Eiwitten Flashcards
Wat gebeurt er bij de eiwitvertering?
Polypeptiden worden tot individuele aminozuren verteerd
Wat zijn de vier groepen aan het C-atoom van een aminozuur?
- Een aminogroep (NH2)
- Een zuurgroep (COOH)
- Een side chain (R)
- Een H-atoom
Zie structuuurformule
Welke groep bepaald wat voor aminozuur je hebt?
Zij side chain (R)
Hoeveel essentiële en niet-essentiële aminozuren zijn er?
Er zijn 9 essentiële aminozuren en 11 niet-essentiële aminozuren (die kunnen in ons lichaam gevormd worden uit de essentiële aminozuren)
Wat zijn de essentiële aminozuren?
- Lysine
- Leucine
- Isoleucine
- Histidine
- Phenylalanine
- Threonine
- Tryptophan
- Methionine
- Valine
Hoe wordt een peptidebinding gevormd?
Door de binding van een aminogroep van het ene aminozuur met de binding van een carboxylgroep van het andere aminozuur. H2O wordt hierbij afgesplitst
In welke producten vinden we eiwitten?
In melk, vlees, eieren en zuivelproducten
Hoezo moeten veganisten opletten met hun voeding?
Omdat er in plantaardige producten niet voldoende eiwitten zitten. Je eet dan niet voldoende essentiële aminozuren
Hoezo bevat magere kwark meer eiwit dan volle kwark?
Omdat over het algemeen geldt: hoe minder vet, hoe meer eiwitten en hoe meer vet hoe minder eiwitten
Om het eiwitgehalte te bepalen, bepaalt men de stikstof gehalte. Met welke methode wordt het stikstofgehalte (en daarmee het eiwitgehalte) bepaald?
Met de kjeldahl methode
De eiwit balans wordt uitgedrukt in stikstof, omdat bijna alle stikstof in onze voeding deel uitmaakt van voedingseiwitten
Wat is de omzettingsfactor van stikstof naar eiwit?
6,25 (gemiddeld)
Welk enzym zorgt in de maag voor de vertering van eiwitten?
Pepsine
Wat heeft de zure omgeving van de maag als voordeel bij de eiwitvertering?
De zure omgeving zorgt voor het ontvouwen van de eiwitten, zodat de enzymen (pepside) er makkelijker toegang tot hebben en het in kleinere stukjes kunnen knippen (in kleinere peptiden)
In de maag en dunne darm vindt veel vertering van eiwitten plaats. Waar in de dunne darm vindt de meeste vertering plaats?
In de duodenum en bovenkant van de dunne darm (de vertering zou al bijna voltooid moeten zijn wanneer het voedsel het onderste deel van de dunne darm bereikt)
Welke stap van de vertering van eiwitten vindt plaats in de maag (wat wordt er omgezet en welke enzymen zijn erbij betrokken)?
Proteïnen worden omgezet tot polypeptiden door het enzym pepsine.
Door wat wordt pepsine geproduceerd?
Door de chief cells. Het wordt uitgescheiden als een inactief pro-enzym dat pepsinogeen wordt genoemd. Pepsinogeen wordt geactiveerd door de zure omgeving, wat resulteert in zijn zelfsplitsing om pepsine te vormen
Welke twee stappen van de eiwitvertering vinden plaats in de dunne darm ((wat wordt er omgezet en welke enzymen zijn erbij betrokken)?
- Polypeptiden worden omgezet tot kleinere peptiden door trypsine en chymotrypsine
- Kleinere peptiden worden omgezet tot aminozuren door aminopeptidase en carboxypeptidase
Als de eiwitten zijn verteerd tot aminozuren, worden deze aminozuren opgenomen in de bloedbaan
Waarvan zijn trypsine en chymotrypsine afkomstig?
Van de pancreas
Net als pepsine worden trypsine en chymotrypsine geproduceerd als inactieve pro-enzymen en worden ze geactiveerd zodra ze de darm bereiken
Wat gebeurt er nadat de aminozuren zijn opgenomen in de bloedcirculatie?
De aminozuren worden dan vervoerd naar verschillende organen (de lever, spieren en het hart) waar ze zullen dienen als brandstof en als bouwstenen voor de synthese van lichaamseiwitten
Niet elke spier heeft dezelfde aminozuren nodig (een hartspier heeft een andere aminozuursamenstelling nodig dan de spieren in je armen of benen)
Hoezo hebben aminozuren geen transporters nodig?
Ze zijn wateroplosbaar
Wat bepaalt de functie van de eiwitten?
De structuur en de opvouwing
Wat is een van de weinige dingen in ons lichaam dat niet uit eiwitten bestaat?
Glucose/glycogeen
Wat is de:
1. Primaire structuur
2. Secundaire structuur
3. Tertiaire structuur
4. Quaternaire structuur
van een eiwit?
- De volgorde van aminozuren
- Een herhaald patroon waarbij een helix of een plaat gevormd wordt
- Opvouwing van het eiwit (3D-structuur)
- Een eiwit dat bestaat uit meerder aminozuurketens (hoe de aminozuren in elkaar passen)
Wat kan de functie van een eiwit ernstig verstoren en ligt aan de basis van veel genetische ziekten?
De aanhoudende foutieve opname van één onjuist aminozuur in de polypeptideketen
Wat zijn de functies van eiwitten?
- Bouwstenen
- Enzymen
- Transporters
- Hormonen
- Receptoren
- Antilichamen
- Regulatie van vochtbalans (door osmose)
Welke soorten bouwstenen zijn er door eiwitten?
- Collageen: bindweefsel (connective tissue), pezen, botten. Geeft stevigheid en structuur aan cellen en weefsels
- Keratine: huid, nagels, haar
Wat doen de eiwitten die als enzym fungeren?
Ze functioneren als katalysators –> ze verlagen de activatie energie barrière, waardoor de reactie sneller verloopt
Wat zijn hormonen?
Boodschappers die in het bloed circuleren
Wat doen antilichamen?
Ze zijn betrokken bij de afweer tegen pathogenen (ziekteverwekkers) zoals bacteriën en virussen
Wat is turnover? En waarom is dit belangrijk?
De balans tussen synthese en afbraak.
Dit is belangrijk zodat er zo weinig mogelijk kapotte eiwitten in ons lichaam terug te vinden zijn
Wat bepaalt de turnover snelheid?
De functie van het eiwit.
Sommige eiwitten worden na de synthese na een paar minuten al afgebroken en weer opgebouwd en sommige pas na een paar jaar
Hoezo hebben eiwitten die niet lang bestaan (zoals eitwitten die een rol spelen in de energie metabolisme) hebben een hoge turnover rate?
Omdat ze zich snel moeten kunnen aanpassen aan veranderingen in de energiebehoefte van weefsels
Wat is het afbraakproduct van eiwitten?
Urea in urine
Als een aminozuur wordt afgebroken, wordt het stikstofdeeltje omgezet in urea en gaat verloren in de urine, terwijl het koolstofdeeltje wordt gebruikt om brandstof te maken/ energie te leveren
Waar worden aminozuren afgebroken? En waar worden de amino-(stikstofhoudende) delen van de aminozuren verwijderd en omgezet in urea?
In de lever
Wat is een positieve stikstofbalans?
En wanneer komt dat voor?
Bij een positieve stikstofbalans gaat er meer eiwit het lichaam in dan eruit. Dit komt voor bij mensen die aankomen, groeien of zwanger zijn.
It is important to realize that in most people, an increase in protein intake in itself does not automatically lead to a positive nitrogen balance. This is because the increased intake of amino acids via the diet is normally compensated by increased degradation of amino acids, preventing any net gains in amino acids and protein in the body
Wat is een negatieve stikstof balans?
En wanneer komt dat voor?
Bij een negatieve stikstofbalans wordt er meer eiwit uitgescheiden dan dat het lichaam binnenkomt. Dit komt voor bij mensen die afvallen, bij ouderen of bij ziekten
Een negatieve stikstofbalans is nooit normaal (de hoeveelheid lichaamseiwitten neemt af)
Een deel van de aminozuren wordt ook gebruikt als energie, maar hoezo gebruikt het lichaam liever andere energiebronnen?
Zodat eiwitten kunnen worden gebruikt voor eerder genoemde doeleinden
Een deel van de aminozuren gaat verloren in de urine, maar waar nog meer?
In de stoelgang en in energie
Een deel van de eiwitten wordt gebruikt voor energie. Waarvoor zorgt het carbon-uiteinde en waarvoor zorgt het nitrogen-uiteinde?
Carbon-uiteinde: glucose + CO2 + H2O
Nitrogen-uiteinde: urea
Wat is het verschil tussen glucogenic AA en ketonic AA?
En hoe komt dat verschil?
Glucogenic AA kunnen worden omgezet in glucose via gluconeogenese en ketonic AA kunnen geen glucose worden
Dit verschil ontstaat doordat glucogenic AA eerder binnenkomen in de glucose afbraak/ citroenzuurcyclus. Ketonic AA komen pas later in het proces binnen.
Wat is een limiterend eiwit?
Een aminozuur dat het minst overvloedig aanwezig is in een voedingseiwitbron in vergelijking met het gemiddelde eiwit van het menselijk lichaam
Er is dus niet genoeg van dat specifieke aminozuur aanwezig. Je krijgt bijvoorbeeld 1 aminozuur binnen, maar je hebt er 6 nodig voor een bepaald lichaamseiwit. Dat lichaamseiwit kan dan niet gevormd worden
Welke aminozuren zijn vaker gelimiteerd, essentiële of niet-essentiële?
Essentiële aminozuren zijn vaker gelimiteerd dan niet-essentiële aminozuren
Waardoor wordt de eiwitkwaliteit bepaald?
Door de verteerbaarheid (hoe makkelijk kunnen enzymen bij het eiwit) en de samenstelling van aminozuren
Hoe groter de overeenkomst in aminozuursamenstelling tussen een voedingseiwit en het gemiddelde lichaamseiwit, hoe hoger de kwaliteit van het eiwit
Heeft eiwit uit dierlijke of plantaardige producten een betere kwaliteit?
Eiwit van dierlijke producten heeft een betere kwaliteit dan eiwit uit plantaardige producten
- Eiwit van dierlijke producten heeft namelijk een betere verteerbaarheid
- En over het algemeen lijkt de aminozuursamenstelling van plantaardige eiwitten minder op die van eiwitten in het menselijk lichaam in vergelijking met dierlijke eiwitten
Je kan echter wel verschillende plantaardige eiwitten combineren, waardoor de kwaliteit wordt verhoogd
Waarin verschillen dierlijke eiwitten en plantaardige eiwitten van elkaar?
- Samenstelling (dierlijk bevat alle 9 essentiële aminozuren in de juiste verhoudingen)
- Verteerbaarheid (dierlijk makkelijker te verteren)
- Functie
- Wat zijn dierlijke eiwitbronnen?
- Wat zijn plantaardige eiwitbronnen?
- Verzadigd vet, cholesterol, zout, …
- Onverzadigd vet, vezels, …
De eiwitten zijn ‘niet belangrijk’, maar de bron wel
Wat is de aanbevolen eiwit inname?
Vanaf 0,8 g/kg lichaamsgewicht per dag
Geen grote gezondheidsgevolgen bij een te hoge eiwitinname
Het is niet bewezen dat eiwitten gelinkt zijn aan CVD, kanker en osteoporose of dat meer eiwitinname zorgt voor een beter lichaamsgewichtcontrole (het zou je honger verlagen als je vet vervangt met eiwit). Wat is er wel bewezen?
- Je moet hoge eiwitinname beperken bij nierproblemen (nieren zijn belangrijk om het afbraakproduct van eiwit te verwerken) –> alleen als je die problemen al hebt dus
- Er is wel een link met obesitas, maar die ligt wat verder weg (obesitas patiënten meer kans op nierproblemen)
- Ouderen voordeel aan hogere eiwitinname
- Eiwit levert 4 kcal/g energie
- Er is weinig verschil in de eiwitinname tussen verschillende populaties, dus het is lastig om via een observationele studie onderzoek te doen naar het verband tussen eiwitinname en bijvoorbeeld ziektes
