Aminoácidos I Flashcards

1
Q

Cómo es la estructura de los aá?

A

Carbono unido a:

1) Radical
2) Grupo amina
3) Grupo carboxilo
4) H

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2
Q

Cuales son los alfa-aminoácidos?

A

Los aá en los cuales, el grupo amino se interactúa con el carbono alfa, es decir, el inmediatamente siguiente al carbono del grupo funcional (COO- ). Son los que se utilizan para la síntesis de proteínas.

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3
Q

Cual de los componentes de su estructura le confiere al aminoácido sus caraterísticas?

A

El radical

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4
Q

Nombra las diferentes categorías de aá según su cadena lateral, además, agrega cuales son los que corresponden a cada grupo:

A

1) Apolar:

a) Con grupos R aromáticos
- Fenilalanina

  • Tirosina
  • Triptófano

b) Con una cadena lateral alifática
- Leucina

  • Glicina
  • Alanina
  • Valina
  • Isoleucina
  • Metionina
    2) Polar:

a) Sin carga:
- Serina*: con un grupo OH fosforilable

  • Treonina*: con un grupo OH fosforilable
  • Cisteina*: con un grupo SH oxidado o reducido facilemente; forman enlaces disulfuro
  • Glutamina*: cadena lateral con una amida
  • Asparagina
  • Prolina

b) Cargados positivamente:
- Lisina

  • Arginina
  • Histidina

c) Cargados negativamente:
- Aspartato

  • Glutamato
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5
Q

Cual es la fuente más importante de aás para el organismo?

A
  • Proteínas de la dieta
  • Proteínas endógenas (degradar prots de nuestro cuerpo)
  • Destacar también que podemos biosintetizar aás, pero no es tan relevante en cantidad como estos otros 2 procesos
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6
Q

Cual es el mecanismo que más utiliza aás en el organismo?

A

La biosíntesis de proteínas

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7
Q

En nuestro organismo, en que se utilizan los aás?

A

1) biosíntesis de proteínas (+ relevante)
2) Formación de biomoléculas, como los nucleótidos o neurotransmisores
3) Gluconeogénesis
4) Cuerpos cetónicos
* Los ultimos 2 se basan en la degradación de los aás. Por lo tanto será necesario eliminar el nitrógeno que contienen los aá; esto se hace por la urea o amonio

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8
Q

Cuales son los aá esenciales?

A

Deben ser obtenidos de la dieta:
- Fenilalanina

  • Isoleucina
  • Leucina
  • Lisina
  • Metionina
  • Treonina
  • Triptófano
  • Valina
  • Histidina
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9
Q

Cuales son los aá no esenciales, que bajo determinadas circunstancias, si lo son ( aá condicionales)?

pregunta escrita como el dick siono

A

a) Arginina, en determinadas condiciones que la producción del organismo no sea suficiente, por ejemplo, embarazo, lactancia y el creci% de los niñes
b) Glicina y Tirosina: en caso de los bebes prematuros; son incapaces de sintetizarlos, pq se los da la madre.

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10
Q

Cual seria un ejemplo de balance nitrogenado negativo?

A

Falta de aá esenciales

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11
Q

A qué corresponde el valor biológico de las proteínas (VB)?

A

Es un concepto que dado por la presencia de aa esenciales y su digestibilidad:

  • VB= 100 significan que están presente en ese alimento todos los aa esenciales y pueden ser absorbidos en su totalidad
  • VB= 0 falta de un aa esencial
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12
Q

A que corresponde el concepto de aa limitante?

A

Refiere al aa que esta en menor disponibilidad en un alimento, respecto de lo que necesitamos.

Ejemplos:

a) Cereales: lisina
b) Semillas: lisina (generalmente)
c) Maíz: lisina y triptófano
d) Legumbres: metionina

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13
Q

Mezclar arroz con almendras tendría un VB …..

A

Bajo, puesto que falta lisina

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14
Q

Mezclar porotos con fideos tiene un VB ….

A

Alto, puesto que a los fideo (que vienen del trigo, un cereal) les falta lisina y triptófano, pero a las legumbres solo les falta metionina y se compensan.

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15
Q

En relación a la digestión de las proteínas, que tipos de proteasas tenemos?

A

a) Endopeptidasas: Hidrolizan enlaces peptídicos en el interior de la cadena peptídica
b) Exopeptidasas: Hidrolizan enlaces peptídicos de los extremos de la cadena peptídica
- Estas pueden cortar en el extremo amino (aminopeptidasas) o en el carboxilo (carboxipeptidasas)

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16
Q

Describe en la camino de la digestión de proteínas: (hasta la producción de pepsina)

A

1) Las prots ingresan al estómago y estimulan la producción de GATRINA, por parte de la mucosa gástrica
2) La gastrina genera dos cosas:
a) Estimula a las celulas principales a secretar pepsinógeno, un propeptido que tiene que ser cortado para activarse
b) Estimula a células parietales a producir HCl. Esto genera un pH de (1 - 2,5), lo que activa al pepsinógeno
3) Gracias a la acción de gastrina se obtiene finalmente Pepsina (pepsinógeno activo). La pepsina es una carboxipeptidasa, que corta hacia el lado carboxílico de aa apolares, sobre todo de aromáticos

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17
Q

Describe en la camino de la digestión de proteínas: (desde la continuación del contenido gástrico al intestino)

A

1) La disminución del pH estimula la secreción de SECRETINA a la sangre. Lo que conlleva a que el páncreas secrete HCO3- (bicarb) y que el pH intestinal AUMENTE.
2) La entrada de aa al intestino, estimula la producción de colecistoquinina, que estimula al páncreas a liberar otros 3 propéptidos:
- Tripsinógeno
- Quimotripsinógeno
- Procaboxipeptidasas A y B
3) A la vez, el intestino secreta enteropeptidasa, que es un proteasa que digiere y activa al tripsinógeno a TRIPSINA. La tripsina es capaz de activar el resto de propéptidos secretados por el páncreas, generando:
- Quimotripsina
- Caboxipeptidasas A y B
4) De esta manera se pueden degradar proteínas hasta aa u oligopéptidos. Estos últimos son degradados por aminopeptidasas para formar aa o di/tripeptidos y entrar a los enterocitos del intestino.

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18
Q

V o F:

Los aa se almacenan los musculos.

A

Falso, al igual que el ATP, por ejemplo, tampoco se almacenan.

19
Q

V o F:
Cualquier aa que exdede los requerimientos del cuerpo para la sintesis de proteínas se almacenará en tejido musculos, asociado a las placas neuromusculares, que señalan cuando esta reserva se utiliza posteriormente para la biosintesis de proteínas.

A

Falso. Si hay excedo de algún aa, se degrada. Esto generan carbohidratos y cuerpos cetónicos + NH4+ u oxidativamente, puede generar CO2 + H2O + NH4+ = Urea

20
Q

En qué condiciones aumenta la degradación de aa?

A

1) Si la dieta es muy rica en proteínas y excede los requerimientos de la sintesis proteícas
2) En ayuno y Diabetes Mellitus para proporcionar energía y precursores gluconeogénicos
3) Si la dieta es escasa de aa esenciales

21
Q

Sabemos que en el adulto con balance nitrogenado = 0 (ingiere la misma cantidad de N que la que excreta). Pero ¿Cuál es la fuente del n excretado?

A

no cache xd

Supongo que no serán exactamente los mismo nitrogenos, porque el metabolismo de degradación/síntesis de prots es muy dinámico y pueden venir de alli también.

22
Q

Nombra 2 mecanismos de degradación de proteínas:

A

1) Sistema lisosomal+

2) Proteosoma: generalmente degrada proteínas marcadas con ubiquitina

23
Q

Fundamentalmente, a partir de qué moleculas el cuerpo es capaz de sintetizar determinados aas?

A

Intermediarios del eje catabólico central

24
Q

Nombra los precursores de algunos aa que el organismo es capaz de sintetizar:

A

a) 3-Fosfoglicerato: serina –> glicina
b) Piruvato: alanina
c) Oxalacetato: aspartato –> asparagina
d) alfa-Cetoglutarato: glutamato –> Glutamina, prolina y arginina

25
Q

Nombra los precursores (eje catabólico central) de algunos aa que el organismo es capaz de sintetizar:

A

a) 3-Fosfoglicerato: SERINA–> glicina
b) Piruvato: ALANINA*
c) Oxalacetato: ASPARTATO* –> asparagina
d) alfa-Cetoglutarato: GLUTAMATO* –> Glutamina*, prolina y arginina
* “nos vamos a centrar en 4 aa que son muy importante para el metabolismo en general de los aa”

26
Q

Qué aa podemos sintetizar por nuestra cuenta, a partir de otros que son esenciales?

A

a) Cisteína: a partir de metionina de la dieta

b) Tirosina: a partir de fenilalanina de la dieta

27
Q

Podemos sintetizar aa desde metabolitos del eje catabolico central. Pero estos ultimos no tienen N, entonces de dd sale?

A

Siempre el N proviene desde otros aa (degradación).

Ejemplo:

Cuando sintetizamos alanina a partir de piruvato, el grupo amino de la alanina, proviene desde otro aa que consumimos en la dieta.

28
Q

Como se les agrega N a los aa en síntesis a partir de precursores del eje catabolico?

A

La enzimas aminotransferasas, le transfieren a estas moleculas (cetoácidos, por ejemplo) un grupo amino presente en otro aa.

Ejemplo:
Una amina transferasa le pasa un grupo amino al alfa-cetoglutarato y se transforma en glutamato.

29
Q

Caracteriza a las aminotransferasas:

A

1) Son ubicuas: se ubican en todos los tejidos y compartimientos celulares

2) La diferencia de energía libre en las reacciones que cataliza es practicamente 0 y la Kequilibrio es muy cercana a 1; reacción reversible.
Ej:
cetoacido b + aa1 –> aa2 + cetoácido a

3) La mayoria de las aatransferasas utilizan el par: afla-cetoglutarato/glutamato. Esto quiere decir que casi cualquier alfa-cetoácido puede recibir un grupo amino a partir del glutamato y cualquier aa puede entregar su grupo amino al alfa-cetoglutarato para formar glutamato.

4) Tiene un cofactor: PLP.
Si recibe un grupo amino es una Piridoxamina fosfato y si recibe un grupo ceto es Piridoxal fosfato pptal (PLP)

30
Q

Que es la alanina amino transferasa?

A
  • La ATL, es un tipo de aminotransferasa. Estas se nombran de acuerdo al aa dador de NH2, porque se da por hecho que quien recibe es el alfa-cetoglutarato.

alfa-cetoglutarato + Alanina <==> glutamato + piruvato

  • Esta enzima es importante en diagnostico clinico, ya que su concentración es más elevada en hepatocitos y musculo cardiaco; cuando hay daño en estas cells, el contenido de ALT se libera a la sangre.
31
Q

Que es la aspartato amino transferasa?

A
  • La AST, es un tipo de aminotransferasa. Estas se nombran de acuerdo al aa dador de NH2, porque se da por hecho que quien recibe es el alfa-cetoglutarato.

alfa-cetoglutarato + Aspartato <==> glutamato + oxalacetato

  • Esta enzima es importante en diagnostico clinico, ya que su concentración es más elevada en hepatocitos y musculo cardiaco; cuando hay daño en estas cells, el contenido de AST se libera a la sangre.
  • Aparece en el suero antes que la ALT
32
Q

Cómo se sintetiza la glutamina?

A
  • A partir de una modificacion del glutamato, catalizada por la Glutamina Sintetasa.

glutamato + ATP + NH4+ ==> GLUTAMINA + Pi + ADP

  • La enzima es mitocondrial y esta presente en todos los tejidos. Esta, es muy importante porque permite capturar el amonio que esta libre en el citoplasma; que es toxico lol.
33
Q

Como se llama la enzima que cataliza la reacción inversa a la síntesis de glutamina?

A
  • Glutaminasa
  • Forma glutamato, hidrolizando la molecula de glutamina. Libera NH4+; toxico.
  • Al igual que la enzima opuesta, es mitocondrial, pero se encuentra fundamentalmente en higado y riñon, no en todos los tejidos.
34
Q

En resumen, que aa se pueden generar, solamente por transaminasas? (solo x trasferencia del grupo amino)

A
  • Glutamato, a partir de alfa-ceto y cualquier aa
  • Aspartato, a partir de oxalacetato y glutamato
  • Alanina, a partir de piruvato y glutamato
35
Q

al final del 2do video…

A

…explican muy rapido la formación de algunos neurotransmisores y hormonas.

36
Q

Describe de modo muy general el catabolismo de aa:

A

1) Lo primero que debe ocurrir es que el grupo amino se separe del aa, formando NH4 + un alfa-/cetoácido
2a) El grupo amino, que es toxico, mayoritariamente se transforma en urea y se elimina.
2b) El cetoacido puede irse a Gluconeogénesis, Cetogénesis o Ciclo K

37
Q

A parte de llegar aa de la dieta a los hepatocitos, llegan altas concentraciones de Alanina desde el musculo. Explica por qué.

A

Ciclo de la Alanina:

1) Durante el ejercicio activo, la cantidad de energía que obtiene el músculo a partir de glucosa (glucogenolisis) puede no ser suficiente; por lo tanto se degrada proteína muscular para obtener aminoácidos, que que puede degradar para obtener energía.
2) Antes de degradarse estos aa, deben entregarle su N al glutamato.
3) El glutamato puede transaminar con el piruvato que se obtiene por la glicolisis (que obtiene sustratos de la misma glucogenolisis).
4) De la transaminación se forma Alanina (desde piruvato) y alfa-cetoglutarato (desde el glutamato); este ulitmo puede ciclar para volver a recibir más grupos amino de los aa en degradación (punto 1)
5) La alanina pasa a la sangre y llega al hígado
6) En el higado, la Alanina puede volver a transaminar con el alfa-cetoglutarato, para formar nuevamente piruvato y glutamato.
7a) El glutamato puede liberar el amonio para que forme parte de Urea y se elimine
7b) El piruvato puede entrar a la vía gluconeogénica para formar glucosa. De esta manera se completa el ciclo, puesto que pasa a la sangre y puede llegar al músculo para ser sustrato de la glicolisis (punto 3)
* Este ciclo es importante durante el ejercicio muscular

38
Q

Qué aa reciben los hepatocitos?

A

1) Recibe aa de la dieta que pueden transaminar y formar el viejo y confiable Glutamato
2) Puede recibir Alanina del musculo (ciclo de la alanina)
3) Recibe glutamina del resto del cuerpo; se puede obtener de la reacción catalizada por la glutamina sintetasa (presente en la mitocondria de todos los tipos celulares). Esta reacción recupera el amonio libre.

39
Q

Qué pasa cuando los aa que llegan al hígado entran a la mitocondria de los hepatocitos?

A

1) La glutamina: puede producir NH4+ y glutamato (por la glutaminasa)
2) El glutamato entra de pana
3) La alanina también forma glutamato

Esto evita la toxicidad del amonio, hay bajas concentraciones en la sangre, pq es transportado por estos aa

40
Q

Qué pasa con el glutamato en la mitocondria del hepatocito?

A
  • Se transforma en Alfa-Cetoglutarato y NH4+
  • Se forma NADPH + H, a partir de NADP+
  • Reacción catalizada por la glutamato deshidrogenasa (es una desaminación oxidativa); puede ser reversible en condiciones extremas.
  • Reguladores alostéricos de la enzima:
    a) GTP ( - )

b) ADP ( + )
- El amonio obtenido no se vuelve usar, ya se pierde y entra en el ciclo de la urea; esto SOLO en HIGADO.
- En el riñón el amonio se elimina solito por la orina.

41
Q

Qué inhibe a la glutamato deshidrogenasa?

A

GTP; cuando hay disponibilidad energética no queremos alfa-cetoglutarato y mantenemos al glutamato y mantenemos a los alfa cetoacidos como aminoácidos (pq la reacción se desplaza), siendo que el glutamato puede transaminar con ellos

42
Q

Que activa a la glutamato deshidrogenasa?

A

ADP; cuando tenemos una carencia energética la reacción se activa para obtener energía a partir del Alfa-Cetoglutarato

43
Q

Qué se hace con el amonio de desecho en higado?

A

Entra al ciclo de la urea

44
Q

Qué se hace con el amonio de desecho en riñón?

A

Se elimina como tal en la orina