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Bioquimica > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

¿Caracteristicas de las enzimas?

A
  • Mayor velocidad de reaccion
  • Condiciones de reacciones moderadas
  • Mayor especifidad de reaccion
  • Capacidad de regulacion
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Q

¿Que son los cofactores?

A

Moleculas inorganicas de naturaleza NO proteica (en este caso, iones metalicos) necesarias para la actividad enzimatica

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3
Q

¿Como se denomina una enzima inactiva?

A

Apoenzima

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4
Q

¿Como se denomina una enzima activa?

A

Holoenzima

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5
Q

¿Cuales son los componentes del sitio activo de una enzima?

A
  • Sitio de catalisis
  • Sitio/Centro de union al sutrato
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6
Q

¿Que es el sitio de catalisis de una enzima?

A

Donde se forma el complejo E-S como tal

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7
Q

¿Que es el sitio/centro de union al sustrato de una enzima?

A

Sitios que actuan como guia para que el sustrato llegue al sitio de catalisis

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8
Q

¿Cuales son las distintas especifidades que tienen las enzimas?

A
  • De grupo
  • Absoluta
  • Estereoquimica
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9
Q

¿En que consiste una especificidad de grupo de una enzima?

A

La enzima actua solo sobre un grupo funcional o enlace quimico determinado, de uno o varios sustratos

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10
Q

¿En que consiste una especificidad absoluta de una enzima?

A

La enzima es especifica para un solo sustrato

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11
Q

¿En que consiste una especificidad estereroquimica de una enzima?

A

La enzima es capaz de diferenciar entre isomeros, actuando solo sobre una de las posibles configuraciones

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12
Q

¿Que indica cada numero del codigo numerico de las enzimas?

A
  • El prime numero indica a cual de las seis clases pertenece la enzima
  • El segundo numero indica la subclase dentro del grupo
  • El tercer y cuarto numero indican los grupos quimicos especificos que intervienen en la reaccion
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13
Q

¿Cuales son la seis clases enzimaticas?

A
  1. Oxidoreductasas
  2. Transferasas
  3. Hidrolasas
  4. Liasas
  5. Isomerasas
  6. Ligasas
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14
Q

¿Como funcionan las oxidoreductasas?

A

Catalalizan reacciones de oxidoreducción.
Necesitan la presencia de una coenzima para funcionar

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15
Q

¿Cuales son algunas subclases de las oxoreductasas?

A
  • Deshidrogenasas
  • Oxidasas
  • Peroxidasas
  • Reductasas
  • Monooxigenasas
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16
Q

¿Cual es la funcion de las liasas?

A

Catalizan reacciones reversibles:
- De adicion de un grupo a un doble enlace
- De eliminación de un grupo creando un doble enlace

Rompen enlaces en la ausencia de agua cuando ocurre una ruptura

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17
Q

¿Como funcionan las ligasas?

A

Catalizan la union de 2 grupos quimicos a expensas de la hidrolisis de un enlace de alta energia (necesitan una molecula energetica para que ocurra la reacción)

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18
Q

¿Que factores afectan la actividad enzimatica?

A
  • Concentración de la enzima
  • Concentracion del sustrato
  • Temperatura
  • pH
  • Presencia de inhibidores
19
Q

¿Como afecta la concentración enzimatica en la actividad enzimatica?

A

A mayor concentración de la enzima, mayor es la cantidad de sustrato transformado en la misma cantidad de tiempo

20
Q

¿Cuales son las dos etapas de la actividad enzimatica en relación a la concentración de sustrato?

A
  • Una fase creciente, que es lineal, donde [S] < [E]
  • Una fase estacionaria/de equilibrio, donde hay saturacion y [S] = [E] y [S] > [E]
21
Q

¿Que representa la constante de Michaelis-Maud (Km)?

A

La afinidad entre la enzima y sustrato
Matematicament es:
Vmax / 2

22
Q

¿En el grafico de Lineweaver-Burk, cuanto vale la intersección en x?

A

(- 1/Km)

23
Q

¿Cuanto es la maxima eficacia obtenida?

A

10^8 - 10^9 (mol/L)

23
Q

¿Cual es la formula de Kcat?

A

Kcat = Vmax/[E total]

23
Q

¿En el grafico de Lineweaver-Burk, cuanto vale la intersección en y?

A

1/Vmax

24
Q

¿Que nos dice la relación entre Km y Kcat?

A

La eficiencia y especifidad de la enzima con su sustrato

25
Q

¿Cuales son los dos tipos de inhibidores enzimaticos?

A
  • Irreversibles
  • Reversibles
26
Q

¿Cuales son las caracteristicas de los inhibidores irreversibles?

A
  • Complejo E-I unido por enlaces covalentes y por ende muy fuerte
  • La mayoria de inhibidores irreversibles son toxicos
27
Q

¿Como estan unidos los inhibidores reversibles a la enzima?

A

A través de enlaces NO covalentes

28
Q

¿Cuales son los distintos tipos de inhibidores irreversibles?

A
  • Competitivos
  • No competitivos
  • Mixtos
  • Acompetitivos
29
Q

¿Como actua un inhibidor competitivo?

A

Compite con el sustrato por el sitio activo, impidiendo la formación del complejo E-S, alterando el Km pero no la Vmax

30
Q

¿Caracteristicas del inhibidor competitivo?

A
  • Tiene una estructura quimica similar al sustrato
  • Tiene un Km mayor que el sustrato
  • Se puede alterar su efecto aumentado [E]
31
Q

¿Como funciona el inhibidor no competitivo?

A

El inhibidor se fija a la enzima en un sitio diferente al sitio activo.
Altera Vmax pero no Km ni la actividad enzimatica

32
Q

¿Como funciona el inhibidor mixto?

A

El inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo E-S.
Altera Vmax y Km

33
Q

¿Como funcion el inhibidor acompetitivo?

A

Se une solamente al complejo E-S.
Altera Vmax y Km

34
Q

¿Cuales son los objetivos de la regulacion enzimatica?

A
  • Producir los metabolitos necesarios y en la cantidad adecuada cuando son requeridos (max economia)
  • Aprovechar la energia disponible de forma eficiente
  • Mantener un control de las fuentes energeticas (como el ATP)
35
Q

¿Cuales son los distintos mecanismos de regulacion enzimatica?

A
  • Control a nivel de sustrato
  • Inhibicion por retrooalimentacion
  • Modificacion covalente reversible
  • Ruptura proteolitica
  • Control alosterico: enzimas alostericas
  • Regulacion genica
36
Q

¿Como funciona la regulación por control a nivel del sustrato?

A

Se relaciona directamente a la presencia y union del sustrato a la enzima

37
Q

¿Como funciona la inhibicion por retroalimentación?

A

Es feedback negativo. El producto final de la ruta metabolica funcionara como un inhibidor para los reguladores del inicio de la ruta, deteniendo la actividad metabolica

38
Q

¿Como funciona la modificacion covalente reversible?

A

La activación/desactivacion de la enzima dependera de la presencia de un enlace covalente

39
Q

¿Ejemplo de enzimas en la modificacion covalente reversible?

A

Fosfotransferasas y fosfatasas

40
Q

¿Como funciona la ruptura proteolitica?

A

Ruptura proteolitica de zimogenos para revelar su sitio activo y asi activar la enzima

41
Q

¿Caracteristicas de las enzimas alostericas?

A
  • Son enzimas grandes que no siguen el compartamiento Michael-Duard
  • Poseen un sitio de regulación distinto del sitio activo (sitio alosterico)
  • Se encuentran en proteinas de estructura cuaternaria
42
Q

¿Como funciona el control alosterico?

A

Mediante moduladores alostericos que se unen de forma NO covalente al sitio alosterico y regulan la actividad enzimatica mediante conformacionales.
Estos pueden ser positivos o negativos y dependeran del objetivo de la ruta metabolica

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