Enzimas Flashcards
¿Caracteristicas de las enzimas?
- Mayor velocidad de reaccion
- Condiciones de reacciones moderadas
- Mayor especifidad de reaccion
- Capacidad de regulacion
¿Que son los cofactores?
Moleculas inorganicas de naturaleza NO proteica (en este caso, iones metalicos) necesarias para la actividad enzimatica
¿Como se denomina una enzima inactiva?
Apoenzima
¿Como se denomina una enzima activa?
Holoenzima
¿Cuales son los componentes del sitio activo de una enzima?
- Sitio de catalisis
- Sitio/Centro de union al sutrato
¿Que es el sitio de catalisis de una enzima?
Donde se forma el complejo E-S como tal
¿Que es el sitio/centro de union al sustrato de una enzima?
Sitios que actuan como guia para que el sustrato llegue al sitio de catalisis
¿Cuales son las distintas especifidades que tienen las enzimas?
- De grupo
- Absoluta
- Estereoquimica
¿En que consiste una especificidad de grupo de una enzima?
La enzima actua solo sobre un grupo funcional o enlace quimico determinado, de uno o varios sustratos
¿En que consiste una especificidad absoluta de una enzima?
La enzima es especifica para un solo sustrato
¿En que consiste una especificidad estereroquimica de una enzima?
La enzima es capaz de diferenciar entre isomeros, actuando solo sobre una de las posibles configuraciones
¿Que indica cada numero del codigo numerico de las enzimas?
- El prime numero indica a cual de las seis clases pertenece la enzima
- El segundo numero indica la subclase dentro del grupo
- El tercer y cuarto numero indican los grupos quimicos especificos que intervienen en la reaccion
¿Cuales son la seis clases enzimaticas?
- Oxidoreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
¿Como funcionan las oxidoreductasas?
Catalalizan reacciones de oxidoreducción.
Necesitan la presencia de una coenzima para funcionar
¿Cuales son algunas subclases de las oxoreductasas?
- Deshidrogenasas
- Oxidasas
- Peroxidasas
- Reductasas
- Monooxigenasas
¿Cual es la funcion de las liasas?
Catalizan reacciones reversibles:
- De adicion de un grupo a un doble enlace
- De eliminación de un grupo creando un doble enlace
Rompen enlaces en la ausencia de agua cuando ocurre una ruptura
¿Como funcionan las ligasas?
Catalizan la union de 2 grupos quimicos a expensas de la hidrolisis de un enlace de alta energia (necesitan una molecula energetica para que ocurra la reacción)
¿Que factores afectan la actividad enzimatica?
- Concentración de la enzima
- Concentracion del sustrato
- Temperatura
- pH
- Presencia de inhibidores
¿Como afecta la concentración enzimatica en la actividad enzimatica?
A mayor concentración de la enzima, mayor es la cantidad de sustrato transformado en la misma cantidad de tiempo
¿Cuales son las dos etapas de la actividad enzimatica en relación a la concentración de sustrato?
- Una fase creciente, que es lineal, donde [S] < [E]
- Una fase estacionaria/de equilibrio, donde hay saturacion y [S] = [E] y [S] > [E]
¿Que representa la constante de Michaelis-Maud (Km)?
La afinidad entre la enzima y sustrato
Matematicament es:
Vmax / 2
¿En el grafico de Lineweaver-Burk, cuanto vale la intersección en x?
(- 1/Km)
¿Cuanto es la maxima eficacia obtenida?
10^8 - 10^9 (mol/L)
¿Cual es la formula de Kcat?
Kcat = Vmax/[E total]
¿En el grafico de Lineweaver-Burk, cuanto vale la intersección en y?
1/Vmax
¿Que nos dice la relación entre Km y Kcat?
La eficiencia y especifidad de la enzima con su sustrato
¿Cuales son los dos tipos de inhibidores enzimaticos?
- Irreversibles
- Reversibles
¿Cuales son las caracteristicas de los inhibidores irreversibles?
- Complejo E-I unido por enlaces covalentes y por ende muy fuerte
- La mayoria de inhibidores irreversibles son toxicos
¿Como estan unidos los inhibidores reversibles a la enzima?
A través de enlaces NO covalentes
¿Cuales son los distintos tipos de inhibidores irreversibles?
- Competitivos
- No competitivos
- Mixtos
- Acompetitivos
¿Como actua un inhibidor competitivo?
Compite con el sustrato por el sitio activo, impidiendo la formación del complejo E-S, alterando el Km pero no la Vmax
¿Caracteristicas del inhibidor competitivo?
- Tiene una estructura quimica similar al sustrato
- Tiene un Km mayor que el sustrato
- Se puede alterar su efecto aumentado [E]
¿Como funciona el inhibidor no competitivo?
El inhibidor se fija a la enzima en un sitio diferente al sitio activo.
Altera Vmax pero no Km ni la actividad enzimatica
¿Como funciona el inhibidor mixto?
El inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo E-S.
Altera Vmax y Km
¿Como funcion el inhibidor acompetitivo?
Se une solamente al complejo E-S.
Altera Vmax y Km
¿Cuales son los objetivos de la regulacion enzimatica?
- Producir los metabolitos necesarios y en la cantidad adecuada cuando son requeridos (max economia)
- Aprovechar la energia disponible de forma eficiente
- Mantener un control de las fuentes energeticas (como el ATP)
¿Cuales son los distintos mecanismos de regulacion enzimatica?
- Control a nivel de sustrato
- Inhibicion por retrooalimentacion
- Modificacion covalente reversible
- Ruptura proteolitica
- Control alosterico: enzimas alostericas
- Regulacion genica
¿Como funciona la regulación por control a nivel del sustrato?
Se relaciona directamente a la presencia y union del sustrato a la enzima
¿Como funciona la inhibicion por retroalimentación?
Es feedback negativo. El producto final de la ruta metabolica funcionara como un inhibidor para los reguladores del inicio de la ruta, deteniendo la actividad metabolica
¿Como funciona la modificacion covalente reversible?
La activación/desactivacion de la enzima dependera de la presencia de un enlace covalente
¿Ejemplo de enzimas en la modificacion covalente reversible?
Fosfotransferasas y fosfatasas
¿Como funciona la ruptura proteolitica?
Ruptura proteolitica de zimogenos para revelar su sitio activo y asi activar la enzima
¿Caracteristicas de las enzimas alostericas?
- Son enzimas grandes que no siguen el compartamiento Michael-Duard
- Poseen un sitio de regulación distinto del sitio activo (sitio alosterico)
- Se encuentran en proteinas de estructura cuaternaria
¿Como funciona el control alosterico?
Mediante moduladores alostericos que se unen de forma NO covalente al sitio alosterico y regulan la actividad enzimatica mediante conformacionales.
Estos pueden ser positivos o negativos y dependeran del objetivo de la ruta metabolica
