Enzymes Flashcards

1
Q

Que sont les enzymes?

A

Les enzymes sont des macromolécules spécialisées qui:

  • catalysent les réactions biologiques ou biochimiques
  • augmentent la vitesse de réactions chimiques en abaissant le niveau d’énergie d’activation (eux-mêmes ne sont pas affectés par la réaction proprement dite)
  • sont capable de réduire les niveaux d’énergie de transition
  • sont presque toutes des protéines (exception les ribozymes)
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
2
Q

Que sont les ribozymes?

A
  • ARN avec une forme spécifique (repliement dans structure)

- Peuvent reconnaître autres ARN et les cliver

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
3
Q

Quelles sont les propriétés des enzymes qui les diffèrent des catalyseurs chimiques?

A
  • Leur taux de réaction est plus élevé
  • Les réactions enzymatiques se font dans des conditions relativement douces (temp / pH/ salinité etc.)
  • Les réactions enzymatiques sont très spécifiques
  • Les réactions enzymatiques peuvent être MODULÉES
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
4
Q

Pourquoi utilise-t-on des catalyseurs?

A

Parce que la plupart du temps, les molécules n’ont pas le niveau d’énergie nécessaire pour passer à l’état transitionnel

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
5
Q

Quelle est la formule de la vitesse?

A

d[P]/dt = ke^-(delta G/RT)[A][B]

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
6
Q

De quoi dépend la vitesse de la réaction?

A

1) de la concentration de A et B
2) varie de façon exponentielle avec delta G
Plus grande est la différence en énergie libre entre l’état de transition et les réactifs, moins stable sera l’état de transition et plus lente sera la réaction! (car exposant -)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
7
Q

Quelle est la formule d’une réaction catalytique?

A

E + S -> E + P

enzyme + substrat -> enzyme + produit (moment très court car une fois le produit fait, l’enzyme part)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
8
Q

La cinétique enzymatique permet de découvrir quoi?

A
  • l’affinité d’un enzyme pour son substrat ou d’un inhibiteur pour un enzyme
  • le taux de catalyse maximale
  • l’efficacité enzymatique
  • le mécanisme d’action des enzymes
  • les variations de l’efficacité de l’enzyme dans différentes maladies / conditions spéciales
  • la régulation des voies métaboliques
  • la quantité d’enzyme présent dans un tissu
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
9
Q

Décrire la courbe d’une réaction enzymatique

A
  • Alors que la concentration en substrat augmente
  • La vitesse de réaction augmente (à une concentration constante d’enzymes)
  • L’enzyme fini par être saturé donc on se rend à un maximum de capacité de l’enzyme
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
10
Q

Que permet de décrire l’équation de Michaelis-Menten?

A

La cinétique d’une réaction catalysée par un enzyme agissant sur un substrat unique pour donner un produit

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
11
Q

Décrire Km

A
  • Km est égal à la concentration du substrat [S] à laquelle la vitesse de réaction est la moitié du maximum
  • Km représente l’affinité de l’enzyme pour son substrat
  • Km bas = haute affinité de l’enzyme pour son substrat
  • Km élevé = affinité faible de l’enzyme pour son substrat
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
12
Q

À quoi sert la linéarisation de Lineweaver-Burk?

A

À pouvoir voir les variables cherchées rapidement et à pouvoir facilement isoler la variable qu’on cherche (km, Vmax)

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
13
Q

Qu’affectent les inhibiteurs enzymatiques?

A
  • Vmax

- Km

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
14
Q

Décrire l’inhibition compétitive

A
  • Il y a une compétition pour le site catalytique entre l’inhibiteur et le substrat
  • Si l’inhibiteur gagne le spot, le substrat ne peut pas s’y lier
  • L’inhibiteur ressemble au substrat donc il peut occuper le site (key in lock)
  • Le substrat se lie moins souvent à l’enzyme
  • Plus il y a d’inhibiteur, plus la vitesse est lente car [enzyme libre] diminue
  • Vmax indépendante de [inhibiteur] car plus on ajoute de substrat plus on réussit à faire en sorte que le substrat physiologique déplace l’inhibiteur
How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
15
Q

Comment l’inhibition compétitive affectent le Vmax et le Km?

A
  • Vmax inchangé

- Km augmenté

How well did you know this?
1
Not at all
2
3
4
5
Perfectly
16
Q

Décrire l’inhibition non-compétitive

A
  • L’inhibiteur se lie ailleurs que sur le site actif de l’enzyme donc n’empêche pas l’accès
  • Interaction entre enzyme et inhibiteur ne change pas donc ne change pas l’affinité pour son substrat
  • Vmax est réduite
  • Avec Lineweaver-Burk: droites croisent l’abscisse (1/S) au même point )Km est indépendant de l’inhibiteur) mais croisent l’ordonnée (1/V) à endroits différents cuz présence d’inhibiteur réduit Vmax
17
Q

Comment l’inhibition non-compétitive affectent le Vmax et le Km?

A
  • Vmax diminué

- Km inchangé

18
Q

Décrire l’inhibition incompétitive

A

Il faut que le substrat s’attache à l’enzyme pour que l’inhibiteur puisse s’‘attacher (pour réduire le taux de transformation)

19
Q

Comment l’inhibition incompétitive affectent le Vmax et le Km

A
  • Vmax diminué

- Km diminué

20
Q

Vrai ou Faux: La quantité d’inhibiteur change la courbe dans l’inhibition compétitive

A

Faux, elle ne change rien

21
Q

Vrai ou Faux: La quantité d’inhibiteur change la courbe dans l’inhibition non-compétitive

22
Q

Nomme les 3 types de spécificité

A

1) Spécificité de liaison
2) Spécificité pour un groupement chimique
3) Spécificité absolue

23
Q

Décrire la spécificité de liaison

A
  • Spécificité envers une liaison
  • Ex: la peptidase dégrade les protéines en petits morceaux (coupe lien peptidique) même si dégrade pleins de protéines, c’est toujours la même réaction
24
Q

Décrire la spécificité pour un groupement chimique

A
  • Tant que la molécule est ce que l’enzyme est celle que l’enzyme veut c’est correct
  • Ex: hexokinase catalyse la phosphorylation des sucres aussi longtemps que les sucres soient des aldohexoses come le glucose et fructose
25
Décrire la spécificité absolue
- Enzyme qui font une chose et rien d'autre | - Ex: réaction catalysée par un enzyme qui possède une vitesse appréciable, mais seulement en présence de leur substrat
26
Qu'est-ce que la stéréospécificité?
- Il faut que les molécules soient sous la bonne forme pour les enzymes - Stéréospécificité: L et D, c'est les déshydrogénases qui déterminent qu'ils veulent juste être avec des acides aminés L et des sucres D
27
Nom du cofacteur lorsqu'il est une molécule complexe
Coenzyme (ex: autre protéine, ion, etc.)
28
Nom de la partie protéique de l'enzyme
Apoenzyme
29
Nom de l'union de l'apoenzyme et de son coenzyme (ou de son cofacteur)
Holoenzyme
30
De quoi l'apoenzyme a-t-il besoin pour être fonctionnel?
Cofacteur et coenzyme
31
Comment fonctionnent les enzymes allostériques
- Un enzyme qui a besoin de plus d'un substrat. Ces enzymes n'ont pas seulement un site actif, il y a aussi un site allostérique - Les enzymes allostériques dévient de la règle Michaélienne de comportement face au substrat - Le substrat va essayer de s'attacher à l'enzyme ce qui entraîne un changement de conformation, l'enzyme a alors besoin de cofacteur - Il y en a beaucoup qui ont besoin de magnésium pour activer l'enzyme (c'est là où tout commence, sans ça rien ne se passe) - Peut contrôler les réactions
32
Comme décrit-t-on la cinétique de saturation sigmoïde?
1) Lente à partir 2) Rapide 3) S'arrête
33
Qu'est-ce qu'un isozyme?
À l'intérieur de la même espèce, il peut exister différentes enzymes qui font la même réaction, les différences se manifestent au niveau: - des séquences d'acides aminés (pas distribués de façon égale dans la protéine) - cinétique - structure 3D
34
Nomme les facteurs qui influencent la vitesse des réactions enzymatiques
- Concentrations en enzyme et en substrat (Km et Vmax) - Concentration en ions métalliques et autres molécules organiques (cofacteurs et co-enzyme) - Présence d'inhibiteurs de la réaction enzymatique - Caractéristiques physico-chimiques du milieu de réaction (pH, température...)
35
Selon les réactions, le complexe E/S devra se faire le plus proche possible du pH...
Isoélectrique
36
Qu'est-ce que le pH isoélectrique?
Le pH où l'enzyme est le plus actif (activité maximale)
37
Qu'est-ce qui se passe à une protéine lorsqu'elle se trouve sous un pH « extrême » (13-14)?
- Elle se dénature | - Il n'y a pas de réaction
38
Vrai ou Faux: Toutes les enzymes sont affectées par un changement de pH
Faux, ce ne sont pas toutes les enzymes
39
Comment la température affecte-t-elle les réactions enzymatiques?
- Plus la température est élevée, plus la réaction est rapide - Si la température est trop haute, l'enzyme est dénaturée - La température optimale varie d'une enzyme à une autre