Enzimas Flashcards
Tipo de enzima que requiere ATP
Sintetasa
Tipo de enzima que no usa ATP
Sintasa
Tipo de enzima que usa agua para remover grupos fosfato
Fosfatasa
Tipo de enzima que usa fosfato inorganico para romper un enlace y generar un producto fosforilado
Fosforilasa
Tipo de enzima donde el NAD+ acepta electrones
Deshidrogenasa
Tipo de enzima donde el O2 acepta electrones pero no se incorpora al sustrato
Oxidasa
Tipo de enzima donde el O2 si se une al sustrato
Oxigenasa
Eficiencia catalitica
Kcat o numero de recambio, de 10 a la 2 a 10 a la 4 s-1
Es la cantidad de sustrato que se convierte en producto por molecula de enzima en un segundo
Holoenzima
Enzima activa con componente no proteico
Apoenzima
Enzima inactiva sin componente proteico
Cofactor
Componente no proteico es un ion metalico
Coenzima
Componente no proteico es una molecula organica pequena
Cosustrato
Coenzima que se asocia temporalmente
Grupo prostetico
Coenzima que se asocia permanentemente
Enzimas que funcionan por oxidar y reducir
Oxidoreductasas
Enzimas que transfieren grupos con C, N o P
Transferasas
Enzimas que rompen enlaces C-C, C-S y C-N
Liasas
Enzimas que reacomodan isomeros opticos o geometricos
Isomerasas
Enzimas que forman enlaces C, O, S o N y usa ATP u otras moleculas portadoras de energia
Ligasas
Mecanismos de regulacion enzimatica
Postraduccional
Por compartimentalizcacion
Con isoformas o isoenzimas
O transcripcional
Como es una reaccion sin una enzima
Puede necesitar mas energia para que se lleve a cabo
Que incluye la quimotripsina
Una base general
Un acido general
Catalisis covalente
Factores que afectan la velocidad de rxn
Concentracion del S
Temperatura
pH
Aminoacidos implicados en la quimotripsina
Histidina, Aspartato y Serina
Definicion de Km
Concentracion de sustrato a la que se alcanza la mitad de la velocidad maxima
Puede ser una medida de afinidad
Como se puede medir la eficiencia
Con una Vmax alta y una Km baja
Cuando la Km es baja entonces la afinidad es
alta
Definicion de un inhibidor enzimatico
Sustancia que ayuda a reducir la velocidad de una reaccion catalizada por enzimas
Inhibidor reversible
Aquel que se une de forma no covalente a la enzima
Inhibicion competitiva
Inhibicion reversible donde el sustrato y el inhibidor compiten por el sitio activo de la enzima
Inhibicion no competitiva
Inhibicion reversible donde le sustrato y el inhibidor no se unen al mismo sitio en la enzima, sino que ocupan lugares diferentes
Inhibicion irreversible
El inhibidor se une de manera covalente a la enzima y no se puede desprender de ella
Inhibidores suicidas
Inhibicion irreversible que se basan en que la propia enzima se convierte en una forma que se une de manera covalente a la enzima
Efectos de la inhibicion competitiva
Incrementa Km bajando la afinidad pero la Vmax no cambia
Efectos de la inhibicion no competitiva
La Vmax baja y la km se queda igual porque el inhibidor no interfiere con la union del sustrato
Como funciona la modificacion covalente de enzimas
Por la adicion o eliminacion de grupos fosfato a residuos especificos de serina, treonina o tirosina
Triada catalitica *
Serina 195
Histidina 57
Aspartato 102
Propiedades de las proteasas de serina
Covalente y acido base
Mecanismos cataliticos
Efectos de proximidad y tension Efectos electrostaticos Catalisis acido basica o transferencia de protones Catalisis covalente Catalisis por ion covalente
Como se forman los enlaces quimicos*
Cuando un nucleofilo dona electrones a un electrofilo
Que es un nucleofilo *
Cuando hay atomos ricos en electrones
dona electrones
Que es un electrofilo *
Cuando hay atomos deficientes de electrones
acepta electrones
