Enzimas Flashcards
Que son las enzimas?
En su mayoría son proteínas que aceleran reacciones químicas, y modifican o cambian moléculas. Son catalizadores.
Condiciones fundamentales para la vida:
-Catalisis efectiva
-Autoreguladoras
-Selección y regulación de reacciones químicas
Características de enzimas:
-Las enzimas son biopolimeros (aminoácidos) que catalizan reacciones y dan lugar a la vida
-A excepción de la ribosima (ARN), todas las enzimas son altamente especializadas
-Deficiencias son producidas por toxinas, virus o bacterias y mutaciones genéticas
Como se conforman las enzimas:
Hay enzimas, se mete sustrato al sitio activo (interfaz) y se convierte en producto a través de la fase de transición.
PROCESO ESPECÍFICO DE REACTIVO A PRODUCTO EN ENZIMA:
Hay enzimas, un sustrato se le pega y baja la energía de activación. Se crea el complejo sustrato enzima. Aumenta poquito la energía y llega al pico (fase de transición), baja de nuevo y se vuelve el complejo producto enzima. Aumenta un poquito y se vuelve producto.
Características fisioquimicas de enzimas
- Aumenta la velocidad (106 a 1012 millones de veces más)
- Condiciones de vida menos extremas (presión atmosférica, pH y temperatura) es mejor
- Espeficidad
- Capacidad de regulación
Tipos de enzimas
- Oxireductasa: Oxidación y reducción (donación de H o electrones)
2 Transferasa: Transfiere grupos funcionales
3 Hidrolasa : Agrega H2O
4 Liasa: Rompe, doble enlace
5 Isomerasa: molécula espejo, copia isomerasa y convierte
6 Ligasa: pega enlaces covalentes, usa ATP
Estructura enzima paso por paso
-Primaria: cadena aminoácidos
-Secundaria: Hélice alfa, plegamientos beta
-Terciaria: dominios
-Cuarta: subunidades proteicas
Cosas que se pegan a enzima
-Algunas enzimas pueden funcionar con residuos de aminoácidos, pero las mancas que no (apoenzimas) usan cofactores (no proteico)
-Los cofactores hay dos: iones inorganicos, o moléculas orgánicas y metal orgánicas conocidas como coenzimas (vienes de vitaminas ).
-Unq coenzima y enzima es un grupo prostetico (se pega permanentemente)
-Apoenzima + cofactor = holoenzima
Enzimas alostericad
Se unes a otro tipo de sitio activo, es el sitio alosterico.
Regulación de enzimas alostericas
-Positivo: parte reguladora se pega un cofactor que hace más afín el sustrato a la enzima. 10% -> 100%
-Negativo: se pega algo malo a la parte reguladora, disminuye afinidad
Procesos por los que puede ser modificada una enzima
Fosforilacion y glicosilacion
Fosforilacion en enzima (modificación covalente)
Cuando se agrega un P por las proteínas cinasas, se enciendes. Las fosfatas lo quitan
CDK-ciclina y Fosforilacion
1 Se quitó este fosfato? Abajo
2 Se puso este fosfato? Arriba
3 Está la ciclina ahi?
SRC y Fosforilacion
1 Se quitó este fosfato? Arriba
2 Se puso este fosfato? Abajo
3 Se rompió este enlace?
Catalisis sigmatica
1 La catalisis se da en el sitio activo de dos teorías
- Llave y cerradura
- Ajuste inducido
2 El estado de transición se da si el sustrato se orientó y pegó correctamente
3. paso final es que se da el producto
Modelo de llave-cerradura
Propuesto por Emil Fischer (1890/1894): Rígido, sin cambio, MUY ESPECIFIO. Ambos son totalmente afines.
Modelo de ajuste inducido
- Daniel Koshland 1958, era dinámico, no tan afín pero enzima se adaptaba. Flexible
Velocidad Máxima de Cinética enzimatica
Velocidad Máxima: La tasa o velocidad de una reacción (v) es el número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. Se expresa como micromoles de producto formado por minuto.
La velocidad de una reacción catalizada por una enzima aumenta con la concentración de sustrato hasta que se alcanza una velocidad máxima (Vmáx).
Curva de cinética enzimática:
La mayoría de las enzimas presentan un comportamiento similar a la cinética de Michaelis-Menten, en la cual la gráfica muestra la velocidad inicial de la reacción (Vo) contra concentración de sustrato.
Temperatura y actividad enzimatica
La apropiada es de 40 C. Hay bacterias térmicas que llegan de 70 a 90 C. Si es mayor, aumenta movilidad, pero si es MUY extremo, se desnaturaliza y pierde su función.
Regulación enzimas michelianas
1- Km > [S]: Cinética de primer orden: solo depende de una cosa, en este caso, la cantidad del sustrato que hay.
2- Km = [S]: Mitad de vmax
3- Km < [S]: Depende de velocidad. saturación de la enzima, un montón de sustrato, velocidad máxima. Aquí la velocidad no depende de sustratos, literal depende de la velocidad máxima que alcance la enzima.
Km, que es?
Hace referencia a la cantidad de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la Vmax. Qué tan afín es el sustrato con la enzima.
Gráfica de Lineweaver-Burk
Cinética de Michaelis-Menten pero en línea recta.
