AMMINOACIDI Flashcards
Quanti sono gli AA che formano le proteine?
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Come sono gli amminoacidi che formano le proteine
Sono tutti degli alfa-amminoacidi.
C’è un C centrale a cui è attaccato un gruppo amminico, un gruppo carbossilico, un H e una catena laterale R
Classificazione degli AA
Possono essere polari o non polari.
Quelli polari possono essere carichi o non carichi.
Quelli carichi possono essere acidi o basici
Aa non polari
-glicina
-alanina
-valina
-leucina
-isoleucina
-metionina
-triptofano
-fenilalanina
-prolina
Aa polari NON carichi
-glutammina
-asparagina
-cisteina
-serina
-tirosina
-treonina
Aa polari carichi
-lisina
-istidina
-arginina
-acido aspartico
-acido glutammico
Cosa è lo zwitterione?
Chiamiamo zwitterione l’amminoacido quando ha carica complessiva neutra, quindi con una carica positiva su NH3+ e una negativa su COO-.
Cosa succede al punto isoelettrico?
al PI gli amminoacidi possono precipitare infatti il PI rappresenta anche il punto di minor solubilità dell’amminoacido. Varia in base al pH.
Stereochimica degli AA
Tutti gli aa (tranne la glicina) hanno un C* e quindi possiedono 2 enantiomeri, L e R.
Nel nostro organismo troviamo solo quelli L.
Riescono così ad aver a che fare con gli enzimi che spesso riconoscono solo un enantiomero dato che sono molto specifici.
Nell’invecchiamento si può andare incontro a un ISOMERIZZAZIONE.
Questo fatto degli enantiomeri è molto importante per i farmaci.
Legame peptidico
È un legame ammidico molto simile al legame estere. Comunque è un legame covalente forte. Il gruppo alfa-carbossilico di un aa reagisce con il gruppo alfa-amminico di un’altro.
È una reazione di condensazione con perdita di H2O.
Lettura N—> C
Risonanza del legame peptidico
Il legame peptidico ha un parziale carattere di doppio legame che impedisce la libera rotazione del C-N che restano rigidi.
Sono i C-alfa che possono ruotare (eccezione prolina)
La configurazione TRANS è quella più stabile dal punto di vista sterico (minor ingombro sterico).
Diagramma di Ramachandran
-alfa elica dx -40/-70
-alfa elica sx 40/70
-foglietto beta ripiegato 120/180
Sono gli angoli permessi dall’ingomvro sterico dei gruppi R.
Struttura primaria delle proteine
Sequenza amminoacidica con legame peptidico
Struttura secondaria delle proteine
Struttura di ordine locale.
1. Alfa elica
2. Beta foglietto
Alfa elica
Si forma una spirale nel quale il legame peptidico è coinvolto in dei ponti a H. L’N fa da donatore di un H e l’O lo accetta.
I legami sono disposti parallelamente all’elica.
È una struttura molto compatta
Il passo dell’elica è di 3,6 aa ≈ 4 aa
Le catene laterali si dispongono radialmente quindi verso l’esterno dell’elica per ridurre l’ingombro sterico.
Essendo che il legame peptidico possiede un momento polare anche l’elica sarà polarizzata. Potrà reagire con altre molecole cariche.
Foglietto Beta
Più tratti di catena polipeptidica in beta fanno un foglietto beta.
I ponti a H sono tra catene polipeptidiche diverse o sulla stessa.
(intra/intercatene)
Il foglietto può essere parallelo o antiparallelo.
Le catene laterali si dispongono sopra e sotto al piano del foglietto per ridurre l’ingombro sterico.
Ripiegamento beta
Comprende solo 4 aminoacidi e in questo caso si ha l’inversione del foglietto beta.
Si forma un ponte a H tra 1° aa e 4° aa.
Spesso troviamo glicina e prolina. Essendo la glicina è aa più piccola e la prolina aa più rigida.
Che tratti possiamo trovare nelle proteine che non sono molto specifici?
Possiamo trovare delle STRUTTURE DISORDINATE che non hanno angoli che si ripetono in maniera costante.
Utili per la flessibilità della molecola.
Che correlazione c’è tra struttura primaria e struttura secondaria?
La struttura primaria contiene le informazioni per il ripiegamento della struttura secondaria. È la sequenza amminoacidica a dire alla proteina di come ripiegarsi.
Struttura terziaria
Determina la struttura 3D della proteina.
Si ripiega grazie alle interazioni deboli dovute alle catene laterali.
Ecc —> Cisteina che fa ponti di disolfuro che sono legami covalenti.
Se la proteina ha finito con i ripiegamenti si arriva alla forma ATTIVA.
Struttura quaternaria
Accade se la proteina è costituita da più catene polipeptidiche (subunità)
Stabilizzata da interazioni deboli.
Es. emoglobina
Cosa sono i motivi strutturali?
È un tratto di catena polipeptidica con una particolare organizzazione, caratteristica di quella proteina e che le da una funzione specifica.
Lo svantaggio è che queste strutture sono tenute insieme da legami deboli e quindi sono costrette in determinate condizioni ambientali
Es: beta barile o anse alfa beta alfa/ beta alfa beta.
Cosa sono le proteine coniugate?
Proteine con catene R che contengono altri gruppi funzionali: (nella catena R contengono un gruppo prospettico)
-nucleoproteine
-glicoproteine
-fosfoproteine
-emoproteine
-metalloproteine
Come mai una proteina si ripiega?
A causa dell’effetto idrofobico
Cosa è l’effetto idrofobico?
È la tendenza spontanea delle proteine di riportarsi in ambiente acquoso, in modo da nascondere le parti idrofobiche ed esporre le parti idrofile.
Nel complesso che si ha una diminuzione di energia ed entropia.
La catena è comunque polare ma viene stabilizzata dai legami a H che si formano tra i vari legami peptidici.
Questo stabilizza la proteina.
Cosa è lo stato nativo?
È l’unica conformazione funzionante della proteina.
Quale processo segue una proteina per ripiegarsi?
1) per tentativi
2) globulo fuso:
Si ha un primo ripiegamento nel quale si forma il globulo fuso, è un passaggio veloce. Da qui possono già formarsi le strutture secondarie.
Si ha poi un secondo ripiegamento, molto lento, dove si arriva alla struttura finale.
La velocità dipende dalla barriera energetica da dover superare.
HSP
HEAT SHOCK PROTEIN
HPS70 - HPS40
Avvengono nel caso una proteina sia stata denaturata a causa del calore.
Sono dei chaperoni molecolari che assistono altre proteine per il corretto ripiegamento.
HPS: Chaperonina
-2 anelli formati da 7 subunità GROEL, ciascuna unità può attaccare ATP e idrolizzarla in modo da cambiare conformazione ed esporre la parte idrofobica.
Così una proteina non ripiegata può entrare.
Una volta che la proteina è entrata si idrolizza ATP che porta al ripiegamento della proteina.
- tappo GROES
una proteina può percorrere il ciclo quante volte lo necessita per potersi ripiegare correttamente
Agenti denaturanti
-ione guanidino
-urea
-solventi organici
-detergenti
-pH
-calore
-stress meccanico
Da cosa è stabilizzata l’alfa elica?
È stabilizzata sia dai legami a H a carico del legame peptidico sia dalle catene laterali.
Le catene laterali possono sia destabilizzarla che stabilizzarla in base ai residui che troviamo.
Alfa elica nelle membrane
L’alfa elica può essere vista come un cilindro nel quale su un lato abbiamo tutti gli aa idrofobi e sull’altro quelli idrofilici.
Si forma un ELICA ANFIPATICA che può essere usata come canale nelle membrane. Si può attraversare la membrana.
Cosa sono i chaperoni molecolari e che cosa fanno?
sono proteine specializzate che assicurano il corretto ripiegamento di altre proteine e impediscono la formazione di aggregati proteici non funzionali.
