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Biochimie > Enzymes > Flashcards

Enzymes Flashcards

1
Q

Que sont les enzymes?

A

Les enzymes sont des macromolécules spécialisées qui:

  • catalysent les réactions biologiques ou biochimiques
  • augmentent la vitesse de réactions chimiques en abaissant le niveau d’énergie d’activation (eux-mêmes ne sont pas affectés par la réaction proprement dite)
  • sont capable de réduire les niveaux d’énergie de transition
  • sont presque toutes des protéines (exception les ribozymes)
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Q

Que sont les ribozymes?

A
  • ARN avec une forme spécifique (repliement dans structure)

- Peuvent reconnaître autres ARN et les cliver

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3
Q

Quelles sont les propriétés des enzymes qui les diffèrent des catalyseurs chimiques?

A
  • Leur taux de réaction est plus élevé
  • Les réactions enzymatiques se font dans des conditions relativement douces (temp / pH/ salinité etc.)
  • Les réactions enzymatiques sont très spécifiques
  • Les réactions enzymatiques peuvent être MODULÉES
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4
Q

Pourquoi utilise-t-on des catalyseurs?

A

Parce que la plupart du temps, les molécules n’ont pas le niveau d’énergie nécessaire pour passer à l’état transitionnel

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5
Q

Quelle est la formule de la vitesse?

A

d[P]/dt = ke^-(delta G/RT)[A][B]

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6
Q

De quoi dépend la vitesse de la réaction?

A

1) de la concentration de A et B
2) varie de façon exponentielle avec delta G
Plus grande est la différence en énergie libre entre l’état de transition et les réactifs, moins stable sera l’état de transition et plus lente sera la réaction! (car exposant -)

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7
Q

Quelle est la formule d’une réaction catalytique?

A

E + S -> E + P

enzyme + substrat -> enzyme + produit (moment très court car une fois le produit fait, l’enzyme part)

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8
Q

La cinétique enzymatique permet de découvrir quoi?

A
  • l’affinité d’un enzyme pour son substrat ou d’un inhibiteur pour un enzyme
  • le taux de catalyse maximale
  • l’efficacité enzymatique
  • le mécanisme d’action des enzymes
  • les variations de l’efficacité de l’enzyme dans différentes maladies / conditions spéciales
  • la régulation des voies métaboliques
  • la quantité d’enzyme présent dans un tissu
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9
Q

Décrire la courbe d’une réaction enzymatique

A
  • Alors que la concentration en substrat augmente
  • La vitesse de réaction augmente (à une concentration constante d’enzymes)
  • L’enzyme fini par être saturé donc on se rend à un maximum de capacité de l’enzyme
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10
Q

Que permet de décrire l’équation de Michaelis-Menten?

A

La cinétique d’une réaction catalysée par un enzyme agissant sur un substrat unique pour donner un produit

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11
Q

Décrire Km

A
  • Km est égal à la concentration du substrat [S] à laquelle la vitesse de réaction est la moitié du maximum
  • Km représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat
  • Km bas = haute affinité de l’enzyme pour son substrat
  • Km élevé = affinité faible de l’enzyme pour son substrat
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12
Q

À quoi sert la linéarisation de Lineweaver-Burk?

A

À pouvoir voir les variables cherchées rapidement et à pouvoir facilement isoler la variable qu’on cherche (km, Vmax)

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13
Q

Qu’affectent les inhibiteurs enzymatiques?

A
  • Vmax

- Km

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14
Q

Décrire l’inhibition compétitive

A
  • Il y a une compétition pour le site catalytique entre l’inhibiteur et le substrat
  • Si l’inhibiteur gagne le spot, le substrat ne peut pas s’y lier
  • L’inhibiteur ressemble au substrat donc il peut occuper le site (key in lock)
  • Le substrat se lie moins souvent à l’enzyme
  • Plus il y a d’inhibiteur, plus la vitesse est lente car [enzyme libre] diminue
  • Vmax indépendante de [inhibiteur] car plus on ajoute de substrat plus on réussit à faire en sorte que le substrat physiologique déplace l’inhibiteur
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15
Q

Comment l’inhibition compétitive affectent le Vmax et le Km?

A
  • Vmax inchangé

- Km augmenté

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16
Q

Décrire l’inhibition non-compétitive

A
  • L’inhibiteur se lie ailleurs que sur le site actif de l’enzyme donc n’empêche pas l’accès
  • Interaction entre enzyme et inhibiteur ne change pas donc ne change pas l’affinité pour son substrat
  • Vmax est réduite
  • Avec Lineweaver-Burk: droites croisent l’abscisse (1/S) au même point )Km est indépendant de l’inhibiteur) mais croisent l’ordonnée (1/V) à endroits différents cuz présence d’inhibiteur réduit Vmax
17
Q

Comment l’inhibition non-compétitive affectent le Vmax et le Km?

A
  • Vmax diminué

- Km inchangé

18
Q

Décrire l’inhibition incompétitive

A

Il faut que le substrat s’attache à l’enzyme pour que l’inhibiteur puisse s’‘attacher (pour réduire le taux de transformation)

19
Q

Comment l’inhibition incompétitive affectent le Vmax et le Km

A
  • Vmax diminué

- Km diminué

20
Q

Vrai ou Faux: La quantité d’inhibiteur change la courbe dans l’inhibition compétitive

A

Faux, elle ne change rien

21
Q

Vrai ou Faux: La quantité d’inhibiteur change la courbe dans l’inhibition non-compétitive

A

Vrai

22
Q

Nomme les 3 types de spécificité

A

1) Spécificité de liaison
2) Spécificité pour un groupement chimique
3) Spécificité absolue

23
Q

Décrire la spécificité de liaison

A
  • Spécificité envers une liaison
  • Ex: la peptidase dégrade les protéines en petits morceaux (coupe lien peptidique) même si dégrade pleins de protéines, c’est toujours la même réaction
24
Q

Décrire la spécificité pour un groupement chimique

A
  • Tant que la molécule est ce que l’enzyme est celle que l’enzyme veut c’est correct
  • Ex: hexokinase catalyse la phosphorylation des sucres aussi longtemps que les sucres soient des aldohexoses come le glucose et fructose
25
Q

Décrire la spécificité absolue

A
  • Enzyme qui font une chose et rien d’autre

- Ex: réaction catalysée par un enzyme qui possède une vitesse appréciable, mais seulement en présence de leur substrat

26
Q

Qu’est-ce que la stéréospécificité?

A
  • Il faut que les molécules soient sous la bonne forme pour les enzymes
  • Stéréospécificité: L et D, c’est les déshydrogénases qui déterminent qu’ils veulent juste être avec des acides aminés L et des sucres D
27
Q

Nom du cofacteur lorsqu’il est une molécule complexe

A

Coenzyme (ex: autre protéine, ion, etc.)

28
Q

Nom de la partie protéique de l’enzyme

A

Apoenzyme

29
Q

Nom de l’union de l’apoenzyme et de son coenzyme (ou de son cofacteur)

A

Holoenzyme

30
Q

De quoi l’apoenzyme a-t-il besoin pour être fonctionnel?

A

Cofacteur et coenzyme

31
Q

Comment fonctionnent les enzymes allostériques

A
  • Un enzyme qui a besoin de plus d’un substrat. Ces enzymes n’ont pas seulement un site actif, il y a aussi un site allostérique
  • Les enzymes allostériques dévient de la règle Michaélienne de comportement face au substrat
  • Le substrat va essayer de s’attacher à l’enzyme ce qui entraîne un changement de conformation, l’enzyme a alors besoin de cofacteur
  • Il y en a beaucoup qui ont besoin de magnésium pour activer l’enzyme (c’est là où tout commence, sans ça rien ne se passe)
  • Peut contrôler les réactions
32
Q

Comme décrit-t-on la cinétique de saturation sigmoïde?

A

1) Lente à partir
2) Rapide
3) S’arrête

33
Q

Qu’est-ce qu’un isozyme?

A

À l’intérieur de la même espèce, il peut exister différentes enzymes qui font la même réaction, les différences se manifestent au niveau:

  • des séquences d’acides aminés (pas distribués de façon égale dans la protéine)
  • cinétique
  • structure 3D
34
Q

Nomme les facteurs qui influencent la vitesse des réactions enzymatiques

A
  • Concentrations en enzyme et en substrat (Km et Vmax)
  • Concentration en ions métalliques et autres molécules organiques (cofacteurs et co-enzyme)
  • Présence d’inhibiteurs de la réaction enzymatique
  • Caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (pH, température…)
35
Q

Selon les réactions, le complexe E/S devra se faire le plus proche possible du pH…

A

Isoélectrique

36
Q

Qu’est-ce que le pH isoélectrique?

A

Le pH où l’enzyme est le plus actif (activité maximale)

37
Q

Qu’est-ce qui se passe à une protéine lorsqu’elle se trouve sous un pH « extrême » (13-14)?

A
  • Elle se dénature

- Il n’y a pas de réaction

38
Q

Vrai ou Faux: Toutes les enzymes sont affectées par un changement de pH

A

Faux, ce ne sont pas toutes les enzymes

39
Q

Comment la température affecte-t-elle les réactions enzymatiques?

A
  • Plus la température est élevée, plus la réaction est rapide
  • Si la température est trop haute, l’enzyme est dénaturée
  • La température optimale varie d’une enzyme à une autre

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