la résine si elle est chargée - ?

A

résine anionique =>chroma échangeuse de cations

143
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

comment fonctionne la chroma échangeuse de cations ?

A
  • AA charge - sortent d’abord =>ne sont pas retenus par la résine
  • AA charge + sortent en fonction du pH du solvant car ils ont été retenus par les anion
  • élution peut se faire à pH neutr ou variable

mêmes étapes que pour chroma échangeuse d’anions

144
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

Comment sont chargés les AA si ? pH=1

A
  • chargé + et tous les AA peuvent se fixer sur une résine échangeuse de cations
  • si on fait carier pH =>gradient AA se détachent en fonction de laeur pHi =>élution progressive des AA
145
Q

méthodes d’études des AA_chromatographie échangeuse d’ions

c’est quoi el chromatogramme ?

A

obtenu après coloration spécifiques des AA => à la ninhydrine

146
Q

méthodes d’études des AA_

quel est le but de la chromatographie en phase gazeuse ?

A

AA volatilisé ds phase gazeuse au contact d’un colonne dont composition interne varie =>ctn + grd diffusion que les autres : ils sortent ± rapidement =>détermine temps de rétention => chaque AA à son propre tps de rétentions

147
Q

méthodes d’études des AA_

pq la chromatographie en phase gazeuse est très peu utilisé ?

A
  • AA sont non-volatils de façon anturelle
  • transformation en dérivés volatils est quantitative =>analyse difficile
148
Q

méthodes d’études des AA_

comment peut se faire la chromatographie d’adsorption ou HLPC ?

chromatographie liquide à haute P°

A

en phase normale ou inverse

149
Q

méthodes d’études des AA_HPLC

comment est la phase normale ?

A

la colonne est polaire =>hydrophile ->fixe composé polaires

150
Q

méthodes d’études des AA_HPLC

comment est la phase inverse ?

A

la colonne est apolaire =>hydrophone ->fixe composant apolaires

151
Q

méthodes d’études des AA_HPLC

explicatoin de la technique en phase inverse avec colonne apolaire

A
  • molé à séparer passent sur colonne tapissé de chaine hydrocarbonnée longues et hydrophobes
  • AA retenut selon hydrophobie de leur radicale R
  • élution se fait par mélange d’eaue t d’acétonitrile
  • détecion spectrophotométrise UV en sortie de colonne

pr être détectables en UV les AA doivent êtres transformé au pré-alables

152
Q

méthodes d’études des AA_

que permet l’électrophorèse ?

A

technique qui permet de séparer les AA sous action d’un champ électrique

153
Q

méthodes d’études des AA_

À quoi on a besoin d’être attentif qd on fait une électrophorèse ?

A

au pH avec lequel on travaille ainsi qu’au pHi des AA

154
Q

méthodes d’études des AA_

que doiton faire en électrophorèse pour révéler les AA comme ils sont incolores ?

A

on doit utiliser révélateur coloré en fin d’exp pour révéler leur position dur le support

155
Q

méthodes d’études des AA_

comment se fait la révélation des AA ?

A

il faut réactifs spécifiques pour les révéler ils réagissent avec fonction NH₂ des AA

156
Q

méthodes d’études des AA_

comment on peut réalisé quantification des AA ?

A

par mesure de la Densité Optique

157
Q

méthodes d’études des AA_

quelle sondition pour mesure la DO ?

densité optique

A

utilie dans le cadre de la révélation d’empreintes digitales

bioénergétique (Pr carré) (5 decks)

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