Enzimi Flashcards
Cosa sono gli enzimi?
Sono dei catalizzatori biologici che aumentano la velocità delle reazioni, non vengono consumati nel corso della reazione e possono essere riutilizzati più volte.
Sono molto specifici.
Cosa sono i 6 classi principali degli enzimi?
- Ossidoreduttasi
- Transferasi
- Idrolasi
- Liasi
- Isomerasi
- Ligasi
Modello chiave-serratura
Questo modello dice che l’enzima ed il substrato sono esattamente complementari come una serratura ed una chiave MA non spiega le modificazioni conformazionali che accompagnano la formazione del complesso ES
Modello dell’adattamento indotto
Assume che il sito attivo dell’enzima sia una tasca flessibile la cui conformazione cambia per permettere il corretto posizionamento del substrato.
Che cosa è il sito attivo dell’enzima e quante regioni ha?
Il sito attivo è il sito che lega il substrato e ha 2 regioni: una è il sito catalitico vero e proprio cioè il sito in cui avviene la reazione e l’altra è il sito di legame.
Quali legami/interazioni stabilizzano l’interazione tra enzima e substrato?
interazioni ioniche, interazioni idrofobiche e ponti idrogeno quindi legami NON COVALENTI.
Che cosa è un cofattore?
È una parte non proteica che si associa ad un enzima e serve per il funzionamento dell’enzima.
Possono essere suddivisi in due:
1- Ioni metallici
2- Coenzimi
Oloenzima e Apoenzima
Oloenzima è l’enzima attivo che lega il suo cofattore, invece apoenzima è la catena polipeptidica cioè la parte proteica dell’enzima che non è attiva da sola.
Che cosa è lo stato di transizione?
È uno stato intermedio tra i reagenti e i prodotti. È uno stato ad alta energia e quindi vuol dire che è uno stato molto instabile.
Come è che l’enzima abbassa deltaG di attivazione?
L’enzima è in grado di formare un certo numero di legami con substrato nello stato fondamentale ma riesce a fare più legami con lo stato di transizione e questo STABILIZZA lo stato di transizione quindi avrà meno energia.
L’equazione di michaelis-menten
1)ogni enzima può reagire con un solo substrato alla volta per formare ES
2) la formazione di ES è rapida e si instaura un quilibrio tra E+S< —> ES
3) c’è una terza reazione irreversibile e più lenta che ci porta a E + P
Abbiamo k1 k-1 k2
Cosa si calcola con la velocità iniziale?
All’inizio non ce P quindi calcoliamo la velocità di formazione di P.
Inoltre calcoliamo una velocità costante, questa velocità dipende dalla concentrazione del nostro substrato. Man mano che che consumiamo substrato la reazione rallenta.
Perché calcoliamo una velocità costante?
Perché abbiamo una concentrazione di substrato molto alta, quindi anche se nella reazione ne consumo un po’ questo non varia di molto la mia concentrazione.
T0 = velocità costante
Se vado avanti con la reazione consumo molto substrato e la reazione diminuisce.
1) quando calcolo la velocità costante posso trascurare k-1
2) posso considerare la quantità di substrato costante
Cosa ci dice l’equazione di MM?
L’equazione finale tiene conto dello stato stazionario.
Ci dice che la cinetica dipende dalla concentrazione di ES, e da costante di velocità, che grazie alla k2 produce E e P.
Che tipi di reazioni a più substrati ci sono?
SEQUENZIALI
-casuali
-ordinati
PING PONG
Che tipo di inibizione ci sono
-reversibile
-irreversibile
-analoghi allo stato di transizione
Cosa fanno gli inibitori enzimatici?
Interagiscono reversibilmente o irreversibilmente con l’enzima e ne alterano la Km o/e la Vmax
Come agiscono gli inibitori irreversibili?
Sono composto stabili, molto simili al substrato, però quando reagiscono con l’enzima si forma un composto molto reattivo che crea dei legami irreversibili con l’enzima
Che succede nell’inibizione competitiva?
???
Che succede nell’inibizione acompetitiva
???
Che succede nell’inibizione mista
???
Cosa è la tappa di comando?
È una reazione catalizzata da un enzima che ha un ruolo fondamentale nel determinare la velocità di una via metabolica, ha un ruolo fondamentale nei processi di attivazione o inibizione di tutta la via.
