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Enzimas | Módulos 1-4 Flashcards

1
Q

V o F:

Todas las enzimas son prots

A

Falso: algunas son ARN

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2
Q

V o F:
Las enzimas catabolizan cada una de las reacción químicas que conforma las rutas metabólicas de los nutriente. Todas estas reacciones son reversibles.

A

Falso, dentro de las reacciones de la ruta también hay reacciones irreversibles catalizadas por enzimas

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3
Q

V o F:
Las enzimas pueden ser regulables, lo que significa que, dependiendo del estado de la cell, varía la velocidad con la que cataliza las reacciones.

A

V

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4
Q

Que alteración enzimática podría generar hipoglicemia?

A

La alteración (inactivación) de la glucosa-6-fosfatasa, enzima que cataliza la formación de glucosa a partir de glucosa 6 fosfato proveniente del glicógeno de la gluconeogénesis.

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5
Q

Nombra 2 ejemplos de enzimas que pueden ser útiles de determinar en el suero sanguíneo:

A 
- Cora, higado y musculo: 
Lactato deshidrogenasa (LDH)
  • Páncreas:
    alfa-amilasa
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6
Q

Que cambia en una reacción catalizada, vs una no catalizada.

A

En la catalizada se llega más rápido al equilibrio qco, puesto que se alcanza la [ ] max de productos y la velocidad de reacción llega a 0.

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7
Q

En una reacción enzimática que se reduce?

A

La energía de activación en comparación a la reac. no catalizada.

En otras palabras:
La energía libre del estado de transición es mucho mas baja

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8
Q

Da una diferencia entre catalizador inorgánico y las enzimas:

A

Las enzimas son muchos mas eficientes y aumentan en varios ordenes de magnitud la velocidad de una reacción.

Ej.
La fosfatasa alcalina acelera 1 x10^17 veces la reacción

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9
Q

Que característica de las enzimas determina, fundamentalmente, su alta eficiencia?

A

El sitio activo de la enzima

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10
Q

Qué es el sitio activo de la enzima?

A

Una hendidura en la superficie de la enzima, donde los sustratos o reactantes se encuentran en la orientación y a la distancia apropiadas.

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11
Q

V o F:
Las enzimas son macromoléculas muy poco flexibles, que buscan mantener la forma de su sitio activo para mejorar la eficiencia de reacción entre sustratos específicos.

A

Falso, son muy flexibles. Esta misma cualidad le entrega una mayor eficiencia en su propia función (se acomodan para favorecer las reacciones).

No deja de ser cierto que el sitio activo le entrega especificidad a la interacción entre la enzima y los sustratos.

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12
Q

Como se da la catálisis enzimática? que complejos se forman?

A

sustrato + enzima < > ES > EP > producto enzima

  • Primera etapa: formación del complejo enzima-sustrato; aun no hay reacción. Es reversible puesto que no involucra enlaces covalentes.
  • Segunda etapa: transformación de sustrato en producto (catálisis pptal) y la disociación del producto con la liberación de la enzima intacta de pana
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13
Q

De que se pueden encargar los aá presentes en el sitio activo de las enzimas?

A
  • unión de los sustratos a la enzima
  • conversión del sustrato en producto (catálisis)
  • Determinados aá, pueden tener ambas funciones.
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14
Q

Comparadas con catalizadores inorgánicos, las enzimas catalizan las reacciones químicas:

A

1) En condiciones moderadas (de pH, T°, p°)
2) A mayores velocidades
3) Con alta especificidad
4) Con capacidad de regular la catálisis (dependiendo, por ejemplo, de las condiciones celulares)

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15
Q

Con que tipos de especificidad ocurre la interacción entre enzima y sustrato?

A
  • Espacial (orientación espacial)

- De interacciones qca (entre aás y sustratos)

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16
Q

Nombra cofactores de distinta naturaleza:

A
  • Inorgánica: iones como Zn+2, Mg+2, K+, etc…
  • Orgánica: coenzimas (vitaminas)
  • si las coenzimas se unen covalentemente se denomina grupo prostético
    Ej: FAD
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17
Q

Que reacciones catalizan las enzimas?

A
  • Oxidorreductasas (redox)
  • Transferasas (transferencia)
  • Hidrolasas (hidrolisis)
  • Liasas (transforman - en =)
  • Isomerasas (transforman un isómero en otro)
  • Ligasas (unen reactantes gracias a un nucleótido que aporta la energía)
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18
Q

Qué factores afectan la velocidad de reacción?

A
  • [ ] de sustratos
  • [ ] de la enzima
  • T°
  • pH
  • La presencia de moduladores de la velocidad
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19
Q

Como se puede medir la velocidad de reacción? (qué formula es necesario aplicar?)

A

Vr = ∆[Producto] / ∆t

20
Q

La velocidad máxima de una reacción depende la [sustrato]?

A
  • Si (la curva es hiperbólica, es decir se satura esta relación)
  • Recordar también que esta velocidad igualmente depende de la [ ] de la enzima (por esto la saturabilidad)
21
Q

La Km de una reacción depende la [enzima]?

A

No, es una constante

22
Q

Cómo es, en comparación, el ∆G de una misma reacción catalizada y no catalizada?

A

Es igual, por los estados finales e iniciales de las [ ]. Lo que varía en realidad es el estado de transición entre estas 2 etapas. (creo que se puede decir que es una función de estado)

23
Q

Qué aá que tienen cadenas laterales con carga neta?

A
  • Acido aspártico y glutámico ( - )

- Lisina, arginina y histidina ( + )

24
Q

Zwitterion es un termino que se aplica solamente para:

A

Aá libres

25
Q

En un reacción catalizada por una enzima, es cierto que la velocidad va disminuyendo? (especifica)

A

Si, pero disminuye específicamente la velocidad neta de la reacción, puesto que la formación de reactante por la reacción inversa, va igualando a la formación del producto en sentido directo; se llega después a equilibrio.

26
Q

Que es la ecuación de Michaelis-Menten?

A

Es una ecuación que modela las curvas hiperbólicas de la velocidad de reacción en relación con la [ ] del sustrato:

Vi = ( Vmax[sustrato] ) / ( Km + [sustrato] )

Justamente nos demuestra al aumentar la concentración de sustrato, la velocidad inicial (vi) será igual a la Vmax, estancándose la curva.

27
Q

Caracteriza a las constantes catalíticas del mecanismo MIchaeliano:

A
  • k1: es la constante de velocidad de formación de complejo ES (E + S ==> ES)
  • k2: es la constante de velocidad de la disociación del complejo enzima sustrato (E + S <== ES)
  • k3: es la constante de velocidad del paso de ES a la liberación de enzima y producto (ES ==> E + P). Aquí es donde ocurre la catálisis. Por lo tanto la velocidad de catálisis depende de la [ ] del complejo ES y de esta constante k3; se le conoce como kcatalitica. Determina la ETAPA LIMITANTE o LENTA.
28
Q

De que depende la velocidad catalitica de una reacción? según formula

A

La velocidad específica de catálisis depende tanto de la [ ] de complejos ES, como de la k3.

29
Q

Qué representa la Kcatalitica de una reacción?

A

Es la constante de velocidad de la etapa limitante de la reacción. Corresponde al n° de moléculas de sustrato convertidas a producto por unidad de tiempo y por molécula de enzima.

  • Se conoce como n° de recambio
30
Q

Cómo se mide aproximadamente la afinidad de la enzima por sustrato?

A

A través de Km = (k2 + k3) / k1

  • Al ser k3 un n° tan pequeño (pq es la constante que delimita la etapa limitante, mas lenta, de la reacción) se omite.
31
Q

Qué pasa cuando la Km de una reacción es alta?

A

Significa que la afinidad de la enzima por el complejo es baja:

Según Km = k2 / k1, tendría a disociarse el complejo (dadas las caracterizaciones de k2 y k1)

32
Q

Como respaldamos (en formula) que la Vmax de una enzima depende de la concentración de esta?

A

Vmax = k3 [Enzima Sustrato]

  • Pero dado que cuando la enzima esta completamente saturada, hablamos del momento de Vmax, sabemos que esta ecuación es homóloga de:

Vmax = k3[Etotal]

Básicamente porque todas las enzimas están, en ese momento de saturación máxima, formando parte de un complejo ES

33
Q

Dadas las siguientes constantes michaelianas:

hexoquinasa Km= 0,5mM

glucoquinasa Km = 10mM

Qué podemos concluir de la sensibilidad de estas enzimas, por los cambios de glucosa en la sangre? Dando por hecho que son afines por esta molécula.

A

La hexoquinasa, al tener una Km mucho menor (Km = k2/k1) tiene una afinidad por la glucosa mucho mas alta, es por esto que la glucoquinasa tendrá mayor sensibilidad por cambios de niveles glucosídicos en la sangre. Esto se explica gracias a que la hexoquinasa es muy afín y por lo tanto llega rápidamente a saturarse con una concentración de glucosa muy baja en el ambiente que se encuentre.

34
Q

Cómo se puede determinar experimentalmente, tanto Vmax como Km?

A

Mediante al gráfico de Lineweaver-Burk (de dobles recíprocos):

1/vi = (Km x / Vmax) + (1 / Vmax [sustrato] )

Con esta ecuación se puede pasar de un grafico con una pendiente hiperbólica a una ecuación lineal de la recta en la que x = 0 nos entrega en valor teórico de Vmax en la intersección de la recta y el eje de las y.

Mayor pendiente, menor actividad de la enzima.

35
Q

Hay distintos tipos de inhibidores enzimáticos (concretamente de su actividad catalítica), dentro de estos, caracteriza a la inhibición competitiva:

A

Funciona igual que una molécula antagonista de ligandos. Es una molécula que se adhiere al sitio activo de la enzima y no deja que cumpla su función con el sustrato. Por lo tanto disminuye la [ ] de enzima funcional y se inhibe en cierta medida la catálisis.

  • Para revertir esta inhibición hay que aumentar la concentración de sustrato para que capte con mayor probabilidad a la enzima correspondiente; incluso el profe dice que el sustrato desplaza el inhibidor del sitio activo
36
Q

Cual es un ejemplo de un inhibidor competitivo?

A

Las estatinas (atorvastatina, fluvastatina, etc)

  • Inhiben a la enzima clave en la síntesis de colesterol.
37
Q

Hay distintos tipos de inhibidores enzimáticos (concretamente de su actividad catalítica), dentro de estos, caracteriza a la inhibición NO competitiva:

A

Este tipo de inhibición no compite por el sitio activo libre, sino que interactúa con el complejo ES (etapa siguiente en reacciones enzimáticas). Por lo tanto no hay manera de que estos inhibidores sean desplazados como era el caso de aquello que si competían por el sitio activo de la enzima.

  • En este tipo de inhibición no sirve aumentar la [sustrato] para recuperar la capacidad de catálisis de la enzima
    Vmax no es igual
38
Q

Cuales son los niveles a los que se puede regular la actividad enzimática?

A
  • [ ] de la enzima (expresión génica o degradación)
  • Regulación alostérica
  • Modificaciones químicas covalentes
39
Q

Qué son las enzimas alostéricas? Entrega una ejemplo

A

Enzimas formadas por dos o más subunidades proteicas, cada una con sitios:

  • Activos
  • De unión para moléculas reguladores de la actividad enzimática

Ej: Fosfofructoquinasa I

40
Q

V o F:

Las enzimas alostéricas tienen un compartimiento cinético similar a las enzima Michaelianas.

A

Falso, no tienen una curva hiperbólica, sino una sigmoide.

41
Q

De qué manera se explica el comportamiento sigmoidal de las enzimas alostéricas?

A

El modelo Monod, Wyman, Changeux nos habla de que estas enzimas se encuentran en:

  • Estado de baja actividad o T (cuadraditos)
  • Estado de alta actividad o R (circulitos)

Y el sustrato S desplaza el equilibrio hacia la formación de R (efecto homotrópico); este equilibrio en otras condiciones se desplaza hacia T.

POR LO TANTO, la velocidad aumenta más contra más sustrato llegue.

42
Q

En relación a las enzimas alostéricas, que es el efecto heterotrópico?

A

La presencia de reguladores que pueden inhibir o estimular la actividad de la enzima

Un efecto positivo involucra a un activador que se une en un sitio diferente al sustrato y también estimula el desplazamiento del equilibrio hacia la forma R.

*Pasa lo contrario en un efecto positivo con un inhibidor

43
Q

.

A

.

44
Q

Nombra 5 ejemplos de modificaciones covalentes reversibles que regulan actividad enzimática:

A

1) Fosforilación (el grupo fosfato altera la la estructura de la enzima; tipo R)
2) Adenilación
3) Uridinación
4) “AD¨-ribosylation” (Se une un dinucleótido)
5) Metilación

45
Q

Cuales son los aá que se fosforilan -o pueden hacerlo- en una proteína?

A
  • Tirosina, Serina y Treonina: enlace Ester con el fosfato

- Histerina: enlace Amida con el fosfato

46
Q

Como se regula la (des)fosforilación de enzimas alostéricas?

A
  • Fosforilación: A partir de una molécula de ATP, una proteína quinasa le genera la adición de un grupo fosfato.
  • Desfosforilación: A partir de agua, una prot. fosfatasa hidroliza el enlace enzima-fosfato
47
Q

Qué es la activación por digestión proteolítica?

A
  • Es un tipo irreversible de modulación de la actividad enzimática covalente.
  • Consiste en cortar una conformación proteica inactiva, generando “partes” de ella que si tienen funcionalidad una vez libres.
  • iwal hay inhibidores de “antiproteasas” que evitan el proceso

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