Enzimas Flashcards
Que son las enzimas
- Grupo especializado de proteínas
- Actúan como catalizadores
- Diferentes tamaños y requerimentos
Clasificación de enzimas
- Oxidoreductasas
- Transferasas
- Hidrolasas
- Liasas
- Isomerasas
- Ligasas
La actividad enzimatica requiere de un estado de transición donde
el nivel de energia es mayor al del sustrato
Que provoca la presencia de un catalizador en la actividad enzimatica
Disminución en la energía de activación requerida
Formas en las que se realiza la actividad catalitica
- Unirse con el sustrato
- Facilitar la modificación del mismo para su cambio a producto
Propiedades básicas de la molecula de las cuales el sitio activo es responsable
- Especificidad
- Acción catalizadora de la proteína
Para poder llevar a cabo la aceleración se apoya de:
- Disminucion de entropía
- Facilitación de ambiente de reacción
- Introduccion de tension o distorsion sobre sustrato
- Existencia de grupos cataliticos específicos
Afecta de forma importante la velocidad de la enzima
Concentracion de sustrato
Estudio de la actividad enzimática que implica el análisis de la velocidad de actuación de la enzima
Cinética enzimática
Catalizan la misma reacción con distintas cinéticas
Isoenzimas
Se caracterizan por presentar diferencias estructurales entre ellas que justifican una cinética variable
Isoenzimas
Se caracterizan por presentar diferencias estructurales entre ellas que justifican una cinética variable
Isoenzimas
Factores que influyen en la actividad enzimatica
- pH
- Temperatura
Conjunto de moléculas que disminuye la actividad enzimática, utilizadas para controlar el grado de actividad enzimatica
Inhibición enzimática
Responden aumentando o disminuyendo su actividad catalitica en respuesta a determinados moduladores o moléculas señal
Enzimas reguladoras
Si la union del modulador es reversible se denominan
Enzimas alostericas
Se clasifica en homotropicos cuando
el sustrato actua como modulador
Cuando se clasifica como heterotropicos
cuando sustrato y modulador son diferentes
Enzimas que se sintetizan en forma de precursores inactivos, solo en ciertas circustancias se produce la activación
proenzimas o zimogenos
Se activa por pepsina
Pepsinogeno
Se activa por tripsina
Quimiotripsinogeno
Función enzimas
Aumentar velocidad de reacción en un medio acuoso
De que depende su actividad catalizadora
Conformación, supresión de niveles de saturación causa perdida de funcionamiento
A partir de que año las enzimas se empiezan a clasificar de acuerdo a su función
1961
Ejemplos de moléculas aceptadoras y donadoras (transferasas)
- Amino
- Carboxilo
- Carbonilo
- Metilo
- Fosforilo
- Uracilo
Ruptura de enlaces en una mólecula de agua
Hidrolasas
Ejemplos de Hidrolasas
- Esterasas
- Fosfatasas
- Peptidasas
Catalizan reacciones donde se eliminan grupos para formar doble enlace o se añade este
Liasas
Ejemplos de Liasas
- Descarboxilasa
- Hidratasas
- Deshidratasas
- Desaminasas
- Sintetasas
Catalizan diferentes tipos de reordenamientos moleculares (transferencia de grupos dentro de la molécula)
Isomerasas
Catalizan formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato
Ligasas
Por qué es importante un catalizador (enzima) en un ambiente normal
Debido a que es muy difícil que estos puedan acelerar su velocidad en un medio biológico las moléculas
En una reacción química la conversión de sustrato en producto requiere de una situación energética intermedia, que se conoce como
Estado de transición
Características de las reacciones catalizadas
Incrementa velocidad de reacción pero su equilibrio se mantiene igual
Participan dando o aceptando protones, permitiendo desarrollo de reacción a formación del producto
Grupos catalíticos acido-base
Mediante creación de enlaces covalentes en el sustrato direccionan reacción en el mismo sentido
Grupos catalíticos covalentes
