Enzymes

Question 1

Type d’atteinte : hépatique, cholestatique, osseuse, pancréatique, IDM?

ALP : +++
GGT : N

Answer 1

Osseuse : mx de Paget

Question 2

Type d’atteinte : hépatique, cholestatique, osseuse, pancréatique, IDM?

ALP : légèrement élevée
ALT : ++++

Answer 2

Cytolyse hépatocytes (ex. hépatite virale)

Question 3

Type d’atteinte : hépatique, cholestatique, osseuse, pancréatique, IDM?

AST/ALT : élevation modérée
GGT : ++++
ALP : ++++

Answer 3

Cholestatique (obstruction voies biliaires)

Question 4

Type d’atteinte : hépatique, cholestatique, osseuse, pancréatique, IDM?

Amylase : ++++
Lipase : ++++

Answer 4

Pancréatite

Question 5

Type d’atteinte : hépatique, cholestatique, osseuse, pancréatique, IDM?

CK : ++++

Answer 5

IDM

Question 6

Quelle enzyme est davantage spécifique au foie?

a) ALT
b) AST

Answer 6

ALT; seulement dans le foie

AST se trouve dans d’autres organes, mais taux sérique varie + rapidement

Question 7

Définir

Liaison peptidique

Answer 7

Liaison covalente entre le groupement carboxyl et le groupement amine de deux acides aminés.

Permet de former une chaîne (polymère) d’AA => protéine

Question 8

VF?

Toutes les protéines possèdent une structure quaternaire

Answer 8

Faux; les protéines avec une seule chaîne polypeptides (monomère) n’ont pas de structure quaternaire.

Question 9

Quels sont les éléments communs de la structure des acides aminés?

Answer 9

Carbone alpha
Groupement amine (NH2)
Groupement carboxyle (COOH)

Chaîne latérale; différente selon l’acide aminé

Question 10

Quelle structure suis-je? (primaire, secondaire, …)

Je forme des hélices alpha et des feuillets plissés beta.

Answer 10

secondaire

Question 11

Quelle structure suis-je? (primaire, secondaire, …)

Je suis la forme qui permet à la protéine d’exercer une fonction précise.

Answer 11

Tertiaire

Dépend de la séquence des acides aminés (structure primaire)

Influencé par le milieu (pH et température)

Question 12

VF

Toutes les protéines sont des enzymes.

Answer 12

Faux; toutes les enzymes sont des protéines.

Particularité = pouvoir catalytique

Question 13

Une enzyme permet d’abaisser l’(?) d’une réaction biologique dans un organisme vivant.

Answer 13

énergie d’activation

Permet à d’avantage de molécules d’atteindre l’état de transition et donc d’accélérer la formation de produit.

Question 14

VF?

Une enzyme peut catalyser plusieurs type de réactions.

Answer 14

Faux; Les enzymes sont spécifiques et ne catalysent qu’un type de réaction

Question 15

QSJ

Enzyme composée uniquement d’acide aminés qui est fonctionnelle toute seule.

Answer 15

enzyme simple

Question 16

De quoi est composé une holoenzyme?

Answer 16

Apoenzyme (protéine) + cofacteur (vitamine/coenzyme ou ion métallique)

Holoenzyme = forme active

Question 17

Nommer 2 coenzymes dérivées de la niacine

Answer 17

NAD+ et NADP

Question 18

Nommer 2 enzymes dérivées de la riboflavine

Answer 18

FAD et FMN (flavine mononucléotide)

Question 19

Comment faire pour atteindre la Vmax d’une réaction considérant que le niveau d’enzyme est constant?

Answer 19

Augmenter la concentration de substrat ad saturation de toutes les enzymes

Point C = Vmax

Question 20

La vitesse initiale au point A est proportionnelle à …

Answer 20

La quantité de substrat

(peu importe le nombre d’enzymes, car elles ne sont pas toutes occupées au début de la rxn)

Question 21

VF?

Dans un milieu avec concentration saturante de substrat, Vmax augmente proportionnellement avec le nombre d’enzymes.

Answer 21

Vrai

Question 22

QSJ

Enzymes dont la synthèse est constante

Answer 22

Enzyme constitutive

Une même enzyme peut être constitutive dans un tissu précis mais pas dans un autre

Ne peut pas être induite ou inhibée/répimée

Question 23

Comment est régulée la quantité d’enzyme produites par la cellule?

Answer 23

Via la régulation de la transcription par inhibition ou répression

Question 24

QSJ

Je suis une enzyme qui se lie de façon non covalente et réversible à une molécule effectrice qui permet le changement de conformation de mon site catalytique et ainsi la liaison avec mon substrat.

Answer 24

Enzyme allostérique

Se lie au site allostérique avec l’effecteur (positif dans ce cas-ci car cela permet ensuite la liaison avec le substrat)

Question 25

VF?

Les structures secondaires, tertiaires et quaternaires dépendent de la structure primaire de la protéine.

Answer 25

vrai,

structure primaire = séquence d’AA

Question 26

QSJ

Je suis le groupement situé sur les acide aminés responsable d’établir la structure secondaire ou tertiaire d’une protéine.

Answer 26

Chaîne latérale (attaché au carbone alpha)

Question 27

La phospharylation est une exemple de modification (?) qui modifie l’activité de l’enzyme par inhibition ou activation (complète/partielle)

Answer 27

covalente (irréversible, sauf si la réaction inverse est effectuée sur l’enzyme i.e. déphosphorylation)

complète (tout ou rien)

Effectué par une autre enzyme qui vient ajouter un groupement phosphate de façon covalente.

Question 28

VF?

Lors de l’introduction d’un inhibiteur compétitif, la Vmax diminue.

Answer 28

Faux, Vmax reste idem.

Il faut seulement ajouter plus de substrat pour l’atteindre (l’enzyme n’est pas désactivée)

Question 29

Les inhibiteurs irréversibles sont toujours (?) et ils (augmentent/diminuent) la Vmax.

Answer 29

non compétitifs

diminuent (proportionnel au nombre d’enzymes circulantes qui diminue)

Question 30

VF

Une enzyme peut être inactivée de façon irréversible par un changement de sa structure tertiaire sans qu’il y ait de liaison directement à son site actif.

Answer 30

Vrai

Les inhibiteurs non compétitifs irréversibles peuvent s’attacher directement à l’enzyme et entraîner un changement de conformation qui modifie le site d’action, ou encore se lier spécifiquement au site d’action.

Question 31

Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?

Answer 31

Duodénum

Enzymes et bicarbonate

Question 32

VF?

Les enzymes de contrôle sont situées en amont des chaînes de réaction et sont généralement irréversibles.

Answer 32

Vrai

Question 33

Quel type de contrôle permet d’adapter l’activité enzymatique en quelques secondes à minutes?

Answer 33

Allostérie (secondes)
Covalentes (minutes)

Via expression gènes (induction et répression) = long terme et + lent (heures, jours, semaines)

Question 34

Définir à quoi correspond Km

Answer 34

Concentration de substrat nécessaire pour atteindre la moitiée de la Vmax

Question 35

VF?

Km est unique à chaque type de réaction enzyme-substrat

Answer 35

Vrai

Question 36

VF?

Km dépend de la concentration d’enzyme et de substrat.

Answer 36

Faux, mais peut être influencé par pH ou température.

Question 37

Vmax est dépendant de la concentration de substrat lorsque…

Answer 37

la concentration de substrat n’est pas suffisante pour saturer toutes les enzymes

Question 38

Vmax est indépendant de la concentration de substrat lorsque…

Answer 38

substrat sature toutes les enzymes

Question 39

Vmax est influencée par …

Answer 39

la concentration d’enzyme

Question 40

Lesquelles sont des enzymes pancréatiques qui permettent la digestion des protéines alimentaires?

a) Amylase
b) Élastase
c) Carbopeptidase A
d) Carbopeptidase B
e) Carbopeptidase C
f) Lipase
g) Pepsine
h) Chymotrypsine
i) Trypsine
j) Proélastase

Answer 40

Trypsine
Chymotrypsine
Élastase
Carbopeptidase A et B

Question 41

Lesquelles sont des enzymes pancréatiques qui permettent la digestion de l’amidon en glucose?

a) Amylase
b) Élastase
c) Carbopeptidase A
d) Carbopeptidase B
e) Carbopeptidase C
f) Lipase
g) Pepsine
h) Chymotrypsine
i) Trypsine
j) Proélastase
k) Lactase

Answer 41

Amylase

Question 42

Enzymes pancréatiques

La lipase hydrolyse les (?) en acides gras et 2-monoacylglycérols.

Answer 42

triacylglycérols/triglycérides

Question 43

VF?

La trypsine est stocké au niveau du pancréas.

Answer 43

Faux, toutes les enzymes pancréatiques sont sécrétées sous forme inactive (i.e. trypsinogène) pour éviter autodigestion.

Question 44

Quel est le pH optimal de la pepsine?

Answer 44

1-2 (estomac)

Question 45

Lactase et saccharase sont situées sur la face (1) de la membrane plasmique des (2)

Answer 45

1. externe (contact avec lumière)
2. Entérocytes, (au niveau des microvillosités de l’intestin)

Sont aussi synthétisées par les entérocytes

Question 46

Activation des enzymes pancréatiques

L’(1) transforme le trypsinogène en trypsine dans le (2).

Trypsine effectue une (3)

Trypsine catalyse ensuite l’activation de (4)

Answer 46

1. Entéropeptidase
2. Duodénum
3. Autoactivation
4. Toutes les autres proenzymes pancréatiques (proélastase, procarboxypeptidase A et B, chymotrypsinogène)

Question 47

Quelle enzyme catalyse la dégradation de chacun des sucres suivants?

a) Saccharose
b) Lactose
c) Dextrines
d) Maltose

Answer 47

Saccharase : dextrines, maltose et saccharose => fructose + glucose

Lactase : lactose => galactose + glucose

Question 48

VF?

L’élastase est l’enzyme pancréatique ayant un pH optimal le plus acide.

Answer 48

Faux, le plus basique (10)

Trypsine, chymotrypsine et carboxypeptidase A et B : 7,5 à 8,5

Question 49

Quelle sous-unité de la saccharase permet de catalyser;

Saccharose -> glucose + fuctose

Answer 49

saccharasique

Question 50

Quelle sous-unité de la saccharase permet de catalyser;

Dextrine -> maltose + maltotriose

Dextrine provient de hydrolyse de l’amidon

Answer 50

isomaltasique

Question 51

Quelle sous-unité de la saccharase permet de catalyser;

Maltose + maltotriose -> glucose

Answer 51

maltasique

Question 52

Le lactase transforme le lactose en …

Answer 52

glucose et galactose

Question 53

Quel dérivé du sang total obtenu après centrifugation doit être anticoagulé?

a) Sérum
b) Plasma

Answer 53

Plasma puisqu’il contient encore du fibrinogène

(contrairement au sérum car fribrinogène a été transformé en fibrine)

Question 54

Concentration d’enzyme exprimées U/L

Unité enzymatique = quantité d’(1) transformant une (2. unité quantité) de substrat par (3. unité temps) dans des conditions précises (température, pH, …)

Mesure de la capacité catalytique d’un échantillon biologique

Answer 54

1. enzyme
2. mmol
3. minutes

Question 55

Comment est mesuré la quantité d’enzyme dans un échantillon de liquide biologique?

Answer 55

Selon la vitesse de réaction avec un substrat donné.

Vmax et concentration d’enzyme étant proportionnels, on peut alors estimer la quantité d’enzyme dans l’échantillon.

Question 56

Laboratoire

Les valeurs de références excluent (?)% des gens normaux.

(excluant les limites établies selon le seuil épidémiologique ex. cholestérol et mx coronarienne)

Answer 56

5%

Une valeur sur la limite ou proche peut donc être normale…

Question 57

Le mesure de quelle enzyme est davantage spécifique pour le dx d’une pancréatite aigue?

Answer 57

Lipase

Amylase peut être augmentée par d’autres pathologies => n’est plus dosée de routine

Question 58

Quelle enzyme peut être anormalement élevée lors d’une consommation importante et chronique d’alcool?

Answer 58

GGT