Enzimas Flashcards

1
Q

Que es catalizar?

A

Causar un proceso de reaccion

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2
Q

funciones generales de las enzimas

A
  • Todas las reacciones del cuerpo estan mediadas por ellas
  • catalizadoras proteicas que incrementan velocidad de reaccon sin consumirse en estas
  • Dirigen procesos metabolicos
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3
Q

Clases de enzimas según su función catalizadora

A
  • Oxidorreductasas: oxido-reducción
  • Transferasas: transferencia grupos con C-,N-,P
  • Hidrolasas: Rompimiento enlaces por adición de H2O
  • liasas: Rompimiento de enlaces C-C, C-S y C-S
  • Isomerasa: Reacomodo de isomeros opticos
  • Ligasas: formacion de enlaces C y O,S y N
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4
Q

Que es un complejo enzima sustrato

A

enzima+sustrato (union no cavalente)

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5
Q

que hace el complejo enzima sustrato?

A

Se da un cambio conformacional en la enzima y se da catalisis

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6
Q

complejo enzima sustrato + catalisis=

A

enzima-producto

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7
Q

Que es el numero de recambio?

A

de moleculas de sustrato convertidas en producto por causa de una enzima

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8
Q

las enzimas son muy especificas en el momento de catalizar?

A

Si

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9
Q

Que es una Holoenzima?

A

Enzima activada con su componente no proteico

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10
Q

Que es una Apoenzima?

A

Enzima activada sin su componente no proteico (carece de actividad)

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11
Q

Que es un cofactor?

A

Cuando la parte no proteica es un ion metálico

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12
Q

Que es una Coenzima?

A

Cuando la parte no proteica es una molécula orgánica pequeñas

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13
Q

Que es un Cosustrato?

A

Coenzima que se asocia de manera transitoria con la enzima

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14
Q

Que es un grupo protestico?

A

Coenzima que se asocia permanentemente con la enzima y regresa a su forma original

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15
Q

En que parte del cuerpo se encuentran las enzimas?

A

en organelas especificas de la celula

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16
Q

Que es el estado de transicion?

A

un estado que se forma durante la conversion de reactivo a producto

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17
Q

como sera la velocidad de reacción a menor energia de activacon?

18
Q

Que mas puede hacer el grupo activo para incrementar la formación del estado de transición?

A

puede proporcionar grupos cataliticos

19
Q

Como es la curva de las enzimas alostericas?

20
Q

En cuales situaciones se puede aumentar la velocidad de reaccion?

A

aumentando la concentracion de solutos y la temperatura hasta que se sature la enzima o alcance velocidad max

21
Q

A cuantos grados C se causa disminución en la vel de reacción?

A

> 40c y esto puede conllevar a desnaturalizacion

22
Q

El ph puede influir en la velocidad de reeacion?

A

depende de la enzima ya que cada una cataliza a ph diferentes

23
Q

a ph extremos tambien puede haber desnaturalizacion de enzmas?

24
Q

que sucede cuando el sustrato es mucho menor que la constante de michaellis (Km)?

A

la velocidad de reacción es casi proporcional a la concentración del soluto

25
la vel de reaccion es independiente a la concentración del soluto?
Si
26
para que se utiliza la ecuación de la grafica de lineweaber-burk?
para calcular Km, Vmax y determinar el mecanismo de acción de los inhibidores enzimaticos
27
que es un inhibidor enzimatico?
cualquier sustancia que reduce la vel de reacción catalizada por enzimas
28
Tipos de inhibidores
Reversibles e irreversibles
29
Como actúan los inhibidores Irreversibles?
Se unen a la enzima a traves de enlaces covalentes
30
Como actuan los inhibidores reversibles?
Se unen a la enzima por enlaces NO covalentes, y se puede recuperar la actividad enzimatica
31
Tipos de inhibiciones reversibles?
Competitiva y No competitiva
32
Caracteristcas de la inhibición competitiva?
- Cuando el inhibidor compite por el sitio activo del sustrato - Su efecto se revierte al aumentar las cantidades de sustrato - este incrementa la Km para un sustrato--> se necesitan mas sustratos para alcanzar la mitad de la vmax
33
Caracteristcas de la inhibición competitiva?
- el inhibidor y el sustrato se unen a la enzima en sitios diferentes (se une a la enzima libre o al complejo es) - Se reduce la vmax de reaccion - Km no cambia
34
Quien regula a las enzimas alostericas? y como actuan estas
.moleculas llamadas efectores - estan compuestas de multiples subunidades - Se unen de forma No covalente un sitio diferente al activo
35
Tipos de efectores que inhiben actividad de la enzima y su funcion?
- negativos: Inhiben actividad de la enzima - positivos: Aumentan actividad de la enzima -estas pueden afectar la afinidad de la enzima hacia el sustrato. modificando su vmax
36
Que es un efector Homotropico? y caracteristicas
- Cuando el mismo sustrato actúa como efector. - Este mejora propiedades cataliticas de los otros sitios de union del sustrato - curva sigmoidea
37
Casi siempre como funciona un sustrato alosterico?
como efector positivo
38
Que es un efector Heterotropico? y caracteristicas
-son efectores diferentes al sustrato
39
Como afecta una fosforilacion a una enzima?
depende de la enzima a unas les puede incremetar la actividad y a otras disminuir
40
como regula una modificacion covalente a las enzimas?
por medo de la eliminacion o adicion de Pi de serina, treonina o tirosina
41
Que es la energia libre?
energia utilizada por un sistema para realizar un trabajo biologico