Enzimas Flashcards

1
Q

Que es catalizar?

A

Causar un proceso de reaccion

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2
Q

funciones generales de las enzimas

A
  • Todas las reacciones del cuerpo estan mediadas por ellas
  • catalizadoras proteicas que incrementan velocidad de reaccon sin consumirse en estas
  • Dirigen procesos metabolicos
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3
Q

Clases de enzimas según su función catalizadora

A
  • Oxidorreductasas: oxido-reducción
  • Transferasas: transferencia grupos con C-,N-,P
  • Hidrolasas: Rompimiento enlaces por adición de H2O
  • liasas: Rompimiento de enlaces C-C, C-S y C-S
  • Isomerasa: Reacomodo de isomeros opticos
  • Ligasas: formacion de enlaces C y O,S y N
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4
Q

Que es un complejo enzima sustrato

A

enzima+sustrato (union no cavalente)

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5
Q

que hace el complejo enzima sustrato?

A

Se da un cambio conformacional en la enzima y se da catalisis

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6
Q

complejo enzima sustrato + catalisis=

A

enzima-producto

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7
Q

Que es el numero de recambio?

A

de moleculas de sustrato convertidas en producto por causa de una enzima

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8
Q

las enzimas son muy especificas en el momento de catalizar?

A

Si

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9
Q

Que es una Holoenzima?

A

Enzima activada con su componente no proteico

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10
Q

Que es una Apoenzima?

A

Enzima activada sin su componente no proteico (carece de actividad)

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11
Q

Que es un cofactor?

A

Cuando la parte no proteica es un ion metálico

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12
Q

Que es una Coenzima?

A

Cuando la parte no proteica es una molécula orgánica pequeñas

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13
Q

Que es un Cosustrato?

A

Coenzima que se asocia de manera transitoria con la enzima

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14
Q

Que es un grupo protestico?

A

Coenzima que se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original

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15
Q

En que parte del cuerpo se encuentran las enzimas?

A

en organelas especificas de la celula

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16
Q

Que es el estado de transicion?

A

un estado que se forma durante la conversion de reactivo a producto

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17
Q

como sera la velocidad de reacción a menor energia de activacon?

A

mayor

18
Q

Que mas puede hacer el grupo activo para incrementar la formación del estado de transición?

A

puede proporcionar grupos cataliticos

19
Q

Como es la curva de las enzimas alostericas?

A

sigmoidea

20
Q

En cuales situaciones se puede aumentar la velocidad de reaccion?

A

aumentando la concentracion de solutos y la temperatura hasta que se sature la enzima o alcance velocidad max

21
Q

A cuantos grados C se causa disminución en la vel de reacción?

A

> 40c y esto puede conllevar a desnaturalizacion

22
Q

El ph puede influir en la velocidad de reeacion?

A

depende de la enzima ya que cada una cataliza a ph diferentes

23
Q

a ph extremos tambien puede haber desnaturalizacion de enzmas?

A

si

24
Q

que sucede cuando el sustrato es mucho menor que la constante de michaellis (Km)?

A

la velocidad de reacción es casi proporcional a la concentración del soluto

25
Q

la vel de reaccion es independiente a la concentración del soluto?

A

Si

26
Q

para que se utiliza la ecuación de la grafica de lineweaber-burk?

A

para calcular Km, Vmax y determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimaticos

27
Q

que es un inhibidor enzimatico?

A

cualquier sustancia que reduce la vel de reacción catalizada por enzimas

28
Q

Tipos de inhibidores

A

Reversibles e irreversibles

29
Q

Como actúan los inhibidores Irreversibles?

A

Se unen a la enzima a traves de enlaces covalentes

30
Q

Como actuan los inhibidores reversibles?

A

Se unen a la enzima por enlaces NO covalentes, y se puede recuperar la actividad enzimatica

31
Q

Tipos de inhibiciones reversibles?

A

Competitiva y No competitiva

32
Q

Caracteristcas de la inhibición competitiva?

A
  • Cuando el inhibidor compite por el sitio activo del sustrato
  • Su efecto se revierte al aumentar las cantidades de sustrato
  • este incrementa la Km para un sustrato–> se necesitan mas sustratos para alcanzar la mitad de la vmax
33
Q

Caracteristcas de la inhibición competitiva?

A
  • el inhibidor y el sustrato se unen a la enzima en sitios diferentes (se une a la enzima libre o al complejo es)
  • Se reduce la vmax de reaccion
  • Km no cambia
34
Q

Quien regula a las enzimas alostericas? y como actuan estas

A

.moleculas llamadas efectores

  • estan compuestas de multiples subunidades
  • Se unen de forma No covalente un sitio diferente al activo
35
Q

Tipos de efectores que inhiben actividad de la enzima y su funcion?

A
  • negativos: Inhiben actividad de la enzima
  • positivos: Aumentan actividad de la enzima

-estas pueden afectar la afinidad de la enzima hacia el sustrato. modificando su vmax

36
Q

Que es un efector Homotropico? y caracteristicas

A
  • Cuando el mismo sustrato actúa como efector.
  • Este mejora propiedades cataliticas de los otros sitios de union del sustrato
  • curva sigmoidea
37
Q

Casi siempre como funciona un sustrato alosterico?

A

como efector positivo

38
Q

Que es un efector Heterotropico? y caracteristicas

A

-son efectores diferentes al sustrato

39
Q

Como afecta una fosforilacion a una enzima?

A

depende de la enzima a unas les puede incremetar la actividad y a otras disminuir

40
Q

como regula una modificacion covalente a las enzimas?

A

por medo de la eliminacion o adicion de Pi de serina, treonina o tirosina

41
Q

Que es la energia libre?

A

energia utilizada por un sistema para realizar un trabajo biologico