Acides aminés Flashcards
Syntèse Alanine
La synthèse de l’Alanine nécessite le transfert d’un groupement (1) à partir du (2) sur une molécule de pyruvate.
Cette transamination est catalysée par l’enzyme (3) et la coenzyme (4).
Les produits sont l’acide aminé Alanine et (5)
- amine (NH2)
- glutamate
- ALT
- Pyridoxal-P
- alpha-cétoglutarate
Qu’est-ce qui différencie une réaction de transamination de l’alanine et de l’aspartate.
Le substrat :
- pyruvate pour l’alanine
- oxaloacétate pour aspartate
L’enzyme :
- ALT : alanine
- AST : aspartate
VF?
La tyrosine est un acide aminé essentielle alors que la phénylalanine ne l’est pas (chez un sujet normal)
Faux;
C’est la phényalanine qui est essentielle alors que la tyrosine peut être formée à partir cette dernière.
a) Quelle enzyme permet la formation de tyrosine à partir de la phénylalanine?
b) Cette réaction est (réversible/irréversible)
c) Cette réaction a lieu principalement dans quel organe?
a) Phénylalanine hydroxylase
b) irréversible
c) foie
a) Quelle est l’enzyme déficiente dans le cas de la phénylcétonurie (mx qui nécessite une restriction des apports en phénylalanine)
b) Quel impact cela a-t-il concernant l’apport en acides aminés essentiels chez le patient?
a) Phénylalanine hydroxylase
b) Il doit recevoir de la tyrosine exogène (ne peut plus le synthétiser)
phénylalanine s’accumule et ses métabolites sont neurotoxiques
Accumulation de cétone dans l’urine (phénylpyruvate)
VF?
Métabolite de la tyrosine (Dopa) est précurseur de la mélanine
Vrai
(permet pigmentation peau, cheveux etc)
Mélanine diminue phénylalanine hydroxylase est diminuée => pts avec phénylcétonurie sont souvent blonds aux yeux bleus
Phénylcétonurie : VF?
Dépistage s’effectue moins de 6 heures après la naissance afin de supplémenter rapidement l’enfant et éviter le développement rapide de sx neurologiques (dès la première semaine de vie).
Faux;
Faut que l’enfant mange des protéines avant pour qu’elle soit détectée => attend au moins 2 jours
Dommages arrivent **2-3 semaines **après la naissance.
Sx seulement 1 an après.
Aucun retard mental significatif si prise en charge adéquate!
Définir la tyrosinémie de type 1.
Déficience en enzymes responsables de dégrader tyrosine en furamate et acétoacétate.
Provoque augmentation concentration de tyrosine (et parfois phénylalanine)
Quels sont les 3 principaux produits formés par la tyrosine?
- Catécholamine (dopamine, noradrénaline, adrénaline)
- Mélanine
- T3 et T4 (thyroide)
Qu’est ce qu’un acide aminé mixte?
Capable de former du glucose et des corps cétoniques.
Acide aminé glucoformateur : seulement du glucose
Acide aminé cétogène : forme seulement glucose
Quel type d’acide aminé suis-je?
Lors de la perte de mon groupement amine, je suis transformé en ;
a) Acétyl-CoA ou acétoacétate
b) Pyruvate et Acétyl-CoA
c) Pyruvate, oxaloacétate, furamate, alpha-cétoglutarate ou succinyl-CoA
a) Cétogène
b) Mixte
c) Glucoformateur (pyruvate + précurseurs cycle Krebs)
Phénylalanine et tyrosine
a) Quels sont les 2 produits finaux de dégradation au foie?
b) Comment ces 2 produits peuvent-ils être utilisés lorsque le taux d’insuline est bas?
c) Phénylalanine et tyrosine sont de type d’acide aminé?
d) Comment ces 2 produits peuvent-ils être utilisés lorsque le taux d’insuline est élevé?
Furamate (intermédiaire Krebs) –> néoglucogénèse
Acétoacétate —> corps cétonique (cétogénèse)
Donc, sont des AA mixtes
d) Si insuline est élevée, on a pas besoin de faire plus de glucose, donc ils vont être transformés en AG (réserves) ou dégrédés par Krebs pour faire ATP
VF?
L’organisme effectue des réserves d’acides aminés.
Faux; les acides aminés ingérées en surplus sont dégradées
et protéines ne sont pas non plus des réserves d’acides aminés
Dans quels principaux tissus sont dégradés les acides aminés ingérés en surplus des besoins de l’organisme?
Foie et muscles
Digestion et absorption des acides aminés
Les protéines alimentaires sont d’abord dégradées en peptides puis en acides aminés par les enzymes (1 et 2) provenant de l’intestin et du pancréas au niveau de (3. endroit)
Les AA sont ensuite absorbés via la (4) puis acheminé au (5. organe)
1 et 2 : protéases et peptidases
3- lumière de l’intestin
4- veine porte
5- Foie
Dégradation des acides aminés alimentaires au foie
Pour pouvoir utiliser les acides aminés alimentaires, il faut d’abord enlever leur groupement (1)
Cela est effectué via (2. réaction) par (3 - enzymes) ;
* NH2 est retiré de l’acide aminé et ajouté à (4- molécule)
* Il y a formation de (5- acide aminé endogène)
- amine (NH2)
- transamination
- AST et ALT
- alpha-cétoglutarate
- glutamate
Dégradation du glutamate (acide aminé endogène) au foie
Quelle réaction et quelle enzyme permet au glutamate de devenir alpha-cétoglutarate et produire NH4+ (ammoniac)?
Désamination oxydative
par enzyme glutamate déshydrogénase
Quelle est la différence en glutamine et glutamate?
Glutamine possède un groupement amide sur sa chaîne latérale.
Glutamine peut se transformer en glutamate par l’enzyme glutaminase afin de libérer un NH3.
Quel est le nom de cette réaction?
DésamiDation
À quel endroit se déroule cette réaction?
Paroi intestinale
Permet de récupérer glutamine formée par les tissus (ex. cerveau, muscle) pour pouvoir sortir le NH4+
Que va faire le rein lors d’une acidocétose?
Excréter le + d’ammoniaque (NH4+) possible (car contiennent des ions H+)
Le rein se fait une réserve de glutamine justement au cas ou il y aurait un état d’acidose
