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Biochimie > Acides aminés et protéines > Flashcards

Acides aminés et protéines Flashcards

1
Q

Combien y a-t-il d’acides aminés?

A

20 (en chimie il y en a 100)

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Q

De quoi est composé un acide aminé?

A
  • 1 carbone alpha
  • 1 groupe carboxyle
  • 1 groupe amine
  • Chaîne R
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Q

Qu’est-ce qui change d’un acide aminé à un autre?

A

La chaîne R

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4
Q

Code à 3 lettres de l’acide aspartique

A

Asp

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Q

Code à 1 lettre de l’acide aspartique

A

D

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6
Q

Code à 3 lettres de l’acide glutamique

A

Glu

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7
Q

Code à 1 lettre de l’acide glutamique

A

E

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8
Q

Code à 3 lettres de l’arginine

A

Arg

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9
Q

Code à 1 lettre de l’arginine

A

R

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10
Q

Code à 3 lettres de la lysine

A

Lys

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11
Q

Code à 1 lettre de la lysine

A

K

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12
Q

Code à 3 lettres de l’histidine

A

His

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13
Q

Code à 1 lettre de l’histidine

A

H

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14
Q

Code à 3 lettres de l’asparagine

A

Asn

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15
Q

Code à 1 lettre de l’asparagine

A

N

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16
Q

Code à 3 lettres de la glutamine

A

Gln

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17
Q

Code à 1 lettre de la glutamine

A

Q

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18
Q

Code à 3 lettres de la serine

A

Ser

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19
Q

Code à 1 lettre de la serine

A

S

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20
Q

Code à 3 lettres de la thréonine

A

Thr

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21
Q

Code à 1 lettre de la thréonine

A

T

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22
Q

Code à 3 lettres de la tyrosine

A

Tyr

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23
Q

Code à 1 lettre de la tyrosine

A

Y

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24
Q

Code à 3 lettres de l’alanine

A

Ala

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25
Q

Code à 1 lettre de l’alanine

A

A

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26
Q

Code à 3 lettres de la glycine

A

Gly

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27
Q

Code à 1 lettre de glycine

A

G

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28
Q

Code à 3 lettres de la valine

A

Val

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29
Q

Code à 1 lettre de la valine

A

V

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30
Q

Code à 3 lettres de la leucine

A

Leu

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31
Q

Code à 1 lettre de la leucine

A

L

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32
Q

Code à 3 lettres de l’isoleucine

A

Ile

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33
Q

Code à 1 lettre de l’isoleucine

A

I

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34
Q

Code à 3 lettres de la proline

A

Pro

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35
Q

Code à 1 lettre de la proline

A

P

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36
Q

Code à 3 lettres de la phénylalanine

A

Phe

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37
Q

Code à 1 lettre de la phénylalanine

A

F

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38
Q

Code à 3 lettres de la méthionine

A

Met

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39
Q

Code à 1 lettre de la méthionine

A

M

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40
Q

Code à 3 lettres du tryptophane

A

Trp

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41
Q

Code à 1 lettre du tryptophane

A

W

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42
Q

Code à 3 lettres de la cystéine

A

Cys

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43
Q

Code à 1 lettre de la cystéine

A

C

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44
Q

Si dit pas le pH, on assume que le pH est de…

A

7

45
Q

Quels sont les 15 acides aminés aliphatiques?

A
  • Glycine (G)
  • Alanine (A)
  • Valine (V)
  • Leucine (L)
  • Isoleucine (I)
  • Serine (S)
  • Thréonine (T)
  • Cystéine (C)
  • Méthionine (M)
  • Asparagine (N)
  • Glutamine (Q)
  • Acide aspartique / Aspartate (D)
  • Acide glutamique / Glutamate (E)
  • Lysine (K)
  • Arginine (R)
46
Q

Quels sont les 4 acides aminés aromatiques?

A
  • Phénylalanine (F)
  • Tyrosine (Y)
  • Tryptophane (W)
  • Histidine (H)
47
Q

Quel est l’acide aminé iminé?

A

Proline (P)

48
Q

Propriété de la proline

A

Quand elle est inséré dans une protéine, ce site est plus rigide qu’où il y a d’autres acides aminés

49
Q

Le NH3 dans la lysine lui donne une propriété…

A

Basique (va chercher un H+)

50
Q

L’arginine joue un rôle dans quel cycle?

A

Le cycle de l’urée (essentiel pour se débarrasser des surplus d’azote (fonction métabolique))

51
Q

Quel est l’astuce pour se souvenir des acides aminés aromatiques?

A

Ils sont cycliques comme le benzène et le benzène a un arome fort

52
Q

Qu’est-ce que la phénylcétonurie?

A

Trop de phénylalanine dans l’urine

53
Q

Quels sont les 8 acides aminés non essentiels (que notre corps est capable de synthétiser)?

A
  • Sérine (S)
  • Glycine (G)
  • Alanine (A)
  • Asparagine (N)
  • Aspartate (D)
  • Glutamate (E)
  • Glutamine (Q)
  • Proline (P)
54
Q

Quels sont les 2 acides aminés semi-essentiels?

A
  • Cystéine (C)

- Tyrosine (Y)

55
Q

Quels sont les 10 acides aminés essentiels (qu’on doit manger)?

A
  • Thréonine (T)
  • Méthionine (M)
  • Isoleucine (I)
  • Leucine (L)
  • Valine (V)
  • Tryptophane (W)
  • Phénylalanine
  • Histidine (H)
  • Lysine (K)
  • Arginine (R)
56
Q

Quel acide aminé est essentiel pour l’enfant mais pas pour l’adulte?

A

Histidine (H)

57
Q

Quel acide aminé est produit par l’humain mais est converti en urée rapidement?

A

Arginine (R) (essentiel dans le cycle de l’urée pour se débarrasser des surplus d’azote (fonction métabolique))

58
Q

Quel acide aminé est le seul à ne pas avoir de carbone asymétrique?

A

La Glycine (G)

59
Q

Tous les acides aminés sont… ( dire si L ou D)

A

L

60
Q

Tous les sucres sont… ( dire si L ou D)

A

D

61
Q

Qu’est-ce que L représente (nom)?

A

Levrogyre

62
Q

Qu’est-ce que D représente (nom)?

A

Dextrogyre

63
Q

Comment fonctionne la méthode L / D?

A
  • L et D sont déterminé avec la projection de fisher
  • Polarimètre, on met en solution ces molécules, on fait passer une lumière et on voit de quel côté la lumière est détournée
64
Q

À quoi servent les acides aminés?

A
  • Structure des protéines
  • Précurseur de neurotransmetteur
  • Synthèse des hormones
  • Réactions métaboliques
65
Q

Ajouter un groupe carboxyle rend une molécule plus (polaire ou non-polaire)…

A

Polaire

66
Q

Ajouter un groupe métyl sur un acide aminé le rend (hydrophobe ou hydrophile)…

A

Hydrophobe

67
Q

Ajouter un groupe acétyl sur un acide aminé le rend plus (polaire ou non-polaire)…

A

Polaire

68
Q

Molécule synthétisée à partir d’un acide aminé

A

Dopamine

69
Q

Neurotransmetteur dérivé de l’acide glutamique

A

GABA

70
Q

Molécule dérivée de l’histidine

A

Histamine

71
Q

Hormone de la glande thyroïde dérivée de la tyrosine

A

Thyroxine

72
Q

Quelles molécules ne sont pas considérées comme tant des acides aminés?

A

La citrulline et l’ornithine

73
Q

Quelle est la formule de pI?

A

pI = (pk1 + pk2) / 2

74
Q

Quelle est la formule de pI acide?

A

pI acide = (pk1 + pkR) / 2

75
Q

Quelle est la formule de pI basique?

A

pI basique = (pkR + pk2) / 2

76
Q

Quelles sont les 4 structures des protéines?

A
  1. Primaire: séquence des acides aminés
  2. Secondaire: motif structural local
  3. Tertiaire: repliement + pont S-S
  4. Quaternaire: dimérisation
77
Q

Qu’est-ce qui détermine l’architecture 3D des protéines?

A
  1. La rigidité du lien peptidique (liaison covalente très
    forte nécessite de l’énergie pour briser le lien)
  2. Les liaison électrostatiques (Interactions de longue
    distance)
  3. Les interactions de Van de Waals (Interactions de
    courte distance)
    • London: Apolaire - Apolaire
    • Keesom: attraction Dipôle - Dipôle (dans certains
      cas particuliers les interactions de Keesom forment
      des ponts hydrogènes)
    • Debye: attraction Dipôle - Apolaire
    • Force de répulsion: Aux 3 forces d’attractions, il faut
      ajouter des forces de répulsions qui prédominent à
      très courte distance dès que les orbitales
      moléculaires tendent à s’interpénétrer
  4. Les ponts disulfures (liaison covalente)
78
Q

Les polypeptides et les protéines commence toujours par quel acide aminé?

A

Méthionine

79
Q

À quel point les liens peptidiques sont-ils stables?

A
  • Ils sont très stables (ça prend beaucoup d’énergie
    pour les briser)
  • Ils ne tournent pas beaucoup car il sont très rigides
80
Q

Vrai ou Faux: Les liens disulfides sont aussi solides que les liens peptidiques

A

Faux. Les liens disulfides ne sont pas aussi solides que les liens peptidiques mais ils sont aussi très stables (pas autant que liens peptidique tho)

81
Q

Les liens disulfides sont-ils importants dans la structure des protéines?

A

Oui, ils sont la deuxième liaison covalente la plus importante dans la structure des protéines après les liens peptidiques

82
Q

Quelles sont les forces qui déterminent l’architecture 3D des protéines?

A
  1. Les liaisons électrostatiques
  2. Les liaisons hydrogènes
  3. Les liaisons de Van der Waals
83
Q

Sous quelle condition l’insuline devient-elle sous sa forme active?

A

Il faut couper les ponts disulfure (S-S)

84
Q

Quelle est la forme de protéine la plus représentative de l’espace occupé en 3D?

A

La forme éclatée

85
Q

Nommez les 3 motifs structuraux majeurs

A
  1. Hélices alpha
  2. Feuillets plissés beta
  3. Coudes beta
86
Q

de résidus / tour de l’hélice alpha

A

3.6 acides aminés par tour

87
Q

Distance par tour, mesurée le long de l’axe de l’hélice

A

0.54 nm

88
Q

Distance, mesurée le long de l’axe de l’hélice, séparant les atomes semblables situés sur des résidus adjacents

A

0.54 / 3.6 = 0.15 nm

89
Q

Comment sont les hélices retrouvées dans les protéines?

A

Droite (dans le sens des aiguilles d’une montre)

90
Q

Quelle est la longueur d’une hélice en moyenne?

A

40 A (10 à la -10 m) mais peut atteindre 1000 A

91
Q

Où sont toujours les groupes R dans l’hélice?

A

Ils sont toujours à l’extérieur

92
Q

Où sont situés les groupes R hydrophobes et les groupes R hydrophiles?

A
  • Groupes R hydrophobes: collés à une membrane
    cytoplasmique (couche lipidique)
  • Groupes R hydrophiles: capable de se mélanger à
    l’eau
93
Q

Qu’est-ce qui contient seulement des hélices alpha?

A

Myoglobine

94
Q

Comment est la chaîne polypeptidique d’un feuillet plissé beta?

A

Presque totalement étirée

95
Q

Quelle est la distance entre les acides aminés dans un feuillet plissé beta?

A

3.5 A (10 à la -10 m)

96
Q

Combien y a-t-il d’acides aminés en moyenne par feuillet plissé beta?

A

6 acides aminés et peut atteindre 15

97
Q

Vrai ou Faux: Les feuillets plissés beta antiparallèles sont plus stables

A

Vrai

98
Q

Pourquoi le feuillet plissé beta antiparallèle est-il plus stable?

A

Les ponts H du feuillet plissé beta antiparallèle sont en ligne plutôt que d’être en angle. Plus de stabilité en ligne droite et plus fort car les deux ponts H tirent dans la même direction alors que dans le feuillet plissé beta parallèle, les ponts H tirent dans des directions différentes

99
Q

Combien de flèches au minimum doit-il y avoir pour que ce soit un feuillet plissé beta?

A

2 sinon c’est une séquence d’acides aminés

100
Q

Dans quel feuillet plissé beta trouve-t-on des coudes (antiparallèle ou parallèle)?

A

Antiparallèle

101
Q

Que permettent les coudes beta aux chaînes polypeptidiques?

A

Ils leur permettent de changer de direction

102
Q

Donnez un exemple de protéine qui contient des feuillets plissés beta mais aucun hélice alpha

A

Concanavaline A

103
Q

Comment doivent être placées les chaînes polypeptidiques pour pouvoir s’insérer dans la membrane cytoplasmique

A

Hydrophobe de l’extérieur mais hydrophile de l’intérieur donc peut s’insérer dans la membrane cytoplasmique et laisser passer des choses hydrophiles à l’intérieur (transporteur)

104
Q

Un coude avec proline sera plus… (stable ou instable)

A

Stable

105
Q

Une glycine avec une proline fera en sorte que le repliement sera plus… (lent ou rapide)

A

Rapide

106
Q

Que permet de faire le domaine d’une protéine?

A
  • Reconnaître des séquences spécifiques d’ADN

- Interagir avec d’autres facteurs de transcriptions

107
Q

Que se passe-t-il si on change le domaine d’une protéine (peut seulement se faire en laboratoire)?

A

Peut affecter la fonction de la protéine

108
Q

Quels sont les 2 éléments dont la structure tertiaire est composée?

A
  • Récepteur nucléaire

- Facteur de transcription

109
Q

Comment fonctionne le récepteur de Vitamine D?

A

Il reconnaît la séquence dans le gène et active le récepteur en mettant le ligand

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